La cadena de transporte de electrones ( ETC ) es una serie de complejos de proteínas que transfieren electrones de donantes de electrones a aceptores de electrones a través de reacciones redox (tanto la reducción como la oxidación ocurren simultáneamente ) y acopla esta transferencia de electrones con la transferencia de protones ( iones H + ) a través de un membrana . La cadena de transporte de electrones está formada por péptidos , enzimas y otras moléculas.
El flujo de electrones a través de la cadena de transporte de electrones es un proceso exergónico . La energía de las reacciones redox crea un gradiente de protones electroquímico que impulsa la síntesis de trifosfato de adenosina (ATP). En la respiración aeróbica , el flujo de electrones termina siendo el oxígeno molecular el aceptor final de electrones. En la respiración anaeróbica , se utilizan otros aceptores de electrones, como el sulfato .
En la cadena de transporte de electrones, las reacciones redox son impulsadas por el estado de energía libre de Gibbs de los componentes. La energía libre de Gibbs está relacionada con una cantidad llamada potencial redox. Los complejos en la cadena de transporte de electrones recolectan la energía de las reacciones redox que ocurren cuando se transfieren electrones de un potencial redox bajo a un potencial redox más alto, creando un gradiente electroquímico. Es el gradiente electroquímico creado el que impulsa la síntesis de ATP mediante el acoplamiento con la fosforilación oxidativa con la ATP sintasa . [1]
En los organismos eucariotas, la cadena de transporte de electrones y el sitio de fosforilación oxidativa se encuentran en la membrana mitocondrial interna . La energía almacenada del proceso de respiración en compuestos reducidos (como NADH y FADH ) es utilizada por la cadena de transporte de electrones para bombear protones al espacio intermembrana , generando el gradiente electroquímico sobre la membrana mitocondrial interna. En eucariotas fotosintéticos, la cadena de transporte de electrones se encuentra en la membrana tilacoide. Aquí, la energía de la luz impulsa la reducción de componentes de la cadena de transporte de electrones y, por lo tanto, provoca la síntesis posterior de ATP. En las bacterias , la cadena de transporte de electrones puede variar entre especies pero siempre constituye un conjunto de reacciones redox que se acoplan a la síntesis de ATP, mediante la generación de un gradiente electroquímico, y la fosforilación oxidativa a través de la ATP sintasa. [2]
Cadenas de transporte de electrones mitocondriales
La mayoría de las células eucariotas tienen mitocondrias , que producen ATP a partir de productos del ciclo del ácido cítrico , oxidación de ácidos grasos y oxidación de aminoácidos . En la membrana mitocondrial interna , los electrones de NADH y FADH 2 pasan a través de la cadena de transporte de electrones hacia el oxígeno, que se reduce a agua. [3] La cadena de transporte de electrones comprende una serie enzimática de donantes y aceptores de electrones. Cada donante de electrones pasará electrones a un más electronegativo aceptor , que a su vez dona estos electrones a otro aceptor, un proceso que continúa hacia abajo la serie hasta electrones se pasan al oxígeno, el aceptor de electrones más electronegativo y el terminal de la cadena. El paso de electrones entre el donante y el aceptor libera energía, que se utiliza para generar un gradiente de protones a través de la membrana mitocondrial "bombeando" protones al espacio intermembrana, produciendo un estado termodinámico que tiene el potencial de funcionar. Todo este proceso se denomina fosforilación oxidativa ya que el ADP se fosforila a ATP mediante el uso del gradiente electroquímico establecido por las reacciones redox de la cadena de transporte de electrones.
Portadores mitocondriales redox
La energía obtenida a través de la transferencia de electrones a lo largo de la cadena de transporte de electrones se utiliza para bombear protones desde la matriz mitocondrial al espacio intermembrana, creando un gradiente de protones electroquímico ( ΔpH ) a través de la membrana mitocondrial interna. Este gradiente de protones es en gran parte, pero no exclusivamente, responsable del potencial de membrana mitocondrial (ΔΨ M ). [4] Permite que la ATP sintasa use el flujo de H + a través de la enzima de regreso a la matriz para generar ATP a partir de adenosina difosfato (ADP) y fosfato inorgánico . El complejo I (NADH coenzima Q reductasa; marcado I) acepta electrones del ciclo de Krebs portador de electrones nicotinamida adenina dinucleótido (NADH) y los pasa a la coenzima Q (ubiquinona; etiquetada Q), que también recibe electrones del complejo II ( succinato deshidrogenasa ; etiquetado II). Q pasa electrones al complejo III ( citocromo bc 1 complejo ; marcada III), lo que les pasa a citocromo c (cyt c ). Cyt c pasa electrones al complejo IV ( citocromo c oxidasa ; marcado IV), que usa los electrones y los iones de hidrógeno para reducir el oxígeno molecular a agua.
Se han identificado cuatro complejos unidos a la membrana en las mitocondrias. Cada uno es una estructura transmembrana extremadamente compleja que está incrustada en la membrana interna. Tres de ellos son bombas de protones. Las estructuras están conectadas eléctricamente por portadores de electrones solubles en lípidos y portadores de electrones solubles en agua. La cadena de transporte de electrones general:
NADH + H + → Complejo I → Q ↑ Complejo II ↑ Succinato → Complejo III → citocromo c → Complejo IV → H 2 O ↑ Complejo II ↑ Succionar
Complejo I
En el complejo I (NADH ubiquinona oxireductasa, NADH deshidrogenasa de tipo I o complejo mitocondrial I; EC 1.6.5.3 ), se eliminan dos electrones del NADH y se transfieren a un portador soluble en lípidos, ubiquinona (Q). El producto reducido, ubiquinol (QH 2 ), se difunde libremente dentro de la membrana y el Complejo I transloca cuatro protones (H + ) a través de la membrana, produciendo así un gradiente de protones. El complejo I es uno de los principales sitios en los que se produce una fuga prematura de electrones al oxígeno, por lo que es uno de los principales sitios de producción de superóxido. [5]
La ruta de los electrones es la siguiente:
El NADH se oxida a NAD + al reducir el mononucleótido Flavin a FMNH 2 en un paso de dos electrones. Luego, el FMNH 2 se oxida en dos pasos de un electrón, a través de un intermedio de semiquinona . Por tanto, cada electrón se transfiere del FMNH 2 a un grupo de Fe-S , del grupo de Fe-S a la ubiquinona (Q). La transferencia del primer electrón da como resultado la forma de radicales libres ( semiquinona ) de Q, y la transferencia del segundo electrón reduce la forma de semiquinona a la forma de ubiquinol, QH 2 . Durante este proceso, cuatro protones se trasladan de la matriz mitocondrial al espacio intermembrana. [6] A medida que los electrones se oxidan y reducen continuamente en todo el complejo, se produce una corriente de electrones a lo largo del ancho de 180 Angstrom del complejo dentro de la membrana. Esta corriente alimenta el transporte activo de cuatro protones al espacio intermembrana por dos electrones de NADH. [7]
Complejo II
En el complejo II ( succinato deshidrogenasa o succinato-CoQ reductasa; EC 1.3.5.1 ) se entregan electrones adicionales al conjunto de quinonas (Q) que se origina a partir del succinato y se transfieren (a través del dinucleótido de flavina y adenina (FAD) ) al Q.El complejo II consta de cuatro subunidades de proteínas: succinato deshidrogenasa, (SDHA); succinato deshidrogenasa [ubiquinona] subunidad de hierro-azufre, mitocondrial, (SDHB); complejo succinato deshidrogenasa subunidad C, (SDHC) y complejo succinato deshidrogenasa, subunidad D, (SDHD). Otros donantes de electrones (p. Ej., Ácidos grasos y glicerol 3-fosfato) también dirigen electrones hacia Q (a través de FAD). El complejo II es una vía de transporte de electrones paralela al complejo 1, pero a diferencia del complejo 1, no se transportan protones al espacio intermembrana en esta vía. Por lo tanto, la ruta a través del complejo II aporta menos energía al proceso general de la cadena de transporte de electrones.
Complejo III
En el complejo III ( citocromo bc 1 complejo o CoQH 2 -cytochrome c reductasa; EC 1.10.2.2 ), los de ciclo Q contribuye al gradiente de protones por una absorción asimétrica / liberación de protones. Se eliminan dos electrones de QH 2 en el sitio Q O y se transfieren secuencialmente a dos moléculas de citocromo c , un portador de electrones soluble en agua ubicado dentro del espacio intermembrana. Los otros dos electrones pasan secuencialmente a través de la proteína hasta el sitio Q i donde la parte quinona de la ubiquinona se reduce a quinol. Un gradiente de protones está formado por un quinol () oxidaciones en el sitio Q o para formar una quinona () en el sitio Q i . (En total, se translocan cuatro protones: dos protones reducen la quinona a quinol y dos protones se liberan de dos moléculas de ubiquinol).
Cuando se reduce la transferencia de electrones (por un alto potencial de membrana o inhibidores respiratorios como la antimicina A), el Complejo III puede filtrar electrones al oxígeno molecular, lo que resulta en la formación de superóxido.
Este complejo es inhibido por dimercaprol (British Antilewisite, BAL), Napthoquinone y Antimycin.
Complejo IV
En el complejo IV ( citocromo c oxidasa ; EC 1.9.3.1 ), a veces llamado citocromo AA3, se eliminan cuatro electrones de cuatro moléculas de citocromo cy se transfieren a oxígeno molecular (O 2 ), produciendo dos moléculas de agua. El complejo contiene iones de cobre coordinados y varios grupos hemo. Al mismo tiempo, se eliminan ocho protones de la matriz mitocondrial (aunque solo cuatro se trasladan a través de la membrana), lo que contribuye al gradiente de protones. Los detalles exactos del bombeo de protones en el complejo IV todavía están en estudio. [8] El cianuro es un inhibidor del complejo 4.
Acoplamiento con fosforilación oxidativa
La hipótesis de acoplamiento quimiosmótico , propuesto por Premio Nobel de Química ganador Peter D. Mitchell , la cadena de transporte de electrones y la fosforilación oxidativa están acoplados por un gradiente de protones a través de la membrana mitocondrial interna. La salida de protones de la matriz mitocondrial crea un gradiente electroquímico (gradiente de protones). Este gradiente es utilizado por el complejo F O F 1 ATP sintasa para producir ATP mediante fosforilación oxidativa. La ATP sintasa a veces se describe como el complejo V de la cadena de transporte de electrones. [9] El componente F O de la ATP sintasa actúa como un canal iónico que proporciona un flujo de protones de regreso a la matriz mitocondrial. Está compuesto por subunidades a, by c. Los protones en el espacio intermembranoso de las mitocondrias ingresan primero al complejo de ATP sintasa a través de un canal de subunidades. Luego, los protones se mueven a las subunidades c. [10] El número de subunidades c que tiene determina cuántos protones necesitará para hacer que el F O gire una revolución completa. Por ejemplo, en los seres humanos, hay 8 subunidades c, por lo que se requieren 8 protones. [11] Después de las subunidades c , los protones finalmente ingresan a la matriz utilizando un canal de subunidades que se abre hacia la matriz mitocondrial. [10] Este reflujo libera energía libre producida durante la generación de las formas oxidadas de los portadores de electrones (NAD + y Q). La energía libre se utiliza para conducir la síntesis de ATP, catalizada por la F 1 componente del complejo. [12] El
acoplamiento con la fosforilación oxidativa es un paso clave para la producción de ATP. Sin embargo, en casos específicos, desacoplar los dos procesos puede ser biológicamente útil. La proteína de desacoplamiento, la termogenina , presente en la membrana mitocondrial interna del tejido adiposo marrón, proporciona un flujo alternativo de protones de regreso a la matriz mitocondrial interna. La tiroxina también es un desacoplador natural. Este flujo alternativo da como resultado termogénesis en lugar de producción de ATP. [13]
Flujo de electrones inverso
El flujo de electrones inverso es la transferencia de electrones a través de la cadena de transporte de electrones a través de las reacciones redox inversas. Por lo general, al requerir una cantidad significativa de energía para ser utilizada, esto puede resultar en la reducción de la forma oxidada de los donantes de electrones. Por ejemplo, NAD + puede reducirse a NADH por el complejo I. [14] Hay varios factores que se ha demostrado que inducen el flujo inverso de electrones. Sin embargo, es necesario trabajar más para confirmar esto. Un ejemplo de ello es el bloqueo de la producción de ATP por la ATP sintasa, lo que da como resultado una acumulación de protones y, por lo tanto, una mayor fuerza motriz del protón , que induce un flujo de electrones inverso. [15]
Cadenas de transporte de electrones bacterianos
En eucariotas, NADH es el donante de electrones más importante. La cadena de transporte de electrones asociada es
NADH → Complejo I → Q → Complejo III → citocromo c → Complejo IV → O 2 donde los Complejos I, III y IV son bombas de protones, mientras que Q y citocromo c son portadores de electrones móviles. El aceptor de electrones es el oxígeno molecular.
En los procariotas ( bacterias y arqueas ) la situación es más complicada, porque hay varios donantes de electrones diferentes y varios aceptores de electrones diferentes. La cadena de transporte de electrones generalizada en bacterias es:
Donante Donante Donante ↓ ↓ ↓ deshidrogenasa → quinona → bc 1 → citocromo ↓ ↓ oxidasa (reductasa) oxidasa (reductasa) ↓ ↓ Aceptador Aceptador
Los electrones pueden entrar en la cadena en tres niveles: al nivel de una deshidrogenasa , al nivel de la reserva de quinonas o al nivel de un portador de electrones del citocromo móvil . Estos niveles corresponden a potenciales redox sucesivamente más positivos, o a diferencias de potencial sucesivamente disminuidas con respecto al aceptor de electrones terminal. En otras palabras, corresponden a cambios de energía libre de Gibbs sucesivamente más pequeños para la reacción redox general Donante → Aceptador .
Las bacterias individuales utilizan múltiples cadenas de transporte de electrones, a menudo simultáneamente. Las bacterias pueden usar varios donantes de electrones diferentes, varias deshidrogenasas diferentes, varias oxidasas y reductasas diferentes y varios aceptores de electrones diferentes. Por ejemplo, E. coli (cuando crece aeróbicamente usando glucosa como fuente de energía) usa dos NADH deshidrogenasas diferentes y dos quinol oxidasas diferentes, para un total de cuatro cadenas de transporte de electrones diferentes que operan simultáneamente.
Una característica común de todas las cadenas de transporte de electrones es la presencia de una bomba de protones para crear un gradiente electroquímico sobre una membrana. Las cadenas de transporte de electrones bacterianos pueden contener hasta tres bombas de protones, como las mitocondrias, o pueden contener solo una o dos. Siempre contienen al menos una bomba de protones.
Donantes de electrones
En la biosfera actual, los donantes de electrones más comunes son las moléculas orgánicas. Los organismos que utilizan moléculas orgánicas como fuente de electrones se denominan organótrofos . Los organótrofos (animales, hongos, protistas) y los fotótrofos (plantas y algas) constituyen la gran mayoría de todas las formas de vida familiares.
Algunos procariotas pueden utilizar materia inorgánica como fuente de energía. Tal organismo se llama litotrofo ("devorador de rocas"). Los donantes de electrones inorgánicos incluyen hidrógeno, monóxido de carbono, amoníaco, nitrito, azufre, sulfuro, óxido de manganeso y hierro ferroso. Se han encontrado litótrofos creciendo en formaciones rocosas a miles de metros por debajo de la superficie de la Tierra. Debido a su volumen de distribución, los litótrofos pueden superar en número a los organótrofos y fotótrofos en nuestra biosfera.
El uso de donantes de electrones inorgánicos como fuente de energía es de particular interés en el estudio de la evolución. Este tipo de metabolismo debe haber precedido lógicamente al uso de moléculas orgánicas como fuente de energía.
Complejo I y II
Las bacterias pueden utilizar varios donantes de electrones diferentes. Cuando la materia orgánica es la fuente de energía, el donante puede ser NADH o succinato, en cuyo caso los electrones entran en la cadena de transporte de electrones a través de la NADH deshidrogenasa (similar al Complejo I en las mitocondrias) o la succinato deshidrogenasa (similar al Complejo II ). Otros deshidrogenasas se pueden usar para procesar diferentes fuentes de energía: formiato deshidrogenasa, lactato deshidrogenasa, gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa, H 2 deshidrogenasa ( hidrogenasa ), la cadena de transporte de electrones. Algunas deshidrogenasas también son bombas de protones; otros canalizan los electrones hacia la reserva de quinonas. La mayoría de las deshidrogenasas muestran expresión inducida en la célula bacteriana en respuesta a las necesidades metabólicas provocadas por el entorno en el que crecen las células. En el caso de la lactato deshidrogenasa en E. coli, la enzima se usa aeróbicamente y en combinación con otras deshidrogenasas. Es inducible y se expresa cuando hay una alta concentración de DL-lactato presente en la célula. [ cita requerida ]
Portadores de quinona
Las quinonas son portadores móviles solubles en lípidos que transportan electrones (y protones) entre complejos macromoleculares grandes y relativamente inmóviles incrustados en la membrana. Las bacterias usan ubiquinona (coenzima Q, la misma quinona que usan las mitocondrias) y quinonas relacionadas como la menaquinona (vitamina K 2 ). Las arqueas del género Sulfolobus usan caldariellaquinona. [16] El uso de diferentes quinonas se debe a potenciales redox ligeramente alterados. Estos cambios en el potencial redox son causados por cambios en la estructura de la quinona. El cambio en los potenciales redox de estas quinonas puede adaptarse a cambios en los aceptores de electrones o variaciones de los potenciales redox en complejos bacterianos. [17]
Bombas de protones
Una bomba de protones es cualquier proceso que crea un gradiente de protones a través de una membrana. Los protones se pueden mover físicamente a través de una membrana; esto se ve en los complejos mitocondriales I y IV . El mismo efecto se puede producir moviendo electrones en la dirección opuesta. El resultado es la desaparición de un protón del citoplasma y la aparición de un protón en el periplasma. El complejo mitocondrial III utiliza este segundo tipo de bomba de protones, que está mediada por una quinona (el ciclo Q ).
Algunas deshidrogenasas son bombas de protones; otros no lo son. La mayoría de las oxidasas y reductasas son bombas de protones, pero algunas no lo son. El citocromo bc 1 es una bomba de protones que se encuentra en muchas bacterias, pero no en todas (no se encuentra en E. coli ). Como su nombre lo indica, el bc 1 bacteriano es similar al bc 1 mitocondrial ( Complejo III ).
Portadores de electrones del citocromo
Los citocromos son pigmentos que contienen hierro. Se encuentran en dos entornos muy diferentes.
Algunos citocromos son portadores solubles en agua que transportan electrones hacia y desde grandes estructuras macromoleculares inmóviles incrustadas en la membrana. El portador de electrones del citocromo móvil en las mitocondrias es el citocromo c . Las bacterias utilizan varios portadores de electrones de citocromo móviles diferentes.
Otros citocromos se encuentran dentro de macromoléculas como el Complejo III y el Complejo IV . También funcionan como portadores de electrones, pero en un entorno intramolecular de estado sólido muy diferente.
Los electrones pueden entrar en una cadena de transporte de electrones al nivel de un citocromo móvil o portador de quinonas. Por ejemplo, los electrones de los donantes de electrones inorgánicos (nitrito, hierro ferroso, cadena de transporte de electrones) entran en la cadena de transporte de electrones a nivel del citocromo. Cuando los electrones ingresan a un nivel redox mayor que el NADH, la cadena de transporte de electrones debe operar a la inversa para producir esta molécula necesaria de mayor energía.
Oxidasas terminales y reductasas
Cuando las bacterias crecen en ambientes aeróbicos , el aceptor terminal de electrones (O 2 ) se reduce a agua por una enzima llamada oxidasa . Cuando las bacterias crecen en ambientes anaeróbicos , el aceptor de electrones terminal es reducido por una enzima llamada reductasa. En las mitocondrias, el complejo de la membrana terminal ( Complejo IV ) es la citocromo oxidasa. Las bacterias aeróbicas utilizan varias oxidasas terminales diferentes. Por ejemplo, E. coli (un anaerobio facultativo) no tiene una citocromo oxidasa ni un complejo bc 1 . En condiciones aeróbicas, utiliza dos quinol oxidasas terminales diferentes (ambas bombas de protones) para reducir el oxígeno al agua.
El complejo bacteriano IV se puede dividir en clases de acuerdo con las moléculas que actúan como aceptores terminales de electrones. Las oxidasas de clase I son citocromo oxidasas y utilizan oxígeno como aceptor de electrones terminal. Las oxidasas de clase II son quinol oxidasas y pueden utilizar una variedad de aceptores de electrones terminales. Ambas clases se pueden subdividir en categorías según los componentes activos redox que contienen. Por ejemplo, las oxidasas terminales Heme aa3 Clase 1 son mucho más eficientes que las oxidasas terminales Clase 2 [1]
Las bacterias anaeróbicas , que no utilizan oxígeno como aceptor terminal de electrones, tienen reductasas terminales individualizadas en su aceptor terminal. Por ejemplo, E. coli puede usar fumarato reductasa, nitrato reductasa, nitrito reductasa, DMSO reductasa o trimetilamina-N-óxido reductasa, según la disponibilidad de estos aceptores en el medio ambiente.
La mayoría de las oxidasas y reductasas terminales son inducibles . Son sintetizados por el organismo según sea necesario, en respuesta a condiciones ambientales específicas.
Aceptores de electrones
Así como hay varios donantes de electrones diferentes (materia orgánica en organótrofos, materia inorgánica en litótrofos), hay varios aceptores de electrones diferentes, tanto orgánicos como inorgánicos. En bacterias aerobias y anaerobios facultativos, si hay oxígeno disponible, se utiliza invariablemente como aceptor de electrones terminal, porque genera el mayor cambio de energía libre de Gibbs y produce la mayor cantidad de energía. [18]
En entornos anaeróbicos, se utilizan diferentes aceptores de electrones, incluidos nitrato, nitrito, hierro férrico, sulfato, dióxido de carbono y pequeñas moléculas orgánicas como el fumarato.
Fotosintético
En la fosforilación oxidativa , los electrones se transfieren desde un donante de electrones de baja energía como el NADH a un aceptor como el O 2 ) a través de una cadena de transporte de electrones. En la fotofosforilación , la energía de la luz solar se utiliza para crear un donante de electrones de alta energía que posteriormente puede reducir los componentes activos redox. Estos componentes luego se acoplan a la síntesis de ATP mediante la translocación de protones por la cadena de transporte de electrones. [8]
Las cadenas de transporte de electrones fotosintéticas, como la cadena mitocondrial, pueden considerarse como un caso especial de los sistemas bacterianos. Utilizan transportadores de quinona móviles solubles en lípidos ( filoquinona y plastoquinona ) y transportadores móviles solubles en agua ( citocromos , cadena de transporte de electrones). También contienen una bomba de protones . La bomba de protones en todas las cadenas fotosintéticas se asemeja al Complejo III mitocondrial . La teoría común de la simbiogénesis cree que ambos orgánulos descienden de bacterias.
Ver también
- Complejo de transferencia de carga
- Hipótesis CoRR
- Equivalente de electrones
- Hipótesis del hidrógeno
- Respirasome
Referencias
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enlaces externos
- Electrón + Transporte + Cadena + Complejo + Proteínas en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- Khan Academy, video conferencia