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Enzima restrictiva

Una enzima de restricción , endonucleasa de restricción o restrictasa es una enzima que escinde el ADN en fragmentos en o cerca de sitios de reconocimiento específicos dentro de moléculas conocidas como sitios de restricción . [1] [2] [3] Las enzimas de restricción son una clase del grupo más amplio de enzimas endonucleasas . Las enzimas de restricción se clasifican comúnmente en cinco tipos, que difieren en su estructura y si cortan su sustrato de ADN en su sitio de reconocimiento o si los sitios de reconocimiento y escisión están separados entre sí. Para cortar el ADN, todas las enzimas de restricción hacen dos incisiones, una a través de cada esqueleto de azúcar-fosfato (es decir, cada hebra) de la doble hélice del ADN .

Estas enzimas se encuentran en bacterias y arqueas y proporcionan un mecanismo de defensa contra los virus invasores . [4] [5] Dentro de un procariota , las enzimas de restricción cortan selectivamente el ADN extraño en un proceso llamado digestión de restricción ; mientras tanto, el ADN del huésped está protegido por una enzima de modificación (una metiltransferasa ) que modifica el ADN procariótico y bloquea la escisión. Juntos, estos dos procesos forman el sistema de modificación de restricciones . [6]

Se han estudiado en detalle más de 3.000 enzimas de restricción y más de 800 de ellas están disponibles comercialmente. [7] Estas enzimas se utilizan habitualmente para la modificación del ADN en los laboratorios y son una herramienta vital en la clonación molecular . [8] [9] [10]

Historia

El término enzima de restricción se originó a partir de los estudios del fago λ , un virus que infecta a las bacterias, y del fenómeno de restricción y modificación controlada por el huésped de dicho fago o bacteriófago bacteriano . [11] El fenómeno se identificó por primera vez en el trabajo realizado en los laboratorios de Salvador Luria , Weigle y Giuseppe Bertani a principios de la década de 1950. [12] [13] Se encontró que, para un bacteriófago λ que puede crecer bien en una cepa de Escherichia coli , por ejemplo, E. coli C, cuando se cultiva en otra cepa, por ejemplo, E. coli K, sus rendimientos pueden disminuir. significativamente, hasta 3-5 órdenes de magnitud. La célula huésped, en este ejemplo E. coli K, se conoce como huésped restrictivo y parece tener la capacidad de reducir la actividad biológica del fago λ. Si un fago se establece en una cepa, la capacidad de ese fago para crecer también se restringe en otras cepas. En la década de 1960, un trabajo realizado en los laboratorios de Werner Arber y Matthew Meselson demostró que la restricción es causada por una escisión enzimática del ADN del fago, por lo que la enzima involucrada se denominó enzima de restricción. [4] [14] [15] [16]

Las enzimas de restricción estudiadas por Arber y Meselson eran enzimas de restricción de tipo I, que escinden el ADN al azar del sitio de reconocimiento. [17] En 1970, Hamilton O. Smith , Thomas Kelly y Kent Wilcox aislaron y caracterizaron la primera enzima de restricción de tipo II, Hind II , de la bacteria Haemophilus influenzae . [18] [19] Las enzimas de restricción de este tipo son más útiles para el trabajo de laboratorio ya que escinden el ADN en el sitio de su secuencia de reconocimiento y son las más utilizadas como herramienta de biología molecular. [20] Más tarde, Daniel Nathans y Kathleen Danna demostraron que la escisión del ADN del virus simio 40 (SV40) mediante enzimas de restricción produce fragmentos específicos que pueden separarse mediante electroforesis en gel de poliacrilamida , lo que demuestra que las enzimas de restricción también se pueden utilizar para mapear el ADN. [21] Por su trabajo en el descubrimiento y caracterización de enzimas de restricción, el Premio Nobel de Fisiología o Medicina de 1978 fue otorgado a Werner Arber , Daniel Nathans y Hamilton O. Smith . [22] El descubrimiento de las enzimas de restricción permite manipular el ADN, lo que lleva al desarrollo de tecnología de ADN recombinante que tiene muchas aplicaciones, por ejemplo, permite la producción a gran escala de proteínas como la insulina humana utilizada por pacientes diabéticos . [12] [23]

Orígenes

Las enzimas de restricción probablemente evolucionaron a partir de un ancestro común y se generalizaron mediante la transferencia horizontal de genes . [24] [25] Además, existe una creciente evidencia de que las endonucleasas de restricción evolucionaron como un elemento genético egoísta . [26]

Sitio de reconocimiento

Un sitio de reconocimiento palindrómico lee lo mismo en la hebra inversa que en la hebra delantera cuando ambos se leen en la misma orientación

Las enzimas de restricción reconocen una secuencia específica de nucleótidos [2] y producen un corte de doble hebra en el ADN. Las secuencias de reconocimiento también se pueden clasificar por el número de bases en su sitio de reconocimiento, generalmente entre 4 y 8 bases, y el número de bases en la secuencia determinará la frecuencia con la que el sitio aparecerá por casualidad en cualquier genoma dado, por ejemplo, un La secuencia de 4 pares de bases teóricamente ocurriría una vez cada 4 ^ 4 o 256 pb, 6 bases, 4 ^ 6 o 4096 pb, y 8 bases serían 4 ^ 8 o 65,536 pb. [27] Muchos de ellos son palindrómicos , lo que significa que la secuencia de bases se lee igual hacia adelante y hacia atrás. [28] En teoría, hay dos tipos de secuencias palindrómicas que pueden ser posibles en el ADN. El palíndromo en forma de espejo es similar a los que se encuentran en el texto ordinario, en el que una secuencia se lee lo mismo hacia adelante y hacia atrás en una sola hebra de ADN, como en GTAATG. El palíndromo de repetición invertida también es una secuencia que lee lo mismo hacia adelante y hacia atrás, pero las secuencias hacia adelante y hacia atrás se encuentran en hebras de ADN complementarias (es decir, de ADN de doble hebra), como en GTATAC (GTATAC es complementario de CATATG). [29] Los palíndromos de repetición invertida son más comunes y tienen mayor importancia biológica que los palíndromos en forma de espejo.

La digestión con EcoRI produce extremos "pegajosos" ,

EcoRI restriction enzyme recognition site.svg

mientras que la escisión de la enzima de restricción SmaI produce extremos "romos" :

SmaI restriction enzyme recognition site.svg

Las secuencias de reconocimiento en el ADN difieren para cada enzima de restricción, produciendo diferencias en la longitud, secuencia y orientación de la cadena ( extremo 5 ' o extremo 3' ) de un "saliente" del extremo pegajoso de una restricción enzimática. [30]

Las diferentes enzimas de restricción que reconocen la misma secuencia se conocen como neoschizomers . Estos a menudo se dividen en diferentes lugares de la secuencia. Las diferentes enzimas que reconocen y escinden en la misma ubicación se conocen como isosquizómeros .

Tipos

Las endonucleasas de restricción de origen natural se clasifican en cuatro grupos (Tipos I, II III y IV) según su composición y requisitos de cofactores enzimáticos , la naturaleza de su secuencia diana y la posición de su sitio de escisión de ADN en relación con la secuencia diana. [31] [32] [33] Sin embargo, los análisis de la secuencia de ADN de las enzimas de restricción muestran grandes variaciones, lo que indica que hay más de cuatro tipos. [34] Todos los tipos de enzimas reconocen secuencias de ADN cortas específicas y realizan la escisión endonucleolítica del ADN para dar fragmentos específicos con 5'-fosfatos terminales. Se diferencian en su secuencia de reconocimiento, composición de subunidades, posición de escisión y requisitos de cofactor, [35] [36] como se resume a continuación:

  • Las enzimas de tipo I ( EC 3.1.21.3 ) se escinden en sitios alejados de un sitio de reconocimiento; requieren tanto ATP como S-adenosil-L-metionina para funcionar; proteína multifuncional con actividades de digestión de restricción y metilasa ( EC 2.1.1.72 ).
  • Las enzimas de tipo II ( EC 3.1.21.4 ) se escinden dentro o a distancias específicas cortas de un sitio de reconocimiento; la mayoría requiere magnesio; enzimas de función única (digestión de restricción) independientes de la metilasa.
  • Las enzimas de tipo III ( EC 3.1.21.5 ) se escinden en sitios a poca distancia de un sitio de reconocimiento; requieren ATP (pero no lo hidrolizan); La S-adenosil-L-metionina estimula la reacción pero no es necesaria; existen como parte de un complejo con una metilasa de modificación ( EC 2.1.1.72 ).
  • Las enzimas de tipo IV se dirigen al ADN modificado, por ejemplo, ADN metilado, hidroximetilado y glucosil-hidroximetilado
  • Las enzimas de tipo V utilizan ARN guía (ARNg)

Tipo l

Las enzimas de restricción de tipo I fueron las primeras en identificarse y se identificaron por primera vez en dos cepas diferentes (K-12 y B) de E. coli . [37] Estas enzimas cortan en un sitio que difiere, y está a una distancia aleatoria (al menos 1000 pb) de su sitio de reconocimiento. La escisión en estos sitios aleatorios sigue un proceso de translocación del ADN, lo que demuestra que estas enzimas también son motores moleculares. El sitio de reconocimiento es asimétrico y está compuesto por dos porciones específicas, una que contiene 3 a 4 nucleótidos y otra que contiene 4 a 5 nucleótidos, separadas por un espaciador no específico de aproximadamente 6 a 8 nucleótidos. Estas enzimas son multifuncionales y pueden realizar actividades tanto de digestión de restricción como de modificación, dependiendo del estado de metilación del ADN diana. Los cofactores S-adenosil metionina (AdoMet), trifosfato de adenosina hidrolizado ( ATP ) e iones de magnesio (Mg 2+ ) son necesarios para su plena actividad. Las enzimas de restricción de tipo I poseen tres subunidades denominadas HsdR, HsdM y HsdS; Se requiere HsdR para la digestión por restricción; La HsdM es necesaria para agregar grupos metilo al ADN del hospedador (actividad metiltransferasa), y la HsdS es importante para la especificidad del sitio de reconocimiento (unión al ADN) además de la actividad de digestión por restricción (escisión del ADN) y modificación (ADN metiltransferasa). [31] [37]

Tipo II

Tipo II tipo desoxirribonucleasa de sitio específico
1QPS.png
Estructura de la enzima de restricción homodimérica Eco RI (diagrama de dibujos animados cian y verde) unida a ADN bicatenario (tubos marrones). [38] Dos iones catalíticos de magnesio (uno de cada monómero ) se muestran como esferas magenta y están adyacentes a los sitios escindidos en el ADN producido por la enzima (representados como huecos en la cadena principal del ADN).
Identificadores
SímboloRestrct_endonuc-II-like
Clan pfamCL0236
InterProIPR011335
SCOP21wte / SCOPe / SUPFAM

Las enzimas de restricción de tipo II típicas se diferencian de las enzimas de restricción de tipo I en varios aspectos. Forman homodímeros , con sitios de reconocimiento que generalmente no están divididos y son palindrómicos y tienen entre 4 y 8 nucleótidos de longitud. Reconocen y escinden el ADN en el mismo sitio y no usan ATP o AdoMet para su actividad; por lo general, solo requieren Mg 2+ como cofactor. [28] Estas enzimas rompen el enlace fosfodiéster del ADN de doble hélice. Puede cortarse en el centro de ambas hebras para producir un extremo romo o en una posición escalonada dejando voladizos llamados extremos pegajosos. [39] Estas son las enzimas de restricción más comúnmente disponibles y utilizadas. En la década de 1990 y principios de la de 2000, se descubrieron nuevas enzimas de esta familia que no seguían todos los criterios clásicos de esta clase de enzimas, y se desarrolló una nueva nomenclatura de subfamilia para dividir esta gran familia en subcategorías basadas en desviaciones de las características típicas de las enzimas de tipo II. . [28] Estos subgrupos se definen mediante un sufijo de letra.

Las enzimas de restricción de tipo IIB (p. Ej., BcgI y BplI) son multímeros que contienen más de una subunidad. [28] Escinden el ADN en ambos lados de su reconocimiento para cortar el sitio de reconocimiento. Requieren cofactores AdoMet y Mg 2+ . Las endonucleasas de restricción de tipo IIE (por ejemplo, NaeI) escinden el ADN después de la interacción con dos copias de su secuencia de reconocimiento. [28] Un sitio de reconocimiento actúa como el objetivo de la escisión, mientras que el otro actúa como un efector alostérico que acelera o mejora la eficiencia de la escisión de la enzima. De manera similar a las enzimas de tipo IIE, las endonucleasas de restricción de tipo IIF (por ejemplo, NgoMIV) interactúan con dos copias de su secuencia de reconocimiento pero escinden ambas secuencias al mismo tiempo. [28] Las endonucleasas de restricción de tipo IIG (p. Ej., RM.Eco57I) tienen una sola subunidad, como las enzimas de restricción clásicas de tipo II, pero requieren que el cofactor AdoMet esté activo. [28] Las endonucleasas de restricción de tipo IIM, como DpnI, son capaces de reconocer y cortar el ADN metilado. [28] [40] [41] Las endonucleasas de restricción de tipo IIS (p. Ej., Fok I) escinden el ADN a una distancia definida de sus sitios de reconocimiento asimétrico no palindrómico; [28] esta característica se utiliza ampliamente para realizar técnicas de clonación in vitro como la clonación Golden Gate . Estas enzimas pueden funcionar como dímeros . De manera similar, las enzimas de restricción de Tipo IIT (por ejemplo, Bpu10I y BslI) están compuestas por dos subunidades diferentes. Algunos reconocen secuencias palindrómicas, mientras que otros tienen sitios de reconocimiento asimétricos. [28]

Tipo III

Las enzimas de restricción de tipo III (por ejemplo, EcoP15) reconocen dos secuencias no palindrómicas separadas que están orientadas inversamente. Cortan el ADN entre 20 y 30 pares de bases después del sitio de reconocimiento. [42] Estas enzimas contienen más de una subunidad y requieren cofactores AdoMet y ATP para sus funciones en la metilación del ADN y la digestión por restricción, respectivamente. [43] Son componentes de los mecanismos de modificación-restricción del ADN procariótico que protegen al organismo contra la invasión del ADN extraño. Las enzimas de tipo III son proteínas heterooligoméricas multifuncionales compuestas por dos subunidades, Res ( P08764 ) y Mod ( P08763 ). La subunidad Mod reconoce la secuencia de ADN específica del sistema y es una metiltransferasa de modificación ; como tal, es funcionalmente equivalente a las subunidades M y S de la endonucleasa de restricción de tipo I. Se requiere Res para la digestión por restricción, aunque no tiene actividad enzimática por sí sola. Las enzimas de tipo III reconocen secuencias de ADN asimétricas cortas de 5-6 pb de longitud y escinden 25-27 pb corriente abajo para dejar protuberancias cortas en 5 'de una sola hebra. Requieren la presencia de dos sitios de reconocimiento no metilados orientados inversamente para que se produzca la digestión por restricción. Estas enzimas metilan solo una hebra del ADN, en la posición N-6 de los residuos de adenosilo, por lo que el ADN recién replicado tendrá solo una hebra metilada, lo que es suficiente para proteger contra la digestión por restricción. Llene enzimas III pertenecen a la beta-subfamilia de metiltransferasas de adenina N6 , que contiene los nueve motivos que caracterizan a esta familia, incluyendo motivo I, la AdoMet bolsillo de unión (FXGXG), y el motivo IV, el catalítica región (S / D / N (PP ) Y / F). [35] [44]

Tipo IV

Las enzimas de tipo IV reconocen ADN modificado, típicamente metilado y se ejemplifican por los sistemas McrBC y Mrr de  E. coli . [34]

Tipo V

Las enzimas de restricción de tipo V (p. Ej., El complejo cas9 -gRNA de CRISPR [45] ) utilizan RNA guía para dirigirse a secuencias no palindrómicas específicas que se encuentran en los organismos invasores. Pueden cortar ADN de longitud variable, siempre que se proporcione un ARN guía adecuado. La flexibilidad y la facilidad de uso de estas enzimas las hacen prometedoras para futuras aplicaciones de ingeniería genética. [45] [46]

Enzimas de restricción artificiales

Las enzimas de restricción artificiales se pueden generar fusionando un dominio de unión a ADN natural o modificado con un dominio de nucleasa (a menudo el dominio de escisión de la enzima de restricción de tipo IIS Fok I ). [47] Estas enzimas de restricción artificiales pueden apuntar a sitios de ADN grandes (hasta 36 pb) y pueden diseñarse para unirse a las secuencias de ADN deseadas. [48] Las nucleasas de dedos de zinc son las enzimas de restricción artificial más comúnmente utilizadas y se utilizan generalmente en aplicaciones de ingeniería genética , [49] [50] [51] [52] pero también se pueden utilizar para aplicaciones de clonación de genes más estándar . [53] Otras enzimas de restricción artificiales se basan en el dominio de unión al ADN de los efectores de TAL . [54] [55]

En 2013, se diseñó una nueva tecnología CRISPR-Cas9, basada en un sistema de defensa viral procariota, para editar el genoma, y ​​se adoptó rápidamente en los laboratorios. [56] Para obtener más detalles, lea CRISPR (repeticiones palindrómicas cortas agrupadas regularmente interespaciadas).

En 2017, un grupo de la Universidad de Illinois informó el uso de una proteína Argonaute tomada de Pyrococcus furiosus (PfAgo) junto con ADN guía para editar ADN in vitro como enzimas de restricción artificiales. [57]

También se han desarrollado ribonucleasas artificiales que actúan como enzimas de restricción para el ARN. Un sistema basado en PNA , llamado PNAzima, tiene un grupo Cu (II) - 2,9-dimetilfenantrolina que imita las ribonucleasas para la secuencia de ARN específica y se escinde en una región sin pares de bases (protuberancia de ARN) del ARN diana formado cuando la enzima se une al ARN. Esta enzima muestra selectividad al escindir solo en un sitio que no tiene un emparejamiento incorrecto o que se prefiere cinéticamente entre dos posibles sitios de escisión. [58]

Nomenclatura

Derivación del nombre EcoRI
Abreviatura Significado Descripción
miEscherichiagénero
cocoliespecies específicas
RRY13presion
IPrimero identificadoorden de identificación
en la bacteria

Desde su descubrimiento en la década de 1970, se han identificado muchas enzimas de restricción; por ejemplo, se han caracterizado más de 3500 enzimas de restricción de Tipo II diferentes. [59] Cada enzima lleva el nombre de la bacteria de la que se aisló, utilizando un sistema de nombres basado en el género , la especie y la cepa bacteriana . [60] [61] Por ejemplo, el nombre de la enzima de restricción EcoRI se obtuvo como se muestra en el cuadro.

Aplicaciones

Las enzimas de restricción aisladas se utilizan para manipular el ADN para diferentes aplicaciones científicas.

Se utilizan para ayudar a la inserción de genes en vectores plasmídicos durante los experimentos de clonación de genes y producción de proteínas . Para un uso óptimo, los plásmidos que se usan comúnmente para la clonación de genes se modifican para incluir una secuencia corta de polienlazadores (denominada sitio de clonación múltiple o MCS) rica en secuencias de reconocimiento de enzimas de restricción. Esto permite flexibilidad al insertar fragmentos de genes en el vector plasmídico; Los sitios de restricción contenidos naturalmente dentro de los genes influyen en la elección de la endonucleasa para digerir el ADN, ya que es necesario evitar la restricción del ADN deseado mientras se cortan intencionalmente los extremos del ADN. Para clonar un fragmento de gen en un vector, tanto el ADN plasmídico como el inserto genético se cortan típicamente con las mismas enzimas de restricción y luego se pegan con la ayuda de una enzima conocida como ADN ligasa . [62] [63]

Las enzimas de restricción también se pueden usar para distinguir los alelos de genes reconociendo específicamente los cambios de una sola base en el ADN conocidos como polimorfismos de un solo nucleótido (SNP). [64] [65] Sin embargo, esto solo es posible si un SNP altera el sitio de restricción presente en el alelo. En este método, la enzima de restricción puede usarse para genotipar una muestra de ADN sin la necesidad de una costosa secuenciación de genes . La muestra se digiere primero con la enzima de restricción para generar fragmentos de ADN, y luego los fragmentos de diferentes tamaños se separan mediante electroforesis en gel . En general, los alelos con sitios de restricción correctos generarán dos bandas visibles de ADN en el gel, y aquellos con sitios de restricción alterados no se cortarán y generarán solo una banda. También se puede generar un mapa de ADN por digestión de restricción que puede proporcionar las posiciones relativas de los genes. [66] Las diferentes longitudes de ADN generadas por la digestión por restricción también producen un patrón específico de bandas después de la electroforesis en gel, y pueden usarse para la toma de huellas digitales de ADN .

De manera similar, se utilizan enzimas de restricción para digerir el ADN genómico para el análisis de genes mediante transferencia Southern . Esta técnica permite a los investigadores identificar cuántas copias (o parálogos ) de un gen están presentes en el genoma de un individuo, o cuántas mutaciones genéticas ( polimorfismos ) han ocurrido dentro de una población. El último ejemplo se denomina polimorfismo de longitud de fragmentos de restricción (RFLP). [67]

Las enzimas de restricción artificiales creadas al vincular el dominio de escisión del ADN Fok I con una matriz de proteínas de unión al ADN o matrices de dedos de zinc, denominadas nucleasas de dedos de zinc (ZFN), son una herramienta poderosa para la edición del genoma del huésped debido a su especificidad de secuencia mejorada. Las ZFN funcionan en pares, y su dimerización está mediada in situ a través del dominio Fok I. Cada matriz de dedos de zinc (ZFA) es capaz de reconocer de 9 a 12 pares de bases, lo que equivale a 18 a 24 para el par. Un espaciador de 5-7 pb entre los sitios de escisión mejora aún más la especificidad de ZFN, lo que los convierte en una herramienta segura y más precisa que se puede aplicar en humanos. Se ha llevado a cabo un ensayo clínico reciente de fase I de ZFN para la abolición dirigida del correceptor CCR5 para el VIH-1. [68]

Otros han propuesto utilizar el sistema RM de bacterias como modelo para diseñar vacunas y terapias genómicas o de genes antivirales humanos, ya que el sistema RM cumple una función defensiva innata en las bacterias al restringir el tropismo de los bacteriófagos. [69] Hay investigaciones sobre REases y ZFN que pueden escindir el ADN de varios virus humanos, incluidos HSV-2 , HPV de alto riesgo y VIH-1 , con el objetivo final de inducir mutagénesis diana y aberraciones de virus que infectan a humanos. [70] [71] [72] El genoma humano ya contiene remanentes de genomas retrovirales que han sido inactivados y aprovechados para beneficio propio. De hecho, los mecanismos para silenciar los retroelementos genómicos L1 activos mediante la exonucleasa de reparación primaria 1 (TREX1) y el complemento cruzado de reparación por escisión 1 (ERCC) parecen imitar la acción de los sistemas RM en bacterias y la unión de extremos no homólogos ( NHEJ) que sigue al uso de ZFN sin una plantilla de reparación. [73] [74]

Ejemplos de

Entre los ejemplos de enzimas de restricción se incluyen: [75]

EnzimaFuenteSecuencia de reconocimientoCortar
EcoRIEscherichia coli 
5'GAATTC3'CTTAAG
 
5 '--- G AATTC --- 3'3 '--- CTTAA G --- 5'
EcoRIIEscherichia coli 
5'CCWGG3'GGWCC
 
5 '--- CCWGG --- 3'3 '--- GGWCC --- 5'
BamHIBacillus amyloliquefaciens 
5'GGATCC3'CCTAGG
 
5 '--- G GATCC --- 3'3 '--- CCTAG G --- 5'
HindIIIHaemophilus influenzae 
5'AAGCTT3'TTCGAA
 
5 '--- UN AGCTT --- 3'3 '--- TTCGA A --- 5'
TaqIThermus aquaticus 
5'TCGA3'AGCT
 
5 '--- T CGA --- 3'3 '--- AGC T --- 5'
NotINocardia otitidis 
5'GCGGCCGC3'CGCCGGCG
 
5 '--- GC GGCCGC --- 3'3 '--- CGCCGG CG --- 5'
HinFIHaemophilus influenzae 
5'GANTC3'CTNAG
 
5 '--- G ANTC --- 3'3 '--- CTNA G --- 5'
Sau3AIStaphylococcus aureus 
5'GATC3'CTAG
 
5 '--- GATC --- 3'3 '--- CTAG --- 5'
PvuII *Proteus vulgaris 
5'CAGCTG3'GTCGAC
 
5 '--- CAG CTG --- 3'3 '--- GTC GAC --- 5'
SmaI *Serratia marcescens 
5'CCCGGG3'GGGCCC
 
5 '--- CCC GGG --- 3'3 '--- GGG CCC --- 5'
HaeIII *Haemophilus aegyptius 
5'GGCC3'CCGG
 
5 '--- GG CC --- 3'3 '--- CC GG --- 5'
HgaI [76]Haemophilus gallinarum 
5'GACGC3'CTGCG
 
5 '--- NN NN --- 3'3 '--- NN NN --- 5'
AluI *Arthrobacter luteus 
5'AGCT3'TCGA
 
5 '--- AG CT --- 3'3 '--- TC GA --- 5'
EcoRV *Escherichia coli 
5'GATATC3'CTATAG
 
5 '--- GAT ATC --- 3'3 '--- ETIQUETA CTA --- 5'
EcoP15IEscherichia coli 
5'CAGCAGN 25 NN3'GTCGTCN 25 NN
 
5 '--- CAGCAGN 25 NN --- 3'3 '--- GTCGTCN 25 NN --- 5'
KpnI [77]Klebsiella pneumoniae 
5'GGTACC3'CCATGG
 
5 '--- GGTAC C --- 3'3 '--- C CATGG --- 5'
PstI [77]Providencia stuartii 
5'CTGCAG3'GACGTC
 
5 '--- CTGCA G --- 3'3 '--- G ACGTC --- 5'
SacI [77]Streptomyces achromogenes 
5'GAGCTC3'CTCGAG
 
5 '--- GAGCT C --- 3'3 '--- C TCGAG --- 5'
SalI [77]Streptomyces albus 
5'GTCGAC3'CAGCTG
 
5 '--- G TCGAC --- 3'3 '--- CAGCT G --- 5'
ScaI * [77]Streptomyces caespitosus 
5'AGTACTA3'TCATGA
 
5 '--- LEY AGT --- 3'3 '--- TCA TGA --- 5'
SpeISphaerotilus natans 
5'ACTAGT3'TGATCA
 
5 '--- A CTAGT --- 3'3 '--- TGATC A --- 5'
SphI [77]Streptomyces phaeochromogenes 
5'GCATGC3'CGTACG
 
5 '--- GCATG C --- 3'3 '--- C GTACG --- 5'
StuI * [78] [79]Streptomyces tubercidicus 
5'AGGCCT3'TCCGGA
 
5 '--- AGG CCT --- 3'3 '--- TCC GGA --- 5'
XbaI [77]Xanthomonas badrii 
5'TCTAGA3'AGATCT
 
5 '--- T CTAGA --- 3'3 '--- AGATC T --- 5'

Clave:
* = extremos romos
N = C o G o T o A
W = A o T

Ver también

  • Portal de biología
  • Portal de tecnología
  • BglII - una enzima de restricción
  • EcoRI : una enzima de restricción
  • HindIII - una enzima de restricción
  • Endonucleasa homing
  • Lista de sitios de corte de endonucleasa homing
  • Lista de sitios de corte de enzimas de restricción
  • Marcador de tamaño de peso molecular
  • REBASE (base de datos)
  • Actividad estrella

Referencias

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