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La bioquímica o química biológica , es el estudio de los procesos químicos dentro y relacionados con los organismos vivos . [1] Una subdisciplina de la química y la biología , la bioquímica se puede dividir en tres campos: biología estructural , enzimología y metabolismo . Durante las últimas décadas del siglo XX, la bioquímica ha tenido éxito en explicar los procesos vivos a través de estas tres disciplinas. Casi todas las áreas de las ciencias de la vida se están descubriendo y desarrollando a través de la investigación y la metodología bioquímica. [2] La bioquímica se enfoca en comprender la base química que permite que las moléculas biológicas den lugar a los procesos que ocurren dentro de las células vivas y entre las células, [3] a su vez relacionados en gran medida con la comprensión de los tejidos y órganos , así como con la estructura y función del organismo. [4] La bioquímica está estrechamente relacionada con la biología molecular, que es el estudio de los mecanismos moleculares de los fenómenos biológicos. [5]

Gran parte de la bioquímica se ocupa de las estructuras, funciones e interacciones de macromoléculas biológicas , como proteínas , ácidos nucleicos , carbohidratos y lípidos . Proporcionan la estructura de las células y realizan muchas de las funciones asociadas con la vida. [6] La química de la célula también depende de las reacciones de pequeñas moléculas e iones . Estos pueden ser inorgánicos (por ejemplo, agua e iones metálicos ) u orgánicos (por ejemplo, los aminoácidos , que se utilizan para sintetizar proteínas).). [7] Los mecanismos utilizados por las células para aprovechar la energía de su entorno a través de reacciones químicas se conocen como metabolismo . Los descubrimientos de la bioquímica se aplican principalmente en medicina , nutrición y agricultura . En medicina, los bioquímicos investigan las causas y curas de enfermedades . [8] La nutrición estudia cómo mantener la salud y el bienestar y también los efectos de las deficiencias nutricionales . [9] En agricultura, los bioquímicos investigan el suelo y los fertilizantes.. También son objetivos mejorar el cultivo, el almacenamiento de cultivos y el control de plagas .

Historia [ editar ]

Gerty Cori y Carl Cori ganaron conjuntamente el Premio Nobel en 1947 por su descubrimiento del ciclo Cori en RPMI.

En su definición más completa, la bioquímica puede verse como un estudio de los componentes y la composición de los seres vivos y cómo se unen para convertirse en vida. En este sentido, la historia de la bioquímica puede, por tanto, remontarse hasta los antiguos griegos . [10] Sin embargo, la bioquímica como disciplina científica específica comenzó en algún momento del siglo XIX, o un poco antes, dependiendo de en qué aspecto de la bioquímica se esté enfocando. Algunos argumentaron que el comienzo de la bioquímica pudo haber sido el descubrimiento de la primera enzima , diastasa (ahora llamada amilasa ), en 1833 por Anselme Payen , [11] mientras que otros consideraronLa primera demostración de Eduard Buchner de un complejo proceso bioquímico de fermentación alcohólica en extractos libres de células en 1897 fue el nacimiento de la bioquímica. [12] [13] [14] Algunos también podrían señalar como su comienzo el influyente trabajo de 1842 de Justus von Liebig , Química animal, o Química orgánica en sus aplicaciones a la fisiología y patología , que presentó una teoría química del metabolismo, [ 10] o incluso estudios anteriores al siglo XVIII sobre fermentación y respiración de Antoine Lavoisier . [15] [16]Muchos otros pioneros en el campo que ayudaron a descubrir las capas de complejidad de la bioquímica han sido proclamados fundadores de la bioquímica moderna. Emil Fischer , que estudió la química de las proteínas, [17] y F. Gowland Hopkins , que estudió las enzimas y la naturaleza dinámica de la bioquímica, representan dos ejemplos de los primeros bioquímicos. [18]

El término "bioquímica" en sí mismo se deriva de una combinación de biología y química . En 1877, Felix Hoppe-Seyler utilizó el término ( bioquímica en alemán) como sinónimo de química fisiológica en el prólogo del primer número de Zeitschrift für Physiologische Chemie (Revista de química fisiológica), donde defendió la creación de institutos dedicados a este campo de estudio. [19] [20] Sin embargo, a menudo se cita al químico alemán Carl Neuberg por haber acuñado la palabra en 1903, [21] [22] [23] mientras que algunos se lo atribuyen a Franz Hofmeister. [24]

Estructura del ADN ( 1D65 ) [25]

Alguna vez se creyó generalmente que la vida y sus materiales tenían alguna propiedad o sustancia esencial (a menudo referida como el " principio vital ") distinta de cualquier encontrada en la materia no viva, y se pensaba que solo los seres vivos podían producir las moléculas de la vida. [26] En 1828, Friedrich Wöhler publicó un artículo sobre su síntesis fortuita de urea a partir de cianato de potasio y sulfato de amonio; algunos consideraron eso como un derrocamiento directo del vitalismo y el establecimiento de la química orgánica. [27] [28] Sin embargo, la síntesis de Wöhler ha provocado controversia ya que algunos rechazan la muerte del vitalismo en sus manos. [29] Desde entonces, la bioquímica ha avanzado, especialmente desde mediados del siglo XX, con el desarrollo de nuevas técnicas como la cromatografía , la difracción de rayos X , la interferometría de polarización dual , la espectroscopia de RMN , el marcaje radioisotópico , la microscopía electrónica y las simulaciones de dinámica molecular . Estas técnicas permitieron el descubrimiento y análisis detallado de muchas moléculas y vías metabólicas de la célula , como la glucólisis y el ciclo de Krebs (ciclo del ácido cítrico), y llevaron a una comprensión de la bioquímica a nivel molecular.

Otro acontecimiento histórico significativo en bioquímica es el descubrimiento del gen y su papel en la transferencia de información en la célula. En la década de 1950, James D. Watson , Francis Crick , Rosalind Franklin y Maurice Wilkins fueron fundamentales para resolver la estructura del ADN y sugerir su relación con la transferencia genética de información. [30] En 1958, George Beadle y Edward Tatum recibieron el Premio Nobel por su trabajo en hongos que demuestra que un gen produce una enzima . [31] En 1988, Colin Pitchforkfue la primera persona condenada por asesinato con evidencia de ADN , lo que llevó al crecimiento de la ciencia forense . [32] Más recientemente, Andrew Z. Fire y Craig C. Mello recibieron el Premio Nobel de 2006 por descubrir el papel de la interferencia de ARN ( ARNi ) en el silenciamiento de la expresión génica . [33]

Materiales de partida: los elementos químicos de la vida [ editar ]

Los principales elementos que componen el cuerpo humano se muestran desde los más abundantes (en masa) hasta los menos abundantes.

Alrededor de dos docenas de elementos químicos son esenciales para varios tipos de vida biológica . La mayoría de los elementos raros de la Tierra no son necesarios para la vida (las excepciones son el selenio y el yodo ), [34] mientras que algunos de los más comunes ( aluminio y titanio ) no se utilizan. La mayoría de los organismos comparten necesidades de elementos, pero existen algunas diferencias entre plantas y animales . Por ejemplo, las algas del océano usan bromo , pero las plantas y los animales terrestres parecen no necesitarlo. Todos los animales necesitan sodio , pero algunas plantas no. Las plantas necesitan boro y silicio, pero los animales pueden no (o pueden necesitar cantidades muy pequeñas).

Solo seis elementos , carbono , hidrógeno , nitrógeno , oxígeno , calcio y fósforo, constituyen casi el 99% de la masa de células vivas, incluidas las del cuerpo humano (consulte la composición del cuerpo humano para obtener una lista completa). Además de los seis elementos principales que componen la mayor parte del cuerpo humano, los seres humanos requieren cantidades más pequeñas de posiblemente 18 más. [35]

Biomoléculas [ editar ]

Las 4 clases principales de moléculas en bioquímica (a menudo llamadas biomoléculas ) son carbohidratos , lípidos , proteínas y ácidos nucleicos . [36] Muchas moléculas biológicas son polímeros : en esta terminología, los monómeros son macromoléculas relativamente pequeñas que se unen entre sí para crear grandes macromoléculas conocidas como polímeros. Cuando los monómeros se unen para sintetizar un polímero biológico , se someten a un proceso llamado síntesis por deshidratación . Diferentes macromoléculas se pueden ensamblar en complejos más grandes, a menudo necesarios para la actividad biológica..

Carbohidratos [ editar ]

Carbohidratos
Una molécula de sacarosa ( glucosa + fructosa ), un disacárido
Amilosa , un polisacárido compuesto por varios miles de unidades de glucosa.

Dos de las funciones principales de los carbohidratos son el almacenamiento de energía y la estructuración. Uno de los azúcares comunes conocidos como glucosa son los carbohidratos, pero no todos los carbohidratos son azúcares. Hay más carbohidratos en la Tierra que cualquier otro tipo conocido de biomolécula; se utilizan para almacenar energía e información genética , así como para desempeñar un papel importante en las interacciones y comunicaciones de célula a célula .

El tipo de carbohidrato más simple es un monosacárido , que entre otras propiedades contiene carbono, hidrógeno y oxígeno, principalmente en una proporción de 1: 2: 1 (fórmula generalizada C n H 2 n O n , donde n es al menos 3). La glucosa (C 6 H 12 O 6 ) es uno de los carbohidratos más importantes; otros incluyen fructosa (C 6 H 12 O 6 ), el azúcar comúnmente asociado con el sabor dulce de las frutas , [37] [a] y desoxirribosa(C 5 H 10 O 4 ), un componente del ADN . Un monosacárido puede cambiar entre una forma acíclica (cadena abierta) y una forma cíclica . La forma de cadena abierta se puede convertir en un anillo de átomos de carbono puenteados por un átomo de oxígeno creado a partir del grupo carbonilo de un extremo y el grupo hidroxilo del otro. La molécula cíclica tiene un grupo hemiacetal o hemicetal , dependiendo de si la forma lineal era una aldosa o una cetosa . [38]

En estas formas cíclicas, el anillo suele tener 5 o 6 átomos. Estas formas se denominan furanosas y piranosas , respectivamente, por analogía con el furano y el pirano , los compuestos más simples con el mismo anillo carbono-oxígeno (aunque carecen de los dobles enlaces carbono-carbono de estas dos moléculas). Por ejemplo, la aldohexosa glucosa puede formar un enlace hemiacetal entre el hidroxilo en el carbono 1 y el oxígeno en el carbono 4, produciendo una molécula con un anillo de 5 miembros, llamada glucofuranosa . La misma reacción puede tener lugar entre los carbonos 1 y 5 para formar una molécula con un anillo de 6 miembros, llamado glucopiranosa.. Las formas cíclicas con un anillo de 7 átomos llamadas heptosis son raras.

Se pueden unir dos monosacáridos mediante un enlace glicosídico o éter en un disacárido mediante una reacción de deshidratación durante la cual se libera una molécula de agua. La reacción inversa en la que el enlace glicosídico de un disacárido se rompe en dos monosacáridos se denomina hidrólisis . El disacárido más conocido es la sacarosa o azúcar común , que consiste en una molécula de glucosa y una molécula de fructosa unidas. Otro disacárido importante es la lactosa que se encuentra en la leche, que consta de una molécula de glucosa y una galactosa.molécula. La lactosa puede ser hidrolizada por la lactasa y la deficiencia de esta enzima da como resultado intolerancia a la lactosa .

Cuando se unen unos pocos (alrededor de tres a seis) monosacáridos, se denomina oligosacárido ( oligo, que significa "pocos"). Estas moléculas tienden a usarse como marcadores y señales , además de tener otros usos. [39] Muchos monosacáridos unidos forman un polisacárido . Pueden unirse en una cadena lineal larga o pueden estar ramificados . Dos de los polisacáridos más comunes son la celulosa y el glucógeno , ambos compuestos por monómeros de glucosa repetidos . La celulosa es un componente estructural importante de las paredes celulares de las plantas y el glucógeno. se utiliza como forma de almacenamiento de energía en animales.

El azúcar se puede caracterizar por tener extremos reductores o no reductores. Un extremo reductor de un carbohidrato es un átomo de carbono que puede estar en equilibrio con la forma de aldehído de cadena abierta ( aldosa ) o ceto ( cetosa ). Si la unión de monómeros tiene lugar en dicho átomo de carbono, el grupo hidroxi libre de la forma piranosa o furanosa se intercambia con una cadena lateral OH de otro azúcar, produciendo un acetal completo.. Esto evita la apertura de la cadena a la forma aldehído o ceto y hace que el residuo modificado no sea reductor. La lactosa contiene un extremo reductor en su resto de glucosa, mientras que el resto de galactosa forma un acetal completo con el grupo C4-OH de la glucosa. La sacarosa no tiene un extremo reductor debido a la formación completa de acetal entre el carbono aldehído de la glucosa (C1) y el carbono ceto de la fructosa (C2).

Lípidos [ editar ]

Estructuras de algunos lípidos comunes. En la parte superior se encuentran el colesterol y el ácido oleico . [40] La estructura media es un triglicérido compuesto de cadenas de oleoilo , estearoilo y palmitoilo unidas a una columna vertebral de glicerol . En la parte inferior está el fosfolípido común , fosfatidilcolina . [41]

Los lípidos comprenden una gama diversa de moléculas y en cierta medida es un cajón de sastre para relativamente insolubles en agua o no polares compuestos de origen biológico, incluyendo ceras , ácidos grasos , ácidos grasos deriva fosfolípidos , esfingolípidos , glicolípidos , y terpenoides (por ejemplo, retinoides y esteroides ). Algunos lípidos sonmoléculas alifáticas lineales de cadena abierta, mientras que otros tienen estructuras de anillo. Algunos son aromáticos (con un [anillo] cíclico y una estructura [plana] plana) mientras que otros no lo son. Algunos son flexibles, mientras que otros son rígidos.

Los lípidos suelen estar hechos de una molécula de glicerol combinada con otras moléculas. En los triglicéridos , el grupo principal de lípidos a granel, hay una molécula de glicerol y tres ácidos grasos . Los ácidos grasos se consideran el monómero en ese caso y pueden estar saturados (sin dobles enlaces en la cadena de carbono) o insaturados (uno o más dobles enlaces en la cadena de carbono).

La mayoría de los lípidos tienen algún carácter polar además de ser en gran parte apolares. En general, la mayor parte de su estructura es no polar o hidrófoba ("teme al agua"), lo que significa que no interactúa bien con disolventes polares como el agua. Otra parte de su estructura es polar o hidrófila ("amante del agua") y tenderá a asociarse con disolventes polares como el agua. Esto las convierte en moléculas anfifílicas (que tienen porciones hidrofóbicas e hidrofílicas). En el caso del colesterol , el grupo polar es un mero –OH (hidroxilo o alcohol). En el caso de los fosfolípidos, los grupos polares son considerablemente más grandes y más polares, como se describe a continuación.

Los lípidos son una parte integral de nuestra dieta diaria. La mayoría de los aceites y productos lácteos que utilizamos para cocinar y comer, como mantequilla , queso , ghee , etc., están compuestos de grasas . Los aceites vegetales son ricos en varios ácidos grasos poliinsaturados (PUFA). Los alimentos que contienen lípidos se someten a digestión dentro del cuerpo y se descomponen en ácidos grasos y glicerol, que son los productos finales de degradación de grasas y lípidos. Los lípidos, especialmente los fosfolípidos , también se utilizan en diversos productos farmacéuticos , ya sea como co-solubilizantes (p. Ej., En infusiones parenterales) o también como portadores de fármacos.componentes (por ejemplo, en un liposoma o transferoma ).

Proteínas [ editar ]

La estructura general de un α-aminoácido, con el grupo amino a la izquierda y el grupo carboxilo a la derecha.

Las proteínas son moléculas muy grandes, macrobiopolímeros, hechas de monómeros llamados aminoácidos . Un aminoácido consta de un átomo de carbono alfa unido a un grupo amino , –NH 2 , un grupo de ácido carboxílico , –COOH (aunque existen como –NH 3 + y –COO - en condiciones fisiológicas), un átomo de hidrógeno simple, y una cadena lateral comúnmente denominada "–R". La cadena lateral "R" es diferente para cada aminoácido de los cuales hay 20 estándar . Es este grupo "R" el que hace que cada aminoácido sea diferente, y las propiedades de las cadenas laterales influyen en gran medida en la conformación tridimensional general.de una proteína. Algunos aminoácidos tienen funciones por sí mismos o en forma modificada; por ejemplo, el glutamato funciona como un neurotransmisor importante . Los aminoácidos se pueden unir mediante un enlace peptídico . En esta síntesis de deshidratación , se elimina una molécula de agua y el enlace peptídico conecta el nitrógeno del grupo amino de un aminoácido con el carbono del grupo ácido carboxílico del otro. La molécula resultante se llama dipéptido y los tramos cortos de aminoácidos (por lo general, menos de treinta) se denominan péptidos o polipéptidos. Los tramos más largos merecen las proteínas del título . Como ejemplo, la importante proteína del suero sanguíneola albúmina contiene 585 residuos de aminoácidos. [42]

Aminoácidos genéricos (1) en forma neutra, (2) tal como existen fisiológicamente y (3) unidos como un dipéptido.
Un esquema de la hemoglobina . Las cintas roja y azul representan la proteína globina ; las estructuras verdes son los grupos hemo .

Las proteínas pueden tener roles estructurales y / o funcionales. Por ejemplo, los movimientos de las proteínas actina y miosina son, en última instancia, responsables de la contracción del músculo esquelético. Una propiedad que tienen muchas proteínas es que se unen específicamente a una determinada molécula o clase de moléculas; pueden ser extremadamente selectivas en lo que se unen. Los anticuerpos son un ejemplo de proteínas que se unen a un tipo específico de molécula. Los anticuerpos están compuestos por cadenas ligeras y pesadas. Dos cadenas pesadas estarían unidas a dos cadenas ligeras a través de enlaces disulfuro entre sus aminoácidos. Los anticuerpos son específicos a través de la variación basada en diferencias en el dominio N-terminal. [43]

El ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas (ELISA), que utiliza anticuerpos, es una de las pruebas más sensibles que utiliza la medicina moderna para detectar diversas biomoléculas. Sin embargo, probablemente las proteínas más importantes son las enzimas . Prácticamente todas las reacciones en una célula viva requieren una enzima para reducir la energía de activación de la reacción. [12] Estas moléculas reconocen moléculas reactivas específicas llamadas sustratos ; luego catalizan la reacción entre ellos. Al reducir la energía de activación , la enzima acelera esa reacción a una velocidad de 10 11 o más; [12]una reacción que normalmente tardaría más de 3.000 años en completarse espontáneamente podría tardar menos de un segundo con una enzima. La enzima en sí no se agota en el proceso y es libre de catalizar la misma reacción con un nuevo conjunto de sustratos. Utilizando varios modificadores, se puede regular la actividad de la enzima, lo que permite el control de la bioquímica de la célula en su conjunto. [12]

La estructura de las proteínas se describe tradicionalmente en una jerarquía de cuatro niveles. La estructura primaria de una proteína consiste en su secuencia lineal de aminoácidos; por ejemplo, "alanina-glicina-triptófano-serina-glutamato-asparagina-glicina-lisina-…". La estructura secundaria se ocupa de la morfología local (la morfología es el estudio de la estructura). Algunas combinaciones de aminoácidos tenderán a enrollarse en una espiral llamada hélice α o en una hoja llamada lámina β ; algunas α-hélices se pueden ver en el esquema de hemoglobina anterior. Estructura terciariaes la forma tridimensional completa de la proteína. Esta forma está determinada por la secuencia de aminoácidos. De hecho, un solo cambio puede cambiar toda la estructura. La cadena alfa de la hemoglobina contiene 146 residuos de aminoácidos; la sustitución del residuo de glutamato en la posición 6 por un residuo de valina cambia tanto el comportamiento de la hemoglobina que da como resultado la anemia de células falciformes . Finalmente, la estructura cuaternaria se ocupa de la estructura de una proteína con múltiples subunidades de péptidos, como la hemoglobina con sus cuatro subunidades. No todas las proteínas tienen más de una subunidad. [44]

Ejemplos de estructuras de proteínas del Protein Data Bank
Miembros de una familia de proteínas, representada por las estructuras de los dominios de isomerasa

Las proteínas ingeridas generalmente se descomponen en aminoácidos o dipéptidos individuales en el intestino delgado y luego se absorben. Luego se pueden unir para formar nuevas proteínas. Los productos intermedios de la glucólisis, el ciclo del ácido cítrico y la vía de la pentosa fosfato se pueden utilizar para formar los veinte aminoácidos, y la mayoría de las bacterias y plantas poseen todas las enzimas necesarias para sintetizarlos. Los humanos y otros mamíferos, sin embargo, solo pueden sintetizar la mitad de ellos. No pueden sintetizar isoleucina , leucina , lisina , metionina , fenilalanina , treonina , triptófano y valina.. Debido a que deben ingerirse, estos son los aminoácidos esenciales . Los mamíferos poseen las enzimas para sintetizar alanina , asparagina , aspartato , cisteína , glutamato , glutamina , glicina , prolina , serina y tirosina , los aminoácidos no esenciales. Si bien pueden sintetizar arginina e histidina , no pueden producirla en cantidades suficientes para animales jóvenes en crecimiento, por lo que a menudo se consideran aminoácidos esenciales.

Si el grupo amino se elimina de un aminoácido, deja un esqueleto carbónico llamado α- cetoácido . Las enzimas llamadas transaminasas pueden transferir fácilmente el grupo amino de un aminoácido (lo que lo convierte en un α-cetoácido) a otro α-cetoácido (lo que lo convierte en un aminoácido). Esto es importante en la biosíntesis de aminoácidos, ya que para muchas de las rutas, los intermedios de otras rutas bioquímicas se convierten en el esqueleto de α-cetoácido y luego se agrega un grupo amino, a menudo mediante transaminación . A continuación, los aminoácidos pueden unirse para formar una proteína.

Se utiliza un proceso similar para descomponer las proteínas. Primero se hidroliza en los aminoácidos que lo componen. El amoníaco libre (NH3), que existe como ión amonio (NH4 +) en la sangre, es tóxico para las formas de vida. Por tanto, debe existir un método adecuado para excretarlo. Se han desarrollado diferentes tácticas en diferentes animales, dependiendo de las necesidades de los animales. Los organismos unicelulares simplemente liberan el amoníaco al medio ambiente. Del mismo modo, los peces óseos pueden liberar el amoníaco en el agua, donde se diluye rápidamente. En general, los mamíferos convierten el amoníaco en urea a través del ciclo de la urea .

Para determinar si dos proteínas están relacionadas, o en otras palabras, para decidir si son homólogas o no, los científicos utilizan métodos de comparación de secuencias. Los métodos como los alineamientos de secuencias y los alineamientos estructurales son herramientas poderosas que ayudan a los científicos a identificar homologías entre moléculas relacionadas. La relevancia de encontrar homologías entre proteínas va más allá de formar un patrón evolutivo de familias de proteínas . Al descubrir qué tan similares son dos secuencias de proteínas, adquirimos conocimiento sobre su estructura y, por lo tanto, su función.

Ácidos nucleicos [ editar ]

La estructura del ácido desoxirribonucleico (ADN), la imagen muestra la unión de los monómeros.

Los ácidos nucleicos , llamados así por su prevalencia en los núcleos celulares , es el nombre genérico de la familia de los biopolímeros. Son macromoléculas bioquímicas complejas de alto peso molecular que pueden transmitir información genética a todas las células vivas y virus. [2] Los monómeros se denominan nucleótidos y cada uno consta de tres componentes: una base heterocíclica nitrogenada (ya sea una purina o una pirimidina ), un azúcar pentosa y un grupo fosfato . [45]

Elementos estructurales de constituyentes comunes de ácidos nucleicos. Debido a que contienen al menos un grupo fosfato, los compuestos marcados como monofosfato de nucleósido , difosfato de nucleósido y trifosfato de nucleósido son todos nucleótidos (no simplemente nucleósidos que carecen de fosfato ).

Los ácidos nucleicos más comunes son el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN). El grupo fosfato y el azúcar de cada nucleótido se unen entre sí para formar la columna vertebral del ácido nucleico, mientras que la secuencia de bases nitrogenadas almacena la información. Las bases nitrogenadas más comunes son adenina , citosina , guanina , timina y uracilo . Las bases nitrogenadas de cada hebra de un ácido nucleico formarán enlaces de hidrógeno.con algunas otras bases nitrogenadas en una hebra complementaria de ácido nucleico (similar a una cremallera). La adenina se une a la timina y el uracilo, la timina se une solo a la adenina, y la citosina y la guanina solo pueden unirse entre sí. La adenina y la timina y la adenina y el uracilo contienen dos enlaces de hidrógeno, mientras que los enlaces de hidrógeno formados entre la citosina y la guanina son tres.

Aparte del material genético de la célula, los ácidos nucleicos a menudo desempeñan un papel como segundos mensajeros , además de formar la molécula base del trifosfato de adenosina (ATP), la principal molécula portadora de energía que se encuentra en todos los organismos vivos. Además, las posibles bases nitrogenadas en los dos ácidos nucleicos son diferentes: la adenina, la citosina y la guanina se encuentran tanto en el ARN como en el ADN, mientras que la timina solo se encuentra en el ADN y el uracilo en el ARN.

Metabolismo [ editar ]

Los carbohidratos como fuente de energía [ editar ]

La glucosa es una fuente de energía en la mayoría de las formas de vida. Por ejemplo, los polisacáridos se descomponen en sus monómeros mediante enzimas (la glucógeno fosforilasa elimina los residuos de glucosa del glucógeno, un polisacárido). Los disacáridos como lactosa o sacarosa se escinden en sus monosacáridos de dos componentes.

Glucólisis (anaeróbica) [ editar ]

La glucosa se metaboliza principalmente por una vía de diez pasos muy importante llamada glucólisis , cuyo resultado neto es descomponer una molécula de glucosa en dos moléculas de piruvato . Esto también produce dos moléculas netas de ATP , la moneda de energía de las células, junto con dos equivalentes reductores de conversión de NAD + (dinucleótido de nicotinamida y adenina: forma oxidada) en NADH (dinucleótido de nicotinamida y adenina: forma reducida). Esto no requiere oxígeno; Si no hay oxígeno disponible (o la célula no puede usar oxígeno), el NAD se restaura convirtiendo el piruvato en lactato (ácido láctico) (p. ej., en humanos) o en etanol más dióxido de carbono (p. ej., enlevadura ). Otros monosacáridos como la galactosa y la fructosa se pueden convertir en intermedios de la vía glucolítica. [46]

Aeróbico [ editar ]

En células aeróbicas con suficiente oxígeno, como en la mayoría de las células humanas, el piruvato se metaboliza aún más. Se convierte irreversiblemente en acetil-CoA , emitiendo un átomo de carbono como dióxido de carbono producto de desecho , generando otro equivalente reductor como NADH . Las dos moléculas de acetil-CoA (de una molécula de glucosa) luego ingresan al ciclo del ácido cítrico , produciendo dos moléculas de ATP, seis moléculas más de NADH y dos (ubi) quinonas reducidas (a través de FADH 2 como cofactor unido a enzima), y liberando los átomos de carbono restantes como dióxido de carbono. Las moléculas de NADH y quinol producidas se introducen en los complejos enzimáticos de la cadena respiratoria, un sistema de transporte de electrones.transfiriendo los electrones en última instancia al oxígeno y conservando la energía liberada en forma de gradiente de protones sobre una membrana ( membrana mitocondrial interna en eucariotas). Por tanto, el oxígeno se reduce a agua y los aceptores de electrones originales NAD + y quinona se regeneran. Es por eso que los humanos inhalan oxígeno y exhalan dióxido de carbono. La energía liberada por la transferencia de electrones de estados de alta energía en NADH y quinol se conserva primero como gradiente de protones y se convierte en ATP a través de la ATP sintasa. Esto genera 28 moléculas adicionales de ATP (24 de los 8 NADH + 4 de los 2 quinoles), totalizando 32 moléculas de ATP conservadas por glucosa degradada (dos de la glucólisis + dos del ciclo del citrato).[47] Está claro que el uso de oxígeno para oxidar completamente la glucosa proporciona a un organismo mucha más energía que cualquier característica metabólica independiente del oxígeno, y se cree que esta es la razón por la que la vida compleja apareció solo después de que la atmósfera de la Tierra acumuló grandes cantidades de oxígeno.

Gluconeogénesis [ editar ]

En los vertebrados , los músculos esqueléticos que se contraen vigorosamente (durante el levantamiento de pesas o las carreras de velocidad, por ejemplo) no reciben suficiente oxígeno para satisfacer la demanda de energía, por lo que cambian al metabolismo anaeróbico , convirtiendo la glucosa en lactato. La combinación de glucosa de origen no carbohidrato, como grasas y proteínas. Esto solo sucede cuando se agotan los suministros de glucógeno en el hígado. La vía es una reversión crucial de la glucólisis del piruvato a la glucosa y puede utilizar muchas fuentes como aminoácidos, glicerol y ciclo de Krebs . El catabolismo de proteínas y grasas a gran escala suele ocurrir cuando las personas sufren de inanición o ciertos trastornos endocrinos.[48] El hígado regenera la glucosa mediante un proceso llamado gluconeogénesis . Este proceso no es totalmente opuesto a la glucólisis y, en realidad, requiere tres veces la cantidad de energía obtenida de la glucólisis (se utilizan seis moléculas de ATP, en comparación con las dos obtenidas en la glucólisis). De manera análoga a las reacciones anteriores, la glucosa producida puede luego someterse a glucólisis en tejidos que necesitan energía, almacenarse como glucógeno (o almidón en las plantas) o convertirse en otros monosacáridos o unirse en di- u oligosacáridos. Las vías combinadas de la glucólisis durante el ejercicio, el cruce del lactato a través del torrente sanguíneo al hígado, la posterior gluconeogénesis y la liberación de glucosa al torrente sanguíneo se denominan ciclo de Cori .[49]

Relación con otras ciencias biológicas de "escala molecular" [ editar ]

Relación esquemática entre bioquímica, genética y biología molecular .

Los investigadores en bioquímica utilizan técnicas específicas nativas de la bioquímica, pero cada vez más las combinan con técnicas e ideas desarrolladas en los campos de la genética , la biología molecular y la biofísica . No existe una línea definida entre estas disciplinas. La bioquímica estudia la química necesaria para la actividad biológica de las moléculas, la biología molecular estudia su actividad biológica, la genética estudia su herencia, que pasa a ser transportada por su genoma . Esto se muestra en el siguiente esquema que muestra una posible vista de las relaciones entre los campos:

  • La bioquímica es el estudio de las sustancias químicas y los procesos vitales que ocurren en los organismos vivos. Los bioquímicos se centran en gran medida en el papel, la función y la estructura de las biomoléculas . El estudio de la química detrás de los procesos biológicos y la síntesis de moléculas biológicamente activas son aplicaciones de la bioquímica. La bioquímica estudia la vida a nivel atómico y molecular.
  • La genética es el estudio del efecto de las diferencias genéticas en los organismos. Esto a menudo se puede inferir por la ausencia de un componente normal (por ejemplo, un gen ). El estudio de " mutantes " - organismos que carecen de uno o más componentes funcionales con respecto al llamado " tipo salvaje " o fenotipo normal. Las interacciones genéticas ( epistasis ) a menudo pueden confundir las interpretaciones simples de talesestudios" knockout ".
  • La biología molecular es el estudio de los fundamentos moleculares de los fenómenos biológicos, centrándose en la síntesis, modificación, mecanismos e interacciones moleculares. El dogma central de la biología molecular , donde el material genético se transcribe en ARN y luego se traduce en proteínas , a pesar de estar demasiado simplificado, sigue siendo un buen punto de partida para comprender el campo. Este concepto se ha revisado a la luz de las nuevas funciones emergentes del ARN .
  • La ' biología química ' busca desarrollar nuevas herramientas basadas en pequeñas moléculas que permitan una perturbación mínima de los sistemas biológicos al tiempo que brindan información detallada sobre su función. Además, la biología química emplea sistemas biológicos para crear híbridos no naturales entre biomoléculas y dispositivos sintéticos (por ejemplo, cápsides virales vacías que pueden administrar terapia génica o moléculas de fármacos ).

Extremófilos [ editar ]

Los extremófilos son microorganismos que viven en condiciones extremas, algunos de los cuales pueden proporcionar algunas excepciones o variaciones en algunas de las leyes naturales citadas anteriormente. Por ejemplo, en julio de 2019, un estudio científico de la mina Kidd en Canadá descubrió organismos que respiran azufre que viven 7900 pies debajo de la superficie y absorben azufre en lugar de oxígeno para facilitar la respiración celular. Estos organismos también son notables debido a que comen rocas como la pirita como fuente de alimento habitual. [50] [51] [52]

La ADN polimerasa de la bacteria termófila Thermus aquaticus , extraída en 1968 y denominada Taq polimerasa , es un replicador de ADN bioquímico resistente a temperaturas relativamente altas (50-80 ° C), lo que ha permitido a los biólogos moleculares aliviar las complicaciones en la PCR (Cadena de polimerasa Reacción) método.

Ver también [ editar ]

Listas [ editar ]

  • Publicaciones importantes en bioquímica (química)
  • Lista de temas de bioquímica
  • Lista de bioquímicos
  • Lista de biomoléculas

Ver también [ editar ]

  • Astrobiología
  • Bioquímica (revista)
  • Química biológica (revista)
  • Biofísica
  • Ecología química
  • Biomodelado computacional
  • Producto químico de base biológica dedicado
  • Número CE
  • Tipos hipotéticos de bioquímica
  • Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular
  • Metaboloma
  • Metabolómica
  • Biología Molecular
  • Medicina molecular
  • Bioquímica vegetal
  • Proteólisis
  • Molécula pequeña
  • Biología estructural
  • Ciclo de TCA

Notas [ editar ]

una. ^ La fructosa no es el único azúcar que se encuentra en las frutas. La glucosa y la sacarosa también se encuentran en cantidades variables en diversas frutas y, en ocasiones, superan la fructosa presente. Por ejemplo, el 32% de la porción comestible de un dátil es glucosa, en comparación con el 24% de fructosa y el 8% de sacarosa. Sin embargo, los melocotones contienen más sacarosa (6,66%) que fructosa (0,93%) o glucosa (1,47%). [53]

Referencias [ editar ]

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Literatura citada [ editar ]

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Lectura adicional [ editar ]

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Enlaces externos [ editar ]

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  • La Biblioteca Virtual de Bioquímica, Biología Molecular y Biología Celular
  • Bioquímica, 5ª ed. Texto completo de Berg, Tymoczko y Stryer, cortesía de NCBI .
  • SystemsX.ch - La iniciativa suiza en biología de sistemas
  • Texto completo de Bioquímica de Kevin e Indira, un libro de texto de introducción a la bioquímica.