La familia del antiportador A de Na + /H + (NhaA) ( TC# 2.A.33 ) contiene una serie de proteínas antiportadoras de protones de sodio (SPAP) bacterianas. Estas son proteínas integrales de membrana que catalizan el intercambio de H + por Na + de una manera que depende en gran medida del pH. Se han secuenciado homólogos de varias bacterias y arqueas. Los procariotas poseen múltiples parálogos. Se puede encontrar una lista representativa de las proteínas que pertenecen a la familia NhaA en la base de datos de clasificación de transportadores .
Las proteínas de la familia NhaA tienen una longitud de 300 a 700 residuos de aminoacilo. NhaA de E. coli es un homeodímero, cada subunidad consta de un haz de 12 hélices α transmembrana inclinadas (TMS). [1] [2] [3] [4] [5]
Las simulaciones de dinámica molecular de NhaA permitieron proponer un modelo atómicamente detallado de la función antiportadora. [6] Tres residuos de aspartato conservados son clave para este mecanismo propuesto: Asp 164 (D164) es el sitio de unión de Na + , D163 controla la accesibilidad alterna de este sitio de unión al citoplasma o periplasma, y D133 es crucial para la regulación del pH. [6] [7] [8]
Los antiportadores Na + -H + son proteínas de membrana integrales que intercambian Na + por H + a través de la membrana citoplasmática y muchas membranas intracelulares. Son esenciales para la homeostasis del Na + , el pH y el volumen, que son procesos cruciales para la viabilidad celular. [8] [9] La proteína de E. coli probablemente funciona en la regulación del pH interno cuando el pH externo es alcalino, y la proteína funciona efectivamente como un sensor de pH. [7] También utiliza el gradiente de H + para expulsar el Na + de la célula. Su actividad es altamente dependiente del pH. [3] [10]
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