La caseína ( / k eɪ s i n / KAY -ver-n , de América caseus "queso") es una familia de relacionados fosfoproteínas (alpha S1, αS2, β, κ). Estas proteínas se encuentran comúnmente en la leche de mamíferos y comprenden aproximadamente el 80% de las proteínas de la leche de vaca y entre el 20% y el 60% de las proteínas de la leche humana . [1] La leche de oveja y de búfala tiene un contenido de caseína más alto que otros tipos de leche, y la leche materna tiene un contenido de caseína particularmente bajo. [2]
La caseína tiene una amplia variedad de usos, desde ser un componente principal del queso hasta usarse como aditivo alimentario. [3] La forma más común de caseína es el caseinato de sodio . [4] En la leche, la caseína se somete a una separación de fases para formar micelas de caseína coloidal , un tipo de condensado biomolecular secretado . [5]
Como fuente de alimento , la caseína aporta aminoácidos , carbohidratos y dos elementos esenciales, calcio y fósforo . [6]
Composición
La caseína contiene una gran cantidad de aminoácidos prolina que dificultan la formación de motivos estructurales secundarios comunes de proteínas. Tampoco hay puentes disulfuro . Como resultado, tiene una estructura terciaria relativamente pequeña . Es relativamente hidrófobo , por lo que es poco soluble en agua . Se encuentra en la leche como una suspensión de partículas, llamadas micelas de caseína , que muestran sólo un parecido limitado con las micelas de tipo tensioactivo en el sentido de que las partes hidrófilas residen en la superficie y son esféricas. Sin embargo, en marcado contraste con las micelas tensioactivas, el interior de una micela de caseína está muy hidratado. Las caseínas en las micelas se mantienen unidas por iones de calcio e interacciones hidrofóbicas. Cualquiera de varios modelos moleculares podría explicar la conformación especial de la caseína en las micelas. [7] Uno de ellos propone que el núcleo micelar está formado por varias submicellas, la periferia está formada por microvelosidades de κ-caseína. [8] [9] Otro modelo sugiere que el núcleo está formado por fibrillas entrelazadas con caseína. [10] Finalmente, el modelo más reciente [11] propone un doble vínculo entre las caseínas para que se produzca la gelificación. Los tres modelos consideran las micelas como partículas coloidales formadas por agregados de caseína envueltos en moléculas de κ-caseína solubles.
El punto isoeléctrico de la caseína es 4,6. Dado que el pH de la leche es 6.6, la caseína tiene una carga negativa en la leche. La proteína purificada es insoluble en agua. Aunque también es insoluble en soluciones salinas neutras, se dispersa fácilmente en álcalis diluidos y en soluciones salinas tales como oxalato de sodio acuoso y acetato de sodio .
La enzima tripsina puede hidrolizar una peptona que contiene fosfato . Se utiliza para formar un tipo de adhesivo orgánico . [12]
Usos
Pintura
La pintura de caseína es un medio soluble en agua de secado rápido utilizado por los artistas. La pintura de caseína se ha utilizado desde la época del antiguo Egipto como una forma de pintura al temple , y fue ampliamente utilizada por ilustradores comerciales como el material de elección hasta finales de la década de 1960 cuando, con la llegada de la pintura acrílica , la caseína se volvió menos popular. [13] [14] Todavía es ampliamente utilizado por los pintores de escenas, aunque el acrílico también ha hecho incursiones en ese campo. [15]
Pegamento
Los pegamentos a base de caseína, formulados a partir de caseína, agua, cal hidratada e hidróxido de sodio, eran populares para la carpintería, incluso para aviones, hasta el avión de Havilland Albatross en 1939. [16] [17] El pegamento de caseína también se utiliza en la fabricación de transformadores. (específicamente tablero de transformador) debido a su permeabilidad al aceite. [18] Si bien se han reemplazado en gran medida por resinas sintéticas, las colas a base de caseína todavía se utilizan en determinadas aplicaciones específicas, como el laminado de puertas ignífugas y el etiquetado de botellas. [16] [19] [20] [21] Elmer's Glue-All, Elmer's School Glue y muchos otros adhesivos Borden se fabricaron originalmente a partir de caseína. Mucha gente pensó que lo hacían porque no era tóxico y se quitaba la ropa con el lavado, pero fue la economía del producto lo que motivó su uso. Hacia fines del siglo XX, Borden reemplazó la caseína en todos sus adhesivos populares con sintéticos como el PVA.
Comida
Varios alimentos, cremas y coberturas contienen una variedad de caseinatos. El caseinato de sodio actúa como un mayor aditivo alimentario para estabilizar los alimentos procesados, sin embargo, las empresas podrían optar por usar caseinato de calcio para aumentar el contenido de calcio y disminuir los niveles de sodio en sus productos. [22]
Producto | Caseinato% | Función |
---|---|---|
Carne | 2-20 | Textura y nutrición |
Queso | 3-28 | Formación de matrices, unión de grasas y agua. |
Helado | 1-7 | Textura y estabilizador |
Coberturas batidas | 2-11 | Estabilización de grasas |
Pasta | 2-18 | Textura, nutrición y sabor. |
Productos horneados | 1-15 | Enlace de agua |
Los principales usos alimentarios de la caseína son los polvos que requieren una rápida dispersión en agua, desde cremas de café hasta sopas de crema instantáneas. Mead Johnson introdujo un producto a principios de la década de 1920 llamado Casec para aliviar los trastornos gastrointestinales y los problemas digestivos infantiles que eran una causa común de muerte en los niños en ese momento. Se cree que neutraliza la capsaicina , el ingrediente activo (picante) de los pimientos, jalapeños , habaneros y otros chiles . [24] [ verificación fallida ]
Elaboración de queso
El queso se compone de proteínas y grasas de la leche , generalmente la leche de vaca , búfalo , cabra u oveja . Se produce por coagulación que se produce por la desestabilización de la micela de caseína, que inicia los procesos de fraccionamiento y concentración selectiva. [2] Normalmente, la leche se acidifica y luego se coagula mediante la adición de cuajo , que contiene una enzima proteolítica conocida como renina ; tradicionalmente obtenido del estómago de los terneros , pero actualmente se produce con mayor frecuencia a partir de microorganismos modificados genéticamente. Luego, los sólidos se separan y se prensan para obtener la forma final. [25]
A diferencia de muchas proteínas, la caseína no se coagula con el calor. Durante el proceso de coagulación, las proteasas coagulantes de la leche actúan sobre la porción soluble de las caseínas, κ-caseína , originando así un estado micelar inestable que da como resultado la formación de coágulos. Cuando se coagula con quimosina , la caseína a veces se llama paracaseína . La quimosina (EC 3.4.23.4) es una proteasa aspártica que hidroliza específicamente el enlace peptídico en Phe105-Met106 de la kappa-caseína, y se considera la proteasa más eficaz para la industria quesera (Rao et al., 1998). La terminología británica, por otro lado, usa el término caseinógeno para la proteína no coagulada y caseína para la proteína coagulada . Como existe en la leche, es una sal de calcio .
Suplementos proteicos
Una propiedad atractiva de la molécula de caseína es su capacidad para formar un gel o coágulo en el estómago, lo que la hace muy eficiente en el suministro de nutrientes. El coágulo puede proporcionar una liberación lenta sostenida de aminoácidos en el torrente sanguíneo, que a veces dura varias horas. [26] A menudo, la caseína está disponible como caseína hidrolizada , por lo que es hidrolizada por una proteasa como la tripsina . Se observa que las formas hidrolizadas tienen un sabor amargo y, a menudo, los bebés y los animales de laboratorio rechazan tales suplementos en favor de la caseína intacta. [27]
Plásticos y fibra
Algunos de los primeros plásticos se basaban en caseína. En particular, el galalith era bien conocido por su uso en botones . La fibra se puede fabricar a partir de caseína extruida. Lanital , una tela hecha de fibra de caseína (conocida como Aralac en los Estados Unidos), fue particularmente popular en Italia durante la década de 1930. Innovaciones recientes como QMILK están ofreciendo un uso más refinado de la fibra para tejidos modernos.
Usos médicos y dentales
Los compuestos derivados de la caseína se utilizan en productos de remineralización dental para estabilizar el fosfato de calcio amorfo (ACP) y liberar el ACP en las superficies de los dientes, donde puede facilitar la remineralización. [28] [29] [30]
Las dietas de exclusión de caseína y gluten se utilizan a veces en la medicina alternativa para niños con autismo . a partir de 2015[actualizar]la evidencia de que tales dietas tienen algún impacto en el comportamiento o el funcionamiento cognitivo y social en niños autistas fue limitada y débil. [31] [32]
Usos nanotecnológicos
Las proteínas de caseína tienen potencial para su uso como nanomateriales debido a su fuente fácilmente disponible (leche) y su propensión a autoensamblarse en fibrillas de amiloide . [33]
Posibles problemas de salud y efectos adversos.
Caseínas beta A1 / A2 en la leche
La beta-caseína A1 y A2 son variantes genéticas de la proteína láctea beta-caseína que se diferencian en un aminoácido ; una prolina se encuentra en la posición 67 en la cadena de aminoácidos que componen la beta-caseína A2, mientras que en la beta-caseína A1 aparece una histidina en esa posición. [34] [35] Debido a la forma en que la beta-caseína interactúa con las enzimas que se encuentran en el sistema digestivo, las enzimas digestivas procesan A1 y A2 de manera diferente , y un péptido de siete aminoácidos , la beta- casomorfina -7, (BCM-7 ) puede liberarse por digestión de A1-beta-caseína. [34]
El tipo de beta-caseína A1 es el tipo más común que se encuentra en la leche de vaca en Europa (excepto Francia), Estados Unidos, Australia y Nueva Zelanda. [36]
El interés en la distinción entre las proteínas de beta-caseína A1 y A2 comenzó a principios de la década de 1990 a través de investigaciones epidemiológicas y estudios en animales realizados inicialmente por científicos en Nueva Zelanda, que encontraron correlaciones entre la prevalencia de la leche con las proteínas de beta-caseína A1 y diversas enfermedades crónicas. [34] La investigación generó interés en los medios de comunicación, entre algunos miembros de la comunidad científica, y empresarios. [34] Una empresa, A2 Corporation, se fundó en Nueva Zelanda a principios de la década de 2000 para comercializar la "Leche A2" de prueba como una leche premium más saludable debido a la falta de péptidos de A1. [34] A2 Milk incluso solicitó a la autoridad reguladora de Normas Alimentarias Australia Nueva Zelanda que exigiera una advertencia sanitaria en la leche común. [34]
En respuesta al interés público, la comercialización de la leche A2 y la evidencia científica que se había publicado, la Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria (EFSA) revisó la literatura científica y publicó una revisión en 2009 no encontró una relación identificable entre las enfermedades crónicas y el consumo de leche con la Proteína A1. [36] Una revisión independiente publicada en 2005 tampoco encontró diferencias discernibles entre beber leche A1 o A2 en cuanto al riesgo de contraer enfermedades crónicas. [34]
Alergia a la caseína
Una pequeña fracción de la población es alérgica a la caseína. [37] La intolerancia a la caseína , también conocida como "intolerancia a la proteína de la leche", se experimenta cuando el cuerpo no puede descomponer las proteínas de la caseína. [38] La prevalencia de alergia o intolerancia a la caseína oscila entre el 0,25 y el 4,9% de los niños pequeños. [39] Se desconocen las cifras correspondientes a niños mayores y adultos. Una parte significativa de las personas en el espectro del autismo tienen intolerancia o alergia a la proteína de caseína en la edad adulta. Esto puede ser utilizado por médicos y dietistas para detectar el autismo en aquellos que pueden no presentar los rasgos autistas tradicionales . [40] Estas personas suelen practicar una dieta conocida como sin caseína, sin gluten (CFGF) después de descubrir su intolerancia o alergia.
Se ha demostrado que la caseína que se trata con calor es más alergénica y más difícil de digerir cuando se administra a los bebés. [41] La fórmula infantil mínimamente procesada se puede utilizar en lugar de las fórmulas tradicionales, así como fórmulas alternativas, si no se dispone de la lactancia materna . Por lo general, no se ha demostrado que la leche materna cause una reacción alérgica, pero debe administrarse a un bebé con precaución cada vez en caso de una reacción adversa de algo que el padre que amamanta consumió y que contenía caseína. Se ha demostrado que seguir una dieta libre de caseína mejora los resultados de los bebés que son amamantados mientras son alérgicos o intolerantes a la proteína láctea. [42] Se ha demostrado que la leche materna humana es el mejor alimento para un bebé y debe probarse primero cuando esté disponible. [43]
Se ha demostrado que la suplementación de la enzima proteasa ayuda a las personas intolerantes a la caseína a digerir la proteína con una reacción adversa mínima. [44]
Ver también
- Lácteos
- K-caseína
- Piel de leche
- Calidad proteica
Referencias
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enlaces externos
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