La precalicreína plasmática es una glicoproteína que participa en la activación dependiente de la superficie de la coagulación sanguínea, la fibrinólisis, la generación de cininas y la inflamación. Se sintetiza en el hígado y se secreta a la sangre como una sola cadena polipeptídica. La precalicreína plasmática se convierte en calicreína plasmática por el factor XIIa mediante la escisión de un enlace Arg-Ile interno. Por lo tanto, la calicreína plasmática se compone de una cadena pesada y una cadena ligera unidas por un enlace disulfuro. La cadena pesada se origina en el extremo amino-terminal del zimógeno y contiene 4 repeticiones en tándem de 90 o 91 aminoácidos. Cada repetición alberga una nueva estructura llamada dominio de manzana. La cadena pesada es necesaria para la actividad procoagulante dependiente de la superficie de la calicreína plasmática.La cadena ligera contiene el sitio activo o dominio catalítico de la enzima y es homóloga a la familia de las serina proteasas de la tripsina. La deficiencia de precalicreína plasmática provoca un tiempo de tromboplastina parcial activado prolongado en los pacientes.[7]
2anw : expresión, cristalización y estructura tridimensional del dominio catalítico de la calicreína plasmática humana: implicaciones para el diseño basado en la estructura de inhibidores de proteasa
2any : expresión, cristalización y estructura tridimensional del dominio catalítico de la calicreína plasmática humana: implicaciones para el diseño basado en la estructura de inhibidores de proteasa