Albert JR Heck (nacido el 25 de noviembre de 1964) es un científico y profesor holandés en la Universidad de Utrecht , Países Bajos , en el campo de la espectrometría de masas y la proteómica . Es conocido por su trabajo en tecnologías para estudiar proteínas en su entorno natural, con el objetivo de comprender su función biológica. Albert Heck recibió el Premio Spinoza en 2017, el premio científico más importante de los Países Bajos.
Albert Heck nació en Goes , Países Bajos . Estudió química en la Universidad VU de Ámsterdam y recibió su doctorado en la Universidad de Ámsterdam en 1993. Después de un período posdoctoral en la Universidad de Stanford en el laboratorio de Richard Zare y Sandia National Laboratories (Livermore), se convirtió en becario posdoctoral y más tarde profesor de la Universidad de Warwick .
En 1998 aceptó una cátedra en la Universidad de Utrecht como director del Grupo de Proteómica y Espectrometría de Masas Biomoleculares. [1] Su grupo forma parte de los Departamentos de Química y Ciencias Farmacéuticas de la Facultad de Ciencias. [2] Desde 2006 hasta 2012, Heck fue director científico del Centro Bijvoet para la Investigación Biomolecular , y desde 2015 hasta 2018 director científico del Instituto de Ciencias Farmacéuticas de Utrecht en la Universidad de Utrecht . En 2017 recibió una cátedra de Facultad Distinguida de la Universidad de Utrecht. [3]
La investigación de Albert Heck se centra en el desarrollo y uso de la espectrometría de masas para estudiar todas las proteínas celulares. Dentro de su grupo de investigación, hay tres líneas principales de investigación, mejora de instrumentación y métodos analíticos, proteómica y biología estructural basada en espectrometría de masas , incluida la espectrometría de masas de proteínas nativas y la espectrometría de masas de reticulación .
Albert Heck es considerado uno de los pioneros de la espectrometría de masas nativa. [4] [5] [6] Entre los complejos que estudió utilizando espectrometría de masas nativa se encuentran virus intactos de hasta 18 megadalton, [7] [8] ribosomas , [9] anticuerpos en complejo con sus antígenos [10] o proteínas del sistema del complemento . [11] [12] Ha desarrollado, en colaboración con Alexander Makarov , espectrómetros de masas con rangos de masas extendidos, específicamente adecuados para el análisis de complejos de proteínas muy grandes, que luego fueron comercializados por la empresa ThermoFisher Scientific.como Orbitrap EMR y UHMR.
En proteómica, Heck es más conocido por su trabajo en proteómica cuantitativa, [13] [14] interactómica, [15] y el análisis de la modificación postraduccional de proteínas usando espectrometría de masas, con un enfoque en la fosforilación de proteínas [16] y la proteína glicosilación . [17] Esto comenzó con la introducción del material TiO 2 como método para el análisis específico de fosfopéptidos en 2004. [18] Los métodos desarrollados por Heck han sido adoptados por muchos científicos en otros campos para estudiar cómo la expresión de proteínasy la fosforilación están reguladas en células y tejidos humanos por diferentes procesos biológicos y estados patológicos. [19] [20]