Una quinesina es una proteína que pertenece a una clase de proteínas motoras que se encuentran en las células eucariotas .
Las cinesinas se mueven a lo largo de los filamentos de los microtúbulos (MT) y son impulsadas por la hidrólisis del trifosfato de adenosina (ATP) (por lo tanto, las cinesinas son ATPasas , un tipo de enzima). El movimiento activo de las quinesinas apoya varias funciones celulares, incluida la mitosis , la meiosis y el transporte de carga celular, como en el transporte axonal . La mayoría de las cinesinas caminan hacia el extremo positivo de un microtúbulo, lo que, en la mayoría de las células, implica el transporte de cargas como proteínas y componentes de la membrana desde el centro de la célula hacia la periferia. [1] Esta forma de transporte se conoce como transporte anterógrado . Por el contrario, las dineínasson proteínas motoras que se mueven hacia el extremo negativo de un microtúbulo en transporte retrógrado .
Descubrimiento
Las kinesinas se descubrieron en 1985, basándose en su motilidad en el citoplasma extruido del axón gigante del calamar. [2]
Resultaron como motores de transporte intracelular anterógrado basados en MT. [3] El miembro fundador de esta superfamilia, la kinesina-1, se aisló como un motor de transporte de orgánulos axonales rápido heterotetramérico que consta de 2 subunidades motoras idénticas (KHC) y 2 "cadenas ligeras" (KLC) mediante la purificación por afinidad de microtúbulos a partir de extractos de células neuronales. . [4] Posteriormente, un motor diferente basado en MT heterotrimérico más dirigido al final llamado kinesina-2, que consta de 2 subunidades motoras distintas relacionadas con KHC y una subunidad accesoria "KAP", se purificó a partir de extractos de huevo / embrión de equinodermo [5] ] y es mejor conocido por su papel en el transporte de complejos de proteínas (partículas IFT) a lo largo de axonemas durante la biogénesis de cilio . [6] Los enfoques genéticos y genómicos moleculares han llevado al reconocimiento de que las quinesinas forman una superfamilia diversa de motores que son responsables de múltiples eventos de motilidad intracelular en células eucariotas. [7] [8] [9] [10] Por ejemplo, los genomas de los mamíferos codifican más de 40 proteínas de kinesina, [11] organizadas en al menos 14 familias denominadas kinesin-1 a kinesin-14. [12]
Estructura
Estructura general
Los miembros de la superfamilia de la kinesina varían en forma, pero el motor prototípico de la kinesina-1 consta de dos moléculas de cadena pesada de kinesina (KHC) que forman un dímero de proteína (par de moléculas) que se une a dos cadenas ligeras (KLC), que son únicas para diferentes cargas.
La cadena pesada de la kinesina-1 comprende una cabeza globular (el dominio motor) en el extremo amino terminal conectado a través de un conector de cuello corto y flexible al tallo , un dominio helicoidal en espiral alfa-helicoidal central y largo, que termina en un terminal carboxi. dominio de la cola que se asocia con las cadenas ligeras. Los tallos de dos KHC se entrelazan para formar una espiral que dirige la dimerización de los dos KHC. En la mayoría de los casos, la carga transportada se une a las cadenas ligeras de quinesina, en la secuencia del motivo TPR del KLC, pero en algunos casos la carga se une a los dominios C-terminales de las cadenas pesadas. [13]
Dominio motor de la kinesina
Dominio motor de la kinesina | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Dominio motor de la kinesina | |||||||
Pfam | PF00225 | |||||||
InterPro | IPR001752 | |||||||
INTELIGENTE | SM00129 | |||||||
PROSITE | PS50067 | |||||||
SCOP2 | 1bg2 / SCOPe / SUPFAM | |||||||
CDD | cd00106 | |||||||
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La cabeza es la firma de la quinesina y su secuencia de aminoácidos está bien conservada entre varias quinesinas. Cada cabeza tiene dos sitios de unión separados : uno para el microtúbulo y otro para el ATP. La unión e hidrólisis de ATP, así como la liberación de ADP , cambian la conformación de los dominios de unión a microtúbulos y la orientación del conector del cuello con respecto a la cabeza; esto da como resultado el movimiento de la kinesina. Varios elementos estructurales en la cabeza, incluido un dominio de hoja beta central y los dominios Switch I y II, se han implicado como mediadores de las interacciones entre los dos sitios de unión y el dominio del cuello. Las cinesinas están relacionadas estructuralmente con las proteínas G , que hidrolizan GTP en lugar de ATP. Varios elementos estructurales se comparten entre las dos familias, en particular el dominio Switch I y Switch II.
Regulación básica de la kinesina
Las cinesinas tienden a tener una baja actividad enzimática basal que se vuelve significativa cuando se activan los microtúbulos. [16] Además, muchos miembros de la superfamilia de kinesinas pueden autoinhibirse mediante la unión del dominio de la cola al dominio motor. [17] Esta autoinhibición puede aliviarse mediante una reglamentación adicional, como la unión a la carga o los adaptadores de carga. [18] [19]
Transporte de carga
En la célula, pequeñas moléculas, como gases y glucosa , se difunden hacia donde se necesitan. Las moléculas grandes sintetizadas en el cuerpo celular, los componentes intracelulares como las vesículas y los orgánulos como las mitocondrias son demasiado grandes (y el citosol está demasiado lleno) para poder difundirse a sus destinos. Las proteínas motoras cumplen la función de transportar grandes cargas por la célula a sus destinos requeridos. Las quinesinas son proteínas motoras que transportan dicha carga al caminar unidireccionalmente a lo largo de pistas de microtúbulos hidrolizando una molécula de trifosfato de adenosina (ATP) en cada paso. [20] Se pensaba que la hidrólisis de ATP impulsaba cada paso, la energía liberada impulsaba la cabeza hacia el siguiente sitio de unión. [21] Sin embargo, se ha propuesto que la cabeza se difunde hacia adelante y la fuerza de unión al microtúbulo es lo que tira de la carga. [22] Además, los virus, el VIH, por ejemplo, explotan las quinesinas para permitir el transporte de partículas de virus después del ensamblaje. [23]
Existe evidencia significativa de que las cargas in vivo son transportadas por múltiples motores. [24] [25] [26] [27]
Dirección de movimiento
Las proteínas motoras viajan en una dirección específica a lo largo de un microtúbulo. Los microtúbulos son polares; lo que significa que las cabezas solo se unen al microtúbulo en una orientación, mientras que la unión de ATP le da a cada paso su dirección a través de un proceso conocido como cierre de cremallera en el cuello. [28]
Anteriormente se sabía que la kinesina mueve la carga hacia el extremo positivo (+) de un microtúbulo, también conocido como transporte anterógrado / transporte ortogrado. [29] Sin embargo, se ha descubierto recientemente que en las células de levadura en ciernes, la kinesina Cin8 (un miembro de la familia Kinesin-5) también puede moverse hacia el extremo negativo, o el transporte retrógrado. Esto significa que estos homotetrámeros de quinesina de levadura únicos tienen la nueva capacidad de moverse bidireccionalmente. [30] [31] [32] La kinesina, hasta ahora, solo se ha demostrado que se mueve hacia el extremo menos cuando está en un grupo, con motores deslizándose en la dirección antiparalela en un intento de separar los microtúbulos. [33] Esta direccionalidad dual se ha observado en condiciones idénticas donde las moléculas de Cin8 libres se mueven hacia el extremo negativo, pero el Cin8 reticulado se mueve hacia los extremos positivos de cada microtúbulo reticulado. Un estudio específico probó la velocidad a la que se movían los motores Cin8, sus resultados arrojaron un rango de aproximadamente 25-55 nm / s, en la dirección de los polos del husillo. [34] De forma individual, se ha descubierto que, al variar las condiciones iónicas, los motores Cin8 pueden llegar a ser tan rápidos como 380 nm / s. [34] Se sugiere que la bidireccionalidad de los motores de levadura kinesin-5 como Cin8 y Cut7 es el resultado del acoplamiento con otros motores Cin8 y ayuda a cumplir el papel de la dineína en la gemación de la levadura, a diferencia del homólogo humano de estos motores. , el plus dirigido Eg5. [35] Este descubrimiento en las proteínas de la familia de la kinesina-14 (como la Drosophila melanogaster NCD, la levadura en ciernes KAR3 y la Arabidopsis thaliana ATK5) permite que la kinesina camine en la dirección opuesta, hacia el extremo negativo de los microtúbulos. [36] Esto no es típico de kinesin, más bien, una excepción a la dirección normal de movimiento.
Otro tipo de proteína motora, conocida como dineínas , se mueve hacia el extremo negativo del microtúbulo. Por lo tanto, transportan carga desde la periferia de la celda hacia el centro. Un ejemplo de esto sería el transporte que se produce desde los botones terminales de un axón neuronal al cuerpo celular (soma). Esto se conoce como transporte retrógrado .
Mecanismos de movimiento propuestos
La kinesina logra el transporte "caminando" a lo largo de un microtúbulo. Se han propuesto dos mecanismos para dar cuenta de este movimiento.
- En el mecanismo de "mano sobre mano", los cabezales de kinesin pasan uno al lado del otro, alternando la posición del líder.
- En el mecanismo del "gusano de pulgada", una cabeza de kinesina siempre va adelante, avanzando un paso antes de que la cabeza de arrastre alcance.
A pesar de cierta controversia, la creciente evidencia experimental apunta a que el mecanismo de mano sobre mano es más probable. [37] [38]
La unión y la hidrólisis de ATP hacen que la kinesina viaje a través de un "mecanismo de balancín" alrededor de un punto de pivote. [39] [40] Este mecanismo de vaivén explica las observaciones de que la unión del ATP al estado unido a microtúbulos sin nucleótidos da como resultado una inclinación del dominio motor de la quinesina en relación con el microtúbulo. Críticamente, antes de esta inclinación, el enlazador de cuello no puede adoptar su conformación orientada hacia adelante, acoplada con el cabezal del motor. La inclinación inducida por ATP brinda la oportunidad para que el conector del cuello se acople en esta conformación orientada hacia adelante. Este modelo se basa en modelos CRYO-EM de la estructura de kinesina unida a microtúbulos que representan los estados inicial y final del proceso, pero no pueden resolver los detalles precisos de la transición entre las estructuras.
Modelado teórico
Se han propuesto varios modelos teóricos de la proteína quinesina motora molecular. [41] [42] [43] Se encuentran muchos desafíos en las investigaciones teóricas debido a las incertidumbres restantes sobre los roles de las estructuras proteicas, la forma precisa en que la energía del ATP se transforma en trabajo mecánico y los roles que desempeñan las fluctuaciones térmicas. Ésta es un área de investigación bastante activa. Especialmente, se necesitan enfoques que se vinculen mejor con la arquitectura molecular de la proteína y los datos obtenidos de las investigaciones experimentales.
La dinámica de una sola molécula ya está bien descrita [44], pero parece que estas máquinas a nanoescala suelen trabajar en grandes equipos.
La dinámica de una sola molécula se basa en los distintos estados químicos del motor y observaciones sobre sus pasos mecánicos. [45] Para pequeñas concentraciones de difosfato de adenosina, el comportamiento del motor se rige por la competencia de dos motocicletas quimiomecánicas que determinan la fuerza de bloqueo del motor. Un tercer ciclo se vuelve importante para grandes concentraciones de ADP. [45] También se han discutido modelos con un solo ciclo. Seiferth y col. demostró cómo cantidades como la velocidad o la producción de entropía de un motor cambian cuando los estados adyacentes se fusionan en un modelo multicíclico hasta que finalmente se reduce el número de ciclos. [46]
Investigaciones experimentales recientes han demostrado que las kinesinas, mientras se mueven a lo largo de los microtúbulos, interactúan entre sí, [47] [48] las interacciones son de corto alcance y de atractivo débil (1,6 ± 0,5 K B T). Un modelo que se ha desarrollado tiene en cuenta estas interacciones de partículas, [44] donde las tasas dinámicas cambian de acuerdo con la energía de interacción. Si la energía es positiva, la tasa de creación de enlaces (q) será mayor mientras que la tasa de rotura de enlaces (r) será menor. Se puede entender que las tasas de entrada y salida en los microtúbulos también serán cambiadas por la energía (Ver figura 1 en la referencia 30). Si el segundo sitio está ocupado, la tasa de entrada será α * q y si el último sitio está ocupado, la tasa de salida será β * r. Este enfoque teórico concuerda con los resultados de las simulaciones de Monte Carlo para este modelo, especialmente para el caso límite de energía negativa muy grande. El proceso de exclusión simple normal totalmente asimétrico para (o TASEP) resultados se puede recuperar de este modelo haciendo que la energía sea igual a cero.
Mitosis
En los últimos años, se ha descubierto que los motores moleculares basados en microtúbulos (incluidas varias quinesinas) tienen un papel en la mitosis (división celular). Las cinesinas son importantes para la longitud adecuada del huso y participan en el deslizamiento de los microtúbulos dentro del huso durante la prometafase y la metafase, así como en la despolimerización de los extremos negativos de los microtúbulos en los centrosomas durante la anafase. [49] Específicamente, las proteínas de la familia Kinesin-5 actúan dentro del huso para separar los microtúbulos, mientras que la familia Kinesin 13 actúa para despolimerizar los microtúbulos.
Miembros de la superfamilia Kinesin
Los miembros de la superfamilia de kinesina humana incluyen las siguientes proteínas, que en la nomenclatura estandarizada desarrollada por la comunidad de investigadores de kinesina, están organizadas en 14 familias llamadas kinesin-1 a kinesin-14: [12]
- 1A - KIF1A , 1B - KIF1B , 1C - KIF1C = kinesina-3
- 2A - KIF2A , 2C - KIF2C = kinesina-13
- 3B - KIF3B o 3C - KIF3C, 3A - KIF3A = kinesin-2
- 4A - KIF4A , 4B - KIF4B = kinesina-4
- 5A - KIF5A , 5B - KIF5B , 5C - KIF5C = kinesina-1
- 6 - KIF6 = kinesina-9
- 7 - KIF7 = kinesina-4
- 9 - KIF9 = kinesina-9
- 11 - KIF11 = kinesina-5
- 12 - KIF12 = kinesina-12
- 13A - KIF13A , 13B - KIF13B = kinesina-3
- 14 - KIF14 = kinesina-3
- 15 - KIF15 = kinesina-12
- 16B - KIF16B = kinesina-3
- 17 - KIF17 = kinesina-2
- 18A - KIF18A , 18B - KIF18B = kinesina-8
- 19 - KIF19 = kinesina-8
- 20A - KIF20A , 20B - KIF20B = kinesina-6
- 21A - KIF21A , 21B - KIF21B = kinesina-4
- 22 - KIF22 = kinesina-10
- 23 - KIF23 = kinesina-6
- 24 - KIF24 = kinesina-13
- 25 - KIF25 = kinesina-14
- 26A - KIF26A , 26B - KIF26B = kinesina-11
- 27 - KIF27 = kinesina-4
- C1 - KIFC1 , C2 - KIFC2 , C3 - KIFC3 = kinesin-14
cadenas ligeras de kinesina-1:
- 1 - KLC1 , 2 - KLC2 , 3 - KLC3 , 4 - KLC4
proteína asociada a kinesina-2:
- KIFAP3 (también conocido como KAP-1, KAP3)
Ver también
- Transporte axonal
- Dynein
- Transporte intraflagelar a lo largo de los cilios
- Kinesina 8
- Kinesina 13
- KRP
- Motor molecular
- Transporte por proteínas motoras múltiples
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Otras lecturas
- Lawrence CJ, Dawe RK, Christie KR, Cleveland DW, Dawson SC, Endow SA, Goldstein LS, Goodson HV, Hirokawa N, Howard J, Malmberg RL, McIntosh JR, Miki H, Mitchison TJ, Okada Y, Reddy AS, Saxton WM , Schliwa M, Scholey JM, Vale RD, Walczak CE, Wordeman L (octubre de 2004). "Una nomenclatura de kinesina estandarizada" . The Journal of Cell Biology . 167 (1): 19-22. doi : 10.1083 / jcb.200408113 . PMC 2041940 . PMID 15479732 .
enlaces externos
- MBInfo - Kinesin transporta carga a lo largo de microtúbulos
- Modelo animado de kinesin caminando
- Seminario de Ron Vale: "Proteínas motoras moleculares"
- Animación de la biblioteca de imágenes ASCB del movimiento de kinesina
- Murphy, VF (12 de mayo de 2004). "Movimiento basado en microtúbulos" . tissue.medicalengineer.co.uk . Archivado desde el original el 22 de julio de 2007 . Consultado el 10 de diciembre de 2015 .
- The Inner Life of a Cell, animación en 3D con una kinesina transportando una vesícula
- La página de inicio de Kinesin
- Kinesin en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- EC 3.6.4.4
- EC 3.6.4.5
- Estructuras de microscopía electrónica 3D de kinesina del EM Data Bank (EMDB)