Las proteínas anticongelantes ( AFP ) o proteínas estructuradoras del hielo ( ISP ) se refieren a una clase de polipéptidos producidos por ciertos animales , plantas , hongos y bacterias que permiten su supervivencia a temperaturas por debajo del punto de congelación del agua. Las AFP se unen a pequeños cristales de hielo para inhibir el crecimiento y la recristalización del hielo que de otro modo sería fatal. [3] También hay cada vez más pruebas de que las AFP interactúan con las membranas celulares de los mamíferos para protegerlas del daño causado por el frío. Este trabajo sugiere la participación de las AFP en la aclimatación al frío. [4]
Proteína anticongelante de insectos, tipo Tenebrio | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | AFP | |||||||
Pfam | PF02420 | |||||||
InterPro | IPR003460 | |||||||
SCOP2 | 1ezg / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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Proteína anticongelante de insectos (CfAFP) | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | CfAFP | |||||||
Pfam | PF05264 | |||||||
InterPro | IPR007928 | |||||||
SCOP2 | 1m8n / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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Proteína anticongelante de pescado, tipo I | |
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Identificadores | |
Símbolo | ? |
InterPro | IPR000104 |
SCOP2 | 1wfb / SCOPe / SUPFAM |
Proteína anticongelante de pescado, tipo II | |
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Identificadores | |
Símbolo | ? |
InterPro | IPR002353 |
CATH | 2py2 |
SCOP2 | 2afp / SCOPe / SUPFAM |
Proteína anticongelante de pescado, tipo III | |
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Identificadores | |
Símbolo | ? |
InterPro | IPR006013 |
SCOP2 | 1hg7 / SCOPe / SUPFAM |
Consulte también el dominio SAF ( InterPro : IPR013974 ). |
Similar a proteínas de unión al hielo (organismo del hielo marino) | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | DUF3494 | |||||||
Pfam | PF11999 | |||||||
InterPro | IPR021884 | |||||||
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Propiedades no coligativas
A diferencia del anticongelante automotriz ampliamente utilizado, el etilenglicol , los AFP no reducen el punto de congelación en proporción a la concentración. [ cita requerida ] Más bien, trabajan de manera no coligativa . Este fenómeno les permite actuar como anticongelante en concentraciones de 1/300 a 1/500 de las de otros solutos disueltos. Su baja concentración minimiza su efecto sobre la presión osmótica . [4] Las propiedades inusuales de las AFP se atribuyen a su afinidad selectiva por formas específicas de hielo cristalino y al bloqueo resultante del proceso de nucleación del hielo. [5]
Histéresis térmica
Las AFP crean una diferencia entre el punto de fusión y el punto de congelación (temperatura de ruptura del cristal de hielo unido a AFP) conocida como histéresis térmica. La adición de AFP en la interfaz entre el hielo sólido y el agua líquida inhibe el crecimiento termodinámicamente favorecido del cristal de hielo. El crecimiento de hielo es inhibido cinéticamente por las AFP que cubren las superficies de hielo accesibles al agua. [5]
La histéresis térmica se mide fácilmente en el laboratorio con un osmómetro de nanolitros . Los organismos difieren en sus valores de histéresis térmica. El nivel máximo de histéresis térmica que muestra el AFP de los peces es de aproximadamente −3,5 ° C (Sheikh Mahatabuddin et al., SciRep) (29,3 ° F). Sin embargo, las proteínas anticongelantes de insectos son de 10 a 30 veces más activas que las proteínas de pescado. Esta diferencia probablemente refleja las temperaturas más bajas que encuentran los insectos en la tierra. Por el contrario, los organismos acuáticos están expuestos solo a -1 ° C a -2 ° C por debajo del punto de congelación. Durante los meses extremos de invierno, el gusano de la picea resiste la congelación a temperaturas cercanas a los -30 ° C. [4] El escarabajo de Alaska Upis ceramboides puede sobrevivir a una temperatura de -60 ° C utilizando agentes anticongelantes que no son proteínas. [6]
La velocidad de enfriamiento puede influir en el valor de histéresis térmica de los AFP. El enfriamiento rápido puede disminuir sustancialmente el punto de congelación de desequilibrio y, por lo tanto, el valor de histéresis térmica. En consecuencia, los organismos no pueden adaptarse necesariamente a su entorno bajo cero si la temperatura desciende abruptamente. [4]
Tolerancia a la congelación versus evitación de la congelación
Las especies que contienen AFP pueden clasificarse como
Evita la congelación : estas especies pueden evitar que sus fluidos corporales se congelen por completo. Generalmente, la función AFP puede superarse a temperaturas extremadamente frías, lo que conduce a un rápido crecimiento y muerte del hielo.
Tolerante a la congelación : estas especies pueden sobrevivir a la congelación de los fluidos corporales. Se cree que algunas especies tolerantes a la congelación utilizan AFP como crioprotectores para prevenir el daño de la congelación, pero no la congelación por completo. El mecanismo exacto aún se desconoce. Sin embargo, se cree que las AFP pueden inhibir la recristalización y estabilizar las membranas celulares para evitar daños por hielo. [7] Pueden trabajar junto con nucleadores de hielo de proteínas (PIN) para controlar la velocidad de propagación del hielo después de la congelación. [7]
Diversidad
Hay muchos tipos conocidos de AFP no homólogas .
AFP de pescado
Anticongelantes glicoproteínas o AFGPs se encuentran en la Antártida nototenoideos y bacalao del norte . Son 2,6-3,3 kD. [8] Los AFGP evolucionaron por separado en nototenioides y bacalao del norte. En los nototenioides, el gen AFGP surgió de un gen de serina proteasa ancestral similar al tripsinógeno. [9]
- La AFP de tipo I se encuentra en el lenguado de invierno , el sculpin de cuernos largos y el sculpin de cuerno corto . Es la AFP mejor documentada porque fue la primera en tener determinada su estructura tridimensional. [10] La AFP de tipo I consiste en una única hélice alfa anfipática larga, de aproximadamente 3,3 a 4,5 kD de tamaño. Hay tres caras en la estructura 3D: la cara hidrofóbica, hidrofílica y Thr-Asx. [10]
- Las AFP de tipo I-hyp (donde hyp significa hiperactivo) se encuentran en varias platijas de ojo derecho. Tiene aproximadamente 32 kD (dos moléculas diméricas de 17 kD). La proteína se aisló del plasma sanguíneo de la platija de invierno. Es considerablemente mejor para bajar la temperatura de congelación que la mayoría de las AFP de pescado. [11] La capacidad se deriva parcialmente de sus muchas repeticiones del sitio de unión al hielo Tipo I. [12]
- Las AFP de tipo II (p . Ej., P05140 ) se encuentran en el cuervo de mar , la fundición y el arenque . Son proteínas globulares ricas en cisteína que contienen cinco enlaces disulfuro . [13] Las AFP de tipo II probablemente evolucionaron a partir de lectinas dependientes de calcio (tipo c). [14] Los cuervos marinos, el olfato y el arenque son linajes bastante divergentes de teleósteos . Si el gen AFP estuvo presente en el antepasado común más reciente de estos linajes, es peculiar que el gen esté disperso a lo largo de esos linajes, presente en algunos órdenes y ausente en otros. Se ha sugerido que la transferencia lateral de genes podría atribuirse a esta discrepancia, de modo que el olfato adquirió el gen AFP de tipo II del arenque. [15]
- Las AFP de tipo III se encuentran en el eelpout antártico . Exhiben una hidrofobicidad general similar en las superficies de unión del hielo a las AFP de tipo I. Tienen un tamaño aproximado de 6 kD. [8] Las AFP de tipo III probablemente evolucionaron a partir de un gen de la sintasa del ácido siálico (SAS) presente en el eelpout antártico. A través de un evento de duplicación de genes, este gen, que se ha demostrado que exhibe alguna actividad de unión al hielo propia, evolucionó hasta convertirse en un gen AFP eficaz mediante la pérdida de la parte N-terminal. [dieciséis]
- Las AFP de tipo IV ( P80961 ) se encuentran en los esculpinos de cuernos largos. Son proteínas alfa helicoidales ricas en glutamato y glutamina. [17] Esta proteína tiene un tamaño de aproximadamente 12 KDa y consta de un paquete de 4 hélices. [17] Su única modificación postraduccional es un residuo de piroglutamato , un residuo de glutamina ciclado en su extremo N-terminal . [17]
AFP de plantas
La clasificación de las AFP se volvió más complicada cuando se descubrieron proteínas anticongelantes de plantas. [18] Las AFP de plantas son bastante diferentes de las otras AFP en los siguientes aspectos:
- Tienen una actividad de histéresis térmica mucho más débil en comparación con otras AFP. [19]
- Es probable que su función fisiológica sea inhibir la recristalización del hielo más que prevenir la formación de hielo. [19]
- La mayoría de ellas son proteínas evolucionadas relacionadas con la patogenia , que a veces conservan propiedades antifúngicas . [19]
AFP de insectos
Hay una serie de AFP que se encuentran en los insectos, incluidos los de los escarabajos Dendroides , Tenebrio y Rhagium , el gusano del cogollo del abeto y las polillas de la belleza pálida y los mosquitos (del mismo orden que las moscas). Las AFP de insectos comparten ciertas similitudes, y la mayoría tienen una mayor actividad (es decir, un mayor valor de histéresis térmica, denominado hiperactivo) y una estructura repetitiva con una superficie plana de unión al hielo. Los de los escarabajos Tenebrio y Dendroides estrechamente relacionados son homólogos y cada repetición de 12 a 13 aminoácidos se estabiliza mediante un enlace disulfuro interno. Las isoformas tienen entre 6 y 10 de estas repeticiones que forman una bobina o solenoide beta. Un lado del solenoide tiene una superficie plana de unión al hielo que consta de una doble fila de residuos de treonina. [7] [20] Otros escarabajos (género Rhagium ) tienen repeticiones más largas sin enlaces disulfuro internos que forman un solenoide beta comprimido (sándwich beta) con cuatro filas de residuos de treonina, [21] y esta AFP es estructuralmente similar a la modelada para la AFP no homóloga de la polilla de la belleza pálida. [22] En contraste, la AFP de la polilla del gusano de la picea es un solenoide que se parece superficialmente a la proteína Tenebrio , con una superficie de unión al hielo similar, pero tiene una sección transversal triangular, con repeticiones más largas que carecen de enlaces disulfuro internos. La AFP de los mosquitos es estructuralmente similar a las de Tenebrio y Dendroides , pero el solenoide beta reforzado con disulfuro se forma a partir de repeticiones más cortas de 10 aminoácidos y, en lugar de treonina, la superficie de unión al hielo consta de una única fila de residuos de tirosina. . [23] Los colémbolos (colémbolos) no son insectos, pero al igual que los insectos, son artrópodos con seis patas. Una especie que se encuentra en Canadá, que a menudo se llama "pulga de las nieves", produce AFP hiperactivas. [24] Aunque también son repetitivos y tienen una superficie plana de unión al hielo, la similitud termina ahí. Alrededor del 50% de los residuos son glicina (Gly), con repeticiones de Gly-Gly-X o Gly-XX, donde X es cualquier aminoácido. Cada repetición de 3 aminoácidos forma una vuelta de una hélice de poliprolina tipo II. Luego, las hélices se pliegan juntas para formar un haz de dos hélices de espesor, con una cara de unión al hielo dominada por pequeños residuos hidrófobos como la alanina, en lugar de la treonina. [25] Otros insectos, como un escarabajo de Alaska, producen anticongelantes hiperactivos que son incluso menos similares, ya que son polímeros de azúcares (xilomanano) en lugar de polímeros de aminoácidos (proteínas). [26] En conjunto, esto sugiere que la mayoría de las AFP y anticongelantes surgieron después de que los linajes que dieron origen a estos diversos insectos divergieran. Las similitudes que comparten son el resultado de una evolución convergente.
AFP de organismos del hielo marino
Muchos microorganismos que viven en el hielo marino poseen AFP que pertenecen a una sola familia. Las diatomeas Fragilariopsis cylindrus y F. curta desempeñan un papel clave en las comunidades de hielo marino polar, dominando los ensamblajes tanto de la capa de plaquetas como dentro de los bloques de hielo. Las AFP están muy extendidas en estas especies y la presencia de genes AFP como una familia multigénica indica la importancia de este grupo para el género Fragilariopsis . [27] Las AFP identificadas en F. cylindrus pertenecen a una familia de AFP que está representada en diferentes taxones y puede encontrarse en otros organismos relacionados con el hielo marino ( Colwellia spp., Navicula glaciei , Chaetoceros neogracile y Stephos longipes y Leucosporidium antarcticum ) [28 ] [29] y bacterias del hielo interior antártico ( Flavobacteriaceae ), [30] [31] así como en hongos tolerantes al frío ( Typhula ishikariensis , Lentinula edodes y Flammulina populicola ). [32] [33]
Se han resuelto varias estructuras para AFP de hielo marino. Esta familia de proteínas se pliega en una hélice beta que forma una superficie plana de unión al hielo. [34] A diferencia de las otras AFP, no existe un motivo de secuencia singular para el sitio de unión al hielo. [35]
La AFP que se encuentra en el metagenoma del ciliado Euplotes focardii y las bacterias psicrófilas tiene una capacidad de inhibición de la recristalización del hielo eficaz. [36] 1 μM de la proteína fijadora de hielo del consorcio Euplotes focardii ( Efc IBP) es suficiente para la inhibición total de la recristalización del hielo a una temperatura de –7,4 ° C. Esta capacidad de inhibición de la recristalización del hielo ayuda a las bacterias a tolerar el hielo en lugar de prevenir la formación de hielo. Efc IBP produce también un intervalo de histéresis térmica, pero esta capacidad no es tan eficiente como la capacidad de inhibición de la recristalización del hielo. Efc IBP ayuda a proteger tanto las proteínas purificadas como las células bacterianas completas en temperaturas bajo cero. La proteína verde fluorescente es funcional después de varios ciclos de congelación y fusión cuando se incuba con Efc IBP. Escherichia coli sobrevive períodos más largos a una temperatura de 0 ° C cuando el gen efcIBP se insertó en el genoma de E. coli . [36] Efc IBP tiene una estructura AFP típica que consta de múltiples hojas beta y una hélice alfa . Además, todos los residuos polares que se unen al hielo están en el mismo sitio de la proteína. [36]
Evolución
La notable diversidad y distribución de las PFA sugiere que los diferentes tipos evolucionaron recientemente en respuesta a la glaciación del nivel del mar que ocurrió hace 1 a 2 millones de años en el hemisferio norte y hace 10 a 30 millones de años en la Antártida. Este desarrollo independiente de adaptaciones similares se conoce como evolución convergente . [4] Hay dos razones por las que muchos tipos de AFP pueden realizar la misma función a pesar de su diversidad:
- Aunque el hielo está compuesto uniformemente por moléculas de agua, tiene muchas superficies diferentes expuestas para unirse. Los diferentes tipos de AFP pueden interactuar con diferentes superficies.
- Aunque los cinco tipos de AFP difieren en su estructura primaria de aminoácidos, cuando cada uno se pliega en una proteína funcional, pueden compartir similitudes en su estructura tridimensional o terciaria que facilita las mismas interacciones con el hielo. [4] [37]
Mecanismos de accion
Se cree que las AFP inhiben el crecimiento mediante un mecanismo de inhibición por adsorción . [38] Se adsorben en planos de hielo no basales , inhibiendo el crecimiento de hielo favorecido termodinámicamente. [39] La presencia de una superficie plana y rígida en algunas AFP parece facilitar su interacción con el hielo a través de la complementariedad superficial de la fuerza de Van der Waals . [40]
Unión al hielo
Normalmente, los cristales de hielo que crecen en solución solo exhiben las caras basal (0001) y prismática (1010), y aparecen como discos redondos y planos. [5] Sin embargo, parece que la presencia de AFP expone otros rostros. Ahora parece que la superficie de hielo 2021 es la superficie de unión preferida, al menos para AFP tipo I. [41] A través de estudios sobre AFP tipo I, inicialmente se pensó que el hielo y la AFP interactuaban a través de enlaces de hidrógeno (Raymond y DeVries, 1977). Sin embargo, cuando se mutaron partes de la proteína que se cree que facilitan este enlace de hidrógeno, no se observó la hipotética disminución de la actividad anticongelante. Los datos recientes sugieren que las interacciones hidrofóbicas podrían ser el principal contribuyente. [42] Es difícil discernir el mecanismo exacto de unión debido a la compleja interfaz agua-hielo. Actualmente, se está intentando descubrir el mecanismo preciso mediante el uso de programas de modelado molecular ( dinámica molecular o el método de Monte Carlo ). [3] [5]
Mecanismo de unión y función anticongelante.
Según el estudio de estructura y función de la proteína anticongelante de Pseudopleuronectes americanus , [43] se demostró que el mecanismo anticongelante de la molécula de AFP tipo I se debe a la unión a una estructura de nucleación de hielo en forma de cremallera a través de enlaces de hidrógeno. de los grupos hidroxilo de sus cuatro residuos Thr a los oxgenos a lo largo deldirección en la red de hielo, deteniendo o retardando posteriormente el crecimiento de los planos piramidales de hielo para deprimir el punto de congelación. [43]
El mecanismo anterior se puede utilizar para dilucidar la relación estructura-función de otras proteínas anticongelantes con las siguientes dos características comunes:
- recurrencia de un residuo Thr (o cualquier otro residuo de aminoácido polar cuya cadena lateral pueda formar un enlace de hidrógeno con agua) en un período de 11 aminoácidos a lo largo de la secuencia en cuestión, y
- un alto porcentaje de un componente de residuo de Ala en el mismo. [43]
Historia
En la década de 1950, el científico noruego Scholander se propuso explicar cómo los peces del Ártico pueden sobrevivir en aguas más frías que el punto de congelación de su sangre. Sus experimentos lo llevaron a creer que había "anticongelante" en la sangre de los peces árticos. [3] Luego, a fines de la década de 1960, el biólogo animal Arthur DeVries pudo aislar la proteína anticongelante a través de su investigación de peces antárticos. [44] Estas proteínas se denominaron más tarde glucoproteínas anticongelantes (AFGP) o glucopéptidos anticongelantes para distinguirlas de los agentes anticongelantes biológicos (AFP) no glucoproteínicos recién descubiertos. DeVries trabajó con Robert Feeney (1970) para caracterizar las propiedades químicas y físicas de las proteínas anticongelantes. [45] En 1992, Griffith et al. documentaron su descubrimiento de AFP en hojas de centeno de invierno. [18] Casi al mismo tiempo, Urrutia, Duman y Knight (1992) documentaron la proteína de histéresis térmica en las angiospermas. [46] Al año siguiente, Duman y Olsen notaron que las AFP también se habían descubierto en más de 23 especies de angiospermas , incluidas las que comen los humanos. [47] También informaron de su presencia en hongos y bacterias.
Cambio de nombre
Se han realizado intentos recientes para volver a etiquetar las proteínas anticongelantes como proteínas estructuradoras del hielo para representar con mayor precisión su función y eliminar cualquier relación negativa supuesta entre las AFP y el anticongelante para automóviles, etilenglicol . Estas dos cosas son entidades completamente separadas y muestran una similitud suelta solo en su función. [48]
Aplicaciones comerciales y médicas
Numerosos campos podrían beneficiarse de la protección del daño tisular por congelación. Actualmente, las empresas están investigando el uso de estas proteínas en: [ cita requerida ]
- Aumento de la tolerancia a la congelación de las plantas de cultivo y extensión de la temporada de cosecha en climas más fríos
- Mejora de la producción de peces de piscifactoría en climas más fríos
- Prolongación de la vida útil de los alimentos congelados
- Mejorando la criocirugía
- Mejora de la conservación de tejidos para trasplantes o transfusiones en medicina [24]
- Terapia de hipotermia
- Criopreservación humana (criónica)
Unilever ha obtenido la aprobación del Reino Unido, EE. UU., UE, México, China, Filipinas, Australia y Nueva Zelanda para utilizar una levadura genéticamente modificada para producir proteínas anticongelantes de pescado para su uso en la producción de helados. [49] Están etiquetados como "ISP" o proteína estructuradora de hielo en la etiqueta, en lugar de AFP o proteína anticongelante.
Noticias recientes
Un esfuerzo comercial reciente y exitoso ha sido la introducción de AFP en productos de helado y yogur. Este ingrediente, etiquetado como proteína estructurante del hielo, ha sido aprobado por la Administración de Alimentos y Medicamentos . Las proteínas se aíslan del pescado y se replican, a mayor escala, en levaduras modificadas genéticamente. [50]
Existe preocupación por parte de organizaciones que se oponen a los organismos genéticamente modificados (OGM) que creen que las proteínas anticongelantes pueden causar inflamación. [51] Es probable que la ingesta de AFP en la dieta ya sea sustancial en la mayoría de las regiones templadas y septentrionales. [8] Dado el consumo histórico conocido de AFP, es seguro concluir que sus propiedades funcionales no imparten ningún efecto toxicológico o alergénico en los seres humanos. [8]
Además, el proceso transgénico de producción de ISP ya se utiliza ampliamente en la sociedad. La insulina y el cuajo se producen utilizando esta tecnología. El proceso no impacta el producto; simplemente hace que la producción sea más eficiente y previene la muerte de peces que de otro modo serían sacrificados para extraer la proteína.
Actualmente, Unilever incorpora AFP en algunos de sus productos estadounidenses, incluidas algunas paletas heladas y una nueva línea de barras de helado Breyers Light Double Churned. En helados, las AFP permiten la producción de helados muy cremosos, densos y reducidos en grasa con menos aditivos. [52] Controlan el crecimiento de cristales de hielo provocado por la descongelación en el muelle de carga o en la mesa de la cocina, lo que reduce la calidad de la textura. [53]
En noviembre de 2009, las Actas de la Academia Nacional de Ciencias publicaron el descubrimiento de una molécula en un escarabajo de Alaska que se comporta como AFP, pero está compuesta de sacáridos y ácidos grasos . [6]
Un estudio de 2010 demostró la estabilidad de los cristales de hielo de agua sobrecalentados en una solución de AFP, mostrando que si bien las proteínas pueden inhibir la congelación, también pueden inhibir la fusión. [54]
En 2021, los científicos de EPFL y Warwick encontraron una imitación artificial de proteínas anticongelantes. [55]
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Otras lecturas
- Haymet AD, Ward LG, Harding MM (1999). "Proteínas 'anticongelante' de la platija de invierno: síntesis e inhibición del crecimiento del hielo de análogos que sondean la importancia relativa de las interacciones hidrófobas y de enlace de hidrógeno". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 121 (5): 941–948. doi : 10.1021 / ja9801341 . ISSN 0002-7863 .
- Sicheri F, Yang DS (junio de 1995). "Estructura y mecanismo de unión al hielo de una proteína anticongelante de platija de invierno". Naturaleza . 375 (6530): 427–31. Código Bibliográfico : 1995Natur.375..427S . doi : 10.1038 / 375427a0 . hdl : 11375/7005 . PMID 7760940 . S2CID 758990 .
enlaces externos
- Hecho frío y duro: anticongelante de pescado producido en el páncreas
- Proteínas anticongelantes: molécula del mes , por David Goodsell, RCSB Protein Data Bank
- Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : Q9GTP0 ( Histéresis térmica o proteína anticongelante) en el PDBe-KB .