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l- isoleucina
Estructura química de la isoleucina
fórmula esquelética de L -isoleucina
Modelo de bola y palo de L-isoleucina
Modelo de relleno de espacio de L-isoleucina
Nombres
Nombre IUPAC
Isoleucina
Otros nombres
Ácido (2 S , 3 S ) -2-amino-3-metilpentanoico
Identificadores
Modelo 3D ( JSmol )
CHEBI
ChemSpider
DrugBank
Tarjeta de información ECHA100.000.726 Edita esto en Wikidata
KEGG
UNII
  • InChI = 1S / C6H13NO2 / c1-3-4 (2) 5 (7) 6 (8) 9 / h4-5H, 3,7H2,1-2H3, (H, 8,9) / t4-, 5- / m0 / s1 controlarY
    Clave: AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N controlarY
  • InChI = 1 / C6H13NO2 / c1-3-4 (2) 5 (7) 6 (8) 9 / h4-5H, 3,7H2,1-2H3, (H, 8,9) / t4-, 5- / m0 / s1
    Clave: AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZBB
  • CC [C @ H] (C) [C @@ H] (C (= O) O) N
  • Zwitterión : CC [C @ H] (C) [C @@ H] (C (= O) [O -]) [NH3 +]
Propiedades
C 6 H 13 N O 2
Masa molar131,175  g · mol −1
−84,9 · 10 −6 cm 3 / mol
Página de datos complementarios
Índice de refracción ( n ),
constante dieléctrica (ε r ), etc.

Datos termodinámicos
Comportamiento de fase
sólido-líquido-gas
UV , IR , RMN , MS
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
controlarY verificar  ( ¿qué es   ?)controlarY☒norte
Referencias de Infobox

Isoleucina (símbolo Ile o I ) [1] es un α-aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas . Contiene un grupo α-amino (que se encuentra en el -NH protonado+
3formar en condiciones biológicas), un grupo α-carboxílico (que está en la -COO desprotonada - forma en condiciones biológicas), y un hidrocarburo de cadena lateral con una rama (un centro de carbono átomo enlazado a otros tres átomos de carbono). Se clasifica como un aminoácido alifático no polar, sin carga (a pH fisiológico), de cadena ramificada . Es esencial en los humanos, lo que significa que el cuerpo no puede sintetizarlo y debe ingerirse en nuestra dieta. La isoleucina se sintetiza a partir de piruvato empleando enzimas de biosíntesis de leucina en otros organismos como las bacterias. [2] Está codificado porcodones AUU, AUC y AUA.

La incapacidad para descomponer la isoleucina, junto con otros aminoácidos, está asociada con la enfermedad de la orina con jarabe de arce . [3]

Metabolismo [ editar ]

Biosíntesis [ editar ]

Como nutriente esencial, no se sintetiza en el organismo, por lo que debe ser ingerido, generalmente como componente de proteínas. En plantas y microorganismos, se sintetiza a través de varios pasos, a partir de piruvato y alfa-cetobutirato . Las enzimas involucradas en esta biosíntesis incluyen: [4]

  1. Acetolactato sintasa (también conocida como acetohidroxiácido sintasa)
  2. Isomerorreductasa de acetohidroxiácido
  3. Dihidroxiácido deshidratasa
  4. Valina aminotransferasa

Catabolismo [ editar ]

La isoleucina es un aminoácido glucogénico y cetogénico . Después de la transaminación con alfa-cetoglutarato, la estructura carbonada se oxida y se divide en propionil-CoA y acetil-CoA . La propionil-CoA se convierte en succinil-CoA , un intermedio del ciclo del TCA que se puede convertir en oxaloacetato para la gluconeogénesis (por lo tanto, glucogénico). En los mamíferos, la acetil-CoA no se puede convertir en carbohidratos, pero se puede introducir en el ciclo del TCA mediante la condensación con oxaloacetato para formar citrato o se puede utilizar en la síntesis de cuerpos cetónicos (por lo tanto, cetogénicos) o ácidos grasos .[5]

Resistencia a la insulina [ editar ]

La isoleucina, al igual que otros aminoácidos de cadena ramificada , está asociada con la resistencia a la insulina: se observan niveles más altos de isoleucina en la sangre de ratones, ratas y humanos diabéticos. [6] Los ratones alimentados con una dieta de privación de isoleucina durante un día han mejorado la sensibilidad a la insulina, y la alimentación con una dieta de privación de isoleucina durante una semana reduce significativamente los niveles de glucosa en sangre. [7] En ratones obesos y resistentes a la insulina inducidos por la dieta, una dieta con niveles reducidos de isoleucina y otros aminoácidos de cadena ramificada resulta en una reducción de la adiposidad y una mejora de la sensibilidad a la insulina. [8] En los seres humanos, una dieta restringida en proteínas reduce los niveles sanguíneos de isoleucina y disminuye los niveles de glucosa en sangre en ayunas. [9]

Requisitos [ editar ]

La Junta de Alimentos y Nutrición (FNB) del Instituto de Medicina de EE. UU. Estableció las cantidades dietéticas recomendadas (RDA) de aminoácidos esenciales en 2002. Para isoleucina, para adultos de 19 años en adelante, 19 mg / kg de peso corporal / día. [10]

Fuentes nutricionales [ editar ]

Aunque este aminoácido no se produce en animales, se almacena en grandes cantidades. Los alimentos que tienen altas cantidades de isoleucina incluyen huevos, proteína de soja, algas, pavo, pollo, cordero, queso y pescado. [11]

Isómeros [ editar ]

Formas de isoleucina
Nombre común :isoleucinad -isoleucinal -isoleucinadl -isoleucinad- aloisoleucinal- aloisoleucinadl- aloisoleucina
Sinónimos :( R ) -isoleucinaL (+) - isoleucina( R *, R *) - isoleucinaaloisoleucina
PubChem :CID 791 de PubChemCID 94206 de PubChemCID 6306 de PubChemCID 76551 de PubChem
Número EINECS :207-139-8206-269-2200-798-2216-143-9216-142-3221-464-2
Número CAS :443-79-8319-78-873-32-51509-35-91509-34-83107-04-8
 
l -isoleucina (2 S , 3 S ) y d -isoleucina (2 R , 3 R )
 
l- aloisoleucina (2 S , 3 R ) y d- aloisoleucina (2 R , 3 S )

Síntesis [ editar ]

La isoleucina se puede sintetizar en un procedimiento de varios pasos a partir de 2-bromobutano y dietilmalonato . [12] La isoleucina sintética fue reportada originalmente en 1905 por el químico francés Louis Bouveault . [13]

El químico alemán Felix Ehrlich descubrió la isoleucina en la hemoglobina en 1903.

Referencias [ editar ]

  1. ^ "Nomenclatura y simbolismo de aminoácidos y péptidos" . Comisión Conjunta IUPAC-IUB sobre Nomenclatura Bioquímica. 1983. Archivado desde el original el 9 de octubre de 2008 . Consultado el 5 de marzo de 2018 .
  2. ^ Kisumi M, Komatsubara S, Chibata I (julio de 1977). "Vía para la formación de isoleucina forma piruvato por enzimas biosintéticas de leucina en revertantes de isoleucina acumuladores de leucina de Serratia marcescens" . Revista de bioquímica . 82 (1): 95–103. doi : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a131698 . PMID 142769 . 
  3. ^ "Enfermedad de la orina de jarabe de arce (MSUD)" . learn.genetics.utah.edu . Archivado desde el original el 10 de diciembre de 2015 . Consultado el 8 de diciembre de 2015 .
  4. ^ Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger, Principios de bioquímica (3ª ed.). Nueva York: vale la pena publicar. ISBN 1-57259-153-6.
  5. ^ Cole JT (14 de noviembre de 2014). "Capítulo 2: metabolismo de los BCAA" (PDF) . En Rajendram R, Preedy VR, Patel VB (eds.). Aminoácidos de cadena ramificada en nutrición clínica . 1 . ISBN  978-1-4939-1923-9.
  6. ^ Lynch CJ, Adams SH (diciembre de 2014). "Aminoácidos de cadena ramificada en señalización metabólica y resistencia a la insulina" . Reseñas de la naturaleza. Endocrinología . 10 (12): 723–36. doi : 10.1038 / nrendo.2014.171 . PMC 4424797 . PMID 25287287 .  
  7. ^ Xiao F, Yu J, Guo Y, Deng J, Li K, Du Y, Chen S, Zhu J, Sheng H, Guo F (junio de 2014). "Efectos de la privación de aminoácidos de cadena ramificada individuales sobre la sensibilidad a la insulina y el metabolismo de la glucosa en ratones". Metabolismo . 63 (6): 841–50. doi : 10.1016 / j.metabol.2014.03.006 . PMID 24684822 . 
  8. ^ Cummings NE, Williams EM, Kasza I, Konon EN, Schaid MD, Schmidt BA, et al. (Diciembre de 2017). "Restauración de la salud metabólica por disminución del consumo de aminoácidos de cadena ramificada" . La revista de fisiología . 596 (4): 623–645. doi : 10.1113 / JP275075 . PMC 5813603 . PMID 29266268 .  
  9. ^ Fontana L, Cummings NE, Arriola Apelo SI, Neuman JC, Kasza I, Schmidt BA, et al. (Julio de 2016). "La disminución del consumo de aminoácidos de cadena ramificada mejora la salud metabólica" . Informes de celda . 16 (2): 520–530. doi : 10.1016 / j.celrep.2016.05.092 . PMC 4947548 . PMID 27346343 .  
  10. ^ Instituto de Medicina (2002). "Proteínas y Aminoácidos". Ingestas dietéticas de referencia para energía, carbohidratos, fibra, grasas, ácidos grasos, colesterol, proteínas y aminoácidos . Washington, DC: The National Academies Press. págs. 589–768.
  11. ^ "Alimentos más ricos en isoleucina" . Datos de auto nutrición . Conde Nast. La lista está en orden de mayor a menor por cada ración de 200 calorías del alimento, no en volumen ni en peso.
  12. ^ Marvel, CS (1941). " dl- isoleucina (ácido α-amino-β-metilvalérico)" . Síntesis orgánicas . 21 : 60. doi : 10.15227 / orgsyn.021.0060 .; Volumen colectivo , 3 , p. 495
  13. ↑ Bouveault L , Locquin R (1905). "Action du sodium sur les éthers des acides monobasiques à fonction simple de la série grasse" [Efecto del sodio sobre los éteres de ácidos monobásicos de función única de la serie grasa]. Compt. Desgarrar. (en francés). 140 : 1593-1595.

Enlaces externos [ editar ]

  • Biosíntesis de isoleucina y valina