Los citocromos son proteínas con actividad redox que contienen un hemo , con un átomo de Fe central en su núcleo, como cofactor . Están involucrados en la cadena de transporte de electrones y la catálisis redox . Se clasifican según el tipo de hemo y su modo de unión . Cuatro variedades son reconocidos por la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBBM), citocromos a, los citocromos b , citocromos c y citocromo d . [1] La función del citocromo está relacionada con el cambio redox reversible de ferroso(Fe (II)) al estado de oxidación férrico (Fe (III)) del hierro que se encuentra en el núcleo de hemo. [2] Además de la clasificación de la IUBMB en cuatro clases de citocromos, en la literatura bioquímica se pueden encontrar varias clasificaciones adicionales como el citocromo o [3] y el citocromo P450 .
Historia
Los citocromos fueron descritos inicialmente en 1884 por MacMunn como pigmentos respiratorios (miohematina o histohematina). [4] En la década de 1920, Keilin redescubrió estos pigmentos respiratorios y los llamó citocromos o "pigmentos celulares". [5] Clasificó estas proteínas hemo basándose en la posición de su banda de absorción de energía más baja en su estado reducido, como citocromos a (605 nm), b (≈565 nm) yc (550 nm). Las firmas espectroscópicas ultravioleta (UV) a visible de hemes todavía se utilizan para identificar el tipo de hemo a partir del estado ligado a bis-piridina reducido, es decir, el método de hemocromo de piridina. Dentro de cada clase, citocromo a , b o c , los citocromos tempranos se numeran consecutivamente, por ejemplo, cyt c , cyt c 1 y cyt c 2 , con ejemplos más recientes designados por su máximo de banda R de estado reducido, por ejemplo, cyt c 559 . [6]
Estructura y función
El grupo hemo es un sistema de anillos altamente conjugado (que permite que sus electrones sean muy móviles) que rodea a un ión de hierro. El hierro en los citocromos generalmente existe en un estado ferroso (Fe 2+ ) y férrico (Fe 3+ ) con un estado ferroxo (Fe 4+ ) que se encuentra en los intermedios catalíticos. [1] Los citocromos son, por tanto, capaces de realizar reacciones de transferencia de electrones y catálisis por reducción u oxidación de su hierro hemo. La ubicación celular de los citocromos depende de su función. Se pueden encontrar como proteínas globulares y proteínas de membrana .
En el proceso de fosforilación oxidativa , una proteína globular del citocromo cc participa en la transferencia de electrones del complejo III unido a la membrana al complejo IV . El propio complejo III está compuesto por varias subunidades, una de las cuales es un citocromo de tipo b mientras que otra es un citocromo de tipo c. Ambos dominios están involucrados en la transferencia de electrones dentro del complejo. El complejo IV contiene un dominio de citocromo a / a3 que transfiere electrones y cataliza la reacción del oxígeno al agua. El fotosistema II, el primer complejo proteico en las reacciones dependientes de la luz de la fotosíntesis oxigenada , contiene una subunidad de citocromo b. La ciclooxigenasa 2 , una enzima involucrada en la inflamación , es una proteína del citocromo b.
A principios de la década de 1960, Emanuel Margoliash [7] sugirió una evolución lineal de los citocromos que condujo a la hipótesis del reloj molecular . La tasa de evolución aparentemente constante de los citocromos puede ser una herramienta útil para tratar de determinar cuándo varios organismos pueden haber divergido de un ancestro común . [8]
Tipos
Existen varios tipos de citocromos que pueden distinguirse por espectroscopia , estructura exacta del grupo hemo, sensibilidad al inhibidor y potencial de reducción. [9]
Cuatro tipos de citocromos se distinguen por sus grupos protésicos:
Tipo | Grupo prostético |
---|---|
Citocromo a | hemo A |
Citocromo b | hemo B |
Citocromo c | hemo C ( hemo b unido covalentemente ) [10] |
Citocromo d | hemo D (hemo B con γ-espirolactona) [11] |
No hay "citocromo e", pero el citocromo f , que se encuentra en el complejo de plantas citocromo b 6 f, es un citocromo de tipo c. [12]
En las mitocondrias y los cloroplastos , estos citocromos a menudo se combinan en el transporte de electrones y las vías metabólicas relacionadas: [13]
Citocromos | Combinación |
---|---|
una y un 3 | Citocromo c oxidasa ("Complejo IV") con electrones entregados al complejo por el citocromo c soluble (de ahí el nombre) |
b y c 1 | Coenzima Q - citocromo c reductasa ("Complejo III") |
b 6 y f | Plastoquinol: plastocianina reductasa |
Una familia distinta de citocromos es la familia del citocromo P450 , llamada así por el pico de Soret característico formado por la absorbancia de luz en longitudes de onda cercanas a 450 nm cuando el hierro hemo se reduce (con ditionito de sodio ) y forma complejos con monóxido de carbono . Estas enzimas están involucradas principalmente en la esteroidogénesis y la desintoxicación . [14] [9]
Referencias
- ^ a b "Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica (NC-IUB). Nomenclatura de proteínas de transferencia de electrones. Recomendaciones 1989" . Revista de Química Biológica . 267 (1): 665–677. 1992-01-05. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 48544-4 . ISSN 0021-9258 . PMID 1309757 .
- ^ L., Lehninger, Albert (2000). Principios de bioquímica de Lehninger (3ª ed.). Nueva York: Worth Publishers. ISBN 978-1572591530. OCLC 42619569 .
- ^ Puustinen, A .; Wikström, M. (15 de julio de 1991). "Los grupos hemo del citocromo o de Escherichia coli" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 88 (14): 6122–6126. doi : 10.1073 / pnas.88.14.6122 . ISSN 0027-8424 . PMC 52034 . PMID 2068092 .
- ^ Mac Munn, CA (1886). "Investigaciones sobre Myohaematin y las Histohaematins". Transacciones filosóficas de la Royal Society de Londres . 177 : 267-298. doi : 10.1098 / rstl.1886.0007 . JSTOR 109482 .
- ^ Keilin, D. (1 de agosto de 1925). "Sobre el citocromo, un pigmento respiratorio, común a los animales, levaduras y plantas superiores" . Proc. R. Soc. Lond. B . 98 (690): 312–339. doi : 10.1098 / rspb.1925.0039 . ISSN 0950-1193 .
- ^ Reedy, CJ; Gibney, BR (febrero de 2004). "Conjuntos de proteínas hemo". Chem Rev . 104 (2): 617–49. doi : 10.1021 / cr0206115 . PMID 14871137 .
- ^ Margoliash, E. (1963). "Estructura primaria y evolución del citocromo C" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 50 (4): 672–679. doi : 10.1073 / pnas.50.4.672 . ISSN 0027-8424 . PMC 221244 . PMID 14077496 .
- ^ Kumar, Sudhir (2005). "Relojes moleculares: cuatro décadas de evolución". Reseñas de la naturaleza. Genética . 6 (8): 654–662. doi : 10.1038 / nrg1659 . ISSN 1471-0056 . PMID 16136655 .
- ^ a b "Investigación de oxidación biológica, fosforilación oxidativa y síntesis de ATP. Inhibidor y desacopladores de la fosforilación oxidativa" . Consultado el 2 de febrero de 2020 .
- ^ Grupo de citocromo + c + en los títulos de temas médicos de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU. (MeSH).
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- ^ Doidge, Norman (2015). La forma de curación del cerebro: descubrimientos notables y recuperaciones de las fronteras de la neuroplasticidad . Grupo de pingüinos. pag. 173. ISBN 978-0-698-19143-3.
- ^ Miller, Walter L .; Gucev, Zoran S. (2014), "Trastornos en los pasos iniciales de la esteroidogénesis", Trastornos de los esteroides genéticos , Elsevier, págs. 145-164, doi : 10.1016 / b978-0-12-416006-4.00011-9 , ISBN 9780124160064
enlaces externos
- Base de datos de Scripps de metaloproteínas
- Citocromos en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .