Las globinas son una superfamilia de proteínas globulares que contienen hemo , involucradas en la unión y / o transporte de oxígeno . Todas estas proteínas incorporan el pliegue de la globina, una serie de ocho segmentos helicoidales alfa . Dos miembros destacados son la mioglobina y la hemoglobina . Ambas proteínas se unen de forma reversible al oxígeno a través de un grupo protésico hemo . Están ampliamente distribuidos en muchos organismos . [2]
Familia Globin (familia M) | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Globin | |||||||
Pfam | PF00042 | |||||||
Clan pfam | CL0090 | |||||||
InterPro | IPR000971 | |||||||
PROSITE | PS01033 | |||||||
SCOP2 | 1hba / SCOPe / SUPFAM | |||||||
CDD | cd01040 | |||||||
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Globina similar a una bacteria (familia T) | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Bac_globin | |||||||
Pfam | PF01152 | |||||||
Clan pfam | CL0090 | |||||||
InterPro | IPR001486 | |||||||
PROSITE | PDOC00933 | |||||||
SCOP2 | 1dlw / SCOPe / SUPFAM | |||||||
CDD | cd14756 | |||||||
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Protoglobina (familia S) | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Protoglobina | |||||||
Pfam | PF11563 | |||||||
Clan pfam | CL0090 | |||||||
InterPro | IPR012102 | |||||||
CDD | cd01068 | |||||||
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Estructura
Los miembros de la superfamilia Globin comparten un pliegue tridimensional común . [3] Este 'pliegue de globina' típicamente consta de ocho hélices alfa , aunque algunas proteínas tienen extensiones de hélice adicionales en sus extremos. [4] Dado que el pliegue de la globina contiene solo hélices, se clasifica como un pliegue de proteína totalmente alfa .
El pliegue de la globina se encuentra en las familias de globina del mismo nombre , así como en las ficocianinas . El pliegue de la globina fue, por tanto, el primer pliegue de proteína descubierto (la mioglobina fue la primera proteína cuya estructura se resolvió).
Embalaje de hélice
Las ocho hélices del núcleo del pliegue de la globina comparten una estructura no local significativa, a diferencia de otros motivos estructurales en los que los aminoácidos cercanos entre sí en la secuencia primaria también están cerca en el espacio. Las hélices se empaquetan juntas en un ángulo promedio de aproximadamente 50 grados, significativamente más empinadas que otras empaquetaduras helicoidales como el haz de hélices . El ángulo exacto del empaquetamiento de la hélice depende de la secuencia de la proteína, porque el empaquetamiento está mediado por las interacciones estéricas e hidrófobas de las cadenas laterales de aminoácidos cerca de las interfaces de la hélice.
Evolución
Las globinas evolucionaron a partir de un ancestro común y se pueden dividir en tres grupos: globinas de dominio único y dos tipos de globinas quiméricas , flavohemoglobinas y sensores acoplados a globina . Las bacterias tienen los tres tipos de globinas, mientras que las arqueas carecen de flavohemoglobinas y los eucariotas carecen de sensores acoplados a globina. [5] [6] Varias hemoglobinas funcionalmente diferentes pueden coexistir en la misma especie .
Se sabe que existen ocho globinas en los vertebrados: androglobina , citoglobina , globina E , globina X , globina Y , hemoglobina , mioglobina y neuroglobina .
Conservación de secuencia
Aunque el pliegue de la superfamilia de globina está altamente conservado evolutivamente , las secuencias que forman el pliegue pueden tener una identidad de secuencia tan baja como del 16%. Si bien la especificidad de secuencia del pliegue no es estricta, el núcleo hidrófobo de la proteína debe mantenerse y deben evitarse los parches hidrófobos en la superficie generalmente hidrófila expuesta al disolvente para que la estructura permanezca estable y soluble . La mutación más famosa en el pliegue de la globina es un cambio de glutamato a valina en una cadena de la molécula de hemoglobina. Esta mutación crea un "parche hidrofóbico" en la superficie de la proteína que promueve la agregación intermolecular, el evento molecular que da lugar a la anemia de células falciformes .
Subfamilias
- Leghemoglobina InterPro : IPR001032
- InterPro de mioglobina : IPR002335
- Erythrocruorin InterPro : IPR002336
- Hemoglobina, beta InterPro : IPR002337
- Hemoglobina alfa InterPro : IPR002338
- Mioglobina, tipo trematodo InterPro : IPR011406
- Globina, nematodo InterPro : IPR012085
- Globina, lamprea / mixta tipo InterPro : IPR013314
- Globina, tipo anélido InterPro : IPR013316
- Hemoglobina extracelular InterPro : IPR014610
Ejemplos de
Los genes humanos que codifican proteínas de globina incluyen:
- CYGB
- HBA1 , HBA2 , HBB , HBD , HBE1 , HBG1 , HBG2 , HBM , HBQ1 , HBZ , MB
Las globinas incluyen:
- Hemoglobina (Hb)
- Mioglobina (Mb)
- Neuroglobina : una haemproteína similar a la mioglobina expresada en el cerebro y la retina de los vertebrados , donde participa en la neuroprotección del daño debido a hipoxia o isquemia . [7] La neuroglobina pertenece a una rama de la familia de las globinas que divergió al principio de la evolución .
- Citoglobina : sensor de oxígeno expresado en múltiples tejidos . Relacionado con la neuroglobina. [8]
- Eritrocruorina : proteínas respiratorias extracelulares altamente cooperativas que se encuentran en anélidos y artrópodos que se ensamblan a partir de hasta 180 subunidades en bicapas hexagonales. [9]
- Leghemoglobina (legHb o Hb simbiótica ): se produce en los nódulos radiculares de las leguminosas , donde facilita la difusión del oxígeno a los bacteriodos simbióticos para favorecer la fijación de nitrógeno .
- Hemoglobina no simbiótica (NsHb): ocurre en plantas no leguminosas y puede sobreexpresarse en plantas estresadas .
- Flavohemoglobinas (FHb): quiméricas, con un dominio de globina N-terminal y un dominio de unión a NAD / FAD de tipo ferredoxina reductasa C-terminal . FHb proporciona protección contra el óxido nítrico a través de su dominio C-terminal, que transfiere electrones al hemo en la globina. [10]
- Globina E: una globina responsable de almacenar y transportar oxígeno a la retina en las aves [11]
- Sensores acoplados a globina: quiméricos, con un dominio similar a la mioglobina N-terminal y un dominio C-terminal que se asemeja al dominio de señalización citoplásmica de los quimiorreceptores bacterianos . Se unen al oxígeno y actúan para iniciar una respuesta aerotáctica o regular la expresión génica . [12] [13]
- Protoglobina : una globina de dominio único que se encuentra en las arqueas y que está relacionada con el dominio N-terminal de los sensores acoplados a globina. [14]
- Globina 2/2 truncada: carece de la primera hélice, lo que les da un pliegue sándwich alfa-helicoidal de 2 sobre 2 en lugar del canónico 3 sobre 3 . Se puede dividir en tres grupos principales (I, II y II) según las características estructurales .
- HbN (o GlbN): una proteína truncada similar a la hemoglobina que se une al oxígeno de manera cooperativa con una afinidad muy alta y una tasa de disociación lenta , lo que puede excluirlo del transporte de oxígeno. Parece estar involucrado en la desintoxicación bacteriana del óxido nítrico y en el estrés nitrosativo . [15]
- Cianoglobina (o GlbN): una hemoproteína truncada que se encuentra en las cianobacterias que tiene una alta afinidad por el oxígeno y que parece servir como parte de una oxidasa terminal, más que como un pigmento respiratorio. [dieciséis]
- HbO (o GlbO): una proteína similar a la hemoglobina truncada con menor afinidad por el oxígeno que la HbN. La HbO se asocia con la membrana celular bacteriana , donde aumenta significativamente la absorción de oxígeno sobre las membranas que carecen de esta proteína. La HbO parece interactuar con una oxidasa terminal y podría participar en un proceso de transferencia de oxígeno / electrones que facilita la transferencia de oxígeno durante el metabolismo aeróbico . [17]
- Glb3: una hemoglobina truncada codificada en el núcleo de plantas que parece estar más estrechamente relacionada con la HbO que con la HbN. Glb3 de Arabidopsis thaliana (berro de oreja de ratón) exhibe una inusual unión independiente de la concentración de oxígeno y dióxido de carbono . [18]
El pliegue de la globina
El pliegue de la globina (cd01067) también incluye algunas proteínas no hemo. Algunas de ellas son las ficobiliproteínas , el dominio N-terminal del sistema regulador de dos componentes histidina quinasa, RsbR y RsbN .
Ver también
- Elemento de estabilidad rico en C
- Proteína globular
- Hemoglobina
- Hemo
- Mioglobina
- Fitoglobina
Referencias
- ^ Kavanaugh JS, Rogers PH, Case DA, Arnone A (abril de 1992). "Estudio de rayos X de alta resolución de desoxihemoglobina Rothschild 37 beta Trp ---- Arg: una mutación que crea un sitio de unión de cloruro entre subunidades". Bioquímica . 31 (16): 4111–21. doi : 10.1021 / bi00131a030 . PMID 1567857 .
- ^ Vinogradov SN, Hoogewijs D, Bailly X, Mizuguchi K, Dewilde S, Moens L, Vanfleteren JR (agosto de 2007). "Un modelo de evolución de la globina". Gene . 398 (1–2): 132–42. doi : 10.1016 / j.gene.2007.02.041 . PMID 17540514 .
- ^ Branden, Carl; Tooze, John (1999). Introducción a la estructura de las proteínas (2ª ed.). Nueva York: Garland Pub. ISBN 978-0815323051.
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- ^ Vinogradov SN, Hoogewijs D, Bailly X, Arredondo-Peter R, Gough J, Dewilde S, Moens L, Vanfleteren JR (2006). "Un perfil filogenómico de globinas" . BMC Evol. Biol . 6 : 31. doi : 10.1186 / 1471-2148-6-31 . PMC 1457004 . PMID 16600051 .
- ↑ Solène Song, Viktor Starunov, Xavier Bailly, Christine Ruta, Pierre Kerner, Annemiek J. M. Cornelissen, Guillaume Balavoine: Las globinas en el anélido marino Platynereis dumerilii arrojan nueva luz sobre la evolución de la hemoglobina en bilaterianos . En: BMC Evolutionary Biology Vol. 20, número 165. 29 de diciembre de 2020. doi: 10.1186 / s12862-020-01714-4 . Ver también:
- Un solo gen "inventó" la hemoglobina varias veces . En: EurekAlert! 29 de diciembre de 2020. Fuente: CNRS
- ^ Pesce A, Dewilde S, Nardini M, Moens L, Ascenzi P, Hankeln T, Burmester T, Bolognesi M (septiembre de 2003). "La estructura de la neuroglobina del cerebro humano revela un modo distinto de controlar la afinidad por el oxígeno" . Estructura . 11 (9): 1087–95. doi : 10.1016 / S0969-2126 (03) 00166-7 . PMID 12962627 .
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