La catalasa es una enzima común que se encuentra en casi todos los organismos vivos expuestos al oxígeno (como bacterias , plantas y animales) que cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno . [1] Es una enzima muy importante en la protección de la célula del daño oxidativo por especies reactivas de oxígeno (ROS). Asimismo, la catalasa tiene uno de los números de rotación más altos de todas las enzimas; una molécula de catalasa puede convertir millones de moléculas de peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno cada segundo. [2]
Catalasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Catalasa | |||||||
Pfam | PF00199 | |||||||
InterPro | IPR011614 | |||||||
PROSITE | PDOC00395 | |||||||
SCOP2 | 7cat / SCOPe / SUPFAM | |||||||
Superfamilia OPM | 370 | |||||||
Proteína OPM | 3e4w | |||||||
CDD | cd00328 | |||||||
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Catalasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.11.1.6 | |||||||
No CAS. | 9001-05-2 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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catalasa | |||||||
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Alias | |||||||
Identificaciones externas | GeneCards : [1] | ||||||
Ortólogos | |||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||
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Búsqueda en PubMed | n / A | n / A | |||||
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La catalasa es un tetrámero de cuatro cadenas polipeptídicas, cada una de más de 500 aminoácidos de longitud. [3] Contiene cuatro grupos hemo que contienen hierro que permiten que la enzima reaccione con el peróxido de hidrógeno. El pH óptimo para la catalasa humana es aproximadamente 7, [4] y tiene un máximo bastante amplio: la velocidad de reacción no cambia apreciablemente entre pH 6,8 y 7,5. [5] El pH óptimo para otras catalasas varía entre 4 y 11 dependiendo de la especie. [6] La temperatura óptima también varía según la especie. [7]
Estructura
La catalasa humana forma un tetrámero compuesto por cuatro subunidades , cada una de las cuales puede dividirse conceptualmente en cuatro dominios. [8] El núcleo extenso de cada subunidad es generado por un barril b antiparalelo de ocho hebras (b1-8), con la conectividad del vecino más cercano cubierta por bucles de barril b en un lado y bucles a9 en el otro. [8] Un dominio helicoidal en una cara del barril b está compuesto por cuatro hélices C-terminales (a16, a17, a18 y a19) y cuatro hélices derivadas de residuos entre b4 y b5 (a4, a5, a6 y a7). [8] El empalme alternativo puede resultar en diferentes variantes de proteínas.
Historia
La catalasa se notó por primera vez en 1818 cuando Louis Jacques Thénard , quien descubrió el H 2 O 2 ( peróxido de hidrógeno ), sugirió que su descomposición es causada por una sustancia desconocida. En 1900, Oscar Loew fue el primero en darle el nombre de catalasa y lo encontró en muchas plantas y animales. [9] En 1937, la catalasa de hígado de res fue cristalizada por James B. Sumner y Alexander Dounce [10] y el peso molecular se encontró en 1938. [11]
La secuencia de aminoácidos de la catalasa bovina se determinó en 1969, [12] y la estructura tridimensional en 1981. [13]
Función
Reacción
- 2 H 2 O 2 → 2 H 2 O + O 2
La presencia de catalasa en una muestra microbiana o de tejido se puede demostrar agregando peróxido de hidrógeno y observando la reacción. La producción de oxígeno se puede ver por la formación de burbujas. Esta prueba fácil, que se puede ver a simple vista, sin la ayuda de instrumentos, es posible porque la catalasa tiene una actividad específica muy alta , lo que produce una respuesta detectable, así como el hecho de que uno de los productos es un gas.
Mecanismo molecular
Si bien actualmente no se conoce el mecanismo completo de la catalasa, [14] se cree que la reacción ocurre en dos etapas:
- H 2 O 2 + Fe (III) -E → H 2 O + O = Fe (IV) -E (. +)
- H 2 O 2 + O = Fe (IV) -E (. +) → H 2 O + Fe (III) -E + O 2 [14]
Aquí Fe () - E representa el centro de hierro del grupo hemo unido a la enzima. Fe (IV) -E (. +) Es una forma mesomérica de Fe (V) -E, lo que significa que el hierro no se oxida completamente a + V, pero recibe cierta densidad de electrones estabilizadores del ligando hemo, que luego se muestra como un catión radical (. +).
A medida que el peróxido de hidrógeno ingresa al sitio activo , interactúa con los aminoácidos Asn148 ( asparagina en la posición 148) e His75 , lo que hace que un protón ( ión de hidrógeno ) se transfiera entre los átomos de oxígeno. El átomo de oxígeno libre se coordina, liberando la molécula de agua recién formada y Fe (IV) = O. Fe (IV) = O reacciona con una segunda molécula de peróxido de hidrógeno para reformar el Fe (III) -E y producir agua y oxígeno. [14] La reactividad del centro de hierro puede mejorarse mediante la presencia del ligando fenolato de Tyr358 en la quinta posición de coordinación, que puede ayudar en la oxidación del Fe (III) a Fe (IV). La eficacia de la reacción también se puede mejorar mediante las interacciones de His75 y Asn148 con los intermedios de reacción . [14] La descomposición del peróxido de hidrógeno por la catalasa procede de acuerdo con una cinética de primer orden, siendo la velocidad proporcional a la concentración de peróxido de hidrógeno. [15]
La catalasa también puede catalizar la oxidación, mediante peróxido de hidrógeno , de varios metabolitos y toxinas, incluidos formaldehído , ácido fórmico , fenoles , acetaldehído y alcoholes . Lo hace de acuerdo con la siguiente reacción:
- H 2 O 2 + H 2 R → 2 H 2 O + R
Se desconoce el mecanismo exacto de esta reacción.
Cualquier ion de metal pesado (como los cationes de cobre en el sulfato de cobre (II) ) puede actuar como un inhibidor no competitivo de la catalasa. Además, el veneno cianuro es un inhibidor no competitivo [16] de la catalasa a altas concentraciones de peróxido de hidrógeno . [17] El arseniato actúa como activador . [18] Las estructuras proteicas tridimensionales de los intermedios de catalasa peroxidada están disponibles en el Protein Data Bank .
Rol celular
El peróxido de hidrógeno es un subproducto dañino de muchos procesos metabólicos normales ; para evitar daños en células y tejidos, debe convertirse rápidamente en otras sustancias menos peligrosas. Con este fin, las células utilizan con frecuencia la catalasa para catalizar rápidamente la descomposición del peróxido de hidrógeno en moléculas de agua y oxígeno gaseosas menos reactivas . [19]
Los ratones modificados genéticamente para carecer de catalasa son inicialmente fenotípicamente normales, [20] sin embargo, la deficiencia de catalasa en ratones puede aumentar la probabilidad de desarrollar obesidad , hígado graso [21] y diabetes tipo 2 . [22] Algunos seres humanos tienen niveles muy bajos de catalasa ( acatalasia ), pero muestran pocos efectos nocivos.
El aumento del estrés oxidativo que se produce con el envejecimiento en ratones se alivia mediante la sobreexpresión de catalasa. [23] Los ratones que expresan en exceso no exhiben la pérdida de espermatozoides , germen testicular y células de Sertoli asociada a la edad que se observa en los ratones de tipo salvaje. El estrés oxidativo en ratones de tipo salvaje normalmente induce daño oxidativo en el ADN (medido como 8-oxodG ) en los espermatozoides con el envejecimiento, pero estos daños se reducen significativamente en ratones envejecidos que sobreexpresan catalasa. [23] Además, estos ratones con sobreexpresión no muestran una disminución en el número de crías por camada dependiente de la edad. La sobreexpresión de catalasa dirigida a las mitocondrias extiende la vida útil de los ratones. [24]
La catalasa generalmente se encuentra en un orgánulo celular llamado peroxisoma . [25] Los peroxisomas en las células vegetales participan en la fotorrespiración (el uso de oxígeno y la producción de dióxido de carbono) y la fijación simbiótica de nitrógeno (la ruptura del nitrógeno diatómico (N 2 ) en átomos de nitrógeno reactivos). El peróxido de hidrógeno se usa como un potente agente antimicrobiano cuando las células están infectadas con un patógeno. Los patógenos positivos para catalasa, como Mycobacterium tuberculosis , Legionella pneumophila y Campylobacter jejuni , producen catalasa para desactivar los radicales peróxido, lo que les permite sobrevivir ilesos dentro del hospedador . [26]
Como la alcohol deshidrogenasa , la catalasa convierte el etanol en acetaldehído, pero es poco probable que esta reacción sea fisiológicamente significativa. [27]
Distribución entre organismos
La gran mayoría de los organismos conocidos usan catalasa en todos los órganos , con concentraciones particularmente altas en el hígado de los mamíferos. [28] La catalasa se encuentra principalmente en los peroxisomas y el citosol de los eritrocitos (y algunas veces en las mitocondrias [29] ).
Casi todos los microorganismos aeróbicos utilizan catalasa. También está presente en algunos microorganismos anaeróbicos , como Methanosarcina barkeri . [30] La catalasa también es universal entre las plantas y se encuentra en la mayoría de los hongos . [31]
Un uso único de la catalasa ocurre en el escarabajo bombardero . Este escarabajo tiene dos juegos de líquidos que se almacenan por separado en dos glándulas emparejadas. El más grande del par, la cámara de almacenamiento o depósito, contiene hidroquinonas y peróxido de hidrógeno, mientras que el más pequeño, la cámara de reacción, contiene catalasas y peroxidasas . Para activar el spray nocivo, el escarabajo mezcla el contenido de los dos compartimentos, haciendo que se libere oxígeno del peróxido de hidrógeno. El oxígeno oxida las hidroquinonas y también actúa como propulsor. [32] La reacción de oxidación es muy exotérmica (ΔH = −202,8 kJ / mol) y calienta rápidamente la mezcla hasta el punto de ebullición. [33]
Las reinas longevas de la termita Reticulitermes speratus tienen un daño oxidativo significativamente menor en su ADN que los individuos no reproductivos (trabajadores y soldados). [34] Las reinas tienen una actividad de catalasa más de dos veces mayor y niveles de expresión siete veces más altos del gen de la catalasa RsCAT1 que las trabajadoras. [34] Parece que la capacidad antioxidante eficiente de las reinas de las termitas puede explicar en parte cómo logran una vida más larga.
Las enzimas catalasa de varias especies tienen temperaturas óptimas muy diferentes. Los animales poiquilotérmicos típicamente tienen catalasas con temperaturas óptimas en el rango de 15-25 ° C, mientras que las catalasas de mamíferos o aves pueden tener temperaturas óptimas por encima de 35 ° C, [35] [36] y las catalasas de las plantas varían dependiendo de su hábito de crecimiento . [35] Por el contrario, la catalasa aislada del arqueo hipertermófilo Pyrobaculum calidifontis tiene una temperatura óptima de 90 ° C. [37]
Importancia clínica y aplicación
La catalasa se utiliza en la industria alimentaria para eliminar el peróxido de hidrógeno de la leche antes de la producción de queso . [38] Otro uso es en envoltorios de alimentos donde evita que los alimentos se oxiden . [39] La catalasa también se usa en la industria textil , eliminando el peróxido de hidrógeno de las telas para asegurarse de que el material esté libre de peróxido. [40]
Un uso menor es en la higiene de lentes de contacto : algunos productos de limpieza de lentes desinfectan las lentes con una solución de peróxido de hidrógeno; A continuación, se utiliza una solución que contiene catalasa para descomponer el peróxido de hidrógeno antes de volver a utilizar la lente. [41]
Identificación bacteriana (prueba de catalasa)
La prueba de la catalasa es una de las tres pruebas principales que utilizan los microbiólogos para identificar especies de bacterias. Si las bacterias poseen catalasa (es decir, catalasa positiva), cuando se agrega una pequeña cantidad de aislado bacteriano al peróxido de hidrógeno, se observan burbujas de oxígeno. La prueba de catalasa se realiza colocando una gota de peróxido de hidrógeno en un portaobjetos de microscopio . Se toca la colonia con un aplicador y luego se unta la punta sobre la gota de peróxido de hidrógeno.
- Si la mezcla produce burbujas o espuma, se dice que el organismo es "catalasa positivo". Los estafilococos [42] y los micrococos [43] son catalasa positivos. Otros organismos catalasa-positivos incluyen Listeria , Corynebacterium diphtheriae , Burkholderia cepacia , Nocardia , la familia Enterobacteriaceae ( Citrobacter , E. coli , Enterobacter , Klebsiella , Shigella , Yersinia , Proteus , Salmonella , Serratia ), Pseudomonas , Mycobacterium tuberculosis , Aspergillus , Cryptococcus , y Rhodococcus equi .
- De lo contrario, el organismo es "catalasa negativo". Streptococcus [44] y Enterococcus spp. son catalasa-negativos.
Si bien la prueba de catalasa por sí sola no puede identificar un organismo en particular, puede ayudar a la identificación cuando se combina con otras pruebas como la resistencia a los antibióticos. La presencia de catalasa en las células bacterianas depende tanto de las condiciones de crecimiento como del medio utilizado para hacer crecer las células.
También se pueden utilizar tubos capilares . Se recoge una pequeña muestra de bacterias en el extremo del tubo capilar, sin bloquear el tubo, para evitar resultados falsos negativos . Luego, el extremo opuesto se sumerge en peróxido de hidrógeno, que se introduce en el tubo por capilaridad y se pone boca abajo, de modo que la muestra bacteriana apunte hacia abajo. Luego, se golpea el banco con la mano que sostiene el tubo, moviendo el peróxido de hidrógeno hacia abajo hasta que toca las bacterias. Si se forman burbujas al contacto, esto indica un resultado de catalasa positivo. Esta prueba puede detectar bacterias catalasas positivas en concentraciones superiores a aproximadamente 10 5 células / ml, [45] y es fácil de usar.
Virulencia bacteriana
Los neutrófilos y otros fagocitos usan peróxido para matar bacterias. La enzima NADPH oxidasa genera superóxido dentro del fagosoma , que se convierte a través del peróxido de hidrógeno en otras sustancias oxidantes como el ácido hipocloroso que matan a los patógenos fagocitados . [46] En los individuos con enfermedad granulomatosa crónica (EGC) existe un defecto en la producción de peróxido a través de mutaciones en los fagocitos oxidasas como la mieloperoxidasa . [47] El metabolismo celular normal seguirá produciendo una pequeña cantidad de peróxido y este peróxido se puede utilizar para producir ácido hipocloroso para erradicar la infección bacteriana. Sin embargo, si las personas con EGC están infectadas con bacterias catalasa positivas, la catalasa bacteriana puede destruir el exceso de peróxido antes de que pueda usarse para producir otras sustancias oxidantes. En estos individuos, el patógeno sobrevive y se convierte en una infección crónica. Esta infección crónica suele estar rodeada de macrófagos en un intento de aislar la infección. Esta pared de macrófagos que rodea a un patógeno se llama granuloma . Muchas bacterias son catalasas positivas, pero algunas son mejores productoras de catalasa que otras. El mnemónico "los gatos necesitan un lugar para eructar sus bolas de pelo" se puede utilizar para memorizar las bacterias catalasas positivas (y Candida y Aspergillus, que son hongos): nocardia , pseudomonas , listeria , aspergillus , candida , E. coli , estafilococo , serratia , B. cepacia y H. pylori . [48]
Acatalasia
La acatalasia es una condición causada por mutaciones homocigóticas en CAT, lo que resulta en una falta de catalasa. Los síntomas son leves e incluyen úlceras orales. Una mutación de CAT heterocigota da como resultado una catalasa más baja, pero aún presente. [49]
pelo canoso
Los niveles bajos de catalasa pueden influir en el proceso de encanecimiento del cabello humano. El peróxido de hidrógeno es producido naturalmente por el cuerpo y degradado por la catalasa. Si los niveles de catalasa disminuyen, el peróxido de hidrógeno no se puede descomponer tan bien. El peróxido de hidrógeno interfiere con la producción de melanina , el pigmento que da color al cabello. [50] [51]
Interacciones
Se ha demostrado que la catalasa interactúa con los genes ABL2 [52] y Abl . [52] La infección por el virus de la leucemia murina hace que la actividad de la catalasa disminuya en los pulmones, el corazón y los riñones de los ratones. Por el contrario, el aceite de pescado en la dieta aumentó la actividad de la catalasa en el corazón y los riñones de los ratones. [53]
Ver también
- La cinética de enzimas
- Peróxido de glutation
- Peroxidasa
- Superóxido dismutasa
Referencias
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enlaces externos
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