Los péptidos antimicrobianos ( AMP ), también llamados péptidos de defensa del huésped ( HDP ), son parte de la respuesta inmune innata que se encuentra entre todas las clases de vida. Existen diferencias fundamentales entre las células procariotas y eucariotas que pueden representar dianas para péptidos antimicrobianos . Estos péptidos son antibióticos potentes de amplio espectro que demuestran potencial como nuevos agentes terapéuticos. Se ha demostrado que los péptidos antimicrobianos matan bacterias Gram negativas y Gram positivas , [1] virus envueltos, hongos e incluso células transformadas o cancerosas.[2] A diferencia de la mayoría de los antibióticos convencionales, parece que los péptidos antimicrobianos con frecuencia desestabilizan las membranas biológicas , pueden formar canales transmembrana y también pueden tener la capacidad de mejorar la inmunidad al funcionar como inmunomoduladores .
Estructura
Los péptidos antimicrobianos son un grupo único y diverso de moléculas, que se dividen en subgrupos en función de su composición y estructura de aminoácidos. [3] Los péptidos antimicrobianos generalmente tienen entre 12 y 50 aminoácidos. Estos péptidos incluyen dos o más residuos cargados positivamente proporcionados por arginina , lisina o, en ambientes ácidos, histidina y una gran proporción (generalmente> 50%) de residuos hidrófobos. [4] [5] [6] Las estructuras secundarias de estas moléculas siguen 4 temas, incluyendo i) α-helicoidal , ii) β-hebra debido a la presencia de 2 o más enlaces disulfuro , iii) β-horquilla o bucle debido a la presencia de un solo enlace disulfuro y / o ciclación de la cadena peptídica, y iv) extendido. [7] Muchos de estos péptidos no están estructurados en solución libre y se pliegan en su configuración final al dividirse en membranas biológicas. Contiene residuos de aminoácidos hidrófilos alineados a lo largo de un lado y residuos de aminoácidos hidrófobos alineados a lo largo del lado opuesto de una molécula helicoidal. [3] Esta anfipaticidad de los péptidos antimicrobianos les permite dividirse en la bicapa lipídica de la membrana. La capacidad de asociarse con membranas es una característica definitiva de los péptidos antimicrobianos, [8] [9] aunque la permeabilización de la membrana no es necesaria. Estos péptidos tienen una variedad de actividades antimicrobianas que van desde la permeabilización de la membrana hasta la acción sobre una variedad de dianas citoplasmáticas.
Tipo | característica | AMP |
---|---|---|
Péptidos aniónicos | rico en ácidos glutámico y aspártico | Maximin H5 de anfibios, Dermicidin de humanos |
Péptidos α-helicoidales catiónicos lineales | falta de cisteína | Cecropinas , andropina, moricina , ceratotoxina y melitina de insectos, Magainina , dermaseptina , bombinina, brevinina-1, esculentinas y buforina II de anfibios, CAP18 de conejos, LL37 de humanos |
Péptido catiónico enriquecido con aminoácidos específicos | rico en prolina, arginina, fenilalanina, glicina, triptófano | abacina y drosocina , apidaecina, diptericina y attacina de insectos, profenina de cerdos, indolicidina de ganado. |
Péptidos aniónicos y catiónicos que contienen cisteína y forman enlaces disulfuro | contienen 1 ~ 3 enlaces disulfuro | 1 enlace: brevininas, 2 enlaces: protegrina de cerdo, taquiplesinas de cangrejo herradura, 3 enlaces: defensinas de humanos, más de 3: drosomicina en moscas de la fruta |
Ocupaciones
Los modos de acción mediante los cuales los péptidos antimicrobianos matan a los microbios son variados, [10] y pueden diferir para diferentes especies bacterianas. [11] Algunos péptidos antimicrobianos matan tanto bacterias como hongos, por ejemplo, la psoriasina mata E. coli y varios hongos filamentosos. [12] La membrana citoplasmática es un objetivo frecuente, pero los péptidos también pueden interferir con la síntesis de ADN y proteínas , el plegamiento de proteínas y la síntesis de la pared celular. [10] El contacto inicial entre el péptido y el organismo objetivo es electrostático, ya que la mayoría de las superficies bacterianas son aniónicas o hidrófobas, como en el péptido antimicrobiano Piscidin. Su composición de aminoácidos, anfipaticidad, carga catiónica y tamaño les permiten adherirse e insertarse en las bicapas de la membrana para formar poros mediante mecanismos de "duela de barril", "alfombra" o "poro toroidal". Alternativamente, pueden penetrar en la célula para unirse a moléculas intracelulares que son cruciales para la vida celular. [13] Los modelos de unión intracelular incluyen la inhibición de la síntesis de la pared celular, la alteración de la membrana citoplasmática, la activación de la autolisina, la inhibición del ADN, el ARN y la síntesis de proteínas, y la inhibición de ciertas enzimas. Sin embargo, en muchos casos, se desconoce el mecanismo exacto de muerte. Una técnica emergente para el estudio de tales mecanismos es la interferometría de polarización dual . [14] [15] En contraste con muchos antibióticos convencionales, estos péptidos parecen ser bactericidas [2] en lugar de bacteriostáticos . En general, la actividad antimicrobiana de estos péptidos se determina midiendo la concentración inhibitoria mínima (MIC), que es la concentración más baja de fármaco que inhibe el crecimiento bacteriano. [dieciséis]
Los AMP pueden poseer múltiples actividades que incluyen actividades antibacterianas grampositivas, antibacterianas gramnegativas, antifúngicas, antivirales, antiparasitarias y anticancerígenas. Un gran análisis funcional de AMP indica que entre todas las actividades de AMP, anfipaticidad y carga, dos propiedades principales de los AMP, distinguen mejor entre los AMP con y sin actividades bacterianas anti-gramnegativas. [17] Esto implica que ser AMP con actividades bacterianas anti-gramnegativas puede preferir o incluso requerir una fuerte anfipaticidad y carga neta positiva.
Inmunomodulacion
Además de matar bacterias directamente, se ha demostrado que tienen una serie de funciones inmunomoduladoras que pueden estar involucradas en la eliminación de la infección, incluida la capacidad de alterar la expresión génica del huésped, actuar como quimiocinas y / o inducir la producción de quimiocinas , inhibiendo los efectos inducidos por lipopolisacáridos. -Producción de citocinas inflamatorias , que promueve la cicatrización de heridas y modula las respuestas de las células dendríticas y las células de la respuesta inmune adaptativa. Los modelos animales indican que los péptidos de defensa del huésped son cruciales tanto para la prevención como para la eliminación de la infección. Parece que muchos péptidos inicialmente aislados como "péptidos antimicrobianos" y denominados "péptidos antimicrobianos" han demostrado tener funciones alternativas más importantes in vivo (por ejemplo, hepcidina [18] ). Dusquetide, por ejemplo, es un inmunomodulador que actúa a través de p62, una proteína involucrada en la señalización de infección basada en receptores de peaje. El péptido está siendo examinado en un ensayo clínico de fase III por Soligenix (SGNX) para determinar si puede ayudar a reparar el daño inducido por la radiación en la mucosa oral que surge durante la radioterapia del cáncer de cabeza y cuello. [19]
Mecanismos de accion
Los péptidos antimicrobianos que poseen una carga neta positiva son atraídos e incorporados a las membranas bacterianas cargadas negativamente. Una vez dentro de la membrana, se cree que provocan alteraciones a través de tres posibles mecanismos :
- formación de poros toroidales
- formación de alfombras
- formación de duelas de barril
Aunque los detalles de cada mecanismo difieren, todos proponen la ruptura de la membrana inducida por péptidos, lo que permite una fuga citoplasmática que finalmente conduce a la muerte.
Un trabajo reciente ha pintado un panorama más complejo de la actividad de los péptidos antimicrobianos. Los péptidos antimicrobianos también pueden funcionar como inhibidores metabólicos, inhibidores de la síntesis de ADN, ARN y proteínas, e inhibidores de la síntesis de la pared celular o la formación de tabiques. También se sabe que provocan la agregación ribosómica y deslocalizan las proteínas de la membrana.
Añadiendo una capa adicional de complejidad, muchos péptidos antimicrobianos naturales poseen una débil actividad bactericida. En lugar de inhibir directamente el crecimiento bacteriano, ahora se sabe que actúan en concierto con el sistema inmunológico del huésped a través de mecanismos que incluyen la inducción de quimiocinas, la liberación de histamina y la modulación de la angiogénesis. Estos efectos inmunomoduladores recién han comenzado a recibir atención.
Se han utilizado varios métodos para determinar los mecanismos de la actividad de los péptidos antimicrobianos. [11] [13] En particular, los estudios de RMN de estado sólido han proporcionado una explicación de resolución a nivel atómico de la ruptura de la membrana por péptidos antimicrobianos. [20] [21] En años más recientes, la cristalografía de rayos X se ha utilizado para delinear en detalle atómico cómo la familia de defensinas vegetales rompe las membranas al identificar fosfolípidos clave en las membranas celulares del patógeno. [22] [23] Se ha pensado que las defensinas humanas actúan a través de un mecanismo similar, dirigido a los lípidos de la membrana celular como parte de su función. De hecho, ahora se ha demostrado que la beta-defensina 2 humana mata los hongos patógenos Candida albicans a través de interacciones con fosfolípidos específicos. [24] Desde el punto de vista computacional, las simulaciones de dinámica molecular pueden arrojar luz sobre el mecanismo molecular y las interacciones específicas de péptidos con lípidos, iones y solventes. [25]
Métodos | Aplicaciones |
---|---|
Microscopía | para visualizar los efectos de los péptidos antimicrobianos en las células microbianas |
Espectroscopía de emisión atómica | para detectar la pérdida de potasio intracelular (una indicación de que la integridad de la membrana bacteriana se ha visto comprometida) |
Tintes fluorescentes | para medir la capacidad de los péptidos antimicrobianos para permeabilizar las vesículas de membrana |
Formación de canales de iones | para evaluar la formación y estabilidad de un poro inducido por péptidos antimicrobianos |
Dicroísmo circular y dicroísmo circular orientado | para medir la orientación y la estructura secundaria de un péptido antimicrobiano unido a una bicapa lipídica |
Interferometría de polarización dual | para medir los diferentes mecanismos de los péptidos antimicrobianos |
Espectroscopia de RMN de estado sólido | para medir la estructura secundaria, la orientación y la penetración de péptidos antimicrobianos en las bicapas lipídicas en el estado líquido-cristalino biológicamente relevante |
Difracción de neutrones y rayos X | para medir los patrones de difracción de poros inducidos por péptidos dentro de membranas en multicapas o líquidos orientados |
Simulaciones de dinámica molecular | para estudiar el comportamiento molecular y buscar interacciones péptido-lípido específicas |
Espectrometría de masas | para medir la respuesta proteómica de microorganismos a péptidos antimicrobianos |
Investigación y uso terapéutico
Se han utilizado péptidos antimicrobianos como agentes terapéuticos; su uso se limita generalmente a la administración intravenosa o aplicaciones tópicas debido a su corta vida media. En enero de 2018, los siguientes péptidos antimicrobianos estaban en uso clínico: [26]
- Bacitracina para la neumonía, tópica
- Boceprevir , hepatitis C (péptido cíclico oral)
- Dalbavancina , infecciones bacterianas, IV
- Daptomicina , infecciones bacterianas, IV
- Enfuvirtida , VIH, inyección subcutánea
- Oritavancina , infecciones bacterianas, IV
- Teicoplanina , infecciones bacterianas, IV
- Telaprevir , hepatitis C, péptido cíclico oral
- Telavancina , infección bacteriana, IV
- Vancomicina , infección bacteriana, IV.
- Guavanina 2 , infección bacteriana contra Gram-positivos y Gram-negativos también.
Actividad más allá de las funciones antibacterianas
Se ha observado que los AMP tienen funciones distintas a la destrucción de bacterias y hongos. Estas actividades incluyen efectos antivirales, pero también funciones en la defensa del huésped, como funciones anticancerígenas y funciones en neurología. [27] Esto ha llevado a un movimiento para cambiar la marca de los AMP como "péptidos de defensa del huésped" para abarcar la amplia gama de actividades que pueden tener los AMP. [28]
Propiedades anticáncer
Algunas cecropinas (por ejemplo, cecropina A y cecropina B) tienen propiedades anticancerígenas y se denominan péptidos anticancerígenos (ACP). [29] : Se han estudiado las propiedades anticancerígenas de 3 ACP híbridos basados en cecropina A. [29] : 7.1 La defensina de la mosca de la fruta previene el crecimiento tumoral, que se sospecha se une a las células tumorales debido a modificaciones de la membrana celular comunes a la mayoría de las células cancerosas, como la exposición a la fosfatidilserina . [30]
Propiedades de antibiofilm
Cecropina A puede destruir planctónicas y sésiles biofilm -Formar uropatógenos E. coli células (UPEC), ya sea solo o cuando se combina con el antibiótico ácido nalidíxico , despejando sinérgicamente la infección in vivo (en el insecto huésped Galleria mellonella ) sin citotoxicidad desviado. El mecanismo de acción de múltiples objetivos implica la permeabilización de la membrana externa seguida de la ruptura de la biopelícula desencadenada por la inhibición de la actividad de la bomba de salida y las interacciones con los ácidos nucleicos extracelulares e intracelulares. [31]
Otras investigaciones
Recientemente, se han realizado algunas investigaciones para identificar posibles péptidos antimicrobianos de procariotas, [32] organismos acuáticos como peces, [33] [34] y mariscos, [35] y monotremas como los equidnas. [36] [37]
Selectividad
En la competencia de las células bacterianas y las células huésped con los péptidos antimicrobianos, los péptidos antimicrobianos interactuarán preferentemente con las células bacterianas y las células de los mamíferos, lo que les permite matar microorganismos sin ser significativamente tóxicos para las células de los mamíferos. [38] La selectividad es una característica muy importante de los péptidos antimicrobianos y puede garantizar su función como antibióticos en los sistemas de defensa del huésped.
Con respecto a las células cancerosas , ellas mismas también secretan péptidos antimicrobianos humanos, incluida la defensina , y en algunos casos, se informa que son más resistentes que las células normales circundantes. Por lo tanto, no podemos concluir que la selectividad sea siempre alta contra las células cancerosas. [39] [40]
Factores
Hay algunos factores que están estrechamente relacionados con la propiedad de selectividad de los péptidos antimicrobianos, entre los cuales la propiedad catiónica es la que más contribuye. Dado que la superficie de las membranas bacterianas está más cargada negativamente que las células de mamíferos, los péptidos antimicrobianos mostrarán diferentes afinidades hacia las membranas bacterianas y las membranas celulares de mamíferos. [41]
Además, también hay otros factores que afectarán la selectividad. Es bien sabido que el colesterol normalmente se distribuye ampliamente en las membranas celulares de los mamíferos como agentes estabilizadores de la membrana, pero está ausente en las membranas celulares bacterianas; y la presencia de estos colesteroles también reducirá generalmente las actividades de los péptidos antimicrobianos, debido a la estabilización de la bicapa lipídica o a las interacciones entre el colesterol y el péptido. Por tanto, el colesterol de las células de los mamíferos protegerá a las células del ataque de los péptidos antimicrobianos. [42]
Además, es bien sabido que el potencial transmembrana afecta las interacciones péptido-lípido. [43] Existe un potencial transmembrana negativo interno que existe desde la valva exterior hasta la valva interna de las membranas celulares y este potencial transmembrana negativo interno facilitará la permeabilización de la membrana, probablemente al facilitar la inserción de péptidos cargados positivamente en las membranas. En comparación, el potencial transmembrana de las células bacterianas es más negativo que el de las células de mamíferos normales, por lo que la membrana bacteriana será propensa a ser atacada por los péptidos antimicrobianos cargados positivamente.
De manera similar, también se cree que el aumento de la fuerza iónica , [42] que en general reduce la actividad de la mayoría de los péptidos antimicrobianos, contribuye parcialmente a la selectividad de los péptidos antimicrobianos al debilitar las interacciones electrostáticas requeridas para la interacción inicial.
Mecanismo
Las membranas celulares de las bacterias son ricas en fosfolípidos ácidos , como el fosfatidilglicerol y la cardiolipina . [38] [44] Estos grupos de cabeza de fosfolípidos están fuertemente cargados negativamente. Por lo tanto, las valvas más externas de la bicapa que están expuestas al exterior de las membranas bacterianas son más atractivas para el ataque de los péptidos antimicrobianos cargados positivamente. Entonces, la interacción entre las cargas positivas de los péptidos antimicrobianos y las membranas bacterianas cargadas negativamente son principalmente las interacciones electrostáticas, que son la principal fuerza impulsora de la asociación celular. Además, dado que los péptidos antimicrobianos forman estructuras con una cara cargada positivamente así como una cara hidrófoba, también hay algunas interacciones hidrófobas entre las regiones hidrófobas de los péptidos antimicrobianos y la superficie de fosfolípidos zwiteriónicos (eléctricamente neutra) de las membranas bacterianas, que actúan sólo como un efecto menor en este caso.
Por el contrario, la parte exterior de las membranas de las plantas y los mamíferos está compuesta principalmente de lípidos sin ninguna carga neta, ya que la mayoría de los lípidos con grupos de cabeza cargados negativamente se secuestran principalmente en la valva interior de las membranas plasmáticas. [41] Así, en el caso de las células de mamíferos, las superficies externas de las membranas generalmente están hechas de fosfatidilcolina de ion híbrido y esfingomielina , aunque una pequeña porción de las superficies externas de la membrana contiene algunos gangliósidos cargados negativamente . Por lo tanto, la interacción hidrofóbica entre la cara hidrofóbica de los péptidos antimicrobianos anfipáticos y los fosfolípidos de ion híbrido en la superficie celular de las membranas celulares de mamíferos juega un papel principal en la formación de la unión péptido-célula. [45] Sin embargo, la interacción hidrofóbica es relativamente débil en comparación con la interacción electrostática, por lo que los péptidos antimicrobianos interactuarán preferentemente con las membranas bacterianas. [ cita requerida ]
La interferometría de polarización dual se ha utilizado in vitro para estudiar y cuantificar la asociación con el grupo de cabezas, la inserción en la bicapa, la formación de poros y la eventual rotura de la membrana. [46] [47]
Control
Se ha realizado un gran esfuerzo para controlar la selectividad celular. Por ejemplo, se ha intentado modificar y optimizar los parámetros fisicoquímicos de los péptidos para controlar las selectividades, incluida la carga neta, la helicidad , la hidrofobicidad por residuo (H), el momento hidrofóbico (μ) y el ángulo subtendido por la hélice polar cargada positivamente. cara (Φ). [43] Se cree que otros mecanismos, como la introducción de D- aminoácidos y aminoácidos fluorados en la fase hidrófoba, rompen la estructura secundaria y, por lo tanto, reducen la interacción hidrófoba con células de mamíferos. También se ha descubierto que la sustitución de Pro → Nlys en péptidos antimicrobianos de giro β que contienen Pro fue una estrategia prometedora para el diseño de nuevos péptidos antimicrobianos selectivos de células bacterianas pequeñas con mecanismos de acción intracelulares. [48] Se ha sugerido que la unión directa de la magainina a la superficie del sustrato disminuyó la unión celular inespecífica y condujo a un mejor límite de detección de células bacterianas como Salmonella y E. coli . [49]
Resistencia bacteriana
Las bacterias utilizan diversas estrategias de resistencia para evitar la muerte de los péptidos antimicrobianos. [13] Algunos microorganismos alteran las cargas superficiales netas. Staphylococcus aureus transporta D-alanina desde el citoplasma al ácido teicoico de superficie que reduce la carga negativa neta al introducir grupos amino básicos. [50] S. aureus también modifica sus membranas aniónicas a través de MprF con L-lisina, aumentando la carga neta positiva. [50] La interacción de los péptidos antimicrobianos con los objetivos de la membrana puede estar limitada por el polisacárido de la cápsula de Klebsiella pneumoniae . [51] Se producen alteraciones en el lípido A. Las especies de Salmonella reducen la fluidez de su membrana externa al aumentar las interacciones hidrófobas entre un mayor número de colas de acilo del lípido A al agregar miristato al lípido A con 2-hidroximiristato y formar lípido A heptaacilado al agregar Palmitato. Se cree que el aumento del momento hidrófobo retarda o anula la inserción de péptidos antimicrobianos y la formación de poros. Los residuos sufren alteraciones en las proteínas de la membrana. En algunas bacterias Gram negativas, la alteración en la producción de proteínas de la membrana externa se correlaciona con la resistencia a la destrucción por péptidos antimicrobianos. [52] El Hemophilus influenzae no tipificable transporta los AMP al interior de la célula, donde se degradan. Además, H. influenzae remodela sus membranas para que parezca que la bacteria ya ha sido atacada con éxito por AMP, protegiéndola de ser atacada por más AMP. [53] Los transportadores de casetes de unión a ATP importan péptidos antimicrobianos y la bomba de salida de la división celular de nodulación de resistencia exporta péptidos antimicrobianos. [54] Ambos transportadores se relacionaron con la resistencia a los péptidos antimicrobianos. Las bacterias producen enzimas proteolíticas, que pueden degradar los péptidos antimicrobianos provocando su resistencia. [55] Las vesículas de la membrana externa producidas por bacterias Gram-negativas se unen a los péptidos antimicrobianos y los secuestran de las células, protegiendo así las células. [56] También se sabe que las vesículas de la membrana externa contienen varias proteasas, peptidasas y otras enzimas líticas, que pueden tener un papel en la degradación del péptido extracelular y las moléculas de ácido nucleico, que si se les permite llegar a las células bacterianas pueden ser peligrosas para la células. La señalización cíclica de di-GMP también ha estado involucrada en la regulación de la resistencia a péptidos antimicrobianos en Pseudomonas aeruginosa [57]
Si bien estos ejemplos muestran que la resistencia puede evolucionar de forma natural, existe una creciente preocupación de que el uso de copias farmacéuticas de péptidos antimicrobianos pueda hacer que la resistencia ocurra con mayor frecuencia y rapidez. En algunos casos, la resistencia a estos péptidos utilizados como fármaco para tratar problemas médicos puede generar resistencia, no solo a la aplicación médica de los péptidos, sino a la función fisiológica de esos péptidos. [58] [59]
El enfoque del 'caballo de Troya' para resolver este problema capitaliza la necesidad innata de hierro por parte de los patógenos. El “contrabando” de antimicrobianos en el patógeno se logra vinculándolos a sideróforos para su transporte. Si bien su concepto es simple, se han necesitado muchas décadas de trabajo para lograr el difícil obstáculo de transportar antimicrobianos a través de las membranas celulares de los patógenos. Se han revisado las lecciones aprendidas de los éxitos y fracasos de los fármacos conjugados de sideróforo evaluados durante el desarrollo de nuevos agentes utilizando el enfoque del "caballo de Troya". [60]
Ejemplos de
Los péptidos antimicrobianos son producidos por especies en todo el árbol de la vida, que incluyen:
- bacterias ( por ejemplo , bacteriocina y muchas otras)
- hongos ( por ejemplo peptaiboles , Plectasina , y muchos otros)
- cnidaria ( por ejemplo hydramacin , aurelin)
- muchos de insectos y artrópodos ( por ejemplo , cecropina , atacina , melitina , mastoparán , drosomicina ) [61]
- anfibios, ranas ( magainina , dermaseptina , aurein , y otros) [62] [63]
- aves ( por ejemplo, defensinas de aves ) [64]
- y mamíferos ( por ejemplo , catelicidinas , alfa y beta defensinas , péptidos regIII )
La investigación ha aumentado en los últimos años para desarrollar imitaciones artificiales de péptidos antimicrobianos como los SNAPP , en parte debido al costo prohibitivo de producir AMP de origen natural. [65] Un ejemplo de esto es el péptido facialmente catiónico C18G, que fue diseñado a partir del dominio C-terminal del factor plaquetario IV humano. [66] Actualmente, el péptido antimicrobiano más utilizado es la nisina ; al ser el único péptido antimicrobiano aprobado por la FDA , se usa comúnmente como conservante artificial. [67] [ cita requerida ]
Bioinformática
Existen varias bases de datos bioinformáticas para catalogar péptidos antimicrobianos como ADAM (una base de datos de péptidos antimicrobianos), [68] APD (base de datos de péptidos antimicrobianos), BioPD (base de datos de péptidos biológicamente activos), CAMP (colección de secuencias y estructuras de péptidos antimicrobianos) , [69] DBAASP (Base de datos de actividad antimicrobiana y estructura de péptidos) y LAMP (Linking AMPs).
Las bases de datos de péptidos antimicrobianos pueden dividirse en dos categorías según la fuente de péptidos que contienen, como bases de datos específicas y bases de datos generales. Estas bases de datos tienen varias herramientas para el análisis y la predicción de péptidos antimicrobianos. Por ejemplo, CAMP contiene predicción AMP, calculadora de funciones, búsqueda BLAST, ClustalW, VAST, PRATT, rueda helicoidal, etc. Además, ADAM permite a los usuarios buscar o navegar a través de relaciones AMP secuencia-estructura. Los péptidos antimicrobianos a menudo abarcan una amplia gama de categorías, como péptidos antifúngicos, antibacterianos y antituberculosos.
dbAMP: [70] Proporciona una plataforma en línea para explorar péptidos antimicrobianos con actividades funcionales y propiedades fisicoquímicas en datos de transcriptomas y proteomas. dbAMP es un recurso en línea que aborda varios temas, como anotaciones de péptidos antimicrobianos (AMP), incluida información de secuencia, actividades antimicrobianas, modificaciones postraduccionales (PTM), visualización estructural, potencia antimicrobiana, especies objetivo con concentración inhibitoria mínima (MIC), fisicoquímica propiedades o interacciones AMP-proteína.
Herramientas como PeptideRanker [71] PeptideLocator, [72] y AntiMPmod [73] [74] permiten la predicción de péptidos antimicrobianos, mientras que otras se han desarrollado para predecir actividades antifúngicas y antituberculosas. [75] [76]
Ver también
- Aurein
- Bacteriocina
- Catelicidina
- Copsin
- Diptericina
- Proteínas de membrana periférica
- Recuento de colonias virtuales
Referencias
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