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Un ejemplo de una proteína repetida rica en leucina, un inhibidor de la ribonucleasa porcina
Identificadores
SímboloLRR_1
PfamPF00560
Clan pfamCL0022
InterProIPR001611
SCOP22bnh / SCOPe / SUPFAM
Membranome605
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura
Variante de repetición rica en leucina
PDB 1lrv EBI.jpg
una variante de repetición rica en leucina con un nuevo motivo estructural de proteína repetitiva
Identificadores
SímboloLRV
PfamPF01816
Clan pfamCL0020
InterProIPR004830
SCOP21lrv / SCOPe / SUPFAM
Membranome737
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura
LRR adyacente
PDB 1h6u EBI.jpg
internalina h: estructura cristalina de dominios n-terminales fusionados.
Identificadores
SímboloLRR_adyacente
PfamPF08191
InterProIPR012569
Membranome341
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura
Dominio N-terminal repetido rico en leucina
PDB 1xec EBI.jpg
decorina dimérica extraída de tejido bovino, forma cristalina 2
Identificadores
SímboloLRRNT
PfamPF01462
InterProIPR000372
INTELIGENTELRRNT
SCOP21m10 / SCOPe / SUPFAM
Membranome127
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura
Dominio N-terminal repetido rico en leucina
la estructura cristalina de pgip (proteína inhibidora de poligalacturonasa), una proteína repetida rica en leucina involucrada en la defensa de las plantas
Identificadores
SímboloLRRNT_2
PfamPF08263
InterProIPR013210
INTELIGENTELRRNT
SCOP21m10 / SCOPe / SUPFAM
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura
Dominio C-terminal repetido rico en leucina
tercer dominio lrr de la hendidura de Drosophila
Identificadores
SímboloLRRCT
PfamPF01463
InterProIPR000483
INTELIGENTELRRCT
SCOP21m10 / SCOPe / SUPFAM
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura
Clúster de proteína LRV FeS4
una variante de repetición rica en leucina con un nuevo motivo estructural de proteína repetitiva
Identificadores
SímboloLRV_FeS
PfamPF05484
Clan pfamCL0020
InterProIPR008665
SCOP21lrv / SCOPe / SUPFAM
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura

Una repetición rica en leucina (LRR) es un motivo estructural de proteína que forma un pliegue en herradura α / β . [1] [2] Está compuesto por tramos repetidos de 20-30 aminoácidos que son inusualmente ricos en el aminoácido hidrofóbico leucina . Estas repeticiones en tándem comúnmente se pliegan juntas para formar un dominio de proteína de solenoide , denominado dominio de repetición rico en leucina . Por lo general, cada unidad repetida tiene una estructura de hebra beta - giro - hélice alfa , y el dominio ensamblado , compuesto por muchas de estas repeticiones, tiene forma de herradura con una hoja beta paralela interior y una disposición exterior de hélices. Una cara de la hoja beta y un lado de la matriz helicoidal están expuestas al disolvente y, por lo tanto, están dominadas por residuos hidrófilos . La región entre las hélices y las láminas es el núcleo hidrófobo de la proteína y está empaquetada estéricamente con residuos de leucina.

Las repeticiones ricas en leucina están implicadas con frecuencia en la formación de interacciones proteína-proteína. [3] [4]

Ejemplos [ editar ]

Se han identificado motivos repetidos ricos en leucina en un gran número de proteínas funcionalmente no relacionadas. [5] El ejemplo más conocido es el inhibidor de la ribonucleasa , pero otras proteínas como el regulador de la tropomiosina, la tropomodulina y el receptor tipo toll también comparten el motivo. De hecho, el receptor de tipo toll posee 10 motivos LRR sucesivos que sirven para unir patrones moleculares asociados a patógenos y peligros.

Aunque la proteína LRR canónica contiene aproximadamente una hélice por cada hebra beta, las variantes que forman pliegues de superhélice beta-alfa a veces tienen bucles largos en lugar de hélices que unen sucesivas hebras beta.

Un dominio de variante de repetición rico en leucina (LRV) tiene un nuevo motivo estructural repetitivo que consiste en hélices alfa alternas y 3 10 -helices dispuestas en una superhélice derecha, con la ausencia de las hojas beta presentes en otras repeticiones ricas en leucina. [6]

Dominios asociados [ editar ]

Las repeticiones ricas en leucina a menudo están flanqueadas por dominios ricos en cisteína N-terminal y C-terminal , pero no siempre como es el caso de C5orf36

También co-ocurren con dominios adyacentes LRR. Estos son dominios pequeños, todos de cadena beta , que se han descrito estructuralmente para la proteína Internalina (InlA) y proteínas relacionadas InlB, InlE, InlH de la bacteria patógena Listeria monocytogenes . Su función parece ser principalmente estructural: se fusionan con el extremo C-terminal de las repeticiones ricas en leucina, estabilizando significativamente el LRR y formando una entidad rígida común con el LRR. Ellos mismos no están involucrados en interacciones proteína-proteína pero ayudan a presentar el dominio LRR adyacente para este propósito. Estos dominios pertenecen a la familia de similares a Ig dominios en el sentido de que consisten en dos hojas beta intercaladas que siguen la conectividad clásica de los dominios de Ig. Sin embargo, las hebras beta en una de las hojas son mucho más pequeñas que en la mayoría de los dominios estándar similares a Ig, lo que la convierte en algo atípico. [7] [8] [9]

Un grupo de azufre de hierro se encuentra en el N-terminal de algunas proteínas que contienen el dominio variante de repetición rico en leucina (LRV). Estas proteínas tienen una estructura de dos dominios, compuesta por un pequeño dominio N-terminal que contiene un grupo de cuatro residuos de cisteína que alberga el grupo 4Fe: 4S , y un dominio C-terminal más grande que contiene las repeticiones de LRV. [6] Los estudios bioquímicos revelaron que el grupo 4Fe: 4S es sensible al oxígeno , pero no parece tener actividad redox reversible .

Ver también [ editar ]

  • Cremallera de leucina

Referencias [ editar ]

  1. ^ Kobe B, Deisenhofer J (octubre de 1994). "La repetición rica en leucina: un motivo de unión versátil". Trends Biochem. Sci . 19 (10): 415-21. doi : 10.1016 / 0968-0004 (94) 90090-6 . PMID  7817399 .
  2. ^ Enkhbayar P, Kamiya M, Osaki M, Matsumoto T, Matsushima N (febrero de 2004). "Principios estructurales de las proteínas repetidas ricas en leucina (LRR)". Las proteínas . 54 (3): 394–403. doi : 10.1002 / prot.10605 . PMID 14747988 . S2CID 19951452 .  
  3. ^ Kobe B, Kajava AV (diciembre de 2001). "La repetición rica en leucina como motivo de reconocimiento de proteínas". Curr. Opin. Struct. Biol . 11 (6): 725–32. doi : 10.1016 / S0959-440X (01) 00266-4 . PMID 11751054 . 
  4. ^ Gay NJ, Packman LC, Weldon MA, Barna JC (octubre de 1991). "Un péptido repetido rico en leucina derivado del receptor Drosophila Toll forma filamentos extendidos con una estructura de hoja beta" . FEBS Lett . 291 (1): 87–91. doi : 10.1016 / 0014-5793 (91) 81110-T . PMID 1657640 . S2CID 84294221 .  
  5. ^ Rothberg JM, Jacobs JR, Goodman CS, Artavanis-Tsakonas S (diciembre de 1990). "hendidura: una proteína extracelular necesaria para el desarrollo de la glía de la línea media y las vías de los axones comisurales contiene dominios EGF y LRR" . Genes Dev . 4 (12A): 2169–87. doi : 10.1101 / gad.4.12a.2169 . PMID 2176636 . 
  6. ^ a b Peters JW, Stowell MH, Rees DC (diciembre de 1996). "Una variante de repetición rica en leucina con un nuevo motivo estructural de proteína repetitiva". Nat. Struct. Biol . 3 (12): 991–4. doi : 10.1038 / nsb1296-991 . PMID 8946850 . S2CID 36535731 .  
  7. ^ Schubert WD, Gobel G, Diepholz M, Darji A, Kloer D, Hain T, Chakraborty T, Wehland J, Domann E, Heinz DW (septiembre de 2001). "Las internalinas del patógeno humano Listeria monocytogenes combinan tres pliegues distintos en un dominio de internalina contiguo". J. Mol. Biol . 312 (4): 783–94. doi : 10.1006 / jmbi.2001.4989 . PMID 11575932 . 
  8. ^ Schubert WD, Urbanke C, Ziehm T, Beier V, Machner MP, Domann E, Wehland J, Chakraborty T, Heinz DW (diciembre de 2002). "Estructura de la internalina, una proteína de invasión importante de Listeria monocytogenes, en complejo con su receptor humano E-cadherina". Celular . 111 (6): 825–36. doi : 10.1016 / S0092-8674 (02) 01136-4 . PMID 12526809 . S2CID 17232767 .  
  9. ^ Freiberg A, Machner MP, Pfeil W, Schubert WD, Heinz DW, Seckler R (marzo de 2004). "Plegamiento y estabilidad del dominio de repetición rico en leucina de internalina B de Listeri monocytogenes". J. Mol. Biol . 337 (2): 453–61. doi : 10.1016 / j.jmb.2004.01.044 . PMID 15003459 . 

Lectura adicional [ editar ]

  • Demasiado, John; Brändén, Carl-Ivar (1999). Introducción a la estructura de las proteínas (2ª ed.). Nueva York: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
  • Wei T, Gong J, Jamitzky F, Heckl WM, Stark RW, Roessle SC (noviembre de 2008). "LRRML: una base de datos conformacional y una descripción XML de repeticiones ricas en leucina (LRR)" . BMC Struct. Biol . 8 (1): 47. doi : 10.1186 / 1472-6807-8-47 . PMC  2645405 . PMID  18986514 .

Enlaces externos [ editar ]

  • Motivo lineal eucariota clase de motivo de recurso LIG_SCF_Skp2-Cks1_1
  • Pliegue SCOP LRR
  • Arquitectura de herradura CATH Alpha-beta
  • LRRML: una base de datos conformacional de repeticiones ricas en leucina
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