Transferencia de ARN

Un ARN de transferencia (abreviado tRNA y anteriormente conocido como sRNA , para ARN soluble [1] ) es una molécula adaptadora compuesta de ARN , generalmente de 76 a 90 nucleótidos de longitud (en eucariotas), [2] que sirve como enlace físico entre el ARNm y la secuencia de aminoácidos de las proteínas. El ARN de transferencia (ARNt) hace esto transportando un aminoácido a la maquinaria sintética de proteínas de una célula llamada ribosoma . Complementación de un codón de 3 nucleótidos en un ARN mensajero(ARNm) por un anticodón de 3 nucleótidos del ARNt da como resultado la síntesis de proteínas basada en el código del ARNm. Como tal, los ARNt son un componente necesario de la traducción , la síntesis biológica de nuevas proteínas de acuerdo con el código genético .

La interacción de tRNA y mRNA en la síntesis de proteínas.
ARNt
Identificadores
Símbolot
RfamRF00005
Otros datos
Tipo de ARNgen , tRNA
Estructuras PDBPDBe 3icq, 1asy, 1asz, 1il2, 2tra, 3tra, 486d, 1fir, 1yfg, 3eph, 3epj, 3epk, 3epl, 1efw, 1c0a, 2ake, 2azx, 2dr2, 1f7u, 1f7v, 3foz, 2howg8, 2j00 , 2v46, 2v48, 2wdg, 2wdh, 2wdk, 2wdm, 2wh1

Mientras que la secuencia de nucleótidos específica de un ARNm especifica qué aminoácidos se incorporan al producto proteico del gen a partir del cual se transcribe el ARNm, la función del ARNt es especificar qué secuencia del código genético corresponde a qué aminoácido. [3] El ARNm codifica una proteína como una serie de codones contiguos, cada uno de los cuales es reconocido por un ARNt particular. Un extremo del ARNt coincide con el código genético en una secuencia de tres nucleótidos llamada anticodón . El anticodón forma tres pares de bases complementarios con un codón en el ARNm durante la biosíntesis de proteínas.

En el otro extremo del ARNt hay una unión covalente al aminoácido que corresponde a la secuencia del anticodón. Cada tipo de molécula de ARNt se puede unir a un solo tipo de aminoácido, por lo que cada organismo tiene muchos tipos de ARNt. Debido a que el código genético contiene múltiples codones que especifican el mismo aminoácido, hay varias moléculas de ARNt que llevan diferentes anticodones que llevan el mismo aminoácido.

La unión covalente al extremo 3 ' del tRNA es catalizada por enzimas llamadas aminoacil tRNA sintetasas . Durante la síntesis de proteínas, los ARNt con aminoácidos unidos son entregados al ribosoma mediante proteínas llamadas factores de elongación , que ayudan en la asociación del ARNt con el ribosoma, la síntesis del nuevo polipéptido y la translocación (movimiento) del ribosoma a lo largo del ARNm. Si el anticodón del tRNA coincide con el mRNA, otro tRNA ya unido al ribosoma transfiere la cadena polipeptídica en crecimiento desde su extremo 3 'al aminoácido unido al extremo 3' del tRNA recién entregado, una reacción catalizada por el ribosoma. Un gran número de nucleótidos individuales en una molécula de ARNt puede modificarse químicamente , a menudo mediante metilación o desamidación . Estas bases inusuales a veces afectan la interacción del ARNt con los ribosomas y, a veces, ocurren en el anticodón para alterar las propiedades de emparejamiento de bases. [4]

Estructura secundaria en hoja de trébol del ARNt Phe de levadura.
Estructura terciaria del tRNA. Cola CCA en amarillo, tallo del aceptador en violeta, lazo variable en naranja, brazo D en rojo, brazo Anticodon en azul con Anticodon en negro, brazo T en verde.
GIF animado en 3D que muestra la estructura de fenilalanina-tRNA de levadura (PDB ID 1ehz). Las líneas blancas indican el apareamiento de bases por enlaces de hidrógeno. En la orientación que se muestra, el vástago aceptor está en la parte superior y el anticodón en la parte inferior [5]

La estructura del tRNA se puede descomponer en su estructura primaria , su estructura secundaria (generalmente visualizada como la estructura en forma de hoja de trébol ) y su estructura terciaria [6] (todos los tRNA tienen una estructura 3D similar en forma de L que les permite encajar en la P y sitios A del ribosoma ). La estructura de hoja de trébol se convierte en la estructura en forma de L 3D a través del apilamiento coaxial de las hélices, que es un motivo de estructura terciaria de ARN común . Las longitudes de cada brazo, así como el "diámetro" del asa, en una molécula de ARNt varían de una especie a otra. [6] [7] La estructura del ARNt consta de lo siguiente:

  • Un grupo fosfato 5'-terminal .
  • El tallo aceptor es un tallo de 7 a 9 pares de bases (pb) formado por el emparejamiento de bases del nucleótido 5 'terminal con el nucleótido 3' terminal (que contiene el grupo CCA 3 'terminal utilizado para unir el amino ácido). En general, estas estructuras de tipo ARNt en el extremo 3 'se denominan " etiquetas genómicas ". El tallo aceptor puede contener pares de bases que no son de Watson-Crick. [6] [8]
  • La cola de CCA es una secuencia de citosina -citosina- adenina en el extremo 3 'de la molécula de ARNt. El aminoácido cargado en el tRNA por las aminoacil tRNA sintetasas , para formar aminoacil-tRNA , está unido covalentemente al grupo 3'-hidroxilo en la cola de CCA. [9] Esta secuencia es importante para el reconocimiento de tRNA por enzimas y crítica en la traducción. [10] [11] En procariotas, la secuencia CCA se transcribe en algunas secuencias de tRNA. En la mayoría de los ARNt procariotas y eucariotas, la secuencia CCA se agrega durante el procesamiento y, por lo tanto, no aparece en el gen del ARNt. [12]
  • El brazo D es un tallo de 4 a 6 pb que termina en un bucle que a menudo contiene dihidrouridina . [6]
  • El brazo del anticodón es un tallo de 5 pb cuyo asa contiene el anticodón . [6] La estructura primaria del tRNA 5′-a-3 ′ contiene el anticodón pero en orden inverso, ya que se requiere la direccionalidad 3′-a-5 ′ para leer el mRNA de 5′-a-3 ′.
  • El brazo T es un tallo de 4 a 5 pb que contiene la secuencia TΨC donde Ψ es pseudouridina , una uridina modificada . [6]
  • Las bases que han sido modificadas, especialmente por metilación (por ejemplo, tRNA (guanina-N7 -) - metiltransferasa ), se encuentran en varias posiciones a lo largo del tRNA. La primera base anticodón, o posición de oscilación, a veces se modifica a inosina (derivada de adenina), queuosina (derivada de guanina), ácido uridina-5-oxiacético (derivado de uracilo), 5-metilaminometil-2-tiouridina (derivado de uracilo) o lisidina (derivada de la citosina). [13]

Un anticodón [14] es una unidad de tres nucleótidos correspondiente a las tres bases de un codón de ARNm . Cada ARNt tiene una secuencia de triplete anticodón distinta que puede formar 3 pares de bases complementarios a uno o más codones de un aminoácido. Algunos anticodones se emparejan con más de un codón debido al emparejamiento de bases oscilantes . Con frecuencia, el primer nucleótido del anticodón es uno que no se encuentra en el ARNm: la inosina , que puede unirse por hidrógeno a más de una base en la posición del codón correspondiente. [4] : 29.3.9 En el código genético , es común que un solo aminoácido sea especificado por las cuatro posibilidades de la tercera posición, o al menos por pirimidinas y purinas ; por ejemplo, el aminoácido glicina está codificado por las secuencias de codones GGU, GGC, GGA y GGG. También pueden aparecer otros nucleótidos modificados en la primera posición del anticodón, a veces conocida como "posición de oscilación", lo que da como resultado cambios sutiles en el código genético, como por ejemplo en las mitocondrias . [15] Por célula, se requieren 61 tipos de ARNt para proporcionar una correspondencia uno a uno entre las moléculas de ARNt y los codones que especifican los aminoácidos, ya que hay 61 codones de sentido del código genético estándar. Sin embargo, muchas células tienen menos de 61 tipos de ARNt porque la base oscilante es capaz de unirse a varios, aunque no necesariamente a todos, los codones que especifican un aminoácido en particular. Se requieren al menos 31 ARNt para traducir, sin ambigüedades, los 61 codones de sentido. [3] [16]

La aminoacilación es el proceso de agregar un grupo aminoacilo a un compuesto. Une covalentemente un aminoácido al extremo CCA 3 'de una molécula de ARNt. Cada tRNA es aminoacicilado (o cargado ) con un aminoácido específico por una aminoacil tRNA sintetasa . Normalmente existe una única aminoacil tRNA sintetasa para cada aminoácido, a pesar de que puede haber más de un tRNA y más de un anticodón para un aminoácido. El reconocimiento del ARNt apropiado por las sintetasas no está mediado únicamente por el anticodón, y el tallo aceptor a menudo juega un papel destacado. [17] Reacción:

  1. aminoácido + ATP → aminoacil-AMP + PPi
  2. aminoacil-AMP + tRNA → aminoacil-tRNA + AMP

Ciertos organismos pueden tener una o más sintetasas de aminofosfato-tRNA sintetasas. Esto conduce a la carga del tRNA por un aminoácido químicamente relacionado, y mediante el uso de una enzima o enzimas, el tRNA se modifica para que se cargue correctamente. Por ejemplo, Helicobacter pylori carece de glutaminil tRNA sintetasa. Por tanto, la glutamato tRNA sintetasa carga tRNA-glutamina (tRNA-Gln) con glutamato . Luego, una amidotransferasa convierte la cadena lateral ácida del glutamato en la amida, formando el gln-tRNA-Gln correctamente cargado.

Curiosamente, queda claro que la interferencia con la aminoacilación puede tener beneficios terapéuticos en el combate de enfermedades, especialmente la reproducción viral y el cáncer puede ser relativamente vulnerable a la aminoacilación alterada en comparación con las células sanas. La síntesis de proteínas asociada con el cáncer y la biología viral a menudo depende en gran medida de moléculas de ARNt específicas. Por ejemplo, para el cáncer de hígado, la carga de tRNA-Lys-CUU con lisina mantiene el crecimiento y la metástasis de las células del cáncer de hígado, mientras que las células sanas tienen una dependencia mucho menor de este tRNA para apoyar la fisiología celular. [18] De manera similar, el virus de la hepatitis E requiere un panorama de ARNt que difiere sustancialmente del asociado con las células no infectadas. [19] Por lo tanto, la inhibición de la aminoacilación de especies de ARNt específicas se considera una vía nueva y prometedora para el tratamiento racional de una gran cantidad de enfermedades.

"> Reproducir medios
El rango de conformaciones adoptado por tRNA cuando transita los sitios A / T a P / E en el ribosoma. Se dan los códigos del Protein Data Bank (PDB) para los modelos estructurales utilizados como puntos finales de la animación. Ambos ARNt se modelan como ARNt específico de fenilalanina de Escherichia coli , con el ARNt A / T como modelo de homología de las coordenadas depositadas. Codificación de colores como se muestra para la estructura terciaria de tRNA . Adaptado de. [20]

El ribosoma tiene tres sitios de unión para las moléculas de ARNt que abarcan el espacio entre las dos subunidades ribosómicas : los sitios A (aminoacilo) , [21] P (peptidilo) y E (salida) . Además, el ribosoma tiene otros dos sitios para la unión del ARNt que se utilizan durante la decodificación del ARNm o durante el inicio de la síntesis de proteínas . Estos son el sitio T (denominado factor de elongación Tu ) y el sitio I (iniciación). [22] [23] Por convención, los sitios de unión del ARNt se indican con el sitio en la subunidad ribosómica pequeña enumerado en primer lugar y el sitio en la subunidad ribosómica grande enumerado en segundo lugar. Por ejemplo, el sitio A a menudo se escribe A / A, el sitio P, P / P y el sitio E, E / E. [22] Las proteínas de unión como L27, L2, L14, L15, L16 en los sitios A y P han sido determinadas por marcado de afinidad por AP Czernilofsky et al. ( Proc. Natl. Acad. Sci, EE.UU. , págs. 230-234, 1974).

Una vez que se completa el inicio de la traducción, el primer ARNt de aminoacilo se ubica en el sitio P / P, listo para el ciclo de elongación que se describe a continuación. Durante la elongación de la traducción, el ARNt se une primero al ribosoma como parte de un complejo con el factor de elongación Tu ( EF-Tu ) o su contraparte eucariota ( eEF-1 ) o arquea. Este sitio de unión del ARNt inicial se denomina sitio A / T. En el sitio A / T, la mitad del sitio A reside en la subunidad ribosómica pequeña donde se encuentra el sitio de decodificación del ARNm. El sitio de decodificación del ARNm es donde se lee el codón del ARNm durante la traducción. La mitad del sitio T reside principalmente en la subunidad ribosómica grande donde EF-Tu o eEF-1 interactúa con el ribosoma. Una vez que se completa la decodificación del ARNm, el aminoacil-ARNt se une en el sitio A / A y está listo para que se forme el siguiente enlace peptídico con su aminoácido unido. El peptidil-tRNA, que transfiere el polipéptido en crecimiento al aminoacil-tRNA unido en el sitio A / A, está unido en el sitio P / P. Una vez que se forma el enlace peptídico, el ARNt en el sitio P / P se acila, o tiene un extremo 3 'libre , y el ARNt en el sitio A / A disocia la cadena polipeptídica en crecimiento. Para permitir el siguiente ciclo de elongación, los ARNt se mueven a través de los sitios de unión híbridos A / P y P / E, antes de completar el ciclo y residir en los sitios P ​​/ P y E / E. Una vez que los ARNt A / A y P / P se han movido a los sitios P ​​/ P y E / E, el ARNm también se ha movido un codón y el sitio A / T está vacío, listo para la siguiente ronda de decodificación del ARNm. El tRNA unido en el sitio E / E luego abandona el ribosoma.

El sitio P / I es en realidad el primero en unirse al ARNt de aminoacilo, que es administrado por un factor de iniciación llamado IF2 en las bacterias. [23] Sin embargo, aún no se ha confirmado la existencia del sitio P / I en ribosomas eucariotas o arqueales . La proteína del sitio P L27 ha sido determinada por marcado de afinidad por E. Collatz y AP Czernilofsky ( FEBS Lett. , Vol. 63, págs. 283-286, 1976).

Los organismos varían en la cantidad de genes de ARNt en su genoma . Por ejemplo, el gusano nematodo C. elegans , un organismo modelo comúnmente utilizado en estudios genéticos , tiene 29.647 [24] genes en su genoma nuclear , de los cuales 620 codifican para tRNA. [25] [26] La levadura en ciernes Saccharomyces cerevisiae tiene 275 genes de ARNt en su genoma.

En el genoma humano, que, según estimaciones de enero de 2013, tiene alrededor de 20,848 genes codificadores de proteínas [27] en total, hay 497 genes nucleares que codifican moléculas de tRNA citoplásmicas y 324 pseudogenes derivados de tRNA, genes de tRNA que se cree que ya no son funcionales. [28] (aunque se ha demostrado que los pseudo ARNt están implicados en la resistencia a los antibióticos en las bacterias). [29] También se han identificado regiones en los cromosomas nucleares , muy similares en secuencia a los genes de ARNt mitocondrial (similares a ARNt). [30] Estos similares a ARNt también se consideran parte del ADN mitocondrial nuclear (genes transferidos desde las mitocondrias al núcleo). [30] [31] El fenómeno de múltiples copias nucleares de tRNA mitocondrial (tRNA-lookalikes) se ha observado en muchos organismos superiores, desde humanos hasta zarigüeyas [32], lo que sugiere la posibilidad de que los parecidos sean funcionales.

Al igual que con todos los eucariotas, hay 22 genes de ARNt mitocondriales [33] [ cita completa necesaria ] en humanos. Las mutaciones en algunos de estos genes se han asociado con enfermedades graves como el síndrome MELAS .

Los genes de tRNA citoplasmáticos se pueden agrupar en 49 familias según sus características anticodón. Estos genes se encuentran en todos los cromosomas, excepto en el cromosoma 22 e Y. Se observa un alto agrupamiento en 6p (140 genes de ARNt), así como en 1 cromosoma. [28]

El HGNC , en colaboración con Genomic tRNA Database ( GtRNAdb ) y expertos en el campo, ha aprobado nombres únicos para genes humanos que codifican tRNA.

Evolución

La mitad superior del ARNt (que consta del brazo T y el tallo aceptor con el grupo fosfato 5 'terminal y el grupo CCA 3' terminal) y la mitad inferior (que consta del brazo D y el brazo anticodón) son unidades independientes en estructura. así como en función. La mitad superior puede haber evolucionado primero, incluida la etiqueta genómica del extremo 3 'que originalmente puede tener moléculas marcadas similares a ARNt para la replicación en el mundo del ARN temprano . La mitad inferior puede haber evolucionado más tarde como una expansión, por ejemplo, cuando la síntesis de proteínas comenzó en el mundo del ARN y lo convirtió en un mundo de ribonucleoproteínas ( mundo RNP ). Este escenario propuesto se llama hipótesis de etiqueta genómica . De hecho, los agregados de ARNt y similares a ARNt tienen una influencia catalítica importante (es decir, como ribozimas ) en la replicación todavía hoy. Estos roles pueden considerarse como " fósiles moleculares (o químicos) " del mundo del ARN. [34]

El contenido de tRNA genómico es una característica diferenciadora de los genomas entre los dominios biológicos de la vida: Archaea presenta la situación más simple en términos de contenido de tRNA genómico con un número uniforme de copias de genes, las bacterias tienen una situación intermedia y Eukarya presenta la situación más compleja. [35] Eukarya presenta no solo más contenido de genes de tRNA que los otros dos reinos, sino también una alta variación en el número de copias de genes entre diferentes isoaceptores, y esta complejidad parece deberse a duplicaciones de genes de tRNA y cambios en la especificidad del anticodón [ cita requerida ] .

La evolución del número de copias del gen tRNA en diferentes especies se ha relacionado con la aparición de enzimas de modificación de tRNA específicas (uridina metiltransferasas en bacterias y adenosina desaminasas en Eukarya), que aumentan la capacidad de decodificación de un tRNA dado. [35] Como ejemplo, tRNAAla codifica cuatro isoaceptores de tRNA diferentes (AGC, UGC, GGC y CGC). En Eukarya, los isoaceptores AGC están extremadamente enriquecidos en número de copias de genes en comparación con el resto de isoaceptores, y esto se ha correlacionado con su modificación A-to-I de su base de oscilación. Esta misma tendencia se ha demostrado para la mayoría de los aminoácidos de especies eucariotas. De hecho, el efecto de estas dos modificaciones de tRNA también se observa en el sesgo de uso de codones. Los genes altamente expresados ​​parecen estar enriquecidos en codones que utilizan exclusivamente codones que serán decodificados por estos ARNt modificados, lo que sugiere un posible papel de estos codones, y en consecuencia de estas modificaciones de ARNt, en la eficiencia de la traducción. [35]

Fragmentos derivados de tRNA

Los fragmentos derivados de tRNA (o tRF) son moléculas cortas que emergen después de la escisión de los tRNA maduros o la transcripción precursora. [36] [37] [38] [39] Tanto el ARNt citoplasmático como el mitocondrial pueden producir fragmentos. [40] Hay al menos cuatro tipos estructurales de tRF que se cree que se originan a partir de tRNA maduros, incluidas las mitades de tRNA relativamente largas y las cortas 5'-tRF, 3'-tRF y i-tRF. [36] [40] [41] El tRNA precursor se puede escindir para producir moléculas a partir de las secuencias líder 5 'o secuencia 3'. Las enzimas de escisión incluyen angiogenina, dicer, RNasa Z y RNasa P. [36] [37] Especialmente en el caso de angiogenina, los tRF tienen un fosfato cíclico característicamente inusual en su extremo 3 'y un grupo hidroxilo en el extremo 5'. [42] Los tRF parecen desempeñar un papel en la interferencia del ARN , específicamente en la supresión de retrovirus y retrotransposones que usan ARNt como cebador para la replicación. Los semi-ARNt escindidos por angiogenina también se conocen como tiRNA. La biogénesis de fragmentos más pequeños, incluidos los que funcionan como piRNA , se comprende menos. [43]

Los tRF tienen múltiples dependencias y roles; como exhibir cambios significativos entre sexos, entre razas y estado de enfermedad. [40] [44] [45] Funcionalmente, pueden cargarse en Ago y actuar a través de las vías del ARNi, [38] [41] [46] participar en la formación de gránulos de estrés, [47] desplazar los ARNm de las proteínas de unión al ARN [48] o inhibir la traducción. [49] A nivel del sistema o del organismo, los cuatro tipos de tRF tienen un espectro diverso de actividades. Funcionalmente, los tRF se asocian con infecciones virales, [50] cáncer, [41] proliferación celular [42] y también con la regulación transgeneracional epigenética del metabolismo. [51]

Los tRF no están restringidos a los humanos y se ha demostrado que existen en múltiples organismos. [41] [52] [53] [54]

Dos herramientas en línea están disponibles para aquellos que deseen obtener más información sobre los TRF: el marco para la exploración interactiva de mi tochondrial y n uclear t fragmentos de ARN ( MINTbase ) [55] [56] y la base de datos relacional de T RANSFERENCIA R NA relacionado F ragments ( tRFdb ). [57] MINTbase también proporciona un esquema de nomenclatura para los tRF llamados placas de matrícula tRF (o códigos MINT) que es independiente del genoma; el esquema comprime una secuencia de ARN en una cadena más corta.

ARNt diseñados

Los ARNt alargadores supresores artificiales se utilizan para incorporar aminoácidos no naturales en codones sin sentido colocados en la secuencia codificante de un gen. Se han utilizado ARNt iniciadores modificados genéticamente (ARNt fMet2 con anticodón CUA codificado por el gen metY ) para iniciar la traducción en el codón de parada ámbar UAG. Este tipo de ARNt diseñado se denomina ARNt supresor sin sentido porque suprime la señal de parada de la traducción que normalmente se produce en los codones UAG. El iniciador ámbar tRNA inserta metionina [58] y glutamina [59] en los codones UAG precedidos por una fuerte secuencia Shine-Dalgarno . Una investigación del ARNt iniciador ámbar mostró que era ortogonal al codón de inicio AUG regular y no mostraba eventos de iniciación de traducción fuera del objetivo detectables en una cepa de E. coli codificada genómicamente . [58]

En las células eucariotas , los ARNt son transcritos por la ARN polimerasa III como pre-ARNt en el núcleo. [60] La ARN polimerasa III reconoce dos secuencias promotoras aguas abajo altamente conservadas: la región de control intragénica 5 ′ (5′-ICR, región de control D o caja A) y la 3′-ICR (región de control T o caja B ) dentro de los genes de ARNt. [2] [61] [62] El primer promotor comienza en +8 de tRNA maduros y el segundo promotor se encuentra 30-60 nucleótidos cadena abajo del primer promotor. La transcripción termina después de un tramo de cuatro o más timidinas . [2] [62]

Motivo abultamiento-hélice-abultamiento de un intrón de ARNt

Los pre-ARNt experimentan amplias modificaciones dentro del núcleo. Algunos pre-ARNt contienen intrones que se empalman o cortan para formar la molécula de ARNt funcional; [63] en bacterias estos auto corte y empalme , mientras que en los eucariotas y arqueas que se eliminan por tRNA-empalme endonucleasas . [64] El pre-ARNt eucariota contiene un motivo de estructura abultamiento-hélice-abultamiento (BHB) que es importante para el reconocimiento y el empalme preciso del intrón del ARNt por parte de las endonucleasas. [65] La posición y estructura de este motivo se conservan evolutivamente. Sin embargo, algunos organismos, como las algas unicelulares, tienen una posición no canónica del motivo BHB, así como los extremos 5 'y 3' de la secuencia del intrón empalmado. [65] La secuencia 5 'es eliminada por la RNasa P , [66] mientras que el extremo 3' es eliminado por la enzima tRNasa Z. [67] Una excepción notable es la arqueona Nanoarchaeum equitans , que no posee una enzima RNasa P y tiene un promotor colocado de tal manera que la transcripción comienza en el extremo 5 'del tRNA maduro. [68] La cola 3 'CCA sin plantilla se añade mediante una nucleotidil transferasa . [69] Antes de que Los1 / Xpo-t exporten los ARNt al citoplasma , [70] [71] los ARNt se aminoacilan . [72] No se conserva el orden de los eventos de procesamiento. Por ejemplo, en la levadura , el empalme no se realiza en el núcleo sino en el lado citoplasmático de las membranas mitocondriales . [73]

No obstante, en marzo de 2021, los investigadores informaron evidencia que sugería que una forma preliminar de ARN de transferencia podría haber sido una molécula replicadora en el desarrollo temprano de la vida, o abiogénesis . [74] [75]

La existencia de ARNt fue planteada por primera vez por Francis Crick , basándose en la suposición de que debe existir una molécula adaptadora capaz de mediar en la traducción del alfabeto de ARN al alfabeto de proteínas. Paul C. Zamecnik y Mahlon Hoagland descubrieron el ARNt [76] Alex Rich y Don Caspar , dos investigadores de Boston, el grupo Jacques Fresco de la Universidad de Princeton y un grupo del Reino Unido en el King's College de Londres, llevaron a cabo una investigación significativa sobre la estructura a principios de la década de 1960 . [77] En 1965, Robert W. Holley de la Universidad de Cornell informó la estructura primaria y sugirió tres estructuras secundarias. [78] El ARNt fue cristalizado por primera vez en Madison, Wisconsin, por Robert M. Bock. [79] La estructura de la hoja de trébol fue determinada por varios otros estudios en los años siguientes [80] y finalmente se confirmó mediante estudios de cristalografía de rayos X en 1974. Dos grupos independientes, Kim Sung-Hou, que trabaja con Alexander Rich y un grupo británico encabezado por Aaron Klug , publicó los mismos hallazgos de cristalografía en un año. [81] [82]

  • Modelo de hoja de trébol de tRNA
  • Kim Sung-Hou
  • Besando tallo-lazo
  • ARNm
  • ARN e intrones no codificantes
  • Secuencia resbaladiza
  • tmRNA
  • Transferir estructuras similares a ARN
  • Traducción
  • tRNADB
  • Hipótesis del bamboleo
  • Aminoacil-tRNA

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  • tRNAdb (versión actualizada y completamente reestructurada de la compilación Spritzls tRNA)
  • vínculo del ARNt con enfermedades cardíacas y accidentes cerebrovasculares
  • GtRNAdb: colección de tRNA identificados a partir de genomas completos
  • HGNC: nomenclatura genética de los ARNt humanos
  • Molécula del mes © RCSB Protein Data Bank :
    • Transferencia de ARN
    • Aminoacil-tRNA sintetasas
    • Factores de alargamiento
  • Entrada Rfam para tRNA