La proteína MinE es una de las tres proteínas del sistema Min codificadas por el operón minB requeridas para generar oscilaciones de polo a polo antes de la división celular bacteriana como un medio para especificar la zona media de la célula, como se ve en E.coli.
Inicialmente, se pensó que MinE se ensamblaba como un anillo estático en el centro de la célula, evitando así que el complejo de inhibición de MinCD se localizara y se uniera allí y, en cambio, influyera en el complejo para ocupar cada polo bacteriano.[1] Raskin y de Boer revelaron más tarde una interacción dinámica de las proteínas Min, donde la interacción inestable entre las proteínas resultó en oscilaciones de polo a polo, lo que resultó en concentraciones más bajas del complejo MinCD en el centro celular.
MinE es un factor de especificidad topológica que contrarresta la actividad del inhibidor de la división de MinCD en el sitio de división de la mitad de la célula. MinE funciona como un dímero y se unirá al complejo MinCD unido a la membrana, alterando su dinámica de unión. MinE tiene actividad de unión a la membrana [2] y también puede interactuar con MinD solo cuando está en la membrana, lo que sugiere un cambio conformacional en MinD al interactuar con fosfolípidos que lo hace vulnerable a la actividad de MinE. [3] MinE regula positiva y negativamente la interacción de MinD con la membrana. [3]
El análisis de eliminación ha revelado que existen dos dominios de interés en MinE, cada uno con una función separada. [4] El dominio N-Terminal contiene el dominio anti-MinCD que es necesario y suficiente [1] para interactuar con MinD y contrarrestar la inhibición de la división mediada por MinCD y para estimular la actividad ATPasa de MinD, lo que resulta en el desprendimiento de MinD de la membrana después de la hidrólisis de ATP. [5] [6] También se sabe que MinE forma un anillo cerca de cada polo. El propósito de esta estructura de anillo es catalizar a su vez la liberación de MinD unido a la membrana, impartiendo especificidad regional de localización de la proteína Min. [7]
La espectroscopia de resonancia magnética nuclear (RMN) de MinE truncado reveló una hélice alfa larga , así como dos hebras beta antiparalelas. Se supone que estas estructuras median la homodimerización por interacción de estructuras alfa/beta. Estos estudios estructurales también respaldan la teoría de que la estructura del anillo MinE puede formar una estructura filamentosa multimérica en función de la interacción de estas unidades alfa y beta. También se ha planteado la hipótesis de que MinE puede formar estructuras de orden superior y no limitarse simplemente a la formación de anillos. [8]
Se necesitan estudios estructurales e imágenes moleculares adicionales para dilucidar las estructuras de polimerización de orden superior de MinE y determinar su dinámica en el sistema Min restante. Recientemente, se han aplicado modelos computacionales para explorar los límites de este sistema. [9]