• actividad de transferasa • unión de nucleótidos • actividad de proteína quinasa • la actividad de MAP quinasa • actividad quinasa • serina / treonina proteína quinasa actividad • GO: proteína de unión 0001948 • unión a ATP • MAP actividad quinasa quinasa • cinasa JUN actividad
• fosforilación • respuesta al estímulo de luz • proceso rítmico • vía de señalización del receptor Fc-épsilon • fosforilación de proteínas • regulación del ritmo circadiano • transducción de señales • fosforilación de JUN • activación de la actividad de MAPK • cascada de JNK • regulación de la expresión génica • desarrollo de neuronas • GO: 0007243 transducción de señales intracelulares • respuesta celular a una sustancia orgánica • regulación negativa de la transcripción del promotor de la ARN polimerasa II • respuesta a la privación de agua • respuesta hiperosmótica celular • transporte del receptor de neurotransmisores a la membrana postsináptica • transporte mediado por vesículas en sinapsis • regulación de la actividad del factor de transcripción de unión al ADN específico de secuencia • cascada de MAPK
La proteína quinasa 10 activada por mitógenos también conocida como c-Jun N-terminal quinasa 3 (JNK3) es una enzima que en humanos está codificada por el gen MAPK10 . [5] [6] [7]
Contenido
1 función
2 Interacciones
3 referencias
4 Lecturas adicionales
5 enlaces externos
Función [ editar ]
La proteína codificada por este gen es miembro de la familia de las MAP quinasas . Las MAP quinasas actúan como un punto de integración para múltiples señales bioquímicas y están involucradas en una amplia variedad de procesos celulares como la proliferación, diferenciación, regulación de la transcripción y desarrollo. Esta proteína es una forma neuronal específica de c-Jun N-terminales quinasas (JNK). A través de su fosforilación y localización nuclear , esta quinasa desempeña funciones reguladoras en las vías de señalización durante la apoptosis neuronal . Se ha descubierto que la beta-arrestina 2 , una proteína de andamio de la MAP quinasa regulada por el receptor, interactúa y estimula la fosforilación de esta quinasa por la MAP quinasa quinasa 4 (MKK4).La quinasa 5 dependiente de ciclina puede fosforilar e inhibir la actividad de esta quinasa, lo que puede ser importante para prevenir la apoptosis neuronal. Se han informado cuatro variantes de transcripción empalmadas alternativamente que codifican distintas isoformas. [7]
Interacciones [ editar ]
Se ha demostrado que MAPK10 interactúa con MAPK8IP3 . [8] [9] [10]
Referencias [ editar ]
^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000109339 - Ensembl , mayo de 2017
^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000046709 - Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ Gupta S, Barrett T, Whitmarsh AJ, Cavanagh J, Sluss HK, Dérijard B, Davis RJ (julio de 1996). "Interacción selectiva de isoformas de proteína quinasa JNK con factores de transcripción" . EMBO J . 15 (11): 2760–70. doi : 10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00636.x . PMC 450211 . PMID 8654373 .
^ Yoshida S, Harada H, Nagai H, Fukino K, Teramoto A, Emi M (noviembre de 2002). "Yuxtaposición cabeza a cabeza de genes de fosfatasa-1 asociada a Fas (FAP-1) y c-Jun NH2-terminal quinasa 3 (JNK3): estructura genómica y siete polimorfismos del gen FAP-1" . J. Hum. Genet . 47 (11): 614–9. doi : 10.1007 / s100380200094 . PMID 12436199 .
^ a b "Entrez Gene: MAPK10 proteína quinasa 10 activada por mitógenos" .
^ Ito M, Yoshioka K, Akechi M, Yamashita S, Takamatsu N, Sugiyama K, Hibi M, Nakabeppu Y, Shiba T, Yamamoto KI (noviembre de 1999). "JSAP1, una nueva proteína de unión a proteína quinasa N-terminal (JNK) que funciona como un factor de andamio en la vía de señalización de JNK" . Mol. Célula. Biol . 19 (11): 7539–48. doi : 10.1128 / mcb.19.11.7539 . PMC 84763 . PMID 10523642 .
^ Kelkar N, Gupta S, Dickens M, Davis RJ (febrero de 2000). "Interacción de un módulo de señalización de proteína quinasa activada por mitógenos con la proteína neuronal JIP3" . Mol. Célula. Biol . 20 (3): 1030–43. doi : 10.1128 / MCB.20.3.1030-1043.2000 . PMC 85220 . PMID 10629060 .
^ Matsuura H, Nishitoh H, Takeda K, Matsuzawa A, Amagasa T, Ito M, Yoshioka K, Ichijo H (octubre de 2002). "Función de andamiaje dependiente de fosforilación de JSAP1 / JIP3 en la vía de señalización ASK1-JNK. Un nuevo modo de regulación de la cascada de MAP quinasa" . J. Biol. Chem . 277 (43): 40703–9. doi : 10.1074 / jbc.M202004200 . PMID 12189133 .
Lectura adicional [ editar ]
Freedman BD, Liu QH, Del Corno M, Collman RG (2003). "Señalización mediada por el receptor de quimiocina gp120 del VIH-1 en macrófagos humanos". Immunol. Res . 27 (2–3): 261–76. doi : 10.1385 / IR: 27: 2-3: 261 . PMID 12857973 . S2CID 32006625 .
Lee C, Liu QH, Tomkowicz B, Yi Y, Freedman BD, Collman RG (2003). "Activación de macrófagos a través de vías de señalización provocadas por gp120 mediadas por CCR5 y CXCR4" . J. Leukoc. Biol . 74 (5): 676–82. doi : 10.1189 / jlb.0503206 . PMID 12960231 . S2CID 11362623 .
Pulverer BJ, Kyriakis JM, Avruch J, Nikolakaki E, Woodgett JR (1991). "Fosforilación de c-jun mediada por MAP quinasas". Naturaleza . 353 (6345): 670–4. doi : 10.1038 / 353670a0 . PMID 1922387 . S2CID 29557176 .
Mohit AA, Martin JH, Miller CA (1995). "p493F12 quinasa: una nueva MAP quinasa expresada en un subconjunto de neuronas en el sistema nervioso humano". Neurona . 14 (1): 67–78. doi : 10.1016 / 0896-6273 (95) 90241-4 . PMID 7826642 . S2CID 14107133 .
Maruyama K, Sugano S (1994). "Oligo-taponamiento: un método simple para reemplazar la estructura de la tapa de ARNm eucariotas con oligoribonucleótidos". Gene . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016 / 0378-1119 (94) 90802-8 . PMID 8125298 .
Jabado N, Pallier A, Jauliac S, Fischer A, Hivroz C (1997). "La gp160 de la ligación de CD4 con anticuerpos monoclonales de VIH o anti-CD4 induce la inhibición de las actividades de JNK y ERK-2 en linfocitos T CD4 + periféricos humanos". EUR. J. Immunol . 27 (2): 397–404. doi : 10.1002 / eji.1830270209 . PMID 9045910 .
Yang DD, Kuan CY, Whitmarsh AJ, Rincón M, Zheng TS, Davis RJ, Rakic P, Flavell RA (1997). "Ausencia de apoptosis inducida por excitotoxicidad en el hipocampo de ratones que carecen del gen Jnk3". Naturaleza . 389 (6653): 865–70. doi : 10.1038 / 39899 . PMID 9349820 . S2CID 4430535 .
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (1997). "Construcción y caracterización de una biblioteca de ADNc enriquecida en longitud completa y enriquecida en el extremo 5 '". Gene . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3 . PMID 9373149 .
Hu MC, Qiu WR, Wang YP (1997). "JNK1, JNK2 y JNK3 son serina 34 quinasas p53 N-terminales" . Oncogén . 15 (19): 2277–87. doi : 10.1038 / sj.onc.1201401 . PMID 9393873 .
Lannuzel A, Barnier JV, Hery C, Huynh VT, Guibert B, Gray F, Vincent JD, Tardieu M (1997). "El virus de la inmunodeficiencia humana tipo 1 y su proteína de cubierta gp120 inducen la apoptosis y activan las proteínas quinasas activadas por mitógenos JNK y ERK en neuronas humanas". Ana. Neurol . 42 (6): 847–56. doi : 10.1002 / ana.410420605 . PMID 9403476 . S2CID 36951375 .
Xie X, Gu Y, Fox T, Coll JT, Fleming MA, Markland W, Caron PR, Wilson KP, Su MS (1998). "Estructura cristalina de JNK3: una quinasa implicada en la apoptosis neuronal". Estructura . 6 (8): 983–91. doi : 10.1016 / S0969-2126 (98) 00100-2 . PMID 9739089 .
Sanger Center, el; Centro de secuenciación del genoma de la Universidad de Washington, The (1998). "Hacia una secuencia completa del genoma humano" . Genome Res . 8 (11): 1097–108. doi : 10.1101 / gr.8.11.1097 . PMID 9847074 .
Koyano S, Ito M, Takamatsu N, Shiba T, Yamamoto K, Yoshioka K (1999). "Una nueva proteína de unión a la quinasa N-terminal de Jun (JNK) que mejora la activación de JNK por la quinasa MEK 1 y la quinasa 1 activada por TGF-beta". FEBS Lett . 457 (3): 385–8. doi : 10.1016 / S0014-5793 (99) 01084-4 . PMID 10471813 . S2CID 32690852 .
Ito M, Yoshioka K, Akechi M, Yamashita S, Takamatsu N, Sugiyama K, Hibi M, Nakabeppu Y, Shiba T, Yamamoto KI (1999). "JSAP1, una nueva proteína de unión a proteína quinasa N-terminal (JNK) que funciona como un factor de andamio en la vía de señalización de JNK" . Mol. Célula. Biol . 19 (11): 7539–48. doi : 10.1128 / mcb.19.11.7539 . PMC 84763 . PMID 10523642 .
Kelkar N, Gupta S, Dickens M, Davis RJ (2000). "Interacción de un módulo de señalización de proteína quinasa activada por mitógenos con la proteína neuronal JIP3" . Mol. Célula. Biol . 20 (3): 1030–43. doi : 10.1128 / MCB.20.3.1030-1043.2000 . PMC 85220 . PMID 10629060 .
Lisnock J, Griffin P, Calaycay J, Frantz B, Parsons J, O'Keefe SJ, LoGrasso P (2000). "La activación de JNK3 alfa 1 requiere tanto MKK4 como MKK7: caracterización cinética de JNK3 alfa 1 fosforilado in vitro". Bioquímica . 39 (11): 3141–8. doi : 10.1021 / bi992410 . PMID 10715136 .
McDonald PH, Chow CW, Miller WE, Laporte SA, Field ME, Lin FT, Davis RJ, Lefkowitz RJ (2000). "Beta-arrestina 2: un andamio MAPK regulado por receptor para la activación de JNK3". Ciencia . 290 (5496): 1574–7. doi : 10.1126 / science.290.5496.1574 . PMID 11090355 .
Pouysségur J (2000). "Transducción de señales. Un comienzo espectacular para MAPK". Ciencia . 290 (5496): 1515–8. doi : 10.1126 / science.290.5496.1515 . PMID 11185509 . S2CID 84778351 .
Habelhah H, Shah K, Huang L, Ostareck-Lederer A, Burlingame AL, Shokat KM, Hentze MW, Ronai Z (2001). "La fosforilación de ERK impulsa la acumulación citoplásmica de hnRNP-K y la inhibición de la traducción del ARNm". Nat. Cell Biol . 3 (3): 325-30. doi : 10.1038 / 35060131 . PMID 11231586 . S2CID 34298842 .
Enlaces externos [ editar ]
Recurso MAP Quinasa .
Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P53779 (proteína quinasa 10 activada por mitógeno) en PDBe-KB .
vtmiGalería PDB
1jnk : LA CINASA C-JUN N-TERMINAL (JNK3S) COMPLEJADA CON MGAMP-PNP
1pmn : estructura cristalina de JNK3 en complejo con un inhibidor de imidazol-pirimidina
1pmq : la estructura de JNK3 en complejo con un inhibidor de imidazol-pirimidina
1pmu : la estructura cristalina de JNK3 en complejo con un inhibidor de fenantrolina
1pmv : La estructura de JNK3 en complejo con un inhibidor de dihidroantraprazol
1ukh : base estructural para la inhibición selectiva de JNK1 por la proteína de andamiaje JIP1 y SP600125
1uki : base estructural para la inhibición selectiva de JNK1 por la proteína de andamiaje JIP1 y SP600125
2b1p : complejo inhibidor de JNK3
2exc : complejo inhibidor de JNK3
2g01 : Pirazoloquinolonas como nuevos inhibidores selectivos de JNK1
2gmx : inhibidores selectivos de quinasa C-Jun N-terminal basados en aminopiridina con actividad celular
2h96 : Descubrimiento de inhibidores de quinasa cinasa C-jun NH2-terminal potentes, altamente selectivos y biodisponibles por vía oral
2no3 : Nuevas 4-anilinopirimidinas como potentes inhibidores de JNK1
2o0u : Estructura cristalina de JNK3 humano complejado con N- {3-ciano-6- [3- (1-piperidinil) propanoil] -4,5,6,7-tetrahidrotieno [2,3-c] piridin-2-ilo } -1-naftalencarboxamida
2o2u : Estructura cristalina de JNK3 humano complejado con N- (3-ciano-4,5,6,7-tetrahidro-1-benzotien-2-il) -2-fluorobenzamida
2ok1 : estructura cristalina de JNK3 unida a N-bencil-4- (4- (3-clorofenil) -1H-pirazol-3-il) -1H-pirrol-2-carboxamida