ATPasa, subunidad C de complejo Fo / Vo es la principal subunidad transmembrana de tipo V, de tipo A y de tipo F ATP sintasas . La subunidad C (también denominada subunidad 9, o proteolípido en las F-ATPasas, o el proteolípido de 16 kDa en las V-ATPasas) se encontró en el complejo Fo o Vo de las F- y V-ATPasas, respectivamente. Las subunidades forman un anillo c oligomérico que forma el rotor Fo / Vo / Ao, donde el número real de subunidades varía mucho entre enzimas específicas. [1]
Las ATPasas (o ATP sintasas) son complejos enzimáticos unidos a la membrana / transportadores de iones que combinan la síntesis y / o hidrólisis de ATP con el transporte de protones a través de una membrana. Las ATPasas pueden aprovechar la energía de un gradiente de protones, utilizando el flujo de iones a través de la membrana a través del canal de protones de ATPasa para impulsar la síntesis de ATP. Algunas ATPasas funcionan a la inversa, utilizando la energía de la hidrólisis de ATP para crear un gradiente de protones. Existen diferentes tipos de ATPasas, que pueden diferir en función (síntesis y / o hidrólisis de ATP), estructura (F-, V- y A-ATPasas contienen motores rotativos) y en el tipo de iones que transportan. [2] [3]
Las F-ATPasas (o F1Fo ATPasas) y V-ATPasas (o V1Vo ATPasas) están compuestas cada una de dos complejos enlazados: el complejo F1 o V1 contiene el núcleo catalítico que sintetiza / hidroliza el ATP, y el complejo Fo o Vo que forma el poro que atraviesa la membrana. Las ATPasas F y V contienen motores rotativos, uno que impulsa la translocación de protones a través de la membrana y otro que impulsa la síntesis / hidrólisis de ATP. [4] [5]
En las F-ATPasas, el flujo de protones a través del canal de ATPasa impulsa la rotación del anillo de la subunidad C, que a su vez está acoplada a la rotación del rotor de la subunidad gamma del complejo F1 debido a la unión permanente entre las subunidades gamma y épsilon de F1. y el anillo de subunidad C de Fo. La protonación y desprotonación secuenciales de Asp61 de la subunidad C está acoplada al movimiento escalonado del rotor. [6]
En las V-ATPasas, hay tres subunidades de proteolípidos (c, c 'y c' ') que forman parte del poro conductor de protones, cada una de las cuales contiene un residuo de ácido glutámico enterrado que es esencial para el transporte de protones. [7] [8]
En un estudio reciente, la subunidad c se ha indicado como un componente crítico del poro de transición de la permeabilidad mitocondrial. [9]