La valina (símbolo Val o V ) [3] es un α- aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas. Contiene un grupo α- amino (que está en la forma -NH 3 + protonada en condiciones biológicas), un grupo de ácido α- carboxílico (que está en la forma -COO - desprotonada- en condiciones biológicas) y un grupo isopropilo de cadena lateral. , lo que lo convierte en un aminoácido alifático no polar . Es esencialen humanos, lo que significa que el cuerpo no puede sintetizarlo: debe obtenerse de la dieta. Las fuentes dietéticas humanas son alimentos que contienen proteínas, como carnes, productos lácteos, productos de soya, frijoles y legumbres. Está codificado por todos los codones que comienzan con GU (GUU, GUC, GUA y GUG).
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Nombres | |||
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Nombre IUPAC Valina | |||
Otros nombres Ácido 2-amino-3-metilbutanoico | |||
Identificadores | |||
Modelo 3D ( JSmol ) | |||
CHEBI | |||
CHEMBL | |||
ChemSpider | |||
DrugBank | |||
Tarjeta de información ECHA | 100.000.703 | ||
Número CE |
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KEGG | |||
PubChem CID | |||
UNII |
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Tablero CompTox ( EPA ) | |||
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Sonrisas
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Propiedades [2] | |||
Fórmula química | C 5 H 11 N O 2 | ||
Masa molar | 117,148 g · mol −1 | ||
Densidad | 1.316 g / cm 3 | ||
Punto de fusion | 298 ° C (568 ° F; 571 K) (descomposición) | ||
solubilidad en agua | soluble | ||
Acidez (p K a ) | 2,32 (carboxilo), 9,62 (amino) [1] | ||
Susceptibilidad magnética (χ) | -74,3 · 10 −6 cm 3 / mol | ||
Página de datos complementarios | |||
Estructura y propiedades | Índice de refracción ( n ), constante dieléctrica (ε r ), etc. | ||
Datos termodinámicos | Comportamiento de fase sólido-líquido-gas | ||
Datos espectrales | UV , IR , RMN , MS | ||
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |||
verificar ( ¿qué es ?) | |||
Referencias de Infobox | |||
Al igual que la leucina y la isoleucina , la valina es un aminoácido de cadena ramificada . En la anemia de células falciformes , un solo ácido glutámico en la β-globina se reemplaza por valina. Debido a que la valina es hidrófoba , mientras que el ácido glutámico es hidrófilo, este cambio hace que la hemoglobina sea propensa a una agregación anormal.
Historia y etimología
La valina fue aislada por primera vez de la caseína en 1901 por Hermann Emil Fischer . [4] El nombre valina proviene del ácido valérico , que a su vez lleva el nombre de la planta valeriana debido a la presencia del ácido en las raíces de la planta. [5] [6]
Nomenclatura
Según la IUPAC , los átomos de carbono que forman valina se numeran secuencialmente comenzando desde 1 que denota el carbono carboxilo , mientras que 4 y 4 'denotan los dos metilcarbonos terminales . [7]
Metabolismo
Fuente y biosíntesis
La valina, como otros aminoácidos de cadena ramificada, es sintetizada por plantas, pero no por animales. [8] Por lo tanto, es un aminoácido esencial en los animales y debe estar presente en la dieta. Los seres humanos adultos necesitan alrededor de 4 mg / kg de peso corporal al día. [9] Se sintetiza en plantas y bacterias a través de varios pasos a partir del ácido pirúvico . La parte inicial de la vía también conduce a la leucina . El α-cetoisovalerato intermedio sufre una aminación reductora con glutamato . Las enzimas involucradas en esta biosíntesis incluyen: [10]
- Acetolactato sintasa (también conocida como acetohidroxiácido sintasa)
- Isomerorreductasa de acetohidroxiácido
- Dihidroxiácido deshidratasa
- Valina aminotransferasa
Degradación
Como otros aminoácidos de cadena ramificada, el catabolismo de la valina comienza con la eliminación del grupo amino por transaminación , dando alfa-cetoisovalerato , un alfa- cetoácido , que se convierte en isobutiril-CoA mediante descarboxilación oxidativa por la cadena ramificada α -complejo cetoácido deshidrogenasa . [11] Esto se oxida aún más y se reordena a succinil-CoA , que puede entrar en el ciclo del ácido cítrico .
Síntesis
La valina racémica se puede sintetizar por bromación de ácido isovalérico seguida de aminación del derivado α-bromo [12]
- HO 2 CCH 2 CH (CH 3 ) 2 + Br 2 → HO 2 CCHBrCH (CH 3 ) 2 + HBr
- HO 2 CCHBrCH (CH 3 ) 2 + 2 NH 3 → HO 2 CCH (NH 2 ) CH (CH 3 ) 2 + NH 4 Br
Importancia médica
Resistencia a la insulina
La valina, al igual que otros aminoácidos de cadena ramificada, está asociada con la resistencia a la insulina: se observan niveles más altos de valina en la sangre de ratones, ratas y humanos diabéticos. [13] Los ratones alimentados con una dieta de privación de valina durante un día han mejorado la sensibilidad a la insulina, y la alimentación con una dieta de privación de valina durante una semana reduce significativamente los niveles de glucosa en sangre. [14] En ratones obesos y resistentes a la insulina inducidos por la dieta, una dieta con niveles reducidos de valina y otros aminoácidos de cadena ramificada resulta en una reducción de la adiposidad y una mejora de la sensibilidad a la insulina. [15] El catabolito de valina 3-hidroxiisobutirato promueve la resistencia a la insulina del músculo esquelético en ratones al estimular la captación de ácidos grasos en el músculo y la acumulación de lípidos. [16] En los seres humanos, una dieta restringida en proteínas reduce los niveles sanguíneos de valina y disminuye los niveles de glucosa en sangre en ayunas. [17]
Células madre hematopoyéticas
La valina dietética es esencial para la autorrenovación de las células madre hematopoyéticas (HSC), como lo demuestran los experimentos en ratones. [18] La restricción dietética de valina agota selectivamente las HSC repobladas a largo plazo en la médula ósea del ratón. Se logró un trasplante exitoso de células madre en ratones sin irradiación después de 3 semanas con una dieta restringida en valina. La supervivencia a largo plazo de los ratones trasplantados se logró cuando la valina se devolvió a la dieta gradualmente durante un período de 2 semanas para evitar el síndrome de realimentación .
Ver también
- Valinol
Referencias
- ^ Dawson, RMC, et al., Datos para la investigación bioquímica , Oxford, Clarendon Press, 1959.
- ^ Weast, Robert C., ed. (1981). Manual CRC de Química y Física (62ª ed.). Boca Raton, FL: CRC Press. pag. C-569. ISBN 0-8493-0462-8.
- ^ "Nomenclatura y simbolismo de aminoácidos y péptidos" . Comisión Conjunta IUPAC-IUB sobre Nomenclatura Bioquímica. 1983. Archivado desde el original el 9 de octubre de 2008 . Consultado el 5 de marzo de 2018 .
- ^ "valina" . Encyclopædia Britannica Online . Consultado el 6 de diciembre de 2015 .
- ^ "valina" . Diccionario en línea Merriam-Webster . Consultado el 6 de diciembre de 2015 .
- ^ "ácido valérico" . Diccionario en línea Merriam-Webster . Consultado el 6 de diciembre de 2015 .
- ^ Jones, JH, ed. (1985). Aminoácidos, péptidos y proteínas . Informes periódicos especializados. 16 . Londres: Royal Society of Chemistry . pag. 389. ISBN 978-0-85186-144-9.
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- ^ Mathews, Christopher K. (2000). Bioquímica . Van Holde, KE, Ahern, Kevin G. (3ª ed.). San Francisco, California: Benjamin Cummings. pag. 776. ISBN 0805330666. OCLC 42290721 .
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- ^ Fontana, Luigi; Cummings, Nicole E .; Arriola Apelo, Sebastián I .; Neuman, Joshua C .; Kasza, Ildiko; Schmidt, Brian A .; Cava, Edda; Spelta, Francesco; Tosti, Valeria (21 de junio de 2016). "La disminución del consumo de aminoácidos de cadena ramificada mejora la salud metabólica" . Informes de celda . 16 (2): 520–30. doi : 10.1016 / j.celrep.2016.05.092 . ISSN 2211-1247 . PMC 4947548 . PMID 27346343 .
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enlaces externos
- Espectro de valina MS
- Biosíntesis de isoleucina y valina
- Relación de la valina con los priones