Proteína de choque térmico 90 kDa alfa (citosólico), miembro A1
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HSP90AA1
Proteína HSP90AA1 PDB 1byq.png
Estructuras disponibles
PDBBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Lista de códigos de identificación de PDB

1BYQ , 1OSF , 1UY6 , 1UY7 , 1UY8 , 1UY9 , 1UYC , 1UYD , 1UYE , 1UYF , 1UYG , 1UYH , 1UYI , 1UYK , 1UYL , 1YC1 , 1YC3 , 1YC4 , 1YER , 1SI , 1YET , 2BSM , 2BT0 , 2BYH , 2BYI , 2BZ5 , 2C2L, 2CCS , 2CCT , 2CCU , 2FWY , 2FWZ , 2JJC , 2K5B , 2QF6 , 2QFO , 2QG0 , 2QG2 , 2UWD , 2VCI , 2VCJ , 2WI1 , 2WI2 , 2WI3 , 2WI4 , 2WI5 , 2WI6 , 2WI7 , 2XAB , 2XDK , 2XDS , 2XDU , 2XDX ,2XHR , 2XHT , 2XHX , 2XJG , 2XJJ , 2XJX , 2XK2 , 2YE2 , 2YE3 , 2YE4 , 2YE5 , 2YE6 , 2YE7 , 2YE8 , 2YE9 , 2YEA , 2YEB , 2YEC , 2YED , 2YEE , 2YEF , 2YEG , 2YEH , 2YEI , 2YEJ , 2YI0 , 2YI5, 2YI6 , 2YI7 , 2YJW , 2YJX , 2YK2 , 2YK9 , 2YKB , 2YKC , 2YKE , 2YKI , 2YKJ , 3B24 , 3B25 , 3B26 , 3B27 , 3B28 , 3BM9 , 3BMY , 3D0B , 3EKO , 3EKR , 3FT5 , 3FT8 , 3HEK , 3HHU , 3HYY ,3HYZ , 3HZ1 , 3HZ5 , 3INW , 3INX , 3K97 , 3K98 , 3K99 , 3MNR , 3O0I , 3OW6 , 3OWB , 3OWD , 3Q6M , 3Q6N , 3QDD , 3QTF , 3R4M , 3R4N , 3R4O , 3R4P , 3R91 , 3R92 , 3RKZ , 3RLP , 3RLQ , 3RLR, 3T0H , 3T0Z , 3T10 , 3T1K , 3T2S , 3TUH , 3VHA , 3VHC , 3VHD , 3WHA , 3WQ9 , 4AIF , 4AWO , 4AWP , 4AWQ , 4B7P , 4BQJ , 4CGQ , 4CGU , 4CGV , 4CGW , 4CWF , 4CWN , 4CWO , 4CWP , 4CWQ ,4CWR , 4CWS , 4CWT , 4EEH , 4EFT , 4EFU , 4EGH , 4EGI , 4EGK , 4FCP , 4FCQ , 4FCR , 4HY6 , 4JQL , 4L8Z , 4L90 , 4L91 , 4L93 , 4L94 , 4LWE , 4LWF , 4LWG , 4LWH , 4LWI , 4NH7 , 4NH8 , 4O04, 4O05 , 4O07 , 4O0B , 4R3M , 4U93 , 4W7T , 4XIP , 4XIQ , 4XIR , 4XIT , 4YKT , 4YKW , 4YKU , 4YKQ , 4YKY , 4YKR , 4YKX , 4YKZ , 2BUG , 5CF0 , 2BUGH55 , 4CF0 ,

Identificadores
AliasHSP90AA1 , EL52, HSP86, HSP89A, HSP90A, HSP90N, HSPC1, HSPCA, HSPCAL1, HSPCAL4, HSPN, Hsp89, Hsp90, LAP-2, LAP2, HEL-S-65p, proteína de choque térmico 90 kDa alfa, proteína de choque térmico 90 kDa familia alfa miembro de clase A 1, proteína de choque térmico 90 familia alfa miembro de clase A 1, Hsp103
Identificaciones externasOMIM : 140571 MGI : 96250 HomoloGene : 68464 GeneCards : HSP90AA1
Ubicación de genes ( humanos )
Chr.Cromosoma 14 (humano) [1]
Banda14q32.31Comienzo102.080.742 pb [1]
Fin102,139,699 pb [1]
Patrón de expresión de ARN




Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes
Función molecular• de nucleótidos de unión
• actividad homodimerización proteína
• unión proteína desplegada
• histona desacetilasa de unión
• regulador de la actividad sintasa de óxido nítrico
• actividad ATPasa
• GO: proteína de unión 0001948
• MHC de clase II de la proteína complejo de unión
• proteína de unión idénticos
• unión GTPasa
• unión TPR dominio
• la actividad proteína tirosina quinasa
• ARN de unión
• de unión de ATP
• ADN polimerasa de unión
• proteína tirosina quinasa de unión
• desordenada unión específica de dominio
• proteína ubiquitina ligasa vinculante
• proteína tau de unión
• La unión a proteínas andamio
Componente celular• citosol
• luz de vesícula endocítica
• membrana
• melanosoma
• vaina de mielina
• membrana celular
• estructura anatómica intracelular
• membrana volante
• región extracelular
• luz lisosomal
• exosoma extracelular
• núcleo
• nucleoplasma
• luz de gránulos secretores
• luz de gránulos ricos en ficolin-1
• citoplasma
• superficie celular
• complejo que contiene proteínas
• cuerpo celular neuronal
• cono de crecimiento dendrítico
• cono de crecimiento axonal
• región perinuclear del citoplasma
Proceso biológico• Autofagia mediada por chaperona
• Inserción de proteínas en la membrana externa mitocondrial
• Ensamblaje del complejo proteico mediado por chaperonas
• Vía de señalización del receptor Fc-gamma involucrada en la fagocitosis
• Respuesta al antibiótico
• Regulación positiva del proceso biosintético del óxido nítrico
• Regulación de la ubiquitinación de proteínas
• Regulación del nítrico -actividad de la óxido-sintasa
• respuesta al estrés
• transporte mitocondrial
• endocitosis mediada por receptores
• respuesta a la proteína desplegada
• vía de señalización del receptor del factor de crecimiento endotelial vascular
• transición G2 / M del ciclo celular mitótico
• plegamiento de proteínas
• replegamiento de proteínas
• desplegamiento de la proteína
• regulación de la respuesta celular al calor
• respuesta al frío
• regulación de montaje complejo que contiene proteínas
• transducción de señales
• peptidil-tirosina fosforilación
• erbB2 vía de señalización
• mantenimiento de los telómeros a través de la telomerasa
• respuesta al calor
• desgranulación de neutrófilos
• estabilización de proteínas
• regulación positiva de la actividad de la telomerasa
• basal ciliar acoplamiento membrana cuerpo-plasma
• telomerasa holoenzima complejo montaje
• regulación de la transición G2 / M del ciclo celular mitótico
• regulación positiva de la fosforilación de proteínas
• mediada por citoquinas vía de señalización
• nervioso neurona sistema axonogenesis centro
• establecimiento de la polaridad celular
• regulación positiva de polimerización de proteínas
• regulación positiva de la fosforilación de peptidil-serina
• respuesta celular al calor
• extensión del axón
• regulación positiva de la señalización de la proteína quinasa B
• regulación positiva de la actividad de la proteína quinasa tau
• regulación positiva del proceso catabólico de proteínas celulares
• regulación de la localización de proteínas celulares
Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entrez

3320

15519

Ensembl

ENSG00000080824

ENSMUSG00000021270

UniProt

P07900

P07901

RefSeq (ARNm)

NM_001017963
NM_005348

NM_010480

RefSeq (proteína)

NP_001017963
NP_005339

NP_034610

Ubicación (UCSC)Crónicas 14: 102,08 - 102,14 Mbn / A
Búsqueda en PubMed[2][3]
Wikidata
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La proteína de choque térmico HSP 90-alfa es una proteína que en humanos está codificada por el gen HSP90AA1 . [4] [5]

Función

El gen, HSP90AA1, codifica la proteína alfa de choque térmico de 90 kDa inducible por estrés humano (Hsp90A). Complementada por el parálogo Hsp90B expresado constitutivamente que comparte más del 85% de identidad de secuencia de aminoácidos, la expresión de Hsp90A se inicia cuando una célula experimenta estrés proteotóxico. Una vez expresados, los dímeros de Hsp90A funcionan como chaperonas moleculares que unen y pliegan otras proteínas en sus estructuras funcionales tridimensionales. Esta capacidad de chaperón molecular de Hsp90A es impulsada por un ciclo de reordenamientos estructurales alimentados por la hidrólisis de ATP. La investigación actual sobre Hsp90A se centra en su papel como objetivo farmacológico debido a su interacción con un gran número de proteínas promotoras de tumores y su papel en la adaptación al estrés celular.

Estructura genética

La HSP90AA1 humana está codificada en la hebra del complemento del cromosoma 14q32.33 y se extiende por más de 59 kpb. Existen varios pseudogenes de HSP90AA1 en todo el genoma humano ubicados en los cromosomas 3, 4, 11 y 14. [6] El gen HSP90AA1 codifica dos transcripciones de ARNm distintas iniciadas desde sitios de inicio de transcripción (TSS) separados. Actualmente no se han verificado variantes de empalme de ARNm de HSP90AA1. La variante de transcripción 1 (TV1, NM_001017963.2) codifica la isoforma 1 de 854 aminoácidos observada con poca frecuencia de Hsp90A (NP_001017963) a partir de una transcripción de ARNm de 3.887 pb que contiene 12 exones que abarcan 59.012 pb. La variante de transcripción 1 se encuentra directamente al lado del gen WDR20, que está codificado en la hebra codificante opuesta. La variante de transcripción 2 (TV2, NM_005348.3) codifica la bien estudiada isoforma 2 de 732 aminoácidos (NP_005339) a partir de una transcripción de ARNm de 3.366 pb que contiene 11 exones que abarcan 6.438 pb. DYNC1H1 codifica el producto génico en el otro lado de HSP90AA1, que casualmente se ha encontrado que interactúa con Hsp90A.Hsp90A TV1 y TV2 son idénticos excepto por 112 aminoácidos adicionales en el extremo N-terminal de la isoforma 1 codificada por sus 2 primeros exones. Actualmente no se comprende la función del dominio N-terminal extendido en la isoforma 1. Esta información se recopiló tanto del NCBI Gene como del UCSC Genome Browser.

Expresión

A pesar de compartir una secuencia de aminoácidos similar, la expresión de Hsp90A está regulada de manera diferente a la de Hsp90B. Hsp90A es la isoforma inducible por estrés, mientras que Hsp90B se expresa constitutivamente. Varios elementos de choque térmico (HSE) se encuentran aguas arriba de Hsp90A, lo que permite su expresión inducible. Los niveles de ARN medidos en líneas celulares recolectadas de pacientes con cáncer, así como en tejido normal, se pueden encontrar en The Human Protein Atlas.

Promotor

Actualmente se entiende que la transcripción del gen HSP90AA1 es inducida por estrés a través de la unión del factor de transcripción maestro (TF) HSF1 al promotor HSP90AA1 [7] Sin embargo, varios estudios enfocados del promotor HSP90AA1 junto con un análisis global extenso del genoma humano indican que varios otros complejos de transcripción regulan la expresión del gen HSP90AA1. La expresión del gen HSP90AA1 de mamífero junto con HSP90AB1 se caracterizó por primera vez en células de ratón transformadas en las que se demostró que HSP90AB1 se expresa constitutivamente 2,5 veces más que HSP90AA1 en condiciones normales. Sin embargo, tras el choque térmico, la expresión de HSP90AA1 aumentó 7,0 veces, mientras que HSP90AB1 aumenta sólo 4,5 veces. [8] El análisis detallado del promotor HSP90AA1 muestra que hay 2 elementos de choque térmico (HSE) dentro de 1200 pb del sitio de inicio de la transcripción. [9] [10] El HSE distal es necesario para la inducción del choque térmico y el HSE proximal funciona como un potenciador permisivo. Este modelo está respaldado por el análisis ChIP-SEQ de células en condiciones normales en las que HSF1 se encuentra unido al HSE proximal y no se detecta en el HSE distal. También se encuentra que el protooncogén MYC induce la expresión del gen HSP90AA1 y se une proximalmente al TSS, como se verifica mediante ChIP-SEQ. El agotamiento de la expresión de Hsp90A indica que se requiere HSP90AA1 para la transformación impulsada por MYC. [11] En las células de cáncer de mama, la hormona del crecimiento prolactina induce la expresión de HSP90AA1 a través de STAT5. [12]NF-κB o RELA también inducen la expresión de HSP90AA1, lo que posiblemente explica la capacidad de pro-supervivencia de la transcripción dirigida por NF-κB. [13] Por el contrario, STAT1, el supresor de proto-tumor, inhibe la expresión inducida por estrés de HSP90AA1. [14] Además de estos hallazgos, el análisis de ChIP-SEQ del genoma humano indica que al menos 85 TF únicos se unen a las huellas de ARN polimerasa II (POLR2A) asociadas con las regiones promotoras que impulsan la expresión de ambas variantes de transcripción de HSP90AA1. [15] [16] [17] [18] Esto indica que la expresión del gen HSP90AA1 puede ser altamente regulada y compleja.

Interactome

Se predice que Hsp90A y Hsp90B combinados interactúan con el 10% del proteoma eucariota. [19] En los seres humanos, esto representa una red de aproximadamente 2000 proteínas que interactúan. En la actualidad, se han documentado experimentalmente más de 725 interacciones tanto para HSP90A como para Hsp90B. [20] [21] Esta conectividad permite que Hsp90 funcione como un centro de red que une diversas redes de interacción de proteínas. Dentro de estas redes, Hsp90 se especializa principalmente en mantener y regular proteínas involucradas en la transducción de señales o procesamiento de información. Estos incluyen factores de transcripción que inician la expresión génica, quinasas que transmiten información mediante la modificación postraduccional de otras proteínas y ligasas E3 que se dirigen a proteínas para su degradación a través del proteosoma. De hecho, un estudio reciente que utiliza el método LUMIER ha demostrado que la Hsp90B humana interactúa con el 7% de todos los factores de transcripción, el 60% de todas las quinasas y el 30% de todas las ligasas E3. [22] Otros estudios han demostrado que Hsp90 interactúa con varias proteínas estructurales, componentes ribosomales y enzimas metabólicas. [23] [24]También se ha descubierto que la Hsp90 interactúa con una gran cantidad de proteínas virales, incluidas las del VIH y el EBOLA. [25] [26] Esto sin mencionar las numerosas co-chaperonas que modulan y dirigen la actividad de HSP90. [27] Pocos estudios se han centrado en discernir las interacciones proteicas únicas entre Hsp90A y HSP90B. [28] [29] El trabajo realizado en huevos y levadura de Xenopus ha demostrado que Hsp90A y Hsp90B difieren en las interacciones de la co-chaperona y el cliente. [30] [31] Sin embargo, se entiende poco acerca de las funciones únicas delegadas a cada parálogo humano. El laboratorio de Picard ha agregado todos los datos de interacción de Hsp90 disponibles en el sitio web de Hsp90Int.DB. [32] El análisis de ontología génica de los interactomas Hsp90A y Hsp90B indica que cada parálogo está asociado con procesos biológicos, funciones moleculares y componentes celulares únicos.

Se ha demostrado que la proteína de choque térmico de 90 kDa alfa (citosólico), miembro A1, interactúa con:

  • AHSA1 , [33]
  • AKT1 , [34] [35] [36]
  • AR , [37] [38]
  • C-Raf , [39] [40]
  • CDC37 , [41] [42]
  • DAP3 , [43]
  • EPRS , [44]
  • ERN1 , [45]
  • ESR1 [46] [47]
  • FKBP5 , [48]
  • GNA12 , [49]
  • GUCY1B3 , [50]
  • HER2 / neu , [51] [52]
  • HSF1 , [46] [53]
  • Hop , [54] [55]
  • NOS3 , [50] [56] [57]
  • NR3C1 , [43] [58] [59] [60] [61] [62] [63]
  • P53 , [64] [65] [66]
  • PIM1 , [67]
  • PPARA , [68]
  • SMYD3 , [69]
  • STK11 , [70]
  • TGFBR1 , [71]
  • TGFBR2 , [71] y
  • TERT . [34] [35]

Modificaciones postraduccionales

Las modificaciones postraduccionales tienen un gran impacto en la regulación de Hsp90. La fosforilación, acetilación, S-nitrosilación, oxidación y ubiquitinación son formas en las que Hsp90 se modifica para modular sus múltiples funciones. Puede encontrar un resumen de estos sitios en PhosphoSitePlus. [72] Muchos de estos sitios se conservan entre Hsp90A y Hsp90B. Sin embargo, hay algunas distinciones entre los dos que permiten que Hsp90A realice funciones específicas.

Se ha demostrado que la fosforilación de Hsp90 afecta su unión a los clientes, co-chaperonas y nucleótidos. [73] [74] [75] [76] [77] [78] Se ha demostrado que se produce la fosforilación específica de residuos de Hsp90A. Estos sitios de fosforilación únicos señalan a Hsp90A para funciones como la secreción, le permiten ubicarse en regiones de daño del ADN e interactuar con co-chaperonas específicas. [73] [76] [79] [80] La hiperacetilación también ocurre con Hsp90A, lo que conduce a su secreción y aumenta la invasividad del cáncer. [81]

Significación clínica

La expresión de Hsp90A también se correlaciona con el pronóstico de la enfermedad. Se encuentran niveles elevados de Hsp90A en leucemia, cánceres de mama y páncreas, así como en pacientes con enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC). [82] [83] [84] [85] [86] En células T humanas, la expresión de HSP90AA1 aumenta por las citocinas IL-2, IL-4 e IL-13. [87] HSP90, junto con otras chaperonas y co-chaperonas conservadas que interactúan para salvaguardar la proteostasis, está reprimida en los cerebros humanos envejecidos. Se descubrió que esta represión se exacerba aún más en los cerebros de pacientes con enfermedades neurodegenerativas de inicio de la edad como la enfermedad de Alzheimer o la enfermedad de Huntington. [88]

Cáncer

Durante las últimas dos décadas, HSP90 se ha convertido en un objetivo intrigante en la guerra contra el cáncer. HSP90 interactúa y es compatible con numerosas proteínas que promueven la oncogénesis, lo que distingue a Hsp90 como un habilitador del cáncer, ya que se considera esencial para la transformación y progresión maligna. Además, a través de sus interactomas extensos, ambos parálogos están asociados con cada sello distintivo del cáncer. [89] [90] Sin embargo, el gen HSP90AA1 no está alterado en la mayoría de los tumores según el Atlas del genoma del cáncer (TCGA). Actualmente, el cáncer de vejiga tiene el mayor número de alteraciones seguido del cáncer de páncreas. [91] [92] Esto puede no ser una sorpresa, ya que los niveles generales de expresión de Hsp90 se mantienen a un nivel tan alto en comparación con la mayoría de las demás proteínas dentro de la célula. [93]por lo tanto, es posible que el aumento adicional de los niveles de Hsp90 no proporcione ningún beneficio para el crecimiento del cáncer. Además, la secuenciación del genoma completo en todos los tipos de tumores y líneas de células cancerosas revela que actualmente hay 115 mutaciones diferentes dentro del marco de lectura abierto de HSP90AA1. Sin embargo, se desconocen los efectos de estas mutaciones sobre la función de HSP90A. Sorprendentemente, en varios tumores, el gen HSP90AA1 está delecionado de manera homocigótica, lo que sugiere que estos tumores pueden tener un nivel reducido de malignidad. Esto está respaldado por un análisis comparativo de todo el genoma de 206 pacientes con cáncer gástrico que informaron que la pérdida de HSP90AA1 se asocia de hecho con resultados favorables después de la cirugía sola. [94] Esto respalda la posibilidad de que la ausencia de Hsp90A en las biopsias tumorales pueda servir como un biomarcador de resultados clínicos positivos.[95] [96] Biológicamente, Hsp90A difiere de Hsp90B en que actualmente se entiende que Hsp90A funciona como un agente extracelular secretado en la cicatrización e inflamación de heridas, además de sus funciones intracelulares. Estos dos procesos a menudo son secuestrados por el cáncer, lo que permite la motilidad, la metástasis y la extravasión de las células malignas. [97] La investigación actual sobre el cáncer de próstata indica que la Hsp90A extracelular transduce señales que promueven la inflamación crónica de los fibroblastos asociados al cáncer. Se entiende que esta reprogramación del medio extracelular que rodea a las células de adenocarcinoma malignas estimula la progresión del cáncer de próstata. HSP90A extracelular induce inflamación a través de la activación de los programas de transcripción NF-κB (RELA) y STAT3 que incluyen las citocinas proinflamatorias IL-6 e IL-8. [98] Casualmente, NF-κB también induce la expresión de Hsp90A., [13]proporcionando así un modelo en el que la Hsp90A recién expresada también se secretaría a partir del fibroblasto estimulado, creando así bucles de retroalimentación autocrina y paracrina positivos que dan como resultado una tormenta inflamatoria en el sitio de la malignidad. Este concepto requiere mayor atención, ya que puede explicar la correlación de niveles elevados de Hsp90A en el plasma de pacientes con etapas avanzadas de malignidad. [79]

Inhibidores de Hsp90

Las células cancerosas explotan la Hsp90 para respaldar las oncoproteínas activadas, incluidas muchas quinasas y factores de transcripción. Estos clientes a menudo están mutados, amplificados o translocados en la malignidad, y Hsp90 actúa para amortiguar estas tensiones celulares inducidas por la transformación maligna. [89] [90] La inhibición de Hsp90 conduce a la degradación o inestabilidad de muchas de sus proteínas clientes. [99] Por lo tanto, Hsp90 se ha convertido en un objetivo atractivo para la terapia del cáncer. Como ocurre con todas las ATPasas, la unión e hidrólisis de ATP es esencial para la función de chaperón de Hsp90 in vivo. Los inhibidores de Hsp90 interfieren con este ciclo en sus primeras etapas al reemplazar el ATP, lo que conduce a la ubiquitinación regulada y la degradación mediada por proteasoma de la mayoría de las proteínas cliente. [100] [101]Como tal, la bolsa de unión a nucleótidos sigue siendo la más susceptible de generar inhibidores. [102] [103] [104] [105] [106] [107] [108] [109] [110] [111] [112] [113] [114] [115] [116] Hasta la fecha, existen En la actualidad, 23 ensayos oncológicos de inhibidores de Hsp90 activos y 13 inhibidores de HSP90 se encuentran en evaluación clínica en pacientes con cáncer, 10 de los cuales han ingresado a la clínica en los últimos años. [117] Si bien el bolsillo de unión a nucleótidos N-terminal de Hsp90 se ha estudiado más ampliamente y, por lo tanto, está dirigido, estudios recientes han sugerido que un segundo sitio de unión a ATP se encuentra en el extremo C-terminal de Hsp90. [118] [119][120] [121] [122] La selección de esta región ha resultado en interacciones específicas reducidas de la hormona Hsp90 y se ha demostrado que influye en la unión de nucleótidos de Hsp90. [123] [124] Aunque ninguno de los inhibidores de Hsp90 C-terminal aún tiene que ingresar a la clínica, el uso de inhibidores de Hsp90 tanto N- como C-terminal en combinación representa una nueva y emocionante estrategia para la quimioterapia. Aunque muchos de los inhibidores mencionados anteriormente comparten el mismo sitio de unión de Hsp90 (ya sea N- o C-terminal), se ha demostrado que algunos de estos fármacos acceden preferentemente a distintas poblaciones de Hsp90, que se diferencian por la extensión de su postraduccionalidad. modificación. [125] [126]Aunque ningún inhibidor publicado todavía tiene que distinguir entre Hsp90A y Hsp90B, un estudio reciente ha demostrado que la fosforilación de un residuo particular en el extremo N-terminal de Hsp90 puede proporcionar especificidad de isoforma a la unión del inhibidor. [126] proporcionando así un nivel adicional de regulación para focalización óptima de Hsp90.

Notas

Referencias

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Otras lecturas

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  • Young JC, Moarefi I, Hartl FU (julio de 2001). "Hsp90: una herramienta de plegado de proteínas especializada pero esencial" . The Journal of Cell Biology . 154 (2): 267–73. doi : 10.1083 / jcb.200104079 . PMC  2150759 . PMID  11470816 .
  • Hamblin AD, Hamblin TJ (diciembre de 2005). "Papel funcional y pronóstico de ZAP-70 en la leucemia linfocítica crónica". Opinión de expertos sobre objetivos terapéuticos . 9 (6): 1165–78. doi : 10.1517 / 14728222.9.6.1165 . PMID  16300468 .
  • Lattouf JB, Srinivasan R, Pinto PA, Linehan WM, Neckers L (noviembre de 2006). "Mecanismos de la enfermedad: el papel de la proteína de choque térmico 90 en la malignidad genitourinaria" . Naturaleza Práctica Clínica Urología . 3 (11): 590–601. doi : 10.1038 / ncpuro0604 . PMID  17088927 .

enlaces externos

  • Descripción general de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P07900 (Proteína de choque térmico HSP 90-alpha) en PDBe-KB .
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