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Este artículo trata sobre la macromolécula biológica. Para otros usos, consulte ARN (desambiguación) .

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Genética
Hibridogénesis en ranas acuáticas gametos.svg
 
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Un bucle de horquilla de un pre-ARNm. Se destacan las nucleobases (verde) y la columna vertebral de ribosa-fosfato (azul). Se trata de una sola hebra de ARN que se pliega sobre sí misma.

El ácido ribonucleico ( ARN ) es una molécula polimérica esencial en diversas funciones biológicas en la codificación , decodificación , regulación y expresión de genes . El ARN y el ADN son ácidos nucleicos . Junto con los lípidos , las proteínas y los carbohidratos , los ácidos nucleicos constituyen una de las cuatro macromoléculas principales esenciales para todas las formas de vida conocidas . Al igual que el ADN, el ARN se ensambla como una cadena de nucleótidos., pero a diferencia del ADN, el ARN se encuentra en la naturaleza como una sola hebra doblada sobre sí misma, en lugar de una doble hebra emparejada. Los organismos celulares usan ARN mensajero ( ARNm ) para transmitir información genética (usando las bases nitrogenadas de guanina , uracilo , adenina y citosina , indicadas por las letras G, U, A y C) que dirige la síntesis de proteínas específicas. Muchos virus codifican su información genética utilizando un genoma de ARN .

Algunas moléculas de ARN desempeñan un papel activo dentro de las células al catalizar reacciones biológicas, controlar la expresión génica o detectar y comunicar respuestas a señales celulares. Uno de estos procesos activos es la síntesis de proteínas , una función universal en la que las moléculas de ARN dirigen la síntesis de proteínas en los ribosomas . Este proceso utiliza moléculas de ARN de transferencia ( ARNt ) para entregar aminoácidos al ribosoma, donde el ARN ribosómico ( ARNr ) une los aminoácidos para formar proteínas codificadas.

Comparación con el ADN [ editar ]

Representación tridimensional de la subunidad ribosómica 50S. El ARN ribosómico está en ocre , las proteínas en azul. El sitio activo es un pequeño segmento de ARNr, indicado en rojo.

La estructura química del ARN es muy similar a la del ADN , pero difiere en tres formas principales:

  • A diferencia del ADN bicatenario, el ARN es una molécula monocatenaria [1] en muchas de sus funciones biológicas y consta de cadenas de nucleótidos mucho más cortas. [2] Sin embargo, una sola molécula de ARN puede, por apareamiento de bases complementarias, formar dobles hélices intracadenas, como en el ARNt.
  • Mientras que la "columna vertebral" de azúcar-fosfato del ADN contiene desoxirribosa , el ARN contiene ribosa . [3] La ribosa tiene un grupo hidroxilo unido al anillo de pentosa en la posición 2 ' , mientras que la desoxirribosa no. Los grupos hidroxilo en la estructura de la ribosa hacen que el ARN sea más químicamente lábil que el ADN al reducir la energía de activación de la hidrólisis .
  • La base complementaria de la adenina en el ADN es la timina , mientras que en el ARN es el uracilo , que es una forma no metilada de timina. [4]

Al igual que el ADN, la mayoría de los ARN biológicamente activos, incluidos ARNm , ARNt , ARNr , ARNsn y otros ARN no codificantes , contienen secuencias autocomplementarias que permiten que partes del ARN se plieguen [5] y se emparejen consigo mismo para formar hélices dobles. El análisis de estos ARN ha revelado que están muy estructurados. A diferencia del ADN, sus estructuras no consisten en largas hélices dobles, sino más bien en conjuntos de hélices cortas empaquetadas juntas en estructuras similares a las proteínas.

De esta manera, los ARN pueden lograr una catálisis química (como las enzimas). [6] Por ejemplo, la determinación de la estructura del ribosoma, un complejo de ARN-proteína que cataliza la formación de enlaces peptídicos, reveló que su sitio activo está compuesto completamente de ARN. [7]

Estructura [ editar ]

Artículo principal: estructura de ácido nucleico
Pares de bases de Watson-Crick en un ARNip (no se muestran los átomos de hidrógeno)

Cada nucleótido del ARN contiene un azúcar ribosa , con carbonos numerados del 1 'al 5'. Una base está unida a la posición 1 ', en general, adenina (A), citosina (C), guanina (G) o uracilo (U). La adenina y la guanina son purinas , la citosina y el uracilo son pirimidinas . Un grupo fosfato está unido a la posición 3 'de una ribosa y a la posición 5' de la siguiente. Los grupos fosfato tienen una carga negativa cada uno, lo que hace que el ARN sea una molécula cargada (polianión). Las bases forman enlaces de hidrógeno entre citosina y guanina, entre adenina y uracilo y entre guanina y uracilo. [8]Sin embargo, son posibles otras interacciones, como un grupo de bases de adenina que se unen entre sí en una protuberancia, [9] o el tetraloop GNRA que tiene un par de bases guanina-adenina. [8]

Estructura de un fragmento de un ARN, que muestra una subunidad guanosilo.

Un componente estructural importante del ARN que lo distingue del ADN es la presencia de un grupo hidroxilo en la posición 2 'del azúcar ribosa. La presencia de este grupo funcional hace que la hélice adopte principalmente la geometría de la forma A , [10] aunque en contextos de dinucleótidos monocatenarios, el ARN rara vez también puede adoptar la forma B más comúnmente observada en el ADN. [11] La geometría en forma de A da como resultado un surco mayor muy profundo y estrecho y un surco menor ancho y poco profundo. [12]Una segunda consecuencia de la presencia del grupo 2'-hidroxilo es que en las regiones conformacionalmente flexibles de una molécula de ARN (es decir, que no participan en la formación de una doble hélice), puede atacar químicamente el enlace fosfodiéster adyacente para escindir la columna vertebral. [13]

Estructura secundaria de un ARN de telomerasa .

El ARN se transcribe con solo cuatro bases (adenina, citosina, guanina y uracilo), [14] pero estas bases y azúcares adheridos pueden modificarse de numerosas formas a medida que los ARN maduran. La pseudouridina (Ψ), en la que el enlace entre uracilo y ribosa cambia de un enlace C-N a un enlace C-C, y la ribotimidina (T) se encuentra en varios lugares (los más notables se encuentran en el bucle TC del ARNt) ). [15] Otra base modificada notable es la hipoxantina, una base de adenina desaminada cuyo nucleósido se llama inosina (I). La inosina juega un papel clave en la hipótesis de la oscilación del código genético . [dieciséis]

Hay más de 100 otros nucleósidos modificados de origen natural. [17] La mayor diversidad estructural de modificaciones se puede encontrar en el ARNt , [18] mientras que la pseudouridina y los nucleósidos con 2'-O-metilribosa a menudo presentes en el ARNr son los más comunes. [19] Las funciones específicas de muchas de estas modificaciones en el ARN no se comprenden completamente. Sin embargo, es notable que, en el ARN ribosómico, muchas de las modificaciones postranscripcionales ocurren en regiones altamente funcionales, como el centro de la peptidil transferasa y la interfaz de la subunidad, lo que implica que son importantes para la función normal. [20]

La forma funcional de las moléculas de ARN monocatenario, al igual que las proteínas, requiere con frecuencia una estructura terciaria específica . El andamio para esta estructura lo proporcionan los elementos estructurales secundarios que son enlaces de hidrógeno dentro de la molécula. Esto conduce a varios "dominios" reconocibles de estructura secundaria como bucles de horquilla , protuberancias y bucles internos . [21] Para crear, es decir, diseñar, un ARN para cualquier estructura secundaria dada, dos o tres bases no serían suficientes, pero cuatro bases son suficientes. [22]Esta es probablemente la razón por la que la naturaleza ha "elegido" un alfabeto de cuatro bases: menos de cuatro no permite crear todas las estructuras, mientras que más de cuatro bases no son necesarias. Dado que el ARN está cargado, se necesitan iones metálicos como Mg 2+ para estabilizar muchas estructuras secundarias y terciarias . [23]

El enantiómero natural del ARN es el D- ARN compuesto de D -ribonucleótidos. Todos los centros de quiralidad están ubicados en la D- ribosa. Mediante el uso de L- ribosa o más bien L- ribonucleótidos, se puede sintetizar L- ARN. El L- ARN es mucho más estable frente a la degradación por ARNasa . [24]

Al igual que otros biopolímeros estructurados, como las proteínas, se puede definir la topología de una molécula de ARN plegada. Esto se hace a menudo basándose en la disposición de los contactos intracadena dentro de un ARN plegado, lo que se denomina topología de circuito .

Síntesis [ editar ]

La síntesis de ARN suele ser catalizada por una enzima, la ARN polimerasa, que utiliza el ADN como plantilla, un proceso conocido como transcripción . El inicio de la transcripción comienza con la unión de la enzima a una secuencia promotora en el ADN (generalmente se encuentra "corriente arriba" de un gen). La doble hélice del ADN se desenrolla por la actividad helicasa de la enzima. A continuación, la enzima progresa a lo largo de la hebra molde en la dirección 3 'a 5', sintetizando una molécula de ARN complementaria con elongación que se produce en la dirección 5 'a 3'. La secuencia de ADN también dicta dónde se producirá la terminación de la síntesis de ARN. [25]

Los ARN de transcripción primaria a menudo son modificados por enzimas después de la transcripción. Por ejemplo, se añaden una cola de poli (A) y una tapa 5 ' al pre-ARNm eucariota y el espliceosoma elimina los intrones .

También hay varias ARN polimerasas dependientes de ARN que utilizan ARN como plantilla para la síntesis de una nueva cadena de ARN. Por ejemplo, varios virus de ARN (como el poliovirus) utilizan este tipo de enzima para replicar su material genético. [26] Además, la ARN polimerasa dependiente de ARN es parte de la vía de interferencia del ARN en muchos organismos. [27]

Tipos de ARN [ editar ]

Ver también: Lista de ARN

Resumen [ editar ]

Estructura de una ribozima de cabeza de martillo , una ribozima que corta el ARN

El ARN mensajero (ARNm) es el ARN que transporta información del ADN al ribosoma , los sitios de síntesis ( traducción ) de proteínas en la célula. La secuencia codificante del ARNm determina la secuencia de aminoácidos en la proteína que se produce. [28] Sin embargo, muchos ARN no codifican proteínas (aproximadamente el 97% de la producción transcripcional no codifica proteínas en eucariotas [29] [30] [31] [32] ).

Estos denominados ARN no codificantes ("ncRNA") pueden estar codificados por sus propios genes (genes de ARN), pero también pueden derivar de intrones de ARNm . [33] Los ejemplos más destacados de ARN no codificantes son el ARN de transferencia (ARNt) y el ARN ribosómico (ARNr), ambos involucrados en el proceso de traducción. [4] También hay ARN no codificantes involucrados en la regulación de genes, procesamiento de ARN y otras funciones. Ciertos ARN son capaces de catalizar reacciones químicas como cortar y ligar otras moléculas de ARN, [34] y la catálisis de la formación de enlaces peptídicos en el ribosoma.; [7] estos se conocen como ribozimas .

En longitud [ editar ]

Según la longitud de la cadena de ARN, el ARN incluye ARN pequeño y ARN largo. [35] Por lo general, los ARN pequeños tienen una longitud inferior a 200  nt y los ARN largos tienen una longitud superior a 200  nt . [36] Los ARN largos, también llamados ARN grandes, incluyen principalmente ARN largo no codificante (lncRNA) y ARNm . Los ARN pequeños incluyen principalmente ARN ribosómico 5.8S (ARNr), ARNr 5S , ARN de transferencia (ARNt), microARN (miARN), ARN de interferencia pequeño (ARNip), ARN nucleolar pequeño (ARNsno), ARN que interactúa con Piwi(ARNpi), ARN pequeño derivado de ARNt (ARNt) [37] y ARN derivado de ADNr pequeño (ARNr). [38] Existen ciertas excepciones como en el caso del ARNr 5S de los miembros del género Halococcus ( Archaea ), que tienen una inserción, aumentando así su tamaño. [39] [40] [41]

En traducción [ editar ]

El ARN mensajero (ARNm) transporta información sobre una secuencia de proteínas a los ribosomas , las fábricas de síntesis de proteínas en la célula. Está codificado de modo que cada tres nucleótidos (un codón ) corresponda a un aminoácido. En las células eucariotas , una vez que el ARNm precursor (pre-ARNm) se ha transcrito del ADN, se procesa para obtener ARNm maduro. Esto elimina sus intrones , secciones no codificantes del pre-mRNA. Luego, el ARNm se exporta desde el núcleo al citoplasma, donde se une a los ribosomas y se traduce a su forma de proteína correspondiente con la ayuda del ARNt.. En las células procariotas, que no tienen compartimentos de núcleo y citoplasma, el ARNm puede unirse a los ribosomas mientras se transcribe a partir del ADN. Después de cierto tiempo, el mensaje se degrada en los nucleótidos que lo componen con la ayuda de ribonucleasas . [28]

El ARN de transferencia (ARNt) es una pequeña cadena de ARN de aproximadamente 80 nucleótidos que transfiere un aminoácido específico a una cadena polipeptídica en crecimiento en el sitio ribosómico de síntesis de proteínas durante la traducción. Tiene sitios para la unión de aminoácidos y una región anticodón para el reconocimiento de codones que se une a una secuencia específica en la cadena del ARN mensajero mediante enlaces de hidrógeno. [33]

El ARN ribosómico (ARNr) es el componente catalítico de los ribosomas. Los ribosomas eucariotas contienen cuatro moléculas de ARNr diferentes: ARNr 18S, 5.8S, 28S y 5S. Tres de las moléculas de ARNr se sintetizan en el nucleolo y una se sintetiza en otro lugar. En el citoplasma, el ARN ribosómico y la proteína se combinan para formar una nucleoproteína llamada ribosoma. El ribosoma se une al ARNm y realiza la síntesis de proteínas. Se pueden unir varios ribosomas a un solo ARNm en cualquier momento. [28] Casi todo el ARN que se encuentra en una célula eucariota típica es ARNr.

El ARN mensajero de transferencia (ARNtm) se encuentra en muchas bacterias y plastidios . Etiqueta proteínas codificadas por ARNm que carecen de codones de parada para la degradación y evita que el ribosoma se detenga. [42]

ARN regulador [ editar ]

Los primeros reguladores conocidos de la expresión génica fueron proteínas conocidas como represores y activadores , reguladores con sitios de unión cortos específicos dentro de las regiones potenciadoras cercanas a los genes que se van a regular. [43]   Estudios posteriores han demostrado que los ARN también regulan genes. Hay varios tipos de procesos dependientes de ARN en eucariotas que regulan la expresión de genes en varios puntos, como ARNi que reprime genes postranscripcionalmente , ARN largos no codificantes que cierran bloques de cromatina epigenéticamente y ARN potenciadores que inducen un aumento de la expresión génica.[44] También se ha demostrado que las bacterias y las arqueas utilizan sistemas de ARN reguladores como los ARN pequeños bacterianos y CRISPR . [45] Fire y Mello fueron galardonados con el Premio Nobel de Fisiología o Medicina de2006por descubrir microARN (miARN), moléculas de ARN cortas específicas que pueden emparejarse con los ARNm. [46]

Interferencia de ARN por miARN [ editar ]

Ver también: interferencia de ARN

Los niveles de expresión postranscripcional de muchos genes pueden controlarse mediante la interferencia de ARN , en la que los miARN , moléculas de ARN cortas específicas, se emparejan con regiones de ARNm y las dirigen para su degradación. [47] Este proceso basado en antisentido implica pasos que primero procesan el ARN para que pueda emparejarse con una región de sus ARNm objetivo. Una vez que se produce el emparejamiento de bases, otras proteínas hacen que el ARNm sea destruido por las nucleasas . [44]

ARN largos no codificantes [ editar ]

Ver también: ARN largo no codificante

Siguiente a estar vinculado a la regulación eran Xist y otros ARN no codificantes largo asociados con inactivación del cromosoma X . Jeannie T. Lee y otros demostraron que sus funciones, al principio misteriosas, eran el silenciamiento de bloques de cromatina mediante el reclutamiento del complejo Polycomb para que el ARN mensajero no pudiera transcribirse a partir de ellos. [48]   Se han encontrado lncRNA adicionales, actualmente definidos como RNA de más de 200 pares de bases que no parecen tener potencial de codificación, [49] asociados con la regulación de la pluripotencia de las células madre y la división celular . [49]

ARN potenciadores [ editar ]

Ver también: ARN potenciador

El tercer grupo principal de ARN reguladores se llama ARN potenciadores . [49]  No está claro en la actualidad si son una categoría única de ARN de diversas longitudes o si constituyen un subconjunto distinto de lncRNA. En cualquier caso, se transcriben a partir de potenciadores , que son sitios reguladores conocidos en el ADN cerca de los genes que regulan. [49] [50]  Regulan positivamente la transcripción de los genes bajo el control del potenciador del que se transcriben. [49] [51]

ARN regulador en procariotas [ editar ]

Al principio, se pensó que el ARN regulador era un fenómeno eucariota, una parte de la explicación de por qué se observó mucha más transcripción en organismos superiores de lo que se había predicho. Pero tan pronto como los investigadores comenzaron a buscar posibles reguladores de ARN en las bacterias, también aparecieron allí, denominados ARN pequeño (ARNm). [52] [45] Actualmente, la naturaleza ubicua de los sistemas de regulación de genes por ARN se ha discutido como apoyo para la teoría del mundo del ARN . [44] [53] Los ARN pequeños bacterianos generalmente actúan a través del emparejamiento antisentido con el ARNm para regular a la baja su traducción, ya sea afectando la estabilidad o afectando la capacidad de unión en cis. [44] Riboswitchestambién se han descubierto. Son secuencias de ARN reguladoras que actúan en cis y actúan de forma alostérica . Cambian de forma cuando se unen a metabolitos, de modo que ganan o pierden la capacidad de unirse a la cromatina para regular la expresión de genes. [54] [55]

Las arqueas también tienen sistemas de ARN regulatorio. [56] El sistema CRISPR, que se ha utilizado recientemente para editar ADN in situ , actúa a través de ARN reguladores en arqueas y bacterias para brindar protección contra los invasores de virus. [44] [57]

En procesamiento de ARN [ editar ]

La uridina a pseudouridina es una modificación común del ARN.

Muchos ARN participan en la modificación de otros ARN. Los intrones son empalmados de pre-mRNA por spliceosomas , que contienen varios pequeños ARN nucleares (snRNA), [4] o los intrones pueden ser ribozimas que son empalmados por sí mismos. [58] de ARN pueden también ser alteradas por tener sus nucleótidos modificados a los nucleótidos distintos de A , C , G y U . En eucariotas, las modificaciones de los nucleótidos de ARN son en general dirigidas por ARN nucleolares pequeños (ARNsno; 60-300 nt), [33] que se encuentran en el nucleolo ycuerpos cajal . Los snoRNA se asocian con enzimas y las guían a un punto en un RNA mediante el apareamiento de bases con ese RNA. Estas enzimas luego realizan la modificación de nucleótidos. Los rRNA y tRNA están muy modificados, pero los snRNA y mRNA también pueden ser el objetivo de la modificación de bases. [59] [60] El ARN también se puede metilar. [61] [62]

Genomas de ARN [ editar ]

Al igual que el ADN, el ARN puede transportar información genética. Los virus de ARN tienen genomas compuestos de ARN que codifica varias proteínas. Algunas de esas proteínas replican el genoma viral, mientras que otras proteínas protegen el genoma a medida que la partícula del virus se mueve a una nueva célula huésped. Los viroides son otro grupo de patógenos, pero consisten solo en ARN, no codifican ninguna proteína y son replicados por la polimerasa de una célula de la planta huésped. [63]

En transcripción inversa [ editar ]

Los virus de transcripción inversa replican sus genomas mediante la transcripción inversa de copias de ADN de su ARN; estas copias de ADN luego se transcriben a ARN nuevo. Los retrotransposones también se propagan copiando ADN y ARN entre sí, [64] y la telomerasa contiene un ARN que se utiliza como plantilla para construir los extremos de los cromosomas eucariotas. [sesenta y cinco]

ARN bicatenario [ editar ]

ARN bicatenario

El ARN bicatenario (dsRNA) es un ARN con dos cadenas complementarias, similar al ADN que se encuentra en todas las células, pero con el reemplazo de timina por uracilo. El dsRNA forma el material genético de algunos virus ( virus de ARN bicatenario ). El ARN bicatenario, como el ARN viral o el ARNip , puede desencadenar la interferencia del ARN en eucariotas , así como la respuesta al interferón en los vertebrados . [66] [67] [68] [69]

ARN circular [ editar ]

Artículo principal: ARN circular

A finales de la década de 1970, se demostró que existe una forma circular de ARN monocatenario cerrada covalentemente, es decir, expresada en todo el reino animal y vegetal (ver circRNA ). [70] Se cree que los circRNAs surgen a través de una reacción de "empalme inverso" en la que el espliceosoma se une a un donante aguas abajo a un sitio de empalme aceptor aguas arriba. Hasta ahora se desconoce en gran medida la función de los circRNA, aunque en algunos ejemplos se ha demostrado una actividad de esponja de microRNA.

Descubrimientos clave en biología del ARN [ editar ]

Más información: Historia de la biología del ARN
Robert W. Holley, a la izquierda, posa con su equipo de investigación.

La investigación sobre el ARN ha dado lugar a muchos descubrimientos biológicos importantes y numerosos premios Nobel. Los ácidos nucleicos fueron descubiertos en 1868 por Friedrich Miescher , quien llamó al material 'nucleína' ya que se encontró en el núcleo . [71] Más tarde se descubrió que las células procariotas, que no tienen núcleo, también contienen ácidos nucleicos. El papel del ARN en la síntesis de proteínas ya se sospechaba en 1939. [72] Severo Ochoa ganó el Premio Nobel de Medicina de 1959 (compartido con Arthur Kornberg ) después de que descubrió una enzima que puede sintetizar ARN en el laboratorio. [73] Sin embargo, la enzima descubierta por Ochoa (polinucleótido fosforilasa ) se demostró más tarde que era responsable de la degradación del ARN, no de la síntesis del ARN. En 1956, Alex Rich y David Davies hibridaron dos cadenas separadas de ARN para formar el primer cristal de ARN cuya estructura podría determinarse mediante cristalografía de rayos X. [74]

La secuencia de los 77 nucleótidos de un ARNt de levadura fue encontrada por Robert W. Holley en 1965, [75] ganando a Holley el Premio Nobel de Medicina de 1968 (compartido con Har Gobind Khorana y Marshall Nirenberg ).

A principios de la década de 1970, se descubrieron los retrovirus y la transcriptasa inversa , lo que mostró por primera vez que las enzimas podían copiar el ARN en el ADN (lo contrario de la ruta habitual para la transmisión de información genética). Por este trabajo, David Baltimore , Renato Dulbecco y Howard Temin fueron galardonados con el Premio Nobel en 1975. En 1976, Walter Fiers y su equipo determinaron la primera secuencia completa de nucleótidos de un genoma de virus ARN, el del bacteriófago MS2 . [76]

En 1977, se descubrieron intrones y empalmes de ARN tanto en virus de mamíferos como en genes celulares, lo que resultó en un Nobel de 1993 para Philip Sharp y Richard Roberts . Las moléculas catalíticas de ARN ( ribozimas ) se descubrieron a principios de la década de 1980, lo que llevó a un premio Nobel en 1989 a Thomas Cech y Sidney Altman . En 1990, se descubrió en Petunia que los genes introducidos pueden silenciar genes similares propios de la planta, que ahora se sabe que son el resultado de la interferencia del ARN . [77] [78]

Aproximadamente al mismo tiempo, se descubrió que los ARN de 22 nt de longitud, ahora llamados microARN , tenían un papel en el desarrollo de C. elegans . [79] Los estudios sobre la interferencia de ARN obtuvieron un Premio Nobel para Andrew Fire y Craig Mello en 2006, y otro Nobel fue otorgado por estudios sobre la transcripción de ARN a Roger Kornberg en el mismo año. El descubrimiento de ARN reguladores de genes ha llevado a intentos de desarrollar fármacos hechos de ARN, como ARNip , para silenciar genes. [80] Además de los premios Nobel otorgados por la investigación del ARN en 2009, se otorgó por el esclarecimiento de la estructura atómica del ribosoma a Venki Ramakrishnan, Tom Steitz y Ada Yonath.

Relevancia para la química prebiótica y la abiogénesis [ editar ]

En 1968, Carl Woese planteó la hipótesis de que el ARN podría ser catalítico y sugirió que las primeras formas de vida (moléculas autorreplicantes) podrían haberse basado en el ARN tanto para transportar información genética como para catalizar reacciones bioquímicas: un mundo de ARN . [81] [82]

En marzo de 2015, se informó que en el laboratorio se formaron nucleótidos complejos de ADN y ARN , incluidos uracilo , citosina y timina , en condiciones del espacio exterior , utilizando sustancias químicas de arranque, como la pirimidina , un compuesto orgánico que se encuentra comúnmente en los meteoritos . La pirimidina, como los hidrocarburos aromáticos policíclicos (HAP), es uno de los compuestos más ricos en carbono que se encuentran en el Universo y puede haberse formado en gigantes rojas o en nubes de gas y polvo interestelares . [83]

Ver también [ editar ]

  • Estructura biomolecular
  • Virus de ARN
  • ADN
  • Historia de la biología del ARN
  • Lista de biólogos de ARN
  • Sociedad de ARN
  • Macromolécula
  • Evolución basada en ARN
  • Origami de ARN
  • Transcriptoma
  • Hipótesis mundial de ARN

Referencias [ editar ]

  1. ^ "ARN: la molécula versátil" . Universidad de Utah . 2015.
  2. ^ "Nucleótidos y ácidos nucleicos" (PDF) . Universidad de California, Los Ángeles . Archivado desde el original (PDF) el 23 de septiembre de 2015 . Consultado el 26 de agosto de 2015 .
  3. ^ Shukla RN (2014). Análisis de cromosomas . ISBN 978-93-84568-17-7.
  4. ↑ a b c Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2002). Bioquímica (5ª ed.). WH Freeman and Company. págs. 118-19, 781-808. ISBN 978-0-7167-4684-3. OCLC  179705944 .
  5. ^ Tinoco I, Bustamante C (octubre de 1999). "Cómo se pliega el ARN". Revista de Biología Molecular . 293 (2): 271–81. doi : 10.1006 / jmbi.1999.3001 . PMID 10550208 . 
  6. ^ Higgs PG (agosto de 2000). "Estructura secundaria del ARN: aspectos físicos y computacionales". Reseñas trimestrales de biofísica . 33 (3): 199-253. doi : 10.1017 / S0033583500003620 . PMID 11191843 . 
  7. ↑ a b Nissen P, Hansen J, Ban N, Moore PB, Steitz TA (agosto de 2000). "La base estructural de la actividad de los ribosomas en la síntesis de enlaces peptídicos". Ciencia . 289 (5481): 920-30. Código Bibliográfico : 2000Sci ... 289..920N . doi : 10.1126 / science.289.5481.920 . PMID 10937990 . 
  8. ↑ a b Lee JC, Gutell RR (diciembre de 2004). "Diversidad de conformaciones de pares de bases y su aparición en la estructura de ARNr y motivos estructurales de ARN". Revista de Biología Molecular . 344 (5): 1225–49. doi : 10.1016 / j.jmb.2004.09.072 . PMID 15561141 . 
  9. ^ Barciszewski J, Frederic B, Clark C (1999). Bioquímica y biotecnología del ARN . Saltador. págs. 73–87. ISBN 978-0-7923-5862-6. OCLC  52403776 .
  10. ^ Salazar M, Fedoroff OY, Miller JM, Ribeiro NS, Reid BR (abril de 1993). "La hebra de ADN en dúplex híbridos de ADN.ARN no es ni forma B ni forma A en solución". Bioquímica . 32 (16): 4207-15. doi : 10.1021 / bi00067a007 . PMID 7682844 . 
  11. ^ Sedova A, Banavali NK (febrero de 2016). "El ARN se acerca a la forma B en contextos de dinucleótidos monocatenarios apilados". Biopolímeros . 105 (2): 65–82. doi : 10.1002 / bip.22750 . PMID 26443416 . S2CID 35949700 .  
  12. ^ Hermann T, Patel DJ (marzo de 2000). "Protuberancias de ARN como motivos arquitectónicos y de reconocimiento". Estructura . 8 (3): R47–54. doi : 10.1016 / S0969-2126 (00) 00110-6 . PMID 10745015 . 
  13. ↑ Mikkola S, Stenman E, Nurmi K, Yousefi-Salakdeh E, Strömberg R, Lönnberg H (1999). "El mecanismo del ión metálico promovió la escisión de los enlaces fosfodiéster del ARN implica una catálisis ácida general por el ión acuoso metálico en la salida del grupo saliente". Revista de la Sociedad Química, Transacciones de Perkin 2 (8): 1619–26. doi : 10.1039 / a903691a .
  14. ^ Jankowski JA, Polak JM (1996). Análisis y manipulación de genes clínicos: herramientas, técnicas y resolución de problemas . Prensa de la Universidad de Cambridge. pag. 14 . ISBN 978-0-521-47896-0. OCLC  33838261 .
  15. ^ Yu Q, CD de Morrow (mayo de 2001). "Identificación de elementos críticos en el tallo aceptor de ARNt y el bucle T (Psi) C necesarios para la infectividad del virus de inmunodeficiencia humana tipo 1" . Revista de Virología . 75 (10): 4902–6. doi : 10.1128 / JVI.75.10.4902-4906.2001 . PMC 114245 . PMID 11312362 .  
  16. ^ Elliott MS, Trewyn RW (febrero de 1984). "Biosíntesis de inosina en ARN de transferencia por inserción enzimática de hipoxantina". La Revista de Química Biológica . 259 (4): 2407–10. PMID 6365911 . 
  17. ^ Cantara WA, Crain PF, Rozenski J, McCloskey JA, Harris KA, Zhang X, Vendeix FA, Fabris D, Agris PF (enero de 2011). "La base de datos de modificación de ARN, RNAMDB: actualización de 2011" . Investigación de ácidos nucleicos . 39 (Problema de la base de datos): D195-201. doi : 10.1093 / nar / gkq1028 . PMC 3013656 . PMID 21071406 .  
  18. ^ Söll D, RajBhandary U (1995). TRNA: Estructura, biosíntesis y función . Prensa ASM. pag. 165. ISBN 978-1-55581-073-3. OCLC  183036381 .
  19. ^ Kiss T (julio de 2001). "Modificación postranscripcional guiada por ARN nucleolar pequeño de ARN celulares" . El diario EMBO . 20 (14): 3617–22. doi : 10.1093 / emboj / 20.14.3617 . PMC 125535 . PMID 11447102 .  
  20. ^ King TH, Liu B, McCully RR, Fournier MJ (febrero de 2003). "La estructura y la actividad del ribosoma se alteran en las células que carecen de snoRNP que forman pseudouridinas en el centro de la peptidil transferasa". Célula molecular . 11 (2): 425–35. doi : 10.1016 / S1097-2765 (03) 00040-6 . PMID 12620230 . 
  21. ^ Mathews DH, Disney MD, Childs JL, Schroeder SJ, Zuker M, Turner DH (mayo de 2004). "Incorporación de restricciones de modificación química en un algoritmo de programación dinámica para la predicción de la estructura secundaria del ARN" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 101 (19): 7287–92. Código Bibliográfico : 2004PNAS..101.7287M . doi : 10.1073 / pnas.0401799101 . PMC 409911 . PMID 15123812 .  
  22. ^ Burghardt B, Hartmann AK (febrero de 2007). "Diseño de estructura secundaria de ARN" . Revisión E física . 75 (2): 021920. arXiv : física / 0609135 . doi : 10.1103 / PhysRevE.75.021920 .
  23. ^ Tan ZJ, Chen SJ (julio de 2008). "Dependencia de la sal de la estabilidad de la horquilla de ácido nucleico" . Revista biofísica . 95 (2): 738–52. Código bibliográfico : 2008BpJ .... 95..738T . doi : 10.1529 / biophysj.108.131524 . PMC 2440479 . PMID 18424500 .  
  24. ^ Vater A, Klussmann S (enero de 2015). "Convertir oligonucleótidos de imagen especular en fármacos: la evolución de la terapéutica de Spiegelmer (®)" . Descubrimiento de drogas hoy . 20 (1): 147–55. doi : 10.1016 / j.drudis.2014.09.004 . PMID 25236655 . 
  25. ^ Nudler E, Gottesman ME (agosto de 2002). "Terminación de la transcripción y anti-terminación en E. coli" . Genes to Cells . 7 (8): 755–68. doi : 10.1046 / j.1365-2443.2002.00563.x . PMID 12167155 . S2CID 23191624 .  
  26. ^ Hansen JL, Long AM, Schultz SC (agosto de 1997). "Estructura de la ARN polimerasa dependiente de ARN de poliovirus". Estructura . 5 (8): 1109–22. doi : 10.1016 / S0969-2126 (97) 00261-X . PMID 9309225 . 
  27. ^ Ahlquist P (mayo de 2002). "Polimerasas de ARN dependientes de ARN, virus y silenciamiento de ARN". Ciencia . 296 (5571): 1270–73. Código Bibliográfico : 2002Sci ... 296.1270A . doi : 10.1126 / science.1069132 . PMID 12016304 . S2CID 42526536 .  
  28. ↑ a b c Cooper GC, Hausman RE (2004). La célula: un enfoque molecular (3ª ed.). Sinauer. págs. 261–76, 297, 339–44. ISBN 978-0-87893-214-6. OCLC  174924833 .
  29. ^ Mattick JS, Gagen MJ (septiembre de 2001). "La evolución de las redes de genes controladas multitarea: el papel de los intrones y otros ARN no codificantes en el desarrollo de organismos complejos" . Biología Molecular y Evolución . 18 (9): 1611–30. doi : 10.1093 / oxfordjournals.molbev.a003951 . PMID 11504843 . 
  30. ^ Mattick JS (noviembre de 2001). "ARN no codificantes: los arquitectos de la complejidad eucariota" . Informes EMBO . 2 (11): 986–91. doi : 10.1093 / embo-reports / kve230 . PMC 1084129 . PMID 11713189 .  
  31. ^ Mattick JS (octubre de 2003). "Desafiando el dogma: la capa oculta de ARN que no codifican proteínas en organismos complejos" (PDF) . BioEssays . 25 (10): 930–39. CiteSeerX 10.1.1.476.7561 . doi : 10.1002 / bies.10332 . PMID 14505360 . Archivado desde el original (PDF) el 2009-03-06.   
  32. ^ Mattick JS (octubre de 2004). "El programa genético oculto de organismos complejos". Scientific American . 291 (4): 60–67. Código Bibliográfico : 2004SciAm.291d..60M . doi : 10.1038 / scientificamerican1004-60 . PMID 15487671 . [ enlace muerto ]
  33. ↑ a b c Wirta W (2006). Extracción del transcriptoma: métodos y aplicaciones . Estocolmo: Escuela de Biotecnología, Real Instituto de Tecnología. ISBN 978-91-7178-436-0. OCLC  185406288 .
  34. ^ Rossi JJ (julio de 2004). "El diagnóstico de ribozimas alcanza la mayoría de edad" . Química y Biología . 11 (7): 894–95. doi : 10.1016 / j.chembiol.2004.07.002 . PMID 15271347 . 
  35. ^ Storz G (mayo de 2002). "Un universo en expansión de ARN no codificantes". Ciencia . 296 (5571): 1260–63. Código Bibliográfico : 2002Sci ... 296.1260S . doi : 10.1126 / science.1072249 . PMID 12016301 . S2CID 35295924 .  
  36. ^ Fatica A, Bozzoni I (enero de 2014). "ARN largos no codificantes: nuevos actores en la diferenciación y el desarrollo celular" . Nature Reviews Genética . 15 (1): 7-21. doi : 10.1038 / nrg3606 . PMID 24296535 . S2CID 12295847 .  [ enlace muerto permanente ]
  37. ^ Chen Q, Yan M, Cao Z, Li X, Zhang Y, Shi J, et al. (Enero de 2016). "Los ARNt de esperma contribuyen a la herencia intergeneracional de un trastorno metabólico adquirido" (PDF) . Ciencia . 351 (6271): 397–400. Código bibliográfico : 2016Sci ... 351..397C . doi : 10.1126 / science.aad7977 . PMID 26721680 . S2CID 21738301 .   
  38. ↑ Wei H, Zhou B, Zhang F, Tu Y, Hu Y, Zhang B, Zhai Q (2013). "Perfilado e identificación de pequeños ARN derivados de rDNA y sus posibles funciones biológicas" . PLOS ONE . 8 (2): e56842. Código Bibliográfico : 2013PLoSO ... 856842W . doi : 10.1371 / journal.pone.0056842 . PMC 3572043 . PMID 23418607 .  
  39. ^ Luehrsen KR, Nicholson DE, Eubanks DC, Fox GE (1981). "Un ARNr 5S de arqueobacterias contiene una secuencia de inserción larga" . Naturaleza . 293 (Parte 12): 755–756. doi : 10.1099 / 00221287-145-12-3565 . PMID 6169998 . 
  40. ^ Stan-Lotter H, McGenity TJ, Legat A, Denner EB, Glaser K, Stetter KO, Wanner G (1999). "Cepas muy similares de Halococcus salifodinae se encuentran en depósitos de sal permo-triásicos geográficamente separados" . Microbiología . 145 (Parte 12): 3565–3574. doi : 10.1099 / 00221287-145-12-3565 . PMID 10627054 . 
  41. ^ Tirumalai MR, Kaelber JT, Park DR, Tran Q, Fox GE (agosto de 2020). "Visualización de microscopía crioelectrónica de una gran inserción en el ARN ribosómico 5S del arqueo extremadamente halófilo Halococcus morrhuae " . FEBS Open Bio . 10 (10): 1938-1946. doi : 10.1002 / 2211-5463.12962 . PMC 7530397 . PMID 32865340 .  
  42. ^ Gueneau de Novoa P, Williams KP (enero de 2004). "El sitio web de tmRNA: evolución reductora de tmRNA en plastidios y otros endosimbiontes" . Investigación de ácidos nucleicos . 32 (Problema de la base de datos): D104–08. doi : 10.1093 / nar / gkh102 . PMC 308836 . PMID 14681369 .  
  43. ^ Jacob F, Monod J (1961). "Mecanismos reguladores genéticos en la síntesis de proteínas". Revista de Biología Molecular . 3 (3): 318–56. doi : 10.1016 / s0022-2836 (61) 80072-7 . PMID 13718526 . 
  44. ↑ a b c d e Morris K, Mattick J (2014). "El auge del ARN regulador" . Nature Reviews Genética . 15 (6): 423–37. doi : 10.1038 / nrg3722 . PMC 4314111 . PMID 24776770 .  
  45. ↑ a b Gottesman S (2005). "Micros para microbios: ARN reguladores no codificantes en bacterias". Tendencias en Genética . 21 (7): 399–404. doi : 10.1016 / j.tig.2005.05.008 . PMID 15913835 . 
  46. ^ "El Premio Nobel de Fisiología o Medicina 2006". Nobelprize.org. Nobel Media AB 2014. Web. 6 de agosto de 2018. http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/2006
  47. ^ Fuego, et al. (1998). "Interferencia genética potente y específica por ARN bicatenario en Ceanorhabditis elegans". Naturaleza . 391 (6669): 806-11. Código Bibliográfico : 1998Natur.391..806F . doi : 10.1038 / 35888 . PMID 9486653 . S2CID 4355692 .  
  48. ^ Zhao J, Sun BK, Erwin JA, Song JJ, Lee JT (2008). "Proteínas Polycomb dirigidas por un ARN de repetición corta al cromosoma X del ratón" . Ciencia . 322 (5902): 750–56. Código Bibliográfico : 2008Sci ... 322..750Z . doi : 10.1126 / science.1163045 . PMC 2748911 . PMID 18974356 .  
  49. ↑ a b c d e Rinn JL, Chang HY (2012). "Regulación del genoma por largos ARN no codificantes" . Annu. Rev. Biochem . 81 : 1–25. doi : 10.1146 / annurev-biochem-051410-092902 . PMC 3858397 . PMID 22663078 .  
  50. ^ Taft RJ, CD de Kaplan, Simons C, Mattick JS (2009). "Evolución, biogénesis y función de los ARN asociados a promotores" . Ciclo celular . 8 (15): 2332–38. doi : 10.4161 / cc.8.15.9154 . PMID 19597344 . 
  51. ^ Orom UA, Derrien T, Beringer M, Gumireddy K, Gardini A, et al. (2010). " ' ARN largo no codificante con función de potenciador en células humanas" . Celular . 143 (1): 46–58. doi : 10.1016 / j.cell.2010.09.001 . PMC 4108080 . PMID 20887892 .  
  52. ^ EGH Wagner, P Romby. (2015). "Pequeños ARN en bacterias y arqueas: quiénes son, qué hacen y cómo lo hacen". Avances en genética (Vol. 90, págs. 133-208).
  53. ^ JW Nelson, RR Breaker (2017) "El lenguaje perdido del mundo de ARN". Sci. Señal . 10 , eaam8812 1–11.
  54. ^ Winklef WC (2005). "Riboswitches y el papel de los ARN no codificantes en el control metabólico bacteriano". Curr. Opin. Chem. Biol . 9 (6): 594–602. doi : 10.1016 / j.cbpa.2005.09.016 . PMID 16226486 . 
  55. ^ Tucker BJ, Breaker RR (2005). "Riboswitches como elementos versátiles de control de genes". Curr. Opin. Struct. Biol . 15 (3): 342–48. doi : 10.1016 / j.sbi.2005.05.003 . PMID 15919195 . 
  56. ^ Mojica FJ, Diez-Villasenor C, Soria E, Juez G (2000). " "  "Importancia biológica de una familia de repeticiones espaciadas regularmente en los genomas de arqueas, bacterias y mitocondrias" . Mol. Microbiol . 36 (1): 244–46. doi : 10.1046 / j.1365-2958.2000.01838.x . PMID 10760181 . S2CID 22216574 .  
  57. ^ Brouns S, Jore MM, Lundgren M, Westra E, Slijkhuis R, Snijders A, Dickman M, Makarova K, Koonin E, Der Oost JV (2008). "Pequeños ARN CRISPR guían la defensa antiviral en procariotas" . Ciencia . 321 (5891): 960–64. Código Bibliográfico : 2008Sci ... 321..960B . doi : 10.1126 / science.1159689 . PMC 5898235 . PMID 18703739 .  
  58. ^ Steitz TA, Steitz JA (julio de 1993). "Un mecanismo general de iones de dos metales para el ARN catalítico" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 90 (14): 6498–502. Código bibliográfico : 1993PNAS ... 90.6498S . doi : 10.1073 / pnas.90.14.6498 . PMC 46959 . PMID 8341661 .  
  59. ^ Xie J, Zhang M, Zhou T, Hua X, Tang L, Wu W (enero de 2007). "Sno / scaRNAbase: una base de datos curada para ARN nucleolares pequeños y ARN específicos del cuerpo de cajal" . Investigación de ácidos nucleicos . 35 (Problema de la base de datos): D183–87. doi : 10.1093 / nar / gkl873 . PMC 1669756 . PMID 17099227 .  
  60. ^ Omer AD, Ziesche S, Decatur WA, Fournier MJ, Dennis PP (mayo de 2003). "Máquinas modificadoras de ARN en arqueas" . Microbiología molecular . 48 (3): 617–29. doi : 10.1046 / j.1365-2958.2003.03483.x . PMID 12694609 . S2CID 20326977 .  
  61. ^ Cavaillé J, Nicoloso M, Bachellerie JP (octubre de 1996). "Metilación de ribosa dirigida de ARN in vivo dirigida por guías de ARN antisentido adaptadas". Naturaleza . 383 (6602): 732–35. Código Bibliográfico : 1996Natur.383..732C . doi : 10.1038 / 383732a0 . PMID 8878486 . S2CID 4334683 .  
  62. ^ Kiss-László Z, Henry Y, Bachellerie JP, Caizergues-Ferrer M, Kiss T (junio de 1996). "Metilación de ribosa de sitio específico de ARN preribosomal: una función novedosa para pequeños ARN nucleolares". Celular . 85 (7): 1077–88. doi : 10.1016 / S0092-8674 (00) 81308-2 . PMID 8674114 . S2CID 10418885 .  
  63. ^ Daròs JA, Elena SF, Flores R (junio de 2006). "Viroides: un hilo de Ariadna en el laberinto de ARN" . Informes EMBO . 7 (6): 593–98. doi : 10.1038 / sj.embor.7400706 . PMC 1479586 . PMID 16741503 .  
  64. ^ Kalendar R, Vicient CM, Peleg O, Anamthawat-Jonsson K, Bolshoy A, Schulman AH (marzo de 2004). "Derivados de retrotransposones grandes: retroelementos abundantes, conservados pero no autónomos de cebada y genomas relacionados" . Genética . 166 (3): 1437–50. doi : 10.1534 / genetics.166.3.1437 . PMC 1470764 . PMID 15082561 .  
  65. ^ Podlevsky JD, Bley CJ, Omana RV, Qi X, Chen JJ (enero de 2008). "La base de datos de la telomerasa" . Investigación de ácidos nucleicos . 36 (Problema de la base de datos): D339–43. doi : 10.1093 / nar / gkm700 . PMC 2238860 . PMID 18073191 .  
  66. ^ Blevins T, Rajeswaran R, Shivaprasad PV, Beknazariants D, Si-Ammour A, Park HS, Vazquez F, Robertson D, Meins F, Hohn T, Pooggin MM (2006). "Cuatro plantas Dicers median la biogénesis viral de ARN pequeño y el silenciamiento inducido por virus de ADN" . Investigación de ácidos nucleicos . 34 (21): 6233–46. doi : 10.1093 / nar / gkl886 . PMC 1669714 . PMID 17090584 .  
  67. ^ Jana S, Chakraborty C, Nandi S, Deb JK (noviembre de 2004). "Interferencia de ARN: posibles dianas terapéuticas". Microbiología y Biotecnología Aplicadas . 65 (6): 649–57. doi : 10.1007 / s00253-004-1732-1 . PMID 15372214 . S2CID 20963666 .  
  68. ^ Schultz U, Kaspers B, Staeheli P (mayo de 2004). "El sistema de interferón de vertebrados no mamíferos". Inmunología del desarrollo y comparada . 28 (5): 499–508. doi : 10.1016 / j.dci.2003.09.009 . PMID 15062646 . 
  69. ^ Whitehead KA, Dahlman JE, Langer RS, Anderson DG (2011). "¿Silenciamiento o estimulación? Entrega de ARNip y sistema inmunológico". Revista anual de ingeniería química y biomolecular . 2 : 77–96. doi : 10.1146 / annurev-chembioeng-061010-114133 . PMID 22432611 . 
  70. ^ Hsu MT, Coca-Prados M (julio de 1979). "Evidencia microscópica electrónica de la forma circular de ARN en el citoplasma de células eucariotas". Naturaleza . 280 (5720): 339–40. Código Bibliográfico : 1979Natur.280..339H . doi : 10.1038 / 280339a0 . PMID 460409 . S2CID 19968869 .  
  71. ^ Dahm R (febrero de 2005). "Friedrich Miescher y el descubrimiento del ADN". Biología del desarrollo . 278 (2): 274–88. doi : 10.1016 / j.ydbio.2004.11.028 . PMID 15680349 . 
  72. ^ Caspersson T, Schultz J (1939). "Pentosa nucleótidos en el citoplasma de tejidos en crecimiento". Naturaleza . 143 (3623): 602–03. Código bibliográfico : 1939Natur.143..602C . doi : 10.1038 / 143602c0 . S2CID 4140563 . 
  73. ^ Ochoa S (1959). "Síntesis enzimática de ácido ribonucleico" (PDF) . Conferencia Nobel .
  74. ↑ Rich A, Davies D (1956). "Una nueva estructura helicoidal de dos hebras: ácido poliadenílico y ácido poliuridílico". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 78 (14): 3548–49. doi : 10.1021 / ja01595a086 .
  75. ^ Holley RW y col. (Marzo de 1965). "Estructura de un ácido ribonucleico". Ciencia . 147 (3664): 1462–65. Código Bibliográfico : 1965Sci ... 147.1462H . doi : 10.1126 / science.147.3664.1462 . PMID 14263761 . S2CID 40989800 .  
  76. ^ Fiers W, et al. (Abril de 1976). "Secuencia completa de nucleótidos del ARN del bacteriófago MS2: estructura primaria y secundaria del gen de la replicasa". Naturaleza . 260 (5551): 500–07. Código Bibliográfico : 1976Natur.260..500F . doi : 10.1038 / 260500a0 . PMID 1264203 . S2CID 4289674 .  
  77. ^ Napoli C, Lemieux C, Jorgensen R (abril de 1990). "La introducción de un gen de sintasa de calcona quimérica en petunia da como resultado la cosupresión reversible de genes homólogos en trans" . La célula vegetal . 2 (4): 279–89. doi : 10.1105 / tpc.2.4.279 . PMC 159885 . PMID 12354959 .  
  78. ^ Dafny-Yelin M, Chung SM, Frankman EL, Tzfira T (diciembre de 2007). "Vectores de interferencia de ARN pSAT: una serie modular para la regulación descendente de múltiples genes en plantas" . Fisiología vegetal . 145 (4): 1272–81. doi : 10.1104 / pp.107.106062 . PMC 2151715 . PMID 17766396 .  
  79. ^ Ruvkun G (octubre de 2001). "Biología molecular. Vislumbres de un pequeño mundo de ARN". Ciencia . 294 (5543): 797–99. doi : 10.1126 / science.1066315 . PMID 11679654 . S2CID 83506718 .  
  80. ^ Fichou Y, Férec C (diciembre de 2006). "El potencial de los oligonucleótidos para aplicaciones terapéuticas". Tendencias en biotecnología . 24 (12): 563–70. doi : 10.1016 / j.tibtech.2006.10.003 . PMID 17045686 . 
  81. ^ Siebert S (2006). "Propiedades de estructura de secuencia común y regiones estables en estructuras secundarias de ARN" (PDF) . Disertación, Albert-Ludwigs-Universität, Freiburg im Breisgau . pag. 1. Archivado desde el original (PDF) el 9 de marzo de 2012.
  82. ^ Szathmáry E (junio de 1999). "El origen del código genético: los aminoácidos como cofactores en un mundo de ARN". Tendencias en Genética . 15 (6): 223-29. doi : 10.1016 / S0168-9525 (99) 01730-8 . PMID 10354582 . 
  83. ^ Marlaire R (3 de marzo de 2015). "NASA Ames reproduce los componentes básicos de la vida en el laboratorio" . NASA . Consultado el 5 de marzo de 2015 .

Enlaces externos [ editar ]

  • Colección de enlaces del sitio web de RNA World (estructuras, secuencias, herramientas, revistas)
  • Base de datos de ácidos nucleicos Imágenes de ADN, ARN y complejos.
  • Seminario de Anna Marie Pyle: Estructura, función y reconocimiento del ARN