Timidilato quinasa

Estructuras proteicas disponibles:
Pfam	estructuras / ECOD
PDB	RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum	resumen de estructura
PDB	AP : 1e2d AP : 1e2e AP : 1e2f AP : 1e2g AP : 1e2q AP : 1e98 AP : 1E99 AP : 1e9a AP : 1e9b AP : 1e9c

La timidilato quinasa ( EC 2.7.4.9 ; dTMP quinasa ) cataliza la fosforilación de timidina 5'-monofosfato (dTMP) para formar timidina 5'-difosfato (dTDP) en presencia de ATP y magnesio:

ATP + timidina 5'-fosfato ADP + timidina 5'-difosfato

{\ Displaystyle \ rightleftharpoons}

La timidilato quinasa es una enzima ubicua de aproximadamente 25 Kd y es importante en la vía de síntesis de dTTP para la síntesis de ADN. La función de la dTMP quinasa en eucariotas proviene del estudio de un mutante del ciclo celular, cdc8, en Saccharomyces cerevisiae . Los análisis estructurales y funcionales sugieren que el ADNc codifica la auténtica dTMP quinasa humana. Los niveles de ARNm y las actividades enzimáticas correspondieron a la progresión del ciclo celular y las etapas de crecimiento celular. ^[1]

La subfamilia de timidilato quinasa es la timidilato quinasa predicha, TKRP1. InterPro : IPR014505

La proteína humana DTYMK contiene este dominio.

Estudios estructurales

A finales de 2007, se han resuelto 40 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1E2D , 1E2E , 1E2F , 1E2G , 1E2Q , 1E98 , 1E99 , 1E9A , 1E9B , 1E9C , 1E9D , 1E9E , 1E9F , 1G3U , 1GSI , 1GTV , 1MRN , 1MRS , 1N5I , 1N5J , 1N5K , 1N5L, 1NMX , 1NMY , 1NMZ , 1NN0 , 1NN1 , 1NN3 , 1NN5 , 1TMK , 1W2G , 1W2H , 2CCG , 2CCJ , 2CCK , 2PBR , 2TMK , 3TMK , 4TMK y 5TMP .

Ver también

Timidina quinasa
Timidilato sintasa
Timidina quinasa en química clínica

Referencias

^ Li C, Huang SH, Tang A, Drisco B, Zhang SQ, Seeger R, Jong A (1994). "Quinasa dTMP humana: expresión génica y actividad enzimática coincidiendo con la progresión del ciclo celular y el crecimiento celular". DNA Cell Biol . 13 (5): 461–471. doi : 10.1089 / dna.1994.13.461 . PMID 8024690 .

Hurwitz J (1959). "La incorporación enzimática de ribonucleótidos en material polidesoxinucleotídico". J. Biol. Chem . 234 : 2351-2358. PMID 14405566 .
Kielley RK (1970). "Purificación y propiedades de timidina monofosfato quinasa de hepatoma de ratón". J. Biol. Chem . 245 (16): 4204–12. PMID 4323166 .
Nelson DJ, Carter CE (1969). "Purificación y caracterización de timidina 5-monofosfato quinasa de Escherichia coli B". J. Biol. Chem . 244 (19): 5254–62. PMID 4899016 .

Este artículo incorpora texto del dominio público Pfam e InterPro : IPR000062

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[PUB00016913-1] Li C, Huang SH, Tang A, Drisco B, Zhang SQ, Seeger R, Jong A (1994). "Quinasa dTMP humana: expresión génica y actividad enzimática coincidiendo con la progresión del ciclo celular y el crecimiento celular". DNA Cell Biol . 13 (5): 461–471. doi : 10.1089 / dna.1994.13.461 . PMID 8024690 .

vtmiEnzimas
Actividad	Sitio activo Sitio de unión Tríada catalítica Agujero de oxianión Promiscuidad enzimática Enzima catalíticamente perfecta Coenzima Cofactor Catálisis enzimática
Regulación	Regulación alostérica Cooperatividad Inhibidor de enzimas Activador de enzimas
Clasificación	Número CE Superfamilia de enzimas Familia de enzimas Lista de enzimas
Cinética	La cinética de enzimas Diagrama de Eadie-Hofstee Parcela de Hanes-Woolf Gráfico de Lineweaver-Burk Cinética de Michaelis-Menten
Tipos	EC1 Oxidoreductasas ( lista ) Transferasas EC2 ( lista ) Hidrolasas EC3 ( lista ) Liasas EC4 ( lista ) Isomerasas EC5 ( lista ) CE6 ligasas ( lista ) Translocases EC7 ( lista )