• componente integral de la membrana • citosol • proyección celular • membrana • componente integral de la membrana plasmática • región extracelular • axón • cuerpo celular neuronal • dendrita • núcleo • membrana plasmática • proyección neuronal • complejo receptor • postsinapsis • sinapsis glutamatérgica • componente integral de postsináptico membrana • componente integral de la membrana presináptica
Proceso biológico
• Regulación positiva del ensamblaje de la sinapsis • Desarrollo del paladar • Fosforilación • Vía de señalización de la proteína tirosina quinasa del receptor transmembrana • Morfogénesis del nervio óptico • Vía de señalización del receptor de efrina • Aprendizaje • Guía del axón neuronal comisural • Desarrollo del sistema nervioso • Desarrollo de organismos multicelulares • Regulación de la axonogénesis • desarrollo de la columna dendrítica • morfogénesis de la columna dendrítica • regulación negativa de la axonogénesis • fosforilación de proteínas • regulación positiva de la plasticidad sináptica neuronal a largo plazo • regulación de los niveles de fluidos corporales • morfogénesis del oído interno • angiogénesis • morfogénesis celular • morfogénesis de órganos animales • regulación de la plasticidad sináptica neuronal • el desarrollo del sistema urogenital • peptidil-tirosina fosforilación • cuerpo calloso desarrollo • sistema de proyección nervioso central neurona axonogenesis • axonal fasciculación • morfogénesis del ojo de tipo de cámara • guía de los axones de las células ganglionares de la retina • guía de axones • trans-sináptica señalización por complejo trans-sináptico, modulando la transmisión sináptica • regulación negativa de la fosforilación de proteínas • aprendizaje o memoria • regulación positiva de la expresión génica • regulación positiva de la plasticidad sináptica • regulación negativa de la transducción de señales de la proteína Ras • inactivación de la actividad MAPKK • regulación del ensamblaje de la sinapsis • Regulación negativa de la cascada ERK1 y ERK2 • Ensamblaje de la membrana postsináptica • Retracción de la proyección neuronal • Regulación positiva de la potenciación sináptica a largo plazo • Regulación positiva de la localización de proteínas en la membrana plasmática • Regulación negativa de la actividad del receptor de glutamato NMDA • Regulación positiva de la actividad del receptor de glutamato NMDA
Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies
Humano
Ratón
Entrez
2048
13844
Ensembl
ENSG00000133216
ENSMUSG00000028664
UniProt
P29323
P54763
RefSeq (ARNm)
NM_001309192 NM_001309193 NM_004442 NM_017449
NM_001290753 NM_010142
RefSeq (proteína)
NP_001296121 NP_001296122 NP_004433 NP_059145
NP_001277682 NP_034272
Ubicación (UCSC)
Crónicas 1: 22,71 - 22,92 Mb
Crónicas 4: 136,65 - 136,84 Mb
Búsqueda en PubMed
[3]
[4]
Wikidata
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Función
Los receptores de efrina y sus ligandos , las efrinas, median en numerosos procesos de desarrollo, particularmente en el sistema nervioso . Según sus estructuras y relaciones de secuencia, las efrinas se dividen en la clase efrina-A (EFNA), que están ancladas a la membrana mediante un enlace glicosilfosfatidilinositol, y la clase efrina-B (EFNB), que son proteínas transmembrana . La familia de receptores Eph se divide en 2 grupos según la similitud de las secuencias de sus dominios extracelulares y sus afinidades para unirse a los ligandos de efrina-A y efrina-B. Los receptores de efrina constituyen el subgrupo más grande de la familia de receptores de tirosina quinasa (RTK). La proteína codificada por este gen es un receptor para los miembros de la familia de la efrina-B. [6]
Estudios con animales
EphB2 es parte de la vía de señalización de NMDA y la restauración de la expresión rescata la función cognitiva en un modelo animal de la enfermedad de Alzheimer . [7]
Un gen recesivo EphB2 es responsable de la mutación de las plumas con cresta en las palomas . [8]
Interacciones
Se ha demostrado que el receptor B2 de EPH interactúa con:
Gen abl [9]
Activador 1 de la proteína RAS p21 [10]
Src [11] [12]
Referencias
^ a b c GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000133216 - Ensembl , mayo de 2017
^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000028664 - Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^"Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^Chan J, Watt VM (agosto de 1991). "eek y erk, nuevos miembros de la subclase eph de proteína tirosina quinasas receptoras". Oncogén . 6 (6): 1057–61. PMID 1648701 .
^"Entrez Gene: EPHB2 EPH receptor B2" .
^Cissé M, Halabisky B, Harris J, Devidze N, Dubal DB, Sun B, Orr A, Lotz G, Kim DH, Hamto P, Ho K, Yu GQ, Mucke L (enero de 2011). "Revertir el agotamiento de EphB2 rescata las funciones cognitivas en el modelo de Alzheimer" . Naturaleza . 469 (7328): 47–52. Código Bibliográfico : 2011Natur.469 ... 47C . doi : 10.1038 / nature09635 . PMC 3030448 . PMID 21113149 . Resumen de Lay - NHS Choices .
^Shapiro MD, Kronenberg Z, Li C, Domyan ET, Pan H, Campbell M, Tan H, Huff CD, Hu H, Vickrey AI, Nielsen SC, Stringham SA, Hu H, Willerslev E, Gilbert MT, Yandell M, Zhang G , Wang J (enero de 2013). "Diversidad genómica y evolución de la cresta de la cabeza en la paloma bravía" . Ciencia . 339 (6123): 1063–7. Código Bibliográfico : 2013Sci ... 339.1063S . doi : 10.1126 / science.1230422 . PMC 3778192 . PMID 23371554 . Resumen de Lay - New York Times .
^Yu HH, Zisch AH, Dodelet VC, Pasquale EB (julio de 2001). "Interacciones de señalización múltiple de las quinasas Abl y Arg con el receptor EphB2" . Oncogén . 20 (30): 3995–4006. doi : 10.1038 / sj.onc.1204524 . PMID 11494128 .
^Holland SJ, Gale NW, Gish GD, Roth RA, Songyang Z, Cantley LC, Henkemeyer M, Yancopoulos GD, Pawson T (julio de 1997). "Los residuos de tirosina yuxtamembrana acoplan el receptor de la familia Eph EphB2 / Nuk a proteínas específicas del dominio SH2 en células neuronales" . EMBO J . 16 (13): 3877–88. doi : 10.1093 / emboj / 16.13.3877 . PMC 1170012 . PMID 9233798 .
^Zisch AH, Kalo MS, Chong LD, Pasquale EB (mayo de 1998). "La formación de complejos entre EphB2 y Src requiere la fosforilación de tirosina 611 en la región de yuxtamembrana de EphB2" . Oncogén . 16 (20): 2657–70. doi : 10.1038 / sj.onc.1201823 . PMID 9632142 .
^Zisch AH, Pazzagli C, Freeman AL, Schneller M, Hadman M, Smith JW, Ruoslahti E, Pasquale EB (enero de 2000). "Reemplazar dos tirosinas conservadas del receptor EphB2 con ácido glutámico previene la unión de los dominios SH2 sin anular la actividad de la quinasa y las respuestas biológicas" . Oncogén . 19 (2): 177–87. doi : 10.1038 / sj.onc.1203304 . PMID 10644995 .
Portal de biología
Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .
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