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Este artículo trata sobre la clase de productos químicos. Para conocer las estructuras y propiedades de los aminoácidos proteinogénicos estándar, consulte Aminoácido proteinogénico .

La estructura de un alfa aminoácido en su forma no ionizada.

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen grupos funcionales amino (–NH 2 ) y carboxilo (–COOH) , junto con una cadena lateral (grupo R) específica para cada aminoácido. [1] [2] Los elementos clave de un aminoácido son carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N), aunque otros elementos se encuentran en las cadenas laterales de ciertos aminoácidos. Aproximadamente 500 aminoácidos naturales se conocen en 1983 (aunque solo 20 aparecen en el código genético ) y se pueden clasificar de muchas maneras.[3] Se pueden clasificar de acuerdo con las ubicaciones de los grupos funcionales estructurales centrales como alfa- (α-) , beta- (β-) , gamma- (γ-) o delta- (δ-) aminoácidos; otras categorías se relacionan con la polaridad , elnivel de pH y el tipo de grupo de cadena lateral ( alifático , acíclico , aromático , que contiene hidroxilo o azufre , etc.). En forma de proteínas , los residuos de aminoácidos forman el segundo componente más grande (el agua es el más grande) de los músculos humanosy otrostejidos . [4] Más allá de su función como residuos en las proteínas, los aminoácidos participan en una serie de procesos como el transporte de neurotransmisores y la biosíntesis .

En bioquímica , los aminoácidos que tienen el grupo amina unido al átomo de carbono (alfa) próximo al grupo carboxilo tienen una importancia particular. Se conocen como 2 , alfa- o α-aminoácidos ( fórmula genérica H 2 NCHRCOOH en la mayoría de los casos, [a] donde R es un sustituyente orgánico conocido como " cadena lateral "); [5] A menudo, el término "aminoácido" se utiliza para referirse específicamente a estos. Incluyen los 22 aminoácidos proteinogénicos ("constructores de proteínas"), [6] [7] [8] que se combinan encadenas de péptidos ("polipéptidos") para formar los componentes básicos de una amplia gama de proteínas . [9] Estos son todos L - estereoisómeros ( " zurdo ' isómeros ), aunque algunos D -amino ácidos (' mano derecha") ocurrir en sobres bacterianas , como un neuromodulador ( D - serina ), y en algunos antibióticos . [10]

Veinte de los aminoácidos proteinogénicos están codificados directamente por codones tripletes en el código genético y se conocen como aminoácidos "estándar". Los otros dos ("no estándar" o "no canónicos") son la selenocisteína (presente en muchos procariotas y en la mayoría de eucariotas , pero no codificada directamente por el ADN ) y la pirrolisina (que se encuentra solo en algunas arqueas y una bacteria ). La pirrolisina y la selenocisteína se codifican mediante codones variantes; por ejemplo, la selenocisteína está codificada por el codón de terminación y el elemento SECIS . [11] [12] [13] N-formilmetionina (que a menudo es el aminoácido inicial de proteínas en bacterias, mitocondrias y cloroplastos ) generalmente se considera como una forma de metionina más que como un aminoácido proteinogénico separado. Las combinaciones de codón- ARNt que no se encuentran en la naturaleza también se pueden usar para "expandir" el código genético y formar nuevas proteínas conocidas como aloproteínas que incorporan aminoácidos no proteinogénicos . [14] [15] [16]

Muchos aminoácidos proteinogénicos y no proteinogénicos importantes tienen funciones biológicas. Por ejemplo, en el cerebro humano , el glutamato ( ácido glutámico estándar ) y el ácido gamma-aminobutírico ("GABA", gamma-aminoácido no estándar) son, respectivamente, los principales neurotransmisores excitadores e inhibidores . [17] La hidroxiprolina , un componente principal del colágeno del tejido conectivo , se sintetiza a partir de la prolina . La glicina es un precursor biosintético de las porfirinas utilizadas en los glóbulos rojos . La carnitina se utiliza en el transporte de lípidos.. Nueve aminoácidos proteinogénicos se denominan " esenciales " para los seres humanos porque el cuerpo humano no puede producirlos a partir de otros compuestos y, por lo tanto, deben ingerirse como alimento. Otros pueden ser condicionalmente esenciales para ciertas edades o condiciones médicas. Los aminoácidos esenciales también pueden diferir entre especies . [b] Debido a su importancia biológica, los aminoácidos son importantes en la nutrición y se utilizan comúnmente en suplementos nutricionales , fertilizantes , piensos y tecnología alimentaria . Los usos industriales incluyen la producción de medicamentos , plásticos biodegradables ycatalizadores quirales .

Historia [ editar ]

Los primeros aminoácidos se descubrieron a principios del siglo XIX. [18] [19] En 1806, los químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un compuesto en los espárragos que posteriormente se denominó asparagina , el primer aminoácido descubierto. [20] [21] La cistina se descubrió en 1810, [22] aunque su monómero, la cisteína , permaneció sin descubrir hasta 1884. [21] [23] La glicina y la leucina se descubrieron en 1820. [24] El último de los 20 aminoácidos comunes ácidos por descubrir fuetreonina en 1935 por William Cumming Rose , quien también determinó los aminoácidos esenciales y estableció los requerimientos diarios mínimos de todos los aminoácidos para un crecimiento óptimo. [25] [26]

La unidad de la categoría química fue reconocida por Wurtz en 1865, pero no le dio un nombre en particular. [27] El primer uso del término "aminoácido" en el idioma inglés data de 1898, [28] mientras que el término alemán, Aminosäure , se usó antes. [29] Se encontró que las proteínas producen aminoácidos después de la digestión enzimática o la hidrólisis ácida . En 1902, Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron independientemente que las proteínas se forman a partir de muchos aminoácidos, mediante los cuales se forman enlaces entre el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro, lo que da como resultado una estructura lineal que Fischer denominó " péptido". [30]

Estructura general [ editar ]

Las 21 proteinogenic a-amino ácidos encontrados en los eucariotas , agrupados de acuerdo con sus cadenas laterales pK unos valores y las cargas llevadas a pH fisiológico (7,4)

En la estructura que se muestra en la parte superior de la página, R representa una cadena lateral específica para cada aminoácido. El átomo de carbono al lado del grupo carboxilo se llama carbono α . Los aminoácidos que contienen un grupo amino unido directamente al carbono alfa se denominan alfa aminoácidos . [31] Estos incluyen aminoácidos como la prolina, que contienen aminas secundarias , que solían denominarse "iminoácidos". [32] [33] [34]

Isomería [ editar ]

Los alfa-aminoácidos son las formas naturales comunes de los aminoácidos. Con la excepción de la glicina , otros aminoácidos naturales adoptan la configuración L. [35] Mientras que los L -aminoácidos representan todos los aminoácidos que se encuentran en las proteínas durante la traducción en el ribosoma.

La convención L y D para la configuración de aminoácidos no se refiere a la actividad óptica del aminoácido en sí, sino a la actividad óptica del isómero de gliceraldehído a partir del cual ese aminoácido puede, en teoría, sintetizarse (el D -gliceraldehído es dextrorrotatorio; El L- gliceraldehído es levógiro). De forma alternativa, los designadores ( S ) y ( R ) se utilizan para indicar la configuración absoluta . Casi todos los aminoácidos en las proteínas son ( S ) en el carbono α, siendo la cisteína ( R ) y la glicinano quiral . [36] La cisteína tiene su cadena lateral en la misma ubicación geométrica que los otros aminoácidos, pero la terminología R / S se invierte porque el azufre tiene un número atómico más alto en comparación con el oxígeno carboxilo que le da a la cadena lateral una prioridad más alta por el Cahn- Las reglas de secuencia de Ingold-Prelog , mientras que los átomos en la mayoría de las otras cadenas laterales les dan menor prioridad en comparación con el grupo carboxilo. [37]


En algunas proteínas se encuentran residuos de D -aminoácidos , pero son raros.

Cadenas laterales [ editar ]

Los aminoácidos se designan como α- cuando el átomo de nitrógeno está unido al átomo de carbono adyacente al grupo carboxilo: en este caso, el compuesto contiene la subestructura N – C – CO 2 . Los aminoácidos con la subestructura N – C – C – CO 2 se clasifican como β- aminoácidos. Los γ-aminoácidos contienen la subestructura N – C – C – C – CO 2 , y así sucesivamente. [38]

Los aminoácidos generalmente se clasifican por las propiedades de su cadena lateral en cuatro grupos. La cadena lateral puede hacer de un aminoácido un ácido débil o una base débil , y un hidrófilo si la cadena lateral es polar o hidrófobo si no es polar . [35] La frase " aminoácidos de cadena ramificada " o BCAA se refiere a los aminoácidos que tienen cadenas laterales alifáticas que son lineales; estos son leucina , isoleucina y valina . La prolina es el único proteinogénicoaminoácido cuyo grupo lateral se une al grupo α-amino y, por tanto, es también el único aminoácido proteinogénico que contiene una amina secundaria en esta posición. [35] En términos químicos, la prolina es, por lo tanto, un iminoácido , ya que carece de un grupo amino primario , [39] aunque todavía se clasifica como un aminoácido en la nomenclatura bioquímica actual [40] y también se puede llamar un " Alfa-aminoácido N -alquilado". [41]

Zwitteriones [ editar ]

Un aminoácido en sus formas (1) molecular y (2) zwiteriónica
Artículo principal: Zwitterion

En solución acuosa, los aminoácidos existen en dos formas (como se ilustra a la derecha), la forma molecular y la forma de iones híbridos en equilibrio entre sí. Las dos formas coexisten en el rango de pH p K 1 - 2 para p K 2 + 2 , que para la glicina es pH  0-12. La relación de las concentraciones de los dos isómeros es independiente del pH. El valor de esta relación no se puede determinar experimentalmente.

Debido a que todos los aminoácidos contienen grupos funcionales amina y ácido carboxílico, son anfipróticos . [35] A pH = p K 1 (aproximadamente 2,2) habrá igual concentración de la especie NH+
3CH (R) CO
2H y NH+
3CH (R) CO-
2y a pH = p K 2 (aproximadamente 10) habrá igual concentración de la especie NH+
3CH (R) CO-
2y NH
2CH (R) CO-
2. De ello se deduce que la molécula neutra y el zwiterión son efectivamente las únicas especies presentes a pH biológico. [42]

Se supone generalmente que la concentración de la zwitterion es mucho mayor que la concentración de la molécula neutra sobre la base de comparaciones con los conocidos p K valores de aminas y ácidos carboxílicos .

Punto isoeléctrico [ editar ]

Compuesto de curvas de titulación de veinte aminoácidos proteinogénicos agrupados por categoría de cadena lateral

A valores de pH entre los dos valores de p K a , predomina el zwiterión, pero coexiste en equilibrio dinámico con pequeñas cantidades de iones netos negativos y netos positivos. En el punto medio exacto entre los dos valores de p K a , la cantidad de trazas de iones negativos netos y los trazos de iones positivos netos se equilibran exactamente, de modo que la carga neta promedio de todas las formas presentes es cero. [43] Este pH se conoce como el punto isoeléctrico p I , por lo que p I =1/2(p K a1 + p K a2 ). Para los aminoácidos con cadenas laterales cargadas, el p K a de la cadena lateral está involucrado. Así, para aspartato o glutamato con cadenas laterales negativas, p I =1/2(p K a1 + p K a (R) ), donde p K a (R) es la cadena lateral p K a . La cisteína también tiene una cadena lateral potencialmente negativa con p K a (R) = 8,14, por lo que p I debería calcularse como para el aspartato y el glutamato, aunque la cadena lateral no esté cargada significativamente a pH fisiológico. Para histidina, lisina y arginina con cadenas laterales positivas, p I =1/2(p K a (R) + p K a2 ). Los aminoácidos tienen movilidad nula en la electroforesis en su punto isoeléctrico, aunque este comportamiento se explota más habitualmente para péptidos y proteínas que para aminoácidos individuales. Los iones híbridos tienen una solubilidad mínima en su punto isoeléctrico, y algunos aminoácidos (en particular, con cadenas laterales no polares) pueden aislarse mediante precipitación del agua ajustando el pH al punto isoeléctrico requerido.

Ocurrencia y funciones en bioquímica [ editar ]

β-Alanina y su isómero α-alanina
El aminoácido selenocisteína

Aminoácidos proteinogénicos [ editar ]

Artículo principal: aminoácido proteinogénico
Ver también: estructura primaria de proteínas y modificación postraduccional

Los aminoácidos son las unidades estructurales ( monómeros ) que forman las proteínas. Se unen para formar cadenas poliméricas cortas llamadas péptidos o cadenas más largas llamadas polipéptidos o proteínas . Estas cadenas son lineales y no ramificadas, con cada residuo de aminoácido dentro de la cadena unido a dos aminoácidos vecinos. El proceso de producción de proteínas codificadas por material genético de ADN / ARN se denomina traducción e implica la adición paso a paso de aminoácidos a una cadena de proteínas en crecimiento mediante una ribozima que se llama ribosoma . [44] El orden en el que se añaden los aminoácidos se lee a través delcódigo genético de una plantilla de ARNm , que es una copia de ARN de uno de los genes del organismo .

Veintidós aminoácidos se incorporan naturalmente a los polipéptidos y se denominan aminoácidos proteinogénicos o naturales. [35] De estos, 20 están codificados por el código genético universal . Los 2 restantes, selenocisteína y pirrolisina , se incorporan a las proteínas mediante mecanismos sintéticos únicos. La selenocisteína se incorpora cuando el ARNm que se traduce incluye un elemento SECIS , lo que hace que el codón UGA codifique selenocisteína en lugar de un codón de parada . [45] Algunas arqueas metanogénicas utilizan la pirrolisina en las enzimas que utilizan para producirmetano . Se codifica con el codón UAG, que normalmente es un codón de terminación en otros organismos. [46] Este codón UAG va seguido de una secuencia cadena abajo PYLIS . [47]

Varios estudios evolutivos independientes, utilizando diferentes tipos de datos, han sugerido que Gly, Ala, Asp, Val, Ser, Pro, Glu, Leu, Thr (es decir, G, A, D, V, S, P, E, L, T ) puede pertenecer a un grupo de aminoácidos que constituía el código genético temprano, mientras que Cys, Met, Tyr, Trp, His, Phe (es decir, C, M, Y, W, H, F) pueden pertenecer a un grupo de aminoácidos que constituyeron adiciones posteriores del código genético. [48] [49] [50] [51]

Aminoácidos no proteinogénicos [ editar ]

Artículo principal: Aminoácidos no proteinogénicos

Aparte de los 22 aminoácidos proteinogénicos , se conocen muchos aminoácidos no proteinogénicos . Aquellos que no se encuentran en las proteínas (por ejemplo , carnitina , GABA , levotiroxina ) o no se producen directamente y de forma aislada por la maquinaria celular estándar (por ejemplo, hidroxiprolina y selenometionina ).

Los aminoácidos no proteinogénicos que se encuentran en las proteínas se forman por modificación postraduccional , que es la modificación después de la traducción durante la síntesis de proteínas. Estas modificaciones suelen ser esenciales para la función o regulación de una proteína. Por ejemplo, la carboxilación del glutamato permite una mejor unión de los cationes de calcio , [52] y el colágeno contiene hidroxiprolina, generada por hidroxilación de prolina . [53] Otro ejemplo es la formación de hipusina en el factor de iniciación de la traducción EIF5A., mediante la modificación de un residuo de lisina. [54] Tales modificaciones también pueden determinar la localización de la proteína, por ejemplo, la adición de grupos hidrófobos largos puede hacer que una proteína se una a una membrana fosfolipídica . [55]

Algunos aminoácidos no proteinogénicos no se encuentran en las proteínas. Los ejemplos incluyen ácido 2-aminoisobutírico y el neurotransmisor ácido gamma-aminobutírico . Los aminoácidos no proteinogénicos a menudo se presentan como intermediarios en las vías metabólicas de los aminoácidos estándar; por ejemplo, la ornitina y la citrulina se encuentran en el ciclo de la urea , parte del catabolismo de los aminoácidos (véase más adelante). [56] Una rara excepción al predominio de los α-aminoácidos en biología es el β-aminoácido beta alanina (ácido 3-aminopropanoico), que se utiliza en plantas y microorganismos en la síntesis de ácido pantoténico (vitamina B5 ), un componente de la coenzima A . [57]

Aminoácidos no estándar [ editar ]

Los 20 aminoácidos que están codificados directamente por los codones del código genético universal se denominan aminoácidos estándar o canónicos . A menudo se incorpora una forma modificada de metionina ( N -formilmetionina ) en lugar de metionina como aminoácido inicial de proteínas en bacterias, mitocondrias y cloroplastos. Otros aminoácidos se denominan no estándar o no canónicos . La mayoría de los aminoácidos no estándar tampoco son proteinogénicos (es decir, no pueden incorporarse a proteínas durante la traducción), pero dos de ellos son proteinogénicos, ya que pueden incorporarse traduccionalmente a proteínas explotando información no codificada en el código genético universal.

Los dos aminoácidos proteinogénicos no estándar son la selenocisteína (presente en muchos no eucariotas y en la mayoría de los eucariotas, pero no codificados directamente por el ADN) y la pirrolisina (que se encuentra solo en algunas arqueas y al menos una bacteria ). La incorporación de estos aminoácidos no estándar es rara. Por ejemplo, 25 proteínas humanas incluyen selenocisteína en su estructura primaria, [58] y las enzimas caracterizadas estructuralmente (selenoenzimas) emplean selenocisteína como resto catalítico en sus sitios activos. [59] La pirrolisina y la selenocisteína se codifican mediante codones variantes. Por ejemplo, la selenocisteína está codificada por el codón de parada yElemento SECIS . [11] [12] [13]

En nutrición humana [ editar ]

Participación de aminoácidos en diversas dietas humanas y la mezcla resultante de aminoácidos en el suero sanguíneo humano. El glutamato y la glutamina son los más frecuentes en los alimentos en más del 10%, mientras que la alanina, la glutamina y la glicina son los más comunes en la sangre.
Artículo principal: Aminoácidos esenciales
Más información: síntesis de proteínas (nutrientes) y aminoácidos

Cuando se incorporan al cuerpo humano a través de la dieta, los 20 aminoácidos estándar se utilizan para sintetizar proteínas, otras biomoléculas o se oxidan a urea y dióxido de carbono como fuente de energía. [60] La vía de oxidación comienza con la eliminación del grupo amino por una transaminasa ; el grupo amino se introduce luego en el ciclo de la urea . El otro producto de la transamidación es un cetoácido que entra en el ciclo del ácido cítrico . [61] Los aminoácidos glucogénicos también se pueden convertir en glucosa a través de la gluconeogénesis . [62] De los 20 aminoácidos estándar, nueve ( His, Ile , Leu , Lys , Met , Phe , Thr , Trp y Val ) se denominan aminoácidos esenciales porque el cuerpo humano no puede sintetizarlos a partir de otros compuestos al nivel necesario para el crecimiento normal, por lo que deben obtenerse de los alimentos. [63] [64] [65] Además, cisteína , tirosina y argininase consideran aminoácidos semiesenciales y la taurina es un ácido aminosulfónico semiesencial en los niños. Las vías metabólicas que sintetizan estos monómeros no están completamente desarrolladas. [66] [67] Las cantidades requeridas también dependen de la edad y la salud del individuo, por lo que es difícil hacer declaraciones generales sobre los requerimientos dietéticos de algunos aminoácidos. La exposición dietética al aminoácido no estándar BMAA se ha relacionado con enfermedades neurodegenerativas humanas, incluida la ELA . [68] [69]

Diagrama de las cascadas de señalización molecular que intervienen en la síntesis de proteínas musculares miofibrilares y la biogénesis mitocondrial en respuesta al ejercicio físico y aminoácidos específicos o sus derivados (principalmente L- leucina y HMB ). [70] Muchos aminoácidos derivados de las proteínas alimentarias promueven la activación de mTORC1 y aumentan la síntesis de proteínas mediante la señalización a través de Rag GTPasas . [70] [71]
Abreviaturas y representaciones:
 • PLD: fosfolipasa D
 • PA: ácido fosfatídico
 • mTOR: objetivo mecanicista de la rapamicina
 • AMP: monofosfato de adenosina
 • ATP: trifosfato de adenosina
 • AMPK: proteína quinasa activada por AMP
 • PGC ‐ 1α: coactivador-1α del receptor gamma activado por el proliferador de peroxisomas
 • S6K1: quinasa p70S6
 • 4EBP1: factor de inicio de la traducción eucariota 4E-proteína de unión 1
 • eIF4E: factor de inicio de la traducción eucariota 4E
 • RPS6: proteína ribosómica S6
 • eEF2: factor de elongación eucariota 2
 • RE: ejercicio de resistencia; EE: ejercicio de resistencia
 • Myo: miofibrilar ; Mito: mitocondrial
 • AA: aminoácidos
 • HMB: ácido β-hidroxi β-metilbutírico
 • ↑ representa activación
 • Τ representa inhibición
El entrenamiento de resistencia estimula la síntesis de proteínas musculares (MPS) durante un período de hasta 48 horas después del ejercicio (indicado por una línea de puntos más clara). [72] La ingestión de una comida rica en proteínas en cualquier momento durante este período aumentará el aumento inducido por el ejercicio en la síntesis de proteínas musculares (mostrado por líneas continuas). [72]

Funciones no proteicas [ editar ]

Más información: neurotransmisor de aminoácidos

En los seres humanos, los aminoácidos no proteicos también tienen funciones importantes como intermediarios metabólicos , como en la biosíntesis del neurotransmisor ácido gamma-aminobutírico (GABA). Muchos aminoácidos se utilizan para sintetizar otras moléculas, por ejemplo:

  • El triptófano es un precursor del neurotransmisor serotonina . [76]
  • La tirosina (y su precursora fenilalanina) son precursores de los neurotransmisores catecolaminas dopamina , epinefrina y norepinefrina y varias trazas de aminas .
  • La fenilalanina es un precursor de la fenetilamina y la tirosina en los seres humanos. En las plantas, es un precursor de varios fenilpropanoides , que son importantes en el metabolismo de las plantas.
  • La glicina es un precursor de las porfirinas como el hemo . [77]
  • La arginina es un precursor del óxido nítrico . [78]
  • La ornitina y la S -adenosilmetionina son precursores de las poliaminas . [79]
  • El aspartato , la glicina y la glutamina son precursores de los nucleótidos . [80] Sin embargo, no se conocen todas las funciones de otros abundantes aminoácidos no estándar.

Algunos aminoácidos no estándar se utilizan como defensas contra los herbívoros en las plantas. [81] Por ejemplo, la canavanina es un análogo de la arginina que se encuentra en muchas legumbres , [82] y en cantidades particularmente grandes en Canavalia gladiata (frijol espada). [83] Este aminoácido protege a las plantas de depredadores como los insectos y puede causar enfermedades en las personas si algunos tipos de legumbres se consumen sin procesar. [84] El aminoácido no proteico mimosina se encuentra en otras especies de leguminosas, en particular Leucaena leucocephala . [85]Este compuesto es un análogo de la tirosina y puede envenenar a los animales que pastan en estas plantas.

Usos en la industria [ editar ]

Los aminoácidos se utilizan para una variedad de aplicaciones en la industria, pero su uso principal es como aditivos para la alimentación animal . Esto es necesario, ya que muchos de los componentes a granel de estos alimentos, como la soja , tienen niveles bajos o carecen de algunos de los aminoácidos esenciales : lisina, metionina, treonina y triptófano son los más importantes en la producción de estos alimentos. [86] En esta industria, los aminoácidos también se utilizan para quelar los cationes metálicos con el fin de mejorar la absorción de minerales de los suplementos, que pueden ser necesarios para mejorar la salud o la producción de estos animales. [87]

La industria alimentaria también es un gran consumidor de aminoácidos, en particular, ácido glutámico , que se utiliza como potenciador del sabor , [88] y aspartamo (éster 1-metílico de aspartilfenilalanina) como edulcorante artificial bajo en calorías . [89] En la industria de la nutrición humana se emplea una tecnología similar a la utilizada para la nutrición animal para aliviar los síntomas de deficiencias minerales, como la anemia, mejorando la absorción de minerales y reduciendo los efectos secundarios negativos de la suplementación con minerales inorgánicos. [90]

La capacidad quelante de los aminoácidos se ha utilizado en fertilizantes para la agricultura para facilitar la entrega de minerales a las plantas con el fin de corregir deficiencias minerales, como la clorosis férrica. Estos fertilizantes también se utilizan para evitar que se produzcan deficiencias y mejorar la salud general de las plantas. [91] La producción restante de aminoácidos se utiliza en la síntesis de medicamentos y cosméticos . [86]

Del mismo modo, algunos derivados de aminoácidos se utilizan en la industria farmacéutica. Incluyen el 5-HTP (5-hidroxitriptófano) utilizado para el tratamiento experimental de la depresión, [92] L- DOPA ( L- dihidroxifenilalanina) para el tratamiento del Parkinson , [93] y el fármaco eflornitina que inhibe la ornitina descarboxilasa y se utiliza en el tratamiento de la enfermedad del sueño. . [94]

Código genético ampliado [ editar ]

Artículo principal: código genético ampliado

Desde 2001, se han agregado 40 aminoácidos no naturales a la proteína mediante la creación de un codón único (recodificación) y un par de ARN de transferencia correspondiente: aminoacil - ARNt-sintetasa para codificarlo con diversas propiedades fisicoquímicas y biológicas con el fin de ser utilizado como una herramienta para explorar la estructura y función de las proteínas o para crear proteínas nuevas o mejoradas. [14] [15]

Nulómeros [ editar ]

Artículo principal: Nulómeros

Los nulómeros son codones que, en teoría, codifican un aminoácido, sin embargo, en la naturaleza existe un sesgo selectivo en contra del uso de este codón a favor de otro, por ejemplo, las bacterias prefieren usar CGA en lugar de AGA para codificar la arginina. [95] Esto crea algunas secuencias que no aparecen en el genoma. Esta característica puede aprovecharse y utilizarse para crear nuevos medicamentos selectivos contra el cáncer [96] y para evitar la contaminación cruzada de muestras de ADN de las investigaciones en la escena del crimen. [97]

Componentes químicos [ editar ]

Más información: Síntesis asimétrica

Los aminoácidos son importantes como materias primas de bajo costo . Estos compuestos se utilizan en la síntesis de grupos quirales como bloques de construcción enantioméricamente puros . [98]

Los aminoácidos se han investigado como precursores de catalizadores quirales , como para reacciones de hidrogenación asimétrica , aunque no existen aplicaciones comerciales. [99]

Plásticos biodegradables [ editar ]

Más información: Plástico biodegradable y biopolímero

Los aminoácidos se han considerado como componentes de polímeros biodegradables, que tienen aplicaciones como envases ecológicos y en medicina en la administración de fármacos y la construcción de implantes protésicos . [100] Un ejemplo interesante de tales materiales es el poliaspartato , un polímero biodegradable soluble en agua que puede tener aplicaciones en pañales desechables y agricultura. [101] Debido a su solubilidad y capacidad para quelar iones metálicos, el poliaspartato también se utiliza como agente antiincrustante biodegradable e inhibidor de la corrosión . [102] [103]Además, el aminoácido aromático tirosina se ha considerado un posible sustituto de fenoles como el bisfenol A en la fabricación de policarbonatos . [104]

Síntesis [ editar ]

Artículo principal: síntesis de aminoácidos
La síntesis de aminoácidos de Strecker

Síntesis química [ editar ]

La producción comercial de aminoácidos generalmente se basa en bacterias mutantes que sobreproducen aminoácidos individuales utilizando glucosa como fuente de carbono. Algunos aminoácidos se producen mediante conversiones enzimáticas de intermedios sintéticos. El ácido 2-aminotiazolina-4-carboxílico es un intermedio en una síntesis industrial de L- cisteína, por ejemplo. El ácido aspártico se produce mediante la adición de amoníaco al fumarato usando una liasa. [105]

Biosíntesis [ editar ]

En las plantas, el nitrógeno se asimila primero a compuestos orgánicos en forma de glutamato , formado a partir de alfa-cetoglutarato y amoníaco en la mitocondria. Para otros aminoácidos, las plantas usan transaminasas para mover el grupo amino del glutamato a otro alfa-cetoácido. Por ejemplo, la aspartato aminotransferasa convierte el glutamato y el oxaloacetato en alfa-cetoglutarato y aspartato. [106] Otros organismos también usan transaminasas para la síntesis de aminoácidos.

Los aminoácidos no estándar generalmente se forman a través de modificaciones a los aminoácidos estándar. Por ejemplo, la homocisteína se forma mediante la vía de transulfuración o mediante la desmetilación de la metionina mediante el metabolito intermedio S -adenosilmetionina , [107] mientras que la hidroxiprolina se produce mediante una modificación postraduccional de prolina . [108]

Los microorganismos y las plantas sintetizan muchos aminoácidos poco comunes. Por ejemplo, algunos microbios producen ácido 2-aminoisobutírico y lantionina , que es un derivado de la alanina con puentes de sulfuro. Ambos aminoácidos se encuentran en lantibióticos peptídicos como la alameticina . [109] Sin embargo, en las plantas, el ácido 1-aminociclopropano-1-carboxílico es un pequeño aminoácido cíclico disustituido que es un intermedio clave en la producción de la hormona vegetal etileno . [110]

Reacciones [ editar ]

Los aminoácidos experimentan las reacciones esperadas de los grupos funcionales constituyentes. [111] [112]

Formación de enlaces peptídicos [ editar ]

Ver también: síntesis de péptidos y enlace peptídico
La condensación de dos aminoácidos para formar un dipéptido . Los dos residuos de aminoácidos están unidos a través de un enlace peptídico.

Como los grupos de aminoácidos amina y ácido carboxílico pueden reaccionar para formar enlaces amida, una molécula de aminoácido puede reaccionar con otra y unirse a través de un enlace amida. Esta polimerización de aminoácidos es lo que crea proteínas. Esta reacción de condensación produce el enlace peptídico recién formado y una molécula de agua. En las células, esta reacción no ocurre directamente; en cambio, el aminoácido se activa primero mediante la unión a una molécula de ARN de transferencia a través de un enlace éster . Este aminoacil-tRNA se produce en una reacción dependiente de ATP llevada a cabo por una aminoacil tRNA sintetasa . [113]Este aminoacil-tRNA es entonces un sustrato para el ribosoma , que cataliza el ataque del grupo amino de la cadena proteica que se alarga sobre el enlace éster. [114] Como resultado de este mecanismo, todas las proteínas producidas por los ribosomas se sintetizan comenzando en su terminal N y avanzando hacia su terminal C.

Sin embargo, no todos los enlaces peptídicos se forman de esta forma. En unos pocos casos, los péptidos son sintetizados por enzimas específicas. Por ejemplo, el tripéptido glutatión es una parte esencial de las defensas de las células frente al estrés oxidativo. Este péptido se sintetiza en dos pasos a partir de aminoácidos libres. [115] En el primer paso, la gamma-glutamilcisteína sintetasa condensa la cisteína y el ácido glutámico a través de un enlace peptídico formado entre el carboxilo de la cadena lateral del glutamato (el carbono gamma de esta cadena lateral) y el grupo amino de la cisteína. Este dipéptido luego se condensa con glicina por la glutatión sintetasa para formar glutatión. [116]

En química, los péptidos se sintetizan mediante una variedad de reacciones. Uno de los más utilizados en la síntesis de péptidos en fase sólida utiliza los derivados aromáticos de oxima de aminoácidos como unidades activadas. Estos se añaden en secuencia a la cadena de péptidos en crecimiento, que se une a un soporte de resina sólida. [117] Las bibliotecas de péptidos se utilizan en el descubrimiento de fármacos a través de un cribado de alto rendimiento . [118]

La combinación de grupos funcionales permite que los aminoácidos sean ligandos polidentados eficaces para los quelatos de metal-aminoácidos. [119] Las múltiples cadenas laterales de aminoácidos también pueden sufrir reacciones químicas.

Catabolismo [ editar ]

Catabolismo de aminoácidos proteinogénicos. Los aminoácidos pueden clasificarse según las propiedades de sus productos principales en cualquiera de las siguientes: [120]
* Glucogénico , teniendo los productos la capacidad de formar glucosa por gluconeogénesis
* Cetogénico , sin los productos la capacidad de formar glucosa. Estos productos todavía se pueden usar para la cetogénesis o la síntesis de lípidos .
* Aminoácidos catabolizados en productos glucogénicos y cetogénicos.

Los aminoácidos primero deben pasar de los orgánulos y las células a la circulación sanguínea a través de transportadores de aminoácidos , ya que los grupos amina y ácido carboxílico suelen estar ionizados. La degradación de un aminoácido, que ocurre en el hígado y los riñones, a menudo implica la desaminación al mover su grupo amino a alfa-cetoglutarato, formando glutamato . Este proceso implica transaminasas, a menudo las mismas que se utilizan en la aminación durante la síntesis. En muchos vertebrados, el grupo amino se elimina a través del ciclo de la urea y se excreta en forma de urea . Sin embargo, la degradación de aminoácidos puede producir ácido úrico o amoníaco. Por ejemplo, serina deshidratasaconvierte la serina en piruvato y amoniaco. [80] Después de la eliminación de uno o más grupos amino, el resto de la molécula a veces se puede usar para sintetizar nuevos aminoácidos, o se puede usar para obtener energía ingresando a la glucólisis o al ciclo del ácido cítrico , como se detalla en la imagen de la derecha.

Complejidad [ editar ]

Los aminoácidos son ligandos bidentados que forman complejos de aminoácidos de metales de transición . [121]

Propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos [ editar ]

La CA. Se pueden clasificar 20 aminoácidos canónicos según sus propiedades. Los factores importantes son la carga, la hidrofilicidad o hidrofobicidad , el tamaño y los grupos funcionales. [35] Estas propiedades influyen en la estructura de proteínas y las interacciones proteína-proteína . Las proteínas solubles en agua tienden a tener sus residuos hidrófobos ( Leu , Ile , Val , Phe y Trp ) enterrados en el medio de la proteína, mientras que las cadenas laterales hidrófilas están expuestas al disolvente acuoso. (Tenga en cuenta que en bioquímica , un residuo se refiere a un monómero específicodentro de la cadena polimérica de un polisacárido , proteína o ácido nucleico .) Las proteínas integrales de la membrana tienden a tener anillos externos de aminoácidos hidrófobos expuestos que los anclan en la bicapa lipídica . Algunas proteínas de la membrana periférica tienen un parche de aminoácidos hidrófobos en su superficie que se fija a la membrana. De manera similar, las proteínas que deben unirse a moléculas cargadas positivamente tienen superficies ricas en aminoácidos cargados negativamente como el glutamato y el aspartato., mientras que las proteínas que se unen a moléculas cargadas negativamente tienen superficies ricas en cadenas cargadas positivamente como lisina y arginina . Por ejemplo, la lisina y la arginina están altamente enriquecidas en regiones de baja complejidad de proteínas de unión a ácidos nucleicos. [51] Hay varias escalas de hidrofobicidad de residuos de aminoácidos. [122]

Algunos aminoácidos tienen propiedades especiales como la cisteína , que puede formar enlaces disulfuro covalentes con otros residuos de cisteína, la prolina que forma un ciclo en la estructura polipeptídica y la glicina que es más flexible que otros aminoácidos.

Además, la glicina y la prolina están altamente enriquecidas en regiones de baja complejidad de proteínas eucariotas y procariotas, mientras que se ha observado lo contrario (subrepresentado) para aminoácidos altamente reactivos, complejos o hidrófobos, como cisteína, fenilalanina, triptófano, metionina. , valina, leucina, isoleucina. [51] [123] [124]

Muchas proteínas experimentan una variedad de modificaciones postraduccionales , mediante las cuales se unen grupos químicos adicionales a las cadenas laterales de aminoácidos. Algunas modificaciones pueden producir hidrófobos lipoproteínas , [125] o hidrófilos glicoproteínas . [126] Este tipo de modificación permite el direccionamiento reversible de una proteína a una membrana. Por ejemplo, la adición y eliminación del ácido palmítico de ácido graso a los residuos de cisteína en algunas proteínas de señalización hace que las proteínas se unan y luego se desprendan de las membranas celulares. [127]

Tabla de abreviaturas y propiedades estándar de aminoácidos [ editar ]

Artículo principal: aminoácido proteinogénico
AminoácidosCódigo de letrasCadena lateralÍndice de hidropatía [128]Absortividad molar [129]Masa molecularAbundancia de proteínas (%) [130]Codificación genética estándar, notación IUPAC
31ClasePolaridad [131]Carga, a pH  7,4 [131]Longitud de onda, λ máx. (Nm)Coeficiente, ε (mM −1 · cm −1 )
AlaninaAlaAAlifáticoNo polarNeutral1.889.0948,76GCN
ArgininaArgRBásicoPolar básicoPositivo−4,5174.2035.78MGR, CGY (los codones de codificación también pueden expresarse mediante: CGN, AGR)
AsparaginaAsnnorteAmidaPolarNeutral−3,5132.1193,93AAY
Ácido aspárticoÁspidDÁcidoÁcido polarNegativo−3,5133.1045.49Gay
CisteínaCysCSulfúricoNo polarNeutral2.52500,3121.1541,38UGY
GlutaminaGlnQAmidaPolarNeutral−3,5146.1463.9AUTO
Ácido glutamicoGlumiÁcidoÁcido polarNegativo−3,5147.1316.32GAR
GlicinaGlyGRAMOAlifáticoNo polarNeutral−0,475.0677.03GGN
HistidinaSuHAromático básicoPolar básicoPositivo, 10%
Neutro, 90%		−3,22115.9155.1562,26ISLA PEQUEÑA
IsoleucinaIleIAlifáticoNo polarNeutral4.5131.1755.49AUH
LeucinaLeuLAlifáticoNo polarNeutral3.8131.1759,68YUR, CUY (los codones de codificación también se pueden expresar mediante: CUN, UUR)
LisinaLysKBásicoPolar básicoPositivo−3,9146.1895.19AAR
MetioninaReunióMETROSulfúricoNo polarNeutral1,9149.2082,32AGO
FenilalaninaPheFAromáticoNo polarNeutral2.8257, 206, 1880,2, 9,3, 60,0165.1923,87UUY
ProlinaProPAGCíclicoNo polarNeutral−1,6115.1325.02CCN
SerinaSerSHidroxílicoPolarNeutral−0,8105.0937.14UCN, EDAD
TreoninaThrTHidroxílicoPolarNeutral−0,7119.1195.53ACN
TriptófanoTrpWAromáticoNo polarNeutral−0,9280, 2195,6, 47,0204.2281,25UGG
TirosinaTyrYAromáticoPolarNeutral−1,3274, 222, 1931,4, 8,0, 48,0181.1912,91UAY
ValinaValVAlifáticoNo polarNeutral4.2117.1486,73PISTOLA

En algunas especies, dos aminoácidos adicionales están codificados por codones que generalmente se interpretan como codones de terminación :

21 y 22 aminoácidos3 letras1 letraMasa molecular
SelenocisteínaSegundoU168.064
PirrolisinaPylO255.313

Además de los códigos de aminoácidos específicos, los marcadores de posición se utilizan en los casos en que el análisis químico o cristalográfico de un péptido o proteína no puede determinar de manera concluyente la identidad de un residuo. También se utilizan para resumir motivos de secuencias de proteínas conservadas . El uso de letras simples para indicar conjuntos de residuos similares es similar al uso de códigos de abreviatura para bases degeneradas . [132] [133]

Aminoácidos ambiguos3 letras1 letraAminoácidos incluidosCodones incluidos
Cualquiera / desconocidoXaaXTodoNNN
Asparagina o ácido aspárticoAsxBD, NRAYO
Glutamina o ácido glutámicoGlxZE, QSAR
Leucina o isoleucinaXleJILLINOISYTR, ATH, CTY (los codones de codificación también se pueden expresar mediante: CTN, ATH, TTR; MTY, YTR, ATA; MTY, HTA, YTG)
HidrofóbicoΦV, I, L, F, W, Y, MNTN, TAY, TGG
AromáticoΩF, W, Y, HYWY, ​​TTY, TGG (los codones de codificación también se pueden expresar mediante: TWY, CAY, TGG)
Alifático (no aromático)ΨV, I, L, MVTN, TTR (los codones de codificación también se pueden expresar mediante: NTR, VTY)
PequeñoπP, G, A, SBCN, RGY, GGR
HidrofílicoζS, T, H, N, Q, E, D, K, RVAN, WCN, CGN, AGY (los codones de codificación también se pueden expresar mediante: VAN, WCN, MGY, CGP)
Cargado positivamente+K, R, HARR, CRY, CGR
Cargado negativamente-D, EGAN

A veces se usa Unk en lugar de Xaa , pero es menos estándar.

Además, muchos aminoácidos no estándar tienen un código específico. Por ejemplo, varios fármacos peptídicos, como Bortezomib y MG132 , se sintetizan artificialmente y conservan sus grupos protectores , que tienen códigos específicos. Bortezomib es Pyz –Phe – boroLeu y MG132 es Z –Leu – Leu – Leu – al. Para ayudar en el análisis de la estructura de la proteína, se encuentran disponibles análogos de aminoácidos fotorreactivos . Estos incluyen photoleucine ( pLeu ) y photomethionine ( pMET ). [134]

Análisis químico [ editar ]

El contenido total de nitrógeno de la materia orgánica está formado principalmente por los grupos amino de las proteínas. El nitrógeno total Kjeldahl ( TKN ) es una medida de nitrógeno ampliamente utilizada en el análisis de aguas (residuales), suelo, alimentos, piensos y materia orgánica en general. Como sugiere el nombre, se aplica el método Kjeldahl . Hay disponibles métodos más sensibles. [135] [136]

Ver también [ editar ]

  • Datación de aminoácidos
  • Péptido beta
  • Degron
  • Erepsina
  • Homoquiralidad
  • Hiperaminoacidemia
  • Leucinas
  • Experimento de Miller-Urey
  • Secuencia de ácido nucleico
  • Tabla de codones de ARN

Notas [ editar ]

  1. ^ Proline es una excepción a esta fórmula general. Carece delgrupoNH 2 debido a la ciclación de la cadena lateral y se conoce como iminoácido ; pertenece a la categoría de aminoácidos estructurados especiales.
  2. ^ Por ejemplo, los rumiantes como las vacas obtienen una serie de aminoácidos a través de microbios en las dos primeras cámaras del estómago .

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Lectura adicional [ editar ]

  • Tymoczko JL (2012). "Composición y estructura de las proteínas" . Bioquímica . Nueva York: WH Freeman y compañía. págs. 28–31. ISBN 9781429229364.
  • Doolittle RF (1989). "Redundancias en secuencias de proteínas". En Fasman GD (ed.). Predicciones de la estructura de las proteínas y los principios de la conformación de las proteínas . Nueva York: Plenum Press . págs. 599–623. ISBN 978-0-306-43131-9. LCCN  89008555 .
  • Nelson DL, Cox MM (2000). Principios de bioquímica de Lehninger (3ª ed.). Digno de los editores . ISBN 978-1-57259-153-0. LCCN  99049137 .
  • Meierhenrich U (2008). Aminoácidos y la asimetría de la vida (PDF) . Berlín: Springer Verlag . ISBN 978-3-540-76885-2. LCCN  2008930865 . Archivado desde el original el 12 de enero de 2012.CS1 maint: bot: estado de URL original desconocido ( enlace )

Enlaces externos [ editar ]

  • Medios relacionados con los aminoácidos en Wikimedia Commons