La proteína transportadora de aniones de banda 3 , también conocida como intercambiador de aniones 1 ( AE1 ) o banda 3 o miembro 1 de la familia de transportadores de solutos 4 (SLC4A1), es una proteína codificada por el gen SLC4A1 en humanos.
SLC4A1 |
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Estructuras disponibles |
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PDB | Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB |
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Lista de códigos de identificación de PDB |
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1BH7 , 1BNX , 1BTQ , 1BTR , 1BTS , 1BTT , 1BZK , 1HYN , 3BTB , 2BTA , 2BTB , 4KY9 , 4YZF |
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Identificadores |
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Alias | SLC4A1 , familia de portadores de solutos 4 (intercambiador de aniones), miembro 1 (grupo sanguíneo Diego), AE1, BND3, CD233, DI, EMPB3, EPB3, FR, RTA1A, SW, WD, WD1, WR, CHC, SAO, SPH4, soluto familia portadora 4 miembro 1 (grupo sanguíneo Diego) |
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Identificaciones externas | OMIM : 109270 MGI : 109393 HomoloGene : 133556 GeneCards : SLC4A1 |
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Ubicación de genes ( humanos ) |
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| Chr. | Cromosoma 17 (humano) [1] |
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| Banda | 17q21.31 | Comienzo | 44,248,390 pb [1] |
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Final | 44,268,141 pb [1] |
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Ubicación de genes ( ratón ) |
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| Chr. | Cromosoma 11 (ratón) [2] |
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| Banda | 11 66,29 cm | 11 D | Comienzo | 102,348,824 pb [2] |
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Final | 102,366,203 pb [2] |
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Ontología de genes |
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Función molecular | • actividad homodimerización proteína • actividad adaptador de proteína-membrana • actividad del transportador cloruro transmembrana • actividad del transportador • anión transmembrana transportador actividad • anión: actividad anión antiporter • actividad transmembrana transportador de bicarbonato • GO: proteína de unión 0001948 • ankyrin unión • actividad intercambiador de anión inorgánico • sodio : actividad del simportador de bicarbonato • unión de hemoglobina
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Componente celular | • componente integral de la membrana • micropartícula de sangre • membrana • citoesqueleto cortical • membrana plasmática • componente integral de la membrana plasmática • membrana plasmática basolateral • exosoma extracelular • disco Z • lado citoplasmático de la membrana plasmática
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Proceso biológico | • transporte de aniones • transporte bicarbonato • homeostasis de iones celular • cloruro de transporte • transporte de iones • regulación de pH intracelular • transporte de aniones transmembrana • cloruro de transporte transmembrana • sodio iones transmembrana transporte • transporte • glicolítica proceso • coagulación de la sangre • plasma membrana de fosfolípidos de aleatorización • regulación negativa del volumen de orina • elevación del pH • desarrollo de eritrocitos • localización de proteínas en la membrana plasmática
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Fuentes: Amigo / QuickGO |
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Ortólogos |
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Especies | Humano | Ratón |
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Entrez | | |
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Ensembl | | |
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UniProt | | |
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RefSeq (ARNm) | | |
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RefSeq (proteína) | | |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 17: 44,25 - 44,27 Mb | Crónicas 11: 102,35 - 102,37 Mb |
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Búsqueda en PubMed | [3] | [4] |
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Wikidata |
Ver / editar humano | Ver / Editar mouse |
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SLC4A1AP |
22950 |
13813 |
602655 |
NM_018158 |
P02730 |
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Chr. 2 p23.3 |
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La proteína transportadora de aniones de banda 3 es una proteína transportadora conservada filogenéticamente responsable de mediar el intercambio de cloruro (Cl - ) con bicarbonato (HCO 3 - ) a través de las membranas plasmáticas . Los miembros funcionalmente similares del clado AE son AE2 y AE3 . [5]
La banda 3 está presente en la cara basolateral de las células α-intercaladas de los conductos colectores de la nefrona , que son las principales células secretoras de ácido del riñón. Generan iones de hidrógeno e iones de bicarbonato a partir de dióxido de carbono y agua, una reacción catalizada por la anhidrasa carbónica . Los iones de hidrógeno se bombean hacia el túbulo del conducto colector mediante la H + ATPasa vacuolar , la bomba de protones apical , que excreta ácido en la orina . kAE1 intercambia bicarbonato por cloruro en la superficie basolateral, esencialmente devolviendo el bicarbonato a la sangre. Aquí realiza dos funciones:
- Intercambio electroneutral de cloruro y bicarbonato a través de la membrana plasmática uno por uno. Esto es crucial para la absorción de CO 2 por los glóbulos rojos y la conversión (por hidratación catalizada por anhidrasa carbónica ) en un protón y un ion bicarbonato . Luego, el bicarbonato se excreta (a cambio de un cloruro) de la célula por la banda 3.
- Enlace físico de la membrana plasmática al esqueleto de la membrana subyacente (mediante la unión con anquirina y proteína 4.2 ). Esto parece ser para evitar la pérdida de la superficie de la membrana, en lugar de tener que ver con el ensamblaje del esqueleto de la membrana.
Es omnipresente en todos los vertebrados . En los mamíferos , está presente en dos sitios específicos:
- la membrana de los eritrocitos (glóbulos rojos) y
- la superficie basolateral de la célula intercalada alfa (el tipo de célula secretora de ácido) en el conducto colector del riñón .
Las formas de eritrocitos y riñón son isoformas diferentes de la misma proteína . [6]
La isoforma de eritrocitos de AE1, conocida como eAE1, está compuesta por 911 aminoácidos. El eAE1 es un componente estructural importante de la membrana celular de los eritrocitos, y constituye hasta el 25% de la superficie de la membrana celular. Cada glóbulo rojo contiene aproximadamente un millón de copias de eAE1.
La isoforma renal de AE1, conocida como kAE1 (que es 65 aminoácidos más corta que el eritroide AE1) se encuentra en la membrana basolateral de las células alfa intercaladas en el conducto colector cortical del riñón.
Las mutaciones del riñón AE1 causan acidosis tubular renal distal (tipo 1) , que es una incapacidad para acidificar la orina, incluso si la sangre es demasiado ácida . Estas mutaciones son causantes de enfermedades, ya que provocan la obtención errónea de las proteínas mutantes de la banda 3, de modo que se retienen dentro de la célula o se dirigen ocasionalmente a la superficie incorrecta (es decir, apical).
Las mutaciones del eritroide AE1 que afectan los dominios extracelulares de la molécula pueden provocar alteraciones en el grupo sanguíneo del individuo, ya que la banda 3 determina el sistema antigénico de Diego ( grupo sanguíneo ).
Más importante aún, las mutaciones eritroides AE1 causan entre el 15 y el 25% de los casos de esferocitosis hereditaria (un trastorno asociado con la pérdida progresiva de la membrana de los glóbulos rojos) y también causan las condiciones hereditarias de estomatocitosis hereditaria [7] y ovalocitosis del sudeste asiático . [8]
Se ha demostrado que la banda 3 interactúa con CA2 [9] [10] [11] [12] y CA4 . [13]
AE1 se descubrió después de SDS-PAGE (electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecilsulfato de sodio) de la membrana celular de eritrocitos . La gran "tercera" banda en el gel de electroforesis representaba AE1, que por tanto se denominó inicialmente "Banda 3". [14]