Amilasa

Una amilasa ( / æ m ɪ l eɪ z / ) es una enzima que cataliza la hidrólisis de almidón (América Amylum ) en azúcares . La amilasa está presente en la saliva de los humanos y algunos otros mamíferos, donde comienza el proceso químico de digestión . Los alimentos que contienen grandes cantidades de almidón pero poca azúcar, como el arroz y las patatas , pueden adquirir un sabor ligeramente dulce a medida que se mastican porque la amilasa degrada parte de su almidón en azúcar. losel páncreas y las glándulas salivales producen amilasa ( alfa amilasa ) para hidrolizar el almidón de la dieta en disacáridos y trisacáridos que son convertidos por otras enzimas en glucosa para suministrar energía al cuerpo. Las plantas y algunas bacterias también producen amilasa. Las proteínas de amilasa específicas se designan con diferentes letras griegas. Todas las amilasas son glucósido hidrolasas y actúan sobre enlaces α-1,4- glucosídicos .

Clasificación

	α-amilasa	β-amilasa	γ-amilasa
Fuente	Animales, plantas, microbios	Plantas, microbios	Animales, microbios
Tejido	Saliva, páncreas	Semillas, frutos	Intestino delgado
Sitio de escisión	Enlace glucosídico α-1,4 aleatorio	Segundo enlace glucosídico α-1,4	Último enlace glucosídico α-1,4
Productos de reacción	Maltosa , dextrina , etc.	Maltosa	Glucosa
PH óptimo	5,6–5,8	5,4–5,5	4.0–4.5
Temperatura óptima en la elaboración de la cerveza	68–74 ° C (154–165 ° F)	58–65 ° C (136–149 ° F)	63–68 ° C (145–155 ° F)

α-amilasa

Las α-amilasas ( EC 3.2.1.1 ) ( CAS 9014-71-5) (nombres alternativos: 1,4-α- D -glucano glucanohidrolasa; glucogenasa) son metaloenzimas de calcio . Al actuar en ubicaciones aleatorias a lo largo de la cadena de almidón, la α-amilasa descompone los sacáridos de cadena larga , produciendo finalmente maltotriosa y maltosa a partir de amilosa , o maltosa, glucosa y "dextrina límite" de amilopectina . Pertenecen a la familia de las glucósido hidrolasa 13 .

Debido a que puede actuar en cualquier parte del sustrato , la α-amilasa tiende a actuar más rápidamente que la β-amilasa. En los animales , es una de las principales enzimas digestivas y su pH óptimo es de 6,7 a 7,0. ^[3]

En fisiología humana, tanto las amilasas salivales como las pancreáticas son α-amilasas.

La forma de α-amilasa también se encuentra en plantas, hongos ( ascomicetos y basidiomicetos ) y bacterias ( Bacillus ).

β-amilasa

Otra forma de amilasa, β-amilasa ( EC 3.2.1.2 ) (nombres alternativos: 1,4-α- D -glucano maltohidrolasa; glucogenasa; sacrogeno amilasa) también es sintetizada por bacterias , hongos y plantas . Trabajando desde el extremo no reductor, la β-amilasa cataliza la hidrólisis del segundo enlace glicosídico α-1,4, escindiendo dos unidades de glucosa ( maltosa ) a la vez. Durante la maduración de la fruta , la β-amilasa descompone el almidón en maltosa, lo que da como resultado el sabor dulce de la fruta madura. Pertenecen a la familia de las glucósidos hidrolasas 14 .

Tanto la α-amilasa como la β-amilasa están presentes en las semillas; La β-amilasa está presente en forma inactiva antes de la germinación , mientras que la α-amilasa y las proteasas aparecen una vez que ha comenzado la germinación. Muchos microbios también producen amilasa para degradar los almidones extracelulares. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos contenidos en el tracto digestivo . El pH óptimo para la β-amilasa es 4.0-5.0 ^[4]

γ-amilasa

γ-amilasa ( EC 3.2.1.3 ) (nombres alternativos: glucano 1,4- α-glucosidasa; amiloglucosidasa; exo -1,4-α-glucosidasa; glucoamilasa; α-glucosidasa lisosómica; 1,4-α- D- glucano glucohidrolasa) escindirá los enlaces glucosídicos α (1-6), así como el último enlace glucosídico α-1,4 en el extremo no reductor de la amilosa y la amilopectina , produciendo glucosa . La γ-amilasa tiene el pH óptimo más ácido de todas las amilasas porque es más activa alrededor del pH 3. Pertenecen a una variedad de diferentes familias de GH, como la familia de glucósido hidrolasa 15 en hongos, la familia de glucósido hidrolasa 31 de MGAM humanay la familia 97 de glucósido hidrolasa de formas bacterianas.

Usos

Fermentación

Las α- y β-amilasas son importantes en la elaboración de cerveza y licor elaborado a partir de azúcares derivados del almidón . En la fermentación , la levadura ingiere azúcares y excreta etanol . En la cerveza y algunos licores, los azúcares presentes al comienzo de la fermentación se han producido "machacando" granos u otras fuentes de almidón (como las patatas ). En la elaboración de cerveza tradicional, la cebada malteada se mezcla con agua caliente para crear un " puré", que se mantiene a una temperatura determinada para permitir que las amilasas del grano malteado conviertan el almidón de la cebada en azúcares. Las diferentes temperaturas optimizan la actividad de la alfa o beta amilasa, lo que da como resultado diferentes mezclas de azúcares fermentables y no fermentables. Al seleccionar la temperatura del macerado y la proporción de grano a agua, un cervecero puede cambiar el contenido de alcohol, la sensación en boca , el aroma y el sabor de la cerveza terminada.

En algunos métodos históricos de producción de bebidas alcohólicas, la conversión del almidón en azúcar comienza cuando el cervecero mastica el grano para mezclarlo con la saliva. ^[5] Esta práctica se sigue practicando en la producción casera de algunas bebidas tradicionales, como el chhaang en el Himalaya, la chicha en los Andes y el kasiri en Brasil y Surinam .

Aditivo de harina

Las amilasas se utilizan en la fabricación de pan y para descomponer los azúcares complejos, como el almidón (que se encuentra en la harina ), en azúcares simples. La levadura luego se alimenta de estos azúcares simples y los convierte en los productos de desecho de etanol y dióxido de carbono . Esto imparte sabor y hace que el pan se levante. Si bien las amilasas se encuentran naturalmente en las células de levadura, la levadura necesita tiempo para producir suficientes de estas enzimas para descomponer cantidades significativas de almidón en el pan. Esta es la razón de las masas de fermentación prolongada como la masa madre . Las técnicas modernas de panificación han incluido amilasas (a menudo en forma de cebada malteada ) en el mejorador del pan., lo que hace que el proceso sea más rápido y más práctico para uso comercial. ^[6]^{[ verificación fallida ]}

La α-amilasa se incluye a menudo como un ingrediente en la harina molida comercialmente envasada. Los panaderos con una exposición prolongada a la harina enriquecida con amilasa corren el riesgo de desarrollar dermatitis ^[7] o asma . ^[8]

Biología Molecular

En biología molecular , la presencia de amilasa puede servir como un método adicional de selección para la integración exitosa de una construcción informadora además de la resistencia a los antibióticos . Como los genes indicadores están flanqueados por regiones homólogas del gen estructural de la amilasa, la integración exitosa interrumpirá el gen de la amilasa y evitará la degradación del almidón, que es fácilmente detectable mediante la tinción con yodo .

Usos médicos

La amilasa también tiene aplicaciones médicas en el uso de la terapia de reemplazo de enzimas pancreáticas (PERT). Es uno de los componentes de Sollpura ( liprotamase ) que ayuda en la descomposición de los sacáridos en azúcares simples. ^[9]

Otros usos

Se ha probado un inhibidor de la alfa-amilasa, llamado faseolamina , como posible ayuda dietética . ^[10]

Cuando se usa como aditivo alimentario , la amilasa tiene el número E E1100 y puede derivarse del páncreas de cerdo o de hongos mohos .

La amilasa baciliar también se usa en detergentes para ropa y lavavajillas para disolver almidones de telas y platos.

Los trabajadores de la fábrica que trabajan con amilasa para cualquiera de los usos anteriores tienen un mayor riesgo de asma ocupacional . Del cinco al nueve por ciento de los panaderos tienen una prueba cutánea positiva, y de un cuarto a un tercio de los panaderos con problemas respiratorios son hipersensibles a la amilasa. ^[11]

Hiperamilasemia

La amilasa del suero sanguíneo se puede medir con fines de diagnóstico médico . Una concentración superior a la normal puede reflejar cualquiera de varias afecciones médicas, incluida la inflamación aguda del páncreas (puede medirse al mismo tiempo que la lipasa más específica ), ^[12] úlcera péptica perforada , torsión de un quiste ovárico , estrangulación , íleo , mesentérico isquemia , macroamilasemia y paperas . La amilasa se puede medir en otros fluidos corporales, incluida la orina y el peritoneo. líquido.

Un estudio de enero de 2007 de la Universidad de Washington en St. Louis sugiere que las pruebas de saliva de la enzima podrían usarse para indicar déficits de sueño , ya que la enzima aumenta su actividad en correlación con el tiempo que un sujeto ha estado privado de sueño. ^[13]

Historia

En 1831, Erhard Friedrich Leuchs (1800-1837) describió la hidrólisis del almidón por la saliva, debido a la presencia de una enzima en la saliva, " ptialina ", una amilasa. ^[14]^[15] fue nombrado por el nombre griego antiguo de la saliva: πτύαλον - ptyalon.

La historia moderna de las enzimas comenzó en 1833, cuando los químicos franceses Anselme Payen y Jean-François Persoz aislaron un complejo de amilasa de la cebada en germinación y lo llamaron " diastasa ". ^[16]^[17] Es a partir de este término que todos los nombres de enzimas posteriores tienden a terminar en el sufijo -asa.

En 1862, Alexander Jakulowitsch Danilewsky (1838-1923) separó la amilasa pancreática de la tripsina . ^[18]^[19]

Evolución

Amilasa salival

Los sacáridos son una fuente alimenticia rica en energía. Los polímeros grandes, como el almidón, son parcialmente hidrolizados en la boca por la enzima amilasa antes de dividirse en azúcares. Muchos mamíferos han visto grandes expansiones en el número de copias del gen de la amilasa. Estas duplicaciones permiten que la amilasa pancreática AMY2 vuelva a dirigirse a las glándulas salivales, lo que permite que los animales detecten el almidón por gusto y digieran el almidón de manera más eficiente y en mayores cantidades. Esto ha sucedido de forma independiente en ratones, ratas, perros, cerdos y, lo que es más importante, en humanos después de la revolución agrícola. ^[20]

Después de la revolución agrícola hace 12.000 años, la dieta humana comenzó a cambiar más hacia la domesticación de plantas y animales en lugar de la caza y la recolección . El almidón se ha convertido en un elemento básico de la dieta humana.

A pesar de los beneficios obvios, los primeros humanos no poseían amilasa salival, una tendencia que también se observa en parientes evolutivos del ser humano, como los chimpancés y los bonobos , que poseen una o ninguna copia del gen responsable de producir la amilasa salival. ^[21]

Como en otros mamíferos, la alfa-amilasa AMY2 pancreática se duplicó varias veces. Un evento le permitió desarrollar la especificidad salival, lo que llevó a la producción de amilasa en la saliva (denominada en humanos como AMY1 ). La región 1p21.1 del cromosoma 1 humano contiene muchas copias de estos genes, denominados AMY1A , AMY1B , AMY1C , AMY2A , AMY2B , etc. ^[22]

Sin embargo, no todos los seres humanos poseen el mismo número de copias del gen AMY1 . Las poblaciones que se sabe que dependen más de los sacáridos tienen un mayor número de copias de AMY1 que las poblaciones humanas que, en comparación, consumen poco almidón. El número de copias del gen AMY1 en humanos puede variar desde seis copias en grupos agrícolas como los europeos-americanos y japoneses (dos poblaciones con alto contenido de almidón) hasta solo dos o tres copias en sociedades de cazadores-recolectores como Biaka , Datog y Yakuts . ^[22]

La correlación que existe entre el consumo de almidón y el número de copias de AMY1 específicas de la población sugiere que se han seleccionado más copias de AMY1 en poblaciones con alto contenido de almidón por selección natural y se ha considerado el fenotipo favorable para esos individuos. Por lo tanto, es más probable que el beneficio de que un individuo posea más copias de AMY1 en una población alta en almidón aumente la aptitud y produzca una descendencia más sana y en forma. ^[22]

Este hecho es especialmente evidente cuando se comparan poblaciones geográficamente cercanas con diferentes hábitos alimenticios que poseen un número diferente de copias del gen AMY1 . Tal es el caso de algunas poblaciones asiáticas que se ha demostrado que poseen pocas copias de AMY1 en relación con algunas poblaciones agrícolas en Asia. Esto ofrece una fuerte evidencia de que la selección natural ha actuado sobre este gen en oposición a la posibilidad de que el gen se haya propagado a través de la deriva genética. ^[22]

Las variaciones del número de copias de amilasa en los perros reflejan las de las poblaciones humanas, lo que sugiere que adquirieron las copias adicionales mientras seguían a los humanos. ^[23] A diferencia de los humanos cuyos niveles de amilasa dependen del contenido de almidón en la dieta, los animales salvajes que comen una amplia variedad de alimentos tienden a tener más copias de amilasa. Esto puede tener que ver principalmente con la detección de almidón en lugar de con la digestión. ^[20]

Referencias

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