Carlos Simmerling es profesor titular de Química en la Universidad Estatal de Nueva York en Stony Brook . Es Director Asociado del Centro Louis y Beatrice Laufer de Biología Física y Cuantitativa . Simmerling recibió su Licenciatura en Artes en 1991 de la Universidad de Illinois en Chicago y luego su Doctorado en 1994 de la misma institución. Su trabajo postdoctoral lo realizó en la Universidad de California, San Francisco bajo la dirección de Peter Kollman . Su principal campo de interés es la biología estructural computacional con un enfoque en métodos de muestreo conformacional y predicción de la estructura de proteínas.. Es miembro del equipo de desarrollo de AMBER . [1]
El Dr. Simmerling dirige un equipo de investigadores en el desarrollo de nuevos algoritmos y programas para la simulación precisa y eficiente de grandes sistemas biomoleculares utilizando computadoras de última generación. Su innovador trabajo básico en el campo de la química computacional y la biología estructural ya está teniendo un tremendo impacto en la biotecnología, la química médica y el diseño de fármacos. Usando simulaciones por computadora en 2002, el equipo predijo correctamente cómo una proteína se pliega en su forma final puramente a partir de su código genético. [2] Al pronosticar cómo se verían estas moléculas de vida a partir de su secuencia genética, el equipo recibió atención mundial por resolver uno de los desafíos más importantes en la biología posgenómica.
La importancia del descubrimiento de Simmerling radica en la forma de la proteína, que determina su función. Una molécula de proteína adquiere su forma a medida que su larga cadena de aminoácidos se pliega en una masa tridimensional compacta. Si bien cada tipo de proteína adopta un pliegue diferente, las listas de genomas no brindan a los investigadores la estructura de la forma plegada.
Actualmente, los investigadores utilizan técnicas experimentales laboriosas para revelar las posiciones de cada átomo en la proteína, y solo se han determinado estructuras para una pequeña fracción de las proteínas conocidas. Esta información permite a los investigadores comprender la función de la proteína, determinar por qué las variaciones del genoma pueden provocar enfermedades y sirve como base para el diseño de fármacos que modifican la función de la proteína.
Los investigadores han pensado durante mucho tiempo que era posible predecir la estructura de una proteína usando computadoras para simular cómo se doblan las cadenas, sabiendo cómo los aminoácidos tienden a atraerse o repelerse entre sí. Sin embargo, debido a que el proceso de plegamiento es extremadamente complejo, ningún investigador había podido predecir con éxito la estructura de una proteína a partir de datos genéticos. Eso fue antes de la solución de Simmerling: construyó un sistema informático personalizado con más de 100 PC y desarrolló un software para simular directamente los cambios que experimenta la proteína mientras busca su plegamiento óptimo.
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