Hemo B


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El hemo B o hemo B (también conocido como protohema IX ) es el hemo más abundante . [ cita requerida ] La hemoglobina y la mioglobina son ejemplos de proteínas de transporte de oxígeno que contienen hemo B. La familia de enzimas peroxidasa también contiene hemo B. Las enzimas COX-1 y COX-2 (ciclooxigenasa) de fama reciente, también contienen hemo B en uno de dos sitios activos.

Generalmente, el hemo B se une a la matriz proteica circundante (conocida como apoproteína ) a través de un enlace de coordinación simple entre el hierro hemo y una cadena lateral de aminoácidos .

Tanto la hemoglobina como la mioglobina tienen un enlace de coordinación con una histidina conservada evolutivamente , mientras que la óxido nítrico sintasa y el citocromo P450 tienen un enlace de coordinación con una cisteína conservada evolutivamente unida al centro de hierro del hemo B.

Dado que el hierro en las proteínas que contienen hemo B está unido a los cuatro nitrógenos de la porfirina (formando un plano) y a un solo átomo donante de electrones de la proteína, el hierro se encuentra a menudo en un estado pentacoordinado. Cuando se une el oxígeno o el monóxido de carbono tóxico, el hierro se hexacoordina. Las estructuras correctas del hemo B y del hemo S fueron aclaradas por primera vez por el químico alemán Hans Fischer . [1]

Referencias

  1. ^ Fischer, H .; Orth, H. (1934). Die Chemie des Pyrrols . Liepzig: Akademische Verlagsgesellschaft .
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