Encefalopatía espongiforme bovina


La encefalopatía espongiforme bovina (también, popularmente, la enfermedad de las vacas locas o enfermedad de la vaca loca) es una enfermedad causada por priones, y que se puede transmitir a los seres humanos a través del consumo de partes de animales infectados, sobre todo tejidos nerviosos.[1]

La encefalopatía espongiforme bovina (EEB) o enfermedad de las vacas locas es una enfermedad que pertenece a una misteriosa familia de enfermedades emparentadas, muy raras en su mayoría. Los primeros casos de animales enfermos se declararon en el Reino Unido en 1986.[1]​ En 1996 se detectó en el ser humano una nueva enfermedad, una variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, que se relacionó con la epidemia de EEB en el ganado vacuno.[cita requerida]

Los síntomas no se observan inmediatamente en el ganado debido al período de incubación extremadamente largo de la enfermedad.[2]​ Se ha observado que algunos bovinos tienen un modo de andar anormal, cambios en el comportamiento, temblores e hiperactividad ante ciertos estímulos.[3]​ La ataxia de la extremidad trasera afecta la marcha del animal y ocurre cuando se pierde el control muscular. Esto da como resultado un equilibrio y una coordinación pobres.[4]​ Los cambios de comportamiento pueden incluir agresión, nerviosismo, y un cambio general en el temperamento. Algunos síntomas neurológicos son la marcha irregular y la lamedura persistente. Además, también se han observado síntomas inespecíficos que incluyen pérdida de peso, disminución de la producción de leche, cojera, infecciones del oído y rechinamiento de los dientes debido al dolor. Algunos animales pueden mostrar una combinación de estos síntomas, mientras que otros solo muestran uno de los muchos reportados. Una vez que surgen los síntomas clínicos, generalmente empeoran durante las siguientes semanas y meses, lo que finalmente conduce a la recumbencia, el coma y la muerte.[3]

El diagnóstico de EEB sigue siendo un problema práctico. Tiene un período de incubación de meses a años, durante el cuál no se notan síntomas, aunque se ha iniciado la vía para convertir la proteína prion cerebral normal (PrP) en la forma de PrPSc tóxica relacionada con la enfermedad. En la actualidad, prácticamente no se conoce ninguna forma de detectar PrPSc de manera confiable excepto mediante el examen del tejido cerebral post mortem usando métodos neuropatológicos e inmunohistoquímicos. La acumulación de PrPSc en forma de PrP anormalmente plegada es una característica de la enfermedad, pero está presente a niveles muy bajos en fluidos corporales fácilmente accesibles tales como sangre u orina. Los investigadores han intentado desarrollar métodos para medir PrPSc que no se han aceptado completamente para su uso en materiales como la sangre.

El método tradicional de diagnóstico se basa en el examen histopatológico de la médula oblonga del cerebro y otros tejidos, post mortem. La inmunohistoquímica puede usarse para demostrar la acumulación de proteína priónica.[5]