Aminoácido proteinogénico

Aminoácido que se incorpora biosintéticamente a las proteínas durante la traducción.

Los aminoácidos proteinogénicos son una pequeña fracción de todos los aminoácidos.

Los aminoácidos proteinogénicos son aminoácidos que se incorporan biosintéticamente a las proteínas durante la traducción . La palabra "proteinogénico" significa "creación de proteínas". A lo largo de la vida conocida , hay 22 aminoácidos codificados genéticamente (proteinogénicos), 20 en el código genético estándar y 2 adicionales que pueden incorporarse mediante mecanismos especiales de traducción. ^[1]

Por el contrario, los aminoácidos no proteinogénicos son aminoácidos que no se incorporan a proteínas (como GABA , L -DOPA o triyodotironina ), se incorporan incorrectamente en lugar de un aminoácido codificado genéticamente o no se producen directamente y de forma aislada por células estándar. maquinaria (como hidroxiprolina ). Este último a menudo resulta de la modificación postraduccional de proteínas. Algunos aminoácidos no proteinogénicos se incorporan en péptidos no ribosómicos que son sintetizados por péptidos sintetasas no ribosomales.

Tanto los eucariotas como los procariotas pueden incorporar selenocisteína en sus proteínas a través de una secuencia de nucleótidos conocida como elemento SECIS , que dirige a la célula a traducir un codón UGA cercano como selenocisteína (UGA es normalmente un codón de terminación ). En algunos procariotas metanogénicos , el codón UAG (normalmente un codón de terminación) también se puede traducir a pirrolisina . ^[2]

En eucariotas, solo hay 21 aminoácidos proteinogénicos, los 20 del código genético estándar, más selenocisteína . Los seres humanos pueden sintetizar 12 de estos entre sí o de otras moléculas de metabolismo intermedio. Los otros nueve deben consumirse (generalmente como sus derivados proteicos), por lo que se denominan aminoácidos esenciales . Los aminoácidos esenciales son histidina , isoleucina , leucina , lisina , metionina , fenilalanina , treonina , triptófano y valina (es decir, H, I, L, K, M, F, T, W, V). ^[3]

Se ha encontrado que los aminoácidos proteinogénicos están relacionados con el conjunto de aminoácidos que pueden ser reconocidos por los sistemas de autoaminoacilación de ribozimas . ^[4] Por lo tanto, los aminoácidos no proteinogénicos habrían sido excluidos por el éxito evolutivo contingente de las formas de vida basadas en nucleótidos. Se han ofrecido otras razones para explicar por qué ciertos aminoácidos no proteinogénicos específicos no se incorporan generalmente a las proteínas; por ejemplo, la ornitina y la homoserina se ciclan contra la estructura del péptido y fragmentan la proteína con semividas relativamente cortas , mientras que otras son tóxicas porque pueden incorporarse por error a proteínas, como el análogo de arginina canavanina..

Estructuras

A continuación se ilustran las estructuras y abreviaturas de los 21 aminoácidos que están codificados directamente para la síntesis de proteínas por el código genético de los eucariotas. Las estructuras que se dan a continuación son estructuras químicas estándar, no las formas típicas de iones híbridos que existen en soluciones acuosas.

Tabla agrupada de estructuras de 21 aminoácidos, nomenclatura y valores de pKa de sus grupos laterales

• L- Alanina
  (Ala / A)

• L- Arginina
  (Arg / R)

• L- asparagina
  (Asn / N)

• Ácido L- aspártico
  (Asp / D)

• L- cisteína
  (Cys / C)

• Ácido L- glutámico
  (Glu / E)

• L- glutamina
  (Gln / Q)

• Glicina
  (Gly / G)

• L- histidina
  (His / H)

• L- isoleucina
  (Ile / I)

• L- leucina
  (Leu / L)

• L- lisina
  (Lys / K)

• L- metionina
  (Met / M)

• L- fenilalanina
  (Phe / F)

• L- prolina
  (Pro / P)

• L -Serina
  (Ser / S)

• L- treonina
  (Thr / T)

• L -
  triptófano (Trp / W)

• L -Tirosina
  (Tyr / Y)

• L -Valina
  (Val / V)

IUPAC / IUBMB ahora también recomienda abreviaturas estándar para los siguientes dos aminoácidos:

• L- selenocisteína
  (Sec / U)

• L- pirrolisina
  (Pyl / O)

Propiedades químicas

A continuación se muestra una tabla que enumera los símbolos de una letra, los símbolos de tres letras y las propiedades químicas de las cadenas laterales de los aminoácidos estándar. Las masas enumeradas se basan en promedios ponderados de los isótopos elementales en sus abundancias naturales . La formación de un enlace peptídico da como resultado la eliminación de una molécula de agua . Por lo tanto, la masa de la proteína es igual a la masa de aminoácidos que componen la proteína menos 18.01524 Da por enlace peptídico.

Propiedades químicas generales

Aminoácidos	Pequeño	Abrev.	Promedio masa ( Da )	Pi	pK 1 (α-COOH)	pK 2 (α- + NH 3 )
Alanina	A	Ala	89.09404	6.01	2,35	9,87
Cisteína	C	Cys	121.15404	5,05	1,92	10,70
Ácido aspártico	D	Áspid	133.10384	2,85	1,99	9,90
Ácido glutamico	mi	Glu	147.13074	3,15	2.10	9.47
Fenilalanina	F	Phe	165.19184	5.49	2,20	9.31
Glicina	GRAMO	Gly	75.06714	6.06	2,35	9,78
Histidina	H	Su	155.15634	7.60	1,80	9.33
Isoleucina	I	Ile	131.17464	6.05	2,32	9,76
Lisina	K	Lys	146.18934	9.60	2.16	9.06
Leucina	L	Leu	131.17464	6.01	2,33	9,74
Metionina	METRO	Reunió	149.20784	5.74	2.13	9.28
Asparagina	norte	Asn	132.11904	5.41	2.14	8,72
Pirrolisina	O	Pyl	255,31	?	?	?
Prolina	PAG	Pro	115.13194	6.30	1,95	10,64
Glutamina	Q	Gln	146.14594	5,65	2.17	9.13
Arginina	R	Arg	174.20274	10,76	1,82	8,99
Serina	S	Ser	105.09344	5,68	2.19	9.21
Treonina	T	Thr	119.12034	5.60	2,09	9,10
Selenocisteína	U	Segundo	168.053	5.47	1,91	10
Valina	V	Val	117.14784	6,00	2,39	9,74
Triptófano	W	Trp	204.22844	5,89	2,46	9.41
Tirosina	Y	Tyr	181.19124	5,64	2,20	9.21

Propiedades de la cadena lateral

Aminoácidos	Pequeño	Abrev.	Cadena lateral	hidro- fóbico	pKa §	Polar	pH	Pequeño	Diminuto	Aromático o alifático	volumen de van der Waals (Å 3 )
Alanina	A	Ala	-CH 3		-		-			Alifático	67
Cisteína	C	Cys	-CH 2 SH		8.55		ácido			-	86
Ácido aspártico	D	Áspid	-CH 2 COOH		3,67		ácido			-	91
Ácido glutamico	mi	Glu	-CH 2 CH 2 COOH		4.25		ácido			-	109
Fenilalanina	F	Phe	-CH 2 C 6 H 5		-		-			Aromático	135
Glicina	GRAMO	Gly	-H		-		-			-	48
Histidina	H	Su	-CH 2 - C 3 H 3 N 2		6.54		débil básico			Aromático	118
Isoleucina	I	Ile	-CH (CH 3 ) CH 2 CH 3		-		-			Alifático	124
Lisina	K	Lys	- (CH 2 ) 4 NH 2		10.40		básico			-	135
Leucina	L	Leu	-CH 2 CH (CH 3 ) 2		-		-			Alifático	124
Metionina	METRO	Reunió	-CH 2 CH 2 S CH 3		-		-			Alifático	124
Asparagina	norte	Asn	-CH 2 CONH 2		-		-			-	96
Pirrolisina	O	Pyl	- (CH 2 ) 4 NHCO C 4 H 5 N CH 3		DAKOTA DEL NORTE		débil básico			-	?
Prolina	PAG	Pro	-CH 2 CH 2 CH 2 -		-		-			-	90
Glutamina	Q	Gln	-CH 2 CH 2 CONH 2		-		-			-	114
Arginina	R	Arg	- (CH 2 ) 3 NH-C (NH) NH 2		12,3		fuertemente básico			-	148
Serina	S	Ser	-CH 2 OH		-		-			-	73
Treonina	T	Thr	-CH (OH) CH 3		-		-			-	93
Selenocisteína	U	Segundo	-CH 2 SeH		5.43		ácido			-	?
Valina	V	Val	-CH (CH 3 ) 2		-		-			Alifático	105
Triptófano	W	Trp	-CH 2 C 8 H 6 N		-		-			Aromático	163
Tirosina	Y	Tyr	-CH 2 -C 6 H 4 OH		9,84		ácido débil			Aromático	141

§: Los valores de Asp, Cys, Glu, His, Lys y Tyr se determinaron utilizando el residuo de aminoácido colocado centralmente en un pentapéptido de alanina. ^[5] El valor de Arg es de Pace et al. (2009). ^[6] El valor de Sec es de Byun y Kang (2011). ^[7]

ND: No se ha informado el valor de pKa de la pirrolisina.

Nota: El valor de pKa de un residuo de aminoácido en un péptido pequeño suele ser ligeramente diferente cuando está dentro de una proteína. Los cálculos de pKa de proteína se utilizan a veces para calcular el cambio en el valor de pKa de un residuo de aminoácido en esta situación.

Expresión genética y bioquímica

Aminoácidos	Pequeño	Abrev.	Codón (s)	Ocurrencia				Esencial ‡ en humanos
				en proteínas arcaicas (%) y	en Proteínas bacterianas (%) y	en proteínas eucariotas (%) y	Ocurrencia en proteínas humanas (%) y
Alanina	A	Ala	GCU, GCC, GCA, GCG	8.2	10.06	7,63	7.01	No
Cisteína	C	Cys	UGU, UGC	0,98	0,94	1,76	2.3	Condicionalmente
Ácido aspártico	D	Áspid	GAU, GAC	6.21	5,59	5.4	4,73	No
Ácido glutamico	mi	Glu	GAA, GAG	7,69	6.15	6,42	7.09	Condicionalmente
Fenilalanina	F	Phe	UUU, UUC	3,86	3,89	3,87	3,65	sí
Glicina	GRAMO	Gly	GGU, GGC, GGA, GGG	7.58	7.76	6.33	6.58	Condicionalmente
Histidina	H	Su	CAU, CAC	1,77	2,06	2,44	2,63	sí
Isoleucina	I	Ile	AUU, AUC, AUA	7.03	5,89	5.1	4.33	sí
Lisina	K	Lys	AAA, AAG	5.27	4,68	5,64	5.72	sí
Leucina	L	Leu	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	9.31	10.09	9.29	9,97	sí
Metionina	METRO	Reunió	AGO	2,35	2,38	2,25	2.13	sí
Asparagina	norte	Asn	AAU, AAC	3,68	3,58	4.28	3,58	No
Pirrolisina	O	Pyl	UAG *	0	0	0	0	No
Prolina	PAG	Pro	CCU, CCC, CCA, CCG	4.26	4.61	5.41	6.31	No
Glutamina	Q	Gln	CAA, CAG	2,38	3,58	4.21	4,77	No
Arginina	R	Arg	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	5.51	5.88	5.71	5,64	Condicionalmente
Serina	S	Ser	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	6.17	5,85	8,34	8.33	No
Treonina	T	Thr	ACU, ACC, ACA, ACG	5.44	5.52	5.56	5.36	sí
Selenocisteína	U	Segundo	UGA **	0	0	0	> 0	No
Valina	V	Val	GUU, GUC, GUA, GUG	7.8	7.27	6.2	5,96	sí
Triptófano	W	Trp	UGG	1.03	1,27	1,24	1,22	sí
Tirosina	Y	Tyr	UAU, UAC	3.35	2,94	2,87	2,66	Condicionalmente
Detener el codón †	-	Término	UAA, UAG, UGA ††	?	?	?	N / A	N / A

* UAG es normalmente el codón de parada ámbar , pero en los organismos que contienen la maquinaria biológica codificada por el grupo de genes pylTSBCD se incorporará el aminoácido pirrolisina. ^[8]
** UGA es normalmente el codón de parada de ópalo (o ámbar), pero codifica selenocisteína si está presente un elemento SECIS .
† El codón de terminación no es un aminoácido, pero se incluye para completar.
†† UAG y UGA no siempre actúan como codones de terminación (ver más arriba).
‡ Un aminoácido esencial no se puede sintetizar en humanos y, por lo tanto, debe suministrarse en la dieta. Los aminoácidos condicionalmente esenciales no se requieren normalmente en la dieta, pero deben suministrarseexógenamente a poblaciones específicas que no lo sintetizan en cantidades adecuadas.
La aparición de aminoácidos se basa en 135 arqueas, 3775 bacterias, 614 proteomas de eucariotas y proteomas humanos (21006 proteínas), respectivamente. ^[9]

Espectrometría de masas

En espectrometría de masas de péptidos y proteínas, es útil el conocimiento de las masas de los residuos. La masa del péptido o proteína es la suma de las masas de residuos más la masa de agua ( masa monoisotópica = 18.01056 Da; masa promedio = 18.0153 Da). Las masas de residuos se calculan a partir de fórmulas químicas tabuladas y pesos atómicos. ^[10] En espectrometría de masas , los iones también pueden incluir uno o más protones ( masa monoisotópica = 1.00728 Da; masa promedio * = 1.0074 Da). * Los protones no pueden tener una masa promedio, esto confunde a los Deuterones como un isótopo válido, pero deberían ser de una especie diferente (ver Hydron (química) )

Aminoácidos	Pequeño	Abrev.	Fórmula	Lun. masa § ( Da )	Promedio masa ( Da )
Alanina	A	Ala	C 3 H 5 NO	71.03711	71.0779
Cisteína	C	Cys	C 3 H 5 NEOM	103.00919	103.1429
Ácido aspártico	D	Áspid	C 4 H 5 NO 3	115.02694	115.0874
Ácido glutamico	mi	Glu	C 5 H 7 NO 3	129.04259	129.1140
Fenilalanina	F	Phe	C 9 H 9 NO	147.06841	147.1739
Glicina	GRAMO	Gly	C 2 H 3 NO	57.02146	57.0513
Histidina	H	Su	C 6 H 7 N 3 O	137.05891	137.1393
Isoleucina	I	Ile	C 6 H 11 NO	113.08406	113.1576
Lisina	K	Lys	C 6 H 12 N 2 O	128.09496	128.1723
Leucina	L	Leu	C 6 H 11 NO	113.08406	113.1576
Metionina	METRO	Reunió	C 5 H 9 NEOM	131.04049	131.1961
Asparagina	norte	Asn	C 4 H 6 N 2 O 2	114.04293	114.1026
Pirrolisina	O	Pyl	C 12 H 19 N 3 O 2	237.14773	237.2982
Prolina	PAG	Pro	C 5 H 7 NO	97.05276	97.1152
Glutamina	Q	Gln	C 5 H 8 N 2 O 2	128.05858	128.1292
Arginina	R	Arg	C 6 H 12 N 4 O	156.10111	156.1857
Serina	S	Ser	C 3 H 5 NO 2	87.03203	87.0773
Treonina	T	Thr	C 4 H 7 NO 2	101.04768	101.1039
Selenocisteína	U	Segundo	C 3 H 5 NARIZ	150.95364	150.0489
Valina	V	Val	C 5 H 9 NO	99.06841	99.1311
Triptófano	W	Trp	C 11 H 10 N 2 O	186.07931	186.2099
Tirosina	Y	Tyr	C 9 H 9 NO 2	163.06333	163.1733

§ Masa monoisotópica

Estequiometría y costo metabólico en la célula

La siguiente tabla enumera la abundancia de aminoácidos en las células de E. coli y el costo metabólico (ATP) para la síntesis de los aminoácidos. Los números negativos indican que los procesos metabólicos son favorables a la energía y no cuestan el ATP neto de la célula. ^[11] La abundancia de aminoácidos incluye aminoácidos en forma libre y en forma de polimerización (proteínas).

Aminoácidos	Pequeño	Abrev.	Abundancia (# de moléculas (× 10 8 ) por célula de E. coli )	Costo de ATP en síntesis
				Condiciones aeróbicas	Condiciones anaeróbicas
Alanina	A	Ala	2.9	-1	1
Cisteína	C	Cys	0,52	11	15
Ácido aspártico	D	Áspid	1.4	0	2
Ácido glutamico	mi	Glu	1,5	-7	-1
Fenilalanina	F	Phe	1.1	-6	2
Glicina	GRAMO	Gly	3,5	-2	2
Histidina	H	Su	0,54	1	7
Isoleucina	I	Ile	1,7	7	11
Lisina	K	Lys	2.0	5	9
Leucina	L	Leu	2.6	-9	1
Metionina	METRO	Reunió	0,88	21	23
Asparagina	norte	Asn	1.4	3	5
Pirrolisina	O	Pyl	-	-	-
Prolina	PAG	Pro	1.3	-2	4
Glutamina	Q	Gln	1,5	-6	0
Arginina	R	Arg	1,7	5	13
Serina	S	Ser	1.2	-2	2
Treonina	T	Thr	1,5	6	8
Selenocisteína	U	Segundo	-	-	-
Valina	V	Val	2.4	-2	2
Triptófano	W	Trp	0,33	-7	7
Tirosina	Y	Tyr	0,79	-8	2

Comentarios

Aminoácidos	Abrev.		Observaciones
Alanina	A	Ala	Muy abundante y muy versátil, es más rígido que la glicina, pero lo suficientemente pequeño como para plantear sólo pequeños límites estéricos para la conformación de la proteína. Se comporta de manera bastante neutral y puede ubicarse tanto en las regiones hidrofílicas de la proteína en el exterior como en las zonas hidrofóbicas del interior.
Asparagina o ácido aspártico	B	Asx	Un marcador de posición cuando cualquiera de los aminoácidos puede ocupar una posición
Cisteína	C	Cys	El átomo de azufre se une fácilmente a los iones de metales pesados. En condiciones oxidantes, dos cisteínas pueden unirse en un enlace disulfuro para formar el aminoácido cistina . Cuando las cistinas son parte de una proteína, la insulina por ejemplo, la estructura terciaria se estabiliza, lo que hace que la proteína sea más resistente a la desnaturalización ; por lo tanto, los enlaces disulfuro son comunes en las proteínas que tienen que funcionar en entornos hostiles, incluidas las enzimas digestivas (p. ej., pepsina y quimotripsina ) y proteínas estructurales (p. ej., queratina ). Los disulfuros también se encuentran en péptidos demasiado pequeños para mantener una forma estable por sí mismos (p. Ej.insulina ).
Ácido aspártico	D	Áspid	Asp se comporta de manera similar al ácido glutámico y lleva un grupo ácido hidrófilo con fuerte carga negativa. Por lo general, se encuentra en la superficie exterior de la proteína, lo que la hace soluble en agua. Se une a moléculas e iones cargados positivamente y, a menudo, se utiliza en enzimas para fijar el ión metálico. Cuando se encuentran dentro de la proteína, el aspartato y el glutamato generalmente se combinan con arginina y lisina.
Ácido glutamico	mi	Glu	Glu se comporta de manera similar al ácido aspártico y tiene una cadena lateral más larga y ligeramente más flexible.
Fenilalanina	F	Phe	Esencial para los seres humanos, la fenilalanina, la tirosina y el triptófano contienen un grupo aromático grande y rígido en la cadena lateral. Estos son los aminoácidos más grandes. Al igual que la isoleucina, la leucina y la valina, son hidrófobas y tienden a orientarse hacia el interior de la molécula de proteína plegada. La fenilalanina se puede convertir en tirosina.
Glicina	GRAMO	Gly	Debido a los dos átomos de hidrógeno en el carbono α, la glicina no es ópticamente activa . Es el aminoácido más pequeño, rota fácilmente y agrega flexibilidad a la cadena de proteínas. Es capaz de caber en los espacios más reducidos, por ejemplo, la triple hélice de colágeno . Como normalmente no se desea demasiada flexibilidad, como componente estructural, es menos común que la alanina.
Histidina	H	Su	La suya es esencial para los humanos. Incluso en condiciones ligeramente ácidas, se produce la protonación del nitrógeno, cambiando las propiedades de la histidina y del polipéptido en su conjunto. Es utilizado por muchas proteínas como mecanismo regulador, cambiando la conformación y el comportamiento del polipéptido en regiones ácidas como el endosoma tardío o el lisosoma , reforzando el cambio de conformación en las enzimas. Sin embargo, solo se necesitan unas pocas histidinas para esto, por lo que es comparativamente escasa.
Isoleucina	I	Ile	Ile es esencial para los humanos. Isoleucina, leucina y valina tienen grandes cadenas laterales hidrófobas alifáticas. Sus moléculas son rígidas y sus interacciones hidrofóbicas mutuas son importantes para el correcto plegamiento de proteínas, ya que estas cadenas tienden a ubicarse dentro de la molécula de proteína.
Leucina o isoleucina	J	Xle	Un marcador de posición cuando cualquiera de los aminoácidos puede ocupar una posición
Lisina	K	Lys	Lys es esencial para los humanos y se comporta de manera similar a la arginina. Contiene una cadena lateral larga y flexible con un extremo con carga positiva. La flexibilidad de la cadena hace que la lisina y la arginina sean adecuadas para unirse a moléculas con muchas cargas negativas en sus superficies. Por ejemplo, las proteínas de unión al ADN tienen sus regiones activas ricas en arginina y lisina. La fuerte carga hace que estos dos aminoácidos sean propensos a ubicarse en las superficies hidrófilas externas de las proteínas; cuando se encuentran en el interior, generalmente se emparejan con un aminoácido cargado negativamente correspondiente, por ejemplo, aspartato o glutamato.
Leucina	L	Leu	El leu es esencial para los humanos y se comporta de manera similar a la isoleucina y la valina.
Metionina	METRO	Reunió	Met es esencial para los humanos. Siempre es el primer aminoácido que se incorpora a una proteína, a veces se elimina después de la traducción. Como la cisteína, contiene azufre, pero con un grupo metilo en lugar de hidrógeno. Este grupo metilo se puede activar y se usa en muchas reacciones en las que se agrega un nuevo átomo de carbono a otra molécula.
Asparagina	norte	Asn	Similar al ácido aspártico, Asn contiene un grupo amida donde Asp tiene un carboxilo .
Pirrolisina	O	Pyl	Similar a la lisina , pero tiene un anillo de pirrolina adjunto.
Prolina	PAG	Pro	Pro contiene un anillo inusual para el grupo amina del extremo N, que fuerza a la secuencia de amida CO-NH a una conformación fija. Puede alterar las estructuras de plegamiento de proteínas, como la hélice α o la hoja β , forzando el retorcimiento deseado en la cadena de la proteína. Común en el colágeno , a menudo sufre una modificación postraduccional a hidroxiprolina .
Glutamina	Q	Gln	Similar al ácido glutámico, Gln contiene un grupo amida donde Glu tiene un carboxilo . Utilizado en proteínas y como almacenamiento de amoniaco , es el aminoácido más abundante en el organismo.
Arginina	R	Arg	Funcionalmente similar a la lisina.
Serina	S	Ser	La serina y la treonina tienen un grupo corto terminado con un grupo hidroxilo. Su hidrógeno es fácil de eliminar, por lo que la serina y la treonina a menudo actúan como donantes de hidrógeno en las enzimas. Ambos son muy hidrófilos, por lo que las regiones externas de las proteínas solubles tienden a ser ricas en ellos.
Treonina	T	Thr	Esencial para los humanos, Thr se comporta de manera similar a la serina.
Selenocisteína	U	Segundo	El selenio análogo de la cisteína, en el que el selenio reemplaza al átomo de azufre .
Valina	V	Val	Esencial para los humanos, Val se comporta de manera similar a la isoleucina y la leucina.
Triptófano	W	Trp	Esencial para los humanos, Trp se comporta de manera similar a la fenilalanina y la tirosina. Es un precursor de la serotonina y es naturalmente fluorescente .
Desconocido	X	Xaa	Marcador de posición cuando el aminoácido es desconocido o no es importante.
Tirosina	Y	Tyr	Tyr se comporta de manera similar a la fenilalanina (precursora de la tirosina) y al triptófano, y es un precursor de la melanina , la epinefrina y las hormonas tiroideas . Naturalmente fluorescente , su fluorescencia suele apagarse mediante la transferencia de energía a triptófanos.
Ácido glutámico o glutamina	Z	Glx	Un marcador de posición cuando cualquiera de los aminoácidos puede ocupar una posición

Catabolismo

Catabolismo de aminoácidos

Los aminoácidos pueden clasificarse según las propiedades de sus principales productos: ^[12]

• Glucogénico, y los productos tienen la capacidad de formar glucosa por gluconeogénesis.
• Cetogénico, y los productos no tienen la capacidad de formar glucosa: estos productos aún se pueden usar para la cetogénesis o la síntesis de lípidos .
• Aminoácidos catabolizados en productos glucogénicos y cetogénicos

Ver también

• Aminoácido glucogénico
• Aminoácido cetogénico

Referencias

1. Ambrogelly A, Palioura S, Söll D (enero de 2007). "Expansión natural del código genético". Biología química de la naturaleza . 3 (1): 29–35. doi : 10.1038 / nchembio847 . PMID  17173027 .
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Enlaces externos

Wikimedia Commons tiene medios relacionados con los aminoácidos proteinogénicos .

• El origen del código de una sola letra para los aminoácidos.