En biología molecular, la 3 relacionada con la autofagia (Atg3) es la enzima E2 para el proceso de lipidación de LC3 . [1] Es esencial para la autofagia . El complejo de superproteínas, el complejo Atg16L, consta de múltiples conjugados Atg12-Atg5. Atg16L tiene un papel similar al de E3 en la reacción de lipidación de LC3. El intermedio activado, LC3-Atg3 (E2), se recluta en el sitio donde tiene lugar la lipidación. [2]
Atg3 cataliza la conjugación de Atg8 y fosfatidiletanolamina (PE). Atg3 tiene un pliegue alfa/beta, y su región central es topológicamente similar a las enzimas E2 canónicas . Atg3 tiene dos regiones insertadas en la región central y otra con una estructura alfa-helicoidal larga que sobresale de la región central hasta 30 A. [3] Interactúa con atg8 a través de un enlace tioéster intermedio entre Cys-288 y el C- terminal Gly de atg8. También interactúa con la región C-terminal de la enzima atg7 similar a E1.
La autofagocitosis es un proceso inducido por inanición responsable del transporte de proteínas citoplasmáticas al lisosoma/vacuola. Atg3 es un modificador similar a la ubiquitina que es topológicamente similar a la enzima canónica E2. [4] Cataliza la conjugación de Atg8 y fosfatidiletanolamina. [5]
Atg3 consta de tres dominios, un dominio N-terminal , un dominio catalítico y un dominio C-terminal . El dominio catalítico contiene un residuo de cisteína dentro de un motivo HPC , este es el supuesto residuo del sitio activo para el reconocimiento de la subunidad Apg5 del complejo de autofagosoma . [6] Es probable que el pequeño dominio C-terminal sea una región de unión distinta para la estabilidad del complejo de autofagosoma . [7] Lleva un motivo de secuencia FLKF conservado muy característico .