Nombres | |
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Otros nombres Hierro protoporfirina IX, protohema IX | |
Identificadores | |
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Modelo 3D ( JSmol ) | |
ChemSpider | |
Tarjeta de información ECHA | 100.114.904 |
Malla | Hem + b |
PubChem CID | |
UNII | |
Tablero CompTox ( EPA ) | |
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Propiedades | |
C 34 H 32 O 4 N 4 Fe | |
Masa molar | 616.487 |
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |
verificar ( ¿qué es ?) | |
Referencias de Infobox | |
El hemo B o hemo B (también conocido como protohema IX ) es el hemo más abundante . [ cita requerida ] La hemoglobina y la mioglobina son ejemplos de proteínas de transporte de oxígeno que contienen hemo B. La familia de enzimas peroxidasa también contiene hemo B. Las enzimas COX-1 y COX-2 (ciclooxigenasa) de fama reciente, también contienen hemo B en uno de dos sitios activos.
Generalmente, el hemo B se une a la matriz proteica circundante (conocida como apoproteína ) a través de un enlace de coordinación simple entre el hierro hemo y una cadena lateral de aminoácidos .
Tanto la hemoglobina como la mioglobina tienen un enlace de coordinación con una histidina conservada evolutivamente , mientras que la óxido nítrico sintasa y el citocromo P450 tienen un enlace de coordinación con una cisteína conservada evolutivamente unida al centro de hierro del hemo B.
Dado que el hierro en las proteínas que contienen hemo B está unido a los cuatro nitrógenos de la porfirina (formando un plano) y a un solo átomo donante de electrones de la proteína, el hierro se encuentra a menudo en un estado pentacoordinado. Cuando se une el oxígeno o el monóxido de carbono tóxico, el hierro se hexacoordina. Las estructuras correctas del hemo B y del hemo S fueron aclaradas por primera vez por el químico alemán Hans Fischer . [1]