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La estructura del A-DNA.

El A-ADN es una de las posibles estructuras de doble hélice que puede adoptar el ADN . Se cree que el A-DNA es una de las tres estructuras de doble hélice biológicamente activas junto con el B-DNA y el Z-DNA . Es una doble hélice derecha bastante similar a la forma más común de B-DNA, pero con una estructura helicoidal más corta y compacta cuyos pares de bases no son perpendiculares al eje de la hélice como en B-DNA. Fue descubierto por Rosalind Franklin , quien también nombró las formas A y B. Ella demostró que el ADN se conduce a la forma A cuando se encuentra en condiciones de deshidratación. Estas condiciones se utilizan comúnmente para formar cristales, y muchas estructuras cristalinas de ADN están en forma A. [1] La misma conformación helicoidal ocurre en los ARN bicatenarios y en las dobles hélices híbridas ADN-ARN.

Estructura [ editar ]

El A-DNA es bastante similar al B-DNA dado que es una doble hélice derecha con surcos mayores y menores. Sin embargo, como se muestra en la tabla de comparación a continuación, hay un ligero aumento en el número de pares de bases (pb) por vuelta (lo que resulta en un ángulo de torsión más pequeño) y un aumento más pequeño por par de bases (lo que hace que el A-DNA sea del 20-25% más corto que el B-DNA). El surco principal del A-DNA es profundo y estrecho, mientras que el surco menor es ancho y poco profundo. El A-DNA es más ancho y aparentemente más comprimido a lo largo de su eje que el B-DNA. [2]

Comparación de geometrías de las formas de ADN más comunes [ editar ]

Vista lateral y superior de las conformaciones de ADN A, B y Z.
Los puntos amarillos representan la ubicación del eje helicoidal del ADN A, B y Z con respecto a un par de bases Guanina-Citosina.
Atributo de geometría:Una formaForma BForma Z
Sentido de la hélicediestrodiestrozurdo
Unidad de repetición1 pb1 pb2 pb
Rotación / pb32,7 °34,3 °60 ° / 2
Media pb / vuelta111012
Inclinación de pb al eje+ 19 °−1,2 °−9 °
Subir / bp a lo largo del eje2,6 Å (0,26 nm)3,4 Å (0,34 nm)3,7 Å (0,37 nm)
Subida / vuelta de hélice28,6 Å (2,86 nm)35,7 Å (3,57 nm)45,6 Å (4,56 nm)
Giro medio de la hélice+ 18 °+ 16 °0 °
Ángulo de glucosiloantiantipirimidina: anti,
purina: sin
Distancia de fosfato de nucleótido a fosfato5,9 Å7,0 ÅC: 5,7 Å,
G: 6,1 Å
Fruncir el azúcarC3'-endoC2'-endoC: C2'-endo,
G: C3'-endo
Diámetro23 Å (2,3 nm)20 Å (2,0 nm)18 Å (1,8 nm)

Función biológica [ editar ]

La deshidratación del ADN lo lleva a la forma A, y esto aparentemente protege al ADN en condiciones como la desecación extrema de las bacterias. [3] La unión a proteínas también puede eliminar el disolvente del ADN y convertirlo en la forma A, como lo revela la estructura de varios virus arqueales hipertermófilos, incluidos los rudivirus en forma de bastón SIRV2 [4] y SSRV1, [5] lipotrixvirus filamentosos envueltos AFV1 , [6] SFV1 [7] y SIFV , [5] tristromavirus PFV2 [8] así como portoglobovirus icosaédrico SPV1. [9] Se cree que el ADN en forma A es una de las adaptaciones de los virus arqueales hipertermofílicos a las duras condiciones ambientales en las que estos virus prosperan.

Se ha propuesto que los motores que empaquetan el ADN de doble hebra en los bacteriófagos aprovechan el hecho de que el A-ADN es más corto que el B-ADN, y que los cambios conformacionales en el propio ADN son la fuente de las grandes fuerzas generadas por estos motores. [10] La evidencia experimental de A-DNA como intermedio en el empaquetamiento biomotor viral proviene de las mediciones de transferencia de energía de resonancia de Förster de doble colorante que muestran que el B-DNA se acorta en un 24% en un intermedio de forma A estancada ("aplastada"). [11] [12] En este modelo, la hidrólisis de ATP se utiliza para impulsar cambios conformacionales de proteínas que, alternativamente, deshidratan y rehidratan el ADN, y el ciclo de acortamiento / alargamiento del ADN se acopla a un ciclo de agarre / liberación proteína-ADN para generar el movimiento hacia adelante que mueve el ADN hacia la cápside. .

Ver también [ editar ]

Referencias [ editar ]

  1. ^ Rosalind, Franklin (1953). "La estructura de las fibras de timonucleato de sodio. I. La influencia del contenido de agua" (PDF) . Acta Crystallographica . 6 (8): 673–677. doi : 10.1107 / s0365110x53001939 .
  2. ^ Dickerson, Richard E. (1992). Estructura del ADN de A a Z . Métodos en enzimología . 211 . págs.  67-111 . doi : 10.1016 / 0076-6879 (92) 11007-6 . ISBN 9780121821128. PMID  1406328 : a través de Elsevier Science Direct.
  3. ^ Whelan DR, et al. (2014). "Detección de una transición conformacional B- a A-DNA en masa y reversible en procariotas en respuesta a la desecación" . Interfaz JR Soc . 11 (97): 20140454. doi : 10.1098 / rsif.2014.0454 . PMC 4208382 . PMID 24898023 .  
  4. ^ Di Maio F, Egelman EH, et al. (2015). "Un virus que infecta a un hipertermófilo encapsida el ADN en forma de A" . Ciencia . 348 (6237): 914–917. Código bibliográfico : 2015Sci ... 348..914D . doi : 10.1126 / science.aaa4181 . PMC 5512286 . PMID 25999507 .  
  5. ^ a b Wang, F; Baquero, DP; Beltrán, LC; Su, Z; Osinski, T; Zheng, W; Prangishvili, D; Krupovic, M; Egelman, EH (5 de agosto de 2020). "Las estructuras de los virus filamentosos que infectan a las arqueas hipertermófilas explican la estabilización del ADN en ambientes extremos" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 117 (33): 19643–19652. doi : 10.1073 / pnas.2011125117 . PMC 7443925 . PMID 32759221 .  
  6. ^ Kasson, P; DiMaio, F; Yu, X; Lucas-Staat, S; Krupovic, M; Schouten, S; Prangishvili, D; Egelman, EH (2017). "Modelo para una nueva envoltura de membrana en un virus hipertermofílico filamentoso" . eLife . 6 : e26268. doi : 10.7554 / eLife.26268 . PMC 5517147 . PMID 28639939 .  
  7. ^ Liu, Y; Osinski, T; Wang, F; Krupovic, M; Schouten, S; Kasson, P; Prangishvili, D; Egelman, EH (2018). "Conservación estructural en un virus filamentoso envuelto en membrana que infecta a un acidófilo hipertermófilo" . Comunicaciones de la naturaleza . 9 (1): 3360. Bibcode : 2018NatCo ... 9.3360L . doi : 10.1038 / s41467-018-05684-6 . PMC 6105669 . PMID 30135568 .  
  8. ^ Wang, F; Baquero, DP; Su, Z; Osinski, T; Prangishvili, D; Egelman, EH; Krupovic, M (2020). "La estructura de un virus filamentoso descubre los lazos familiares dentro de la virosfera de la arquea" . Evolución del virus . 6 (1): veaa023. doi : 10.1093 / ve / veaa023 . PMC 7189273 . PMID 32368353 .  
  9. ^ Wang, F; Liu, Y; Su, Z; Osinski, T; de Oliveira, GAP; Conway, JF; Schouten, S; Krupovic, M; Prangishvili, D; Egelman, EH (2019). "Un empaque para el ADN en forma de A en un virus icosaédrico" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 116 (45): 22591–22597. doi : 10.1073 / pnas.1908242116 . PMC 6842630 . PMID 31636205 .  
  10. ^ Harvey, SC (2015). "La hipótesis del gusano scrunch: las transiciones entre A-DNA y B-DNA proporcionan la fuerza impulsora para el empaquetado del genoma en bacteriófagos de ADN de doble hebra" . Revista de Biología Estructural . 189 (1): 1–8. doi : 10.1016 / j.jsb.2014.11.012 . PMC 4357361 . PMID 25486612 .  
  11. ^ Oram, M (2008). "Modulación de la reacción de empaquetado del bacteriófago t4 terminasa por estructura de ADN" . J Mol Biol . 381 (1): 61–72. doi : 10.1016 / j.jmb.2008.05.074 . PMC 2528301 . PMID 18586272 .  
  12. ^ Ray, K (2010). "Crujido de ADN por un motor de empaquetado viral: compresión de un sustrato de ADN-Y estancado procapsid-portal" . Virología . 398 (2): 224–232. doi : 10.1016 / j.virol.2009.11.047 . PMC 2824061 . PMID 20060554 .  

Enlaces externos [ editar ]

  • Comparación de Cornell de estructuras de ADN
  • Nomenclatura de ácidos nucleicos