Ubiquitina C
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UBC
Proteína UBC PDB 1aar.png
Estructuras disponibles
PDBBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Lista de códigos de identificación de PDB

1C3T , 1CMX , 1D3Z , 1F9J , 1FXT , 1G6J , 1GJZ , 1NBF , 1OGW , 1Q5W , 1S1Q , 1SIF , 1TBE , 1UBI , 1UBQ , 1UD7 , 1XD3 , 1XQQ , 1YX5 , 1YX6 , 1ZGU , 2AYO , 2BGF , 2DEN , 2FUH , 2G45 , 2GBJ, 2GBK , 2GBM , 2GBN , 2GBR , 2GMI , 2HTH , 2IBI , 2J7Q , 2JF5 , 2JRI , 2JY6 , 2JZZ , 2K25 , 2K6D , 2K8B , 2K8C , 2KDF , 2KJH , 2KLG , 2KN5 , 2KX0 , 2L3Z , 2LD9 , 2LVO , 2LVP , 2LVQ ,2LZ6 , 2MBO , 2MBQ , 2MCN , 2MI8 , 2MJ5 , 2MOR , 2MRE , 2MWS , 2N2K , 2NR2 , 2O6V , 2OJR , 2PE9 , 2PEA , 2RR9 , 2RU6 , 2W9N , 2WDT , 2XEW , 2Z59 , 2ZCB , 2ZVN , 2ZVO , 3A33 , 3ALB , 3AUL, 3B08 , 3B0A , 3BY4 , 3C0R , 3DVG , 3DVN , 3EEC , 3EFU , 3EHV , 3H7P , 3H7S , 3HM3 , 3IFW , 3IHP , 3JSV , 3JVZ , 3JW0 , 3K9O , 3K9P , 3KVF , 3KW5 , 3LDZ , 3MHS , 3MTN , 3N30 , 3N32 ,3N3K , 3NS8 , 3O65 , 3OFI , 3OJ4 , 3ONS , 3PRM , 3PT2 , 3PTF , 3Q3F , 3RUL , 3TMP , 3U30 , 3UGB , 3V6C , 3V6E , 3VFK , 3VUW , 3VUX , 3VUY , 3WXE , 3WXF , 3ZNI , 3ZNZ , 4AUQ , 4BOS , 4BOZ, 4BVU , 4DDG , 4DDI , 4DHJ , 4DHZ , 4FJV , 4HK2 , 4HXD , 4I6L , 4I6N , 4IG7 , 4IUM , 4JQW , 4K1R , 4K7S , 4K7U , 4K7W , 4KSK , 4KSL , 4LCD , 4LDT , 4MDK , 4Mm3 , 4MSM , 4MSQ , 4NQK ,4UN2 , 4V3K , 4V3L , 5AIU , 4XOK , 5AF6 , 5AF5 , 5AF4 , 4XOL , 5C7J , 5C7M , 5E6J , 4ZQS , 4AP4 , %% s 4AP4

Identificadores
AliasUBC , HMG20, ubiquitina C
Identificaciones externasOMIM : 191340 MGI : 98889 HomoloGene : 128418 GeneCards : UBC
Ubicación de genes ( humanos )
Chr.Cromosoma 12 (humano) [1]
Banda12q24.31Comienzo124,911,604 pb [1]
Fin124,917,368 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón )
Chr.Cromosoma 5 (ratón) [2]
Banda5 G1.1 | 5 64.18 cmComienzo125,385,965 pb [2]
Fin125,390,202 pb [2]
Patrón de expresión de ARN


Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes
Función molecular• proteasa vinculante
• GO: 0001948 proteína de unión
• ARN vinculante
• etiqueta de la proteína
• proteína ubiquitina ligasa vinculante
Componente celular• citoplasma
• membrana de vesícula endocítica
• citosol
• núcleo
• exosoma extracelular
• membrana plasmática
• nucleoplasma
• membrana endosómica
• espacio extracelular
• membrana externa mitocondrial
• compartimento de control de calidad del retículo endoplásmico
• vesícula
• membrana del retículo endoplásmico
• célula huésped
Proceso biológico• Respuesta al daño del ADN, transducción de señales por el mediador de la clase p53 que da como resultado la detención del ciclo celular
• Regulación negativa de la vía de señalización del receptor del factor de crecimiento epidérmico
• Reparación de enlaces cruzados entre cadenas
• Reparación por escisión de nucleótidos, reconocimiento de daños en el ADN
• Regulación positiva de la vía de señalización Wnt canónica
• factor de necrosis tumoral mediada vía de señalización
• regulación de interferón de tipo I la producción
• TRIF dependiente de Toll-like receptor vía de señalización
• Fc-epsilon receptor vía de señalización
• endosomal transporte
• mundial genoma de nucleótidos-reparación por escisión
• Señalización NIK / NF-kappaB
• transición G2 / M del ciclo celular mitótico
• activada por estrés MAPK cascada
• la transformación de receptor del factor de crecimiento beta vía de señalización
• macroautofagia
• regulación negativa de la canónica de Wnt vía de señalización
• respuesta al daño del ADN, la detección de daños en el ADN
• nucleótido -excision reparación, relleno de espacios de ADN
• síntesis translesion libre de errores
• regulación de factor de necrosis tumoral mediada por vía de señalización
• estimuladora C-tipo lectina receptor vía de señalización
• regulación negativa de la transformación de receptor beta del factor de crecimiento vía de señalización
• Cascada JNK
• Regulación de la transcripción del promotor de la ARN polimerasa II en respuesta a la hipoxia
• Reparación por escisión de nucleótidos, incisión del ADN
• Señalización de la quinasa I-kappaB / NF-kappaB
• Respuesta inmune innata
• Vía de señalización Notch
• Regulación de la estabilidad del ARNm
• Poliubiquitinación de proteínas
• regulación negativa de proceso apoptótico
• regulación negativa de la transcripción por la ARN polimerasa II
• virión montaje
• regulación positiva de la actividad del factor de transcripción NF-kappaB
• anafase de la promoción proceso catabólico complejo dependiente
• regulación negativa de tipo I interferón producción
• de nucleótidos de unión a dominio de oligomerización contiene vía de señalización
• GO: 0046795 transporte intracelular de virus
• GO: 0019067 ciclo de vida viral
• dependiente de MyD88 de tipo toll vía de señalización del receptor
• translesion propenso a errores síntesis
• MAPK cascada
• Vía de señalización del receptor del factor de crecimiento de fibroblastos
• Transporte de iones transmembrana
• Proceso biosintético de glucógeno
• Regulación positiva del proceso apoptótico
• Regulación positiva de la señalización de I-kappaB quinasa / NF-kappaB
• Síntesis de translesiones
• reparación de nucleótidos escisión transcripción de acoplamiento
• de señalización de receptores de células T vía
• MyD88 independiente de tipo toll ruta de señalización de receptor
• regulación positiva de la transcripción por la ARN polimerasa II
• reparación de nucleótidos-escisión, incisión ADN, 5'-a lesión
• Wnt de señalización vía
• reparación por escisión de nucleótidos, desenrollado del dúplex de ADN
• regulación de la transducción de señales por el mediador de la clase p53
• vía de señalización ERBB2
• reparación por escisión de nucleótidos, ensamblaje del complejo de preincisión
• vía de señalización Wnt, vía de polaridad celular plana
• proteasoma mediada dependiente de ubiquitina proceso catabólico proteína
• regulación positiva de la vía de señalización del receptor del factor de crecimiento epidérmico
• proteína celular proceso metabólico
• plegamiento de proteínas
• regulación negativa de la transición G2 / M del ciclo celular mitótico
• ubiquitinación de proteínas
• deubiquitination proteína
• proteasomal SCF-dependiente proceso catabólico de la proteína dependiente de ubiquitina
• entrada de la bacteria en la célula huésped
• transporte transmembrana
• regulación del proceso necroptótico
• organización de la membrana
• recorte de manosa del retículo endoplásmico
• homeostasis de iones de hierro celular
• regulación de la diferenciación de células madre hematopoyéticas
• dirección de proteínas al peroxisoma
• vía de señalización mediada por citoquinas • proceso catabólico de proteínas dependiente de modificación
• vía de señalización mediada por interleucina-1

Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entrez

7316

22190

Ensembl

ENSG00000150991

ENSMUSG00000008348

UniProt

P0CG48

P0CG50

RefSeq (ARNm)

NM_021009

NM_019639

RefSeq (proteína)

NP_066289

NP_062613

Ubicación (UCSC)Crónicas 12: 124,91 - 124,92 MbCrónicas 5: 125,39 - 125,39 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidata
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La poliubiquitina-C es una proteína codificada por el gen UBC en humanos. [5] [6] [7] La poliubiquitina-C es una de las fuentes de ubiquitina , junto con UBB , UBA52 y RPS27A . [8]

El gen UBC es uno de los dos genes de poliubiquitina regulados por estrés ( UBB y UBC ) en mamíferos. Desempeña un papel clave en el mantenimiento de los niveles de ubiquitina celular en condiciones de estrés . [9] [10] Los defectos del gen UBC podrían provocar una letalidad embrionaria en la mitad de la gestación.

Estructura

Gene

El gen UBC se encuentra en el cromosoma 12q 24.3 y consta de 2 exones . El promotor del gen UBC contiene elementos putativos de choque térmico ( HSE ), que median la inducción de UBC en situaciones de estrés. El gen UBC se diferencia del gen UBB en el número de unidades de codificación Ub que contienen. [9] De nueve a diez unidades Ub estaban en el gen UBC .

Proteína

En poliubiquitina-C, el extremo C-terminal de una molécula de ubiquitina dada se conjuga covalentemente con el residuo N-terminal o con uno de los siete residuos de lisina de otra molécula de ubiquitina. [11] Los diferentes enlaces de las cadenas de ubiquitina dan como resultado distintas conformaciones. Hay 8 tipos de enlace de poliubiquitina-C, y cada tipo posee la dinámica dependiente del enlace y una conformación específica del enlace. [12] [13]

Función

La diversidad de poliubiquitina-C significa que la ubiquitilación contribuye a la regulación de muchos eventos celulares. La poliubiquitina-C no activa la respuesta al choque térmico, pero juega un papel clave para mantener la respuesta. La transcripción del gen UBC se induce durante el estrés y proporciona ubiquitina adicional necesaria para eliminar las proteínas dañadas / desplegadas. [10] [14] La poliubiquitina-C tiene un papel importante en diversos procesos biológicos, como la inmunidad innata , la reparación del ADN y la actividad quinasa . [15] [16] [17] La poliubiquitina-C no anclada también son moléculas de señalización clave que conectan y coordinan el proteasoma y la autofagia.para eliminar agregados de proteínas tóxicas. [18]

Significación clínica

La pérdida de un solo alelo UBC no tiene un fenotipo aparente, mientras que la deleción homocigótica del gen UBC conduce a una letalidad embrionaria en la mitad de la gestación debido a un defecto en el desarrollo del hígado fetal, así como a un retraso en la progresión del ciclo celular y una mayor susceptibilidad al estrés celular. [10] También se informa que la deleción homocigótica del gen UBC en fibroblastos embrionarios de ratón provocará una disminución del nivel de Ub celular y una reducción de la viabilidad bajo estrés oxidativo. [19]

Interacciones

Se ha demostrado que la poliubiquitina-C interactúa con:

  • BIRC2 , [20] [21] [22]
  • BSG , [23]
  • CDC2 , [24]
  • CFAP298 , [25]
  • E2F1 , [26]
  • EGFR , [27] [28] [29]
  • HDAC3 , [24]
  • HIF1A , [30] [31] [32]
  • IRAK1 , [33] [34] [35] [36]
  • KIAA0753 . [37]
  • MARK4 , [38]
  • MDM2 , [39] [40] [41]
  • NDUFA3 , [42]
  • NFE2L2 , [43] [44]
  • NOTCH1 , [45]
  • NUAK1 , [38]
  • OPRK1 , [46]
  • P53 , [27] [39] [40] [41] [47] [48] [49] [50]
  • PCNA [51] [52] [53]
  • PARQUE2 , [54] [55]
  • RIPK1 , [20] [33] [56] [57] [58]
  • RPS6KB1 , [59]
  • S100A10 , [60]
  • SCNN1A , [61] [62]
  • SCNN1G , [61] [62]
  • SFPQ , [63]
  • SMAD3 , [64] [65]
  • PITUFO2 , [66] [67]
  • SP1 , [68]
  • TRAF6 , [33] [34] [56] [69] [70] y
  • THRA . [24]

Referencias

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