Enzima convertidora de angiotensina

No confundir con la enzima convertidora de angiotensina 2 (ACE2) .

Enzima convertidora de angiotensina
Identificadores
CE no.	3.4.15.1
No CAS.	9015-82-1
Bases de datos
IntEnz	Vista IntEnz
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MetaCyc	camino metabólico
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AS
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Identificadores
Alias	ACE , enzima convertidora de angiotensina I, ACE1, CD143, DCP, DCP1, ICH, MVCD3, enzima convertidora de angiotensina
Identificaciones externas	OMIM : 106180 MGI : 87874 HomoloGene : 37351 GeneCards : ACE
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 17 (humano) [1] Banda 17q23.3 Comienzo 63 477 061 pb [1] Final 63 498 380 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón ) Chr. Cromosoma 11 (ratón) [2] Banda 11 E1 | 11 68,84 cm Comienzo 105,967,945 pb [2] Final 105,989,964 pb [2]
Patrón de expresión de ARN Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes Función molecular • actividad tripeptidil peptidasa • zinc ion de unión • actividad exopeptidasa • actividad endopeptidasa • unión de iones metálicos • proteína activada por mitógeno cinasa de unión • bradiquinina de unión al receptor • actividad peptidasa • GO: proteína de unión 0001948 • unión de drogas • actividad carboxipeptidasa • cloruro de ion de unión • unión a actina • unión a proteína quinasa quinasa activada por mitógenos • actividad hidrolasa • actividad metalodipeptidasa • actividad metalopeptidasa • actividad peptidil-dipeptidasa • actividad dipeptidil-peptidasa Componente celular • citoplasma • componente integral de la membrana • endosoma • membrana • lisosoma • exosoma extracelular • lado externo de la membrana plasmática • región extracelular • membrana plasmática • espacio extracelular Proceso biológico • regulación de la producción renal por angiotensina • procesamiento de antígeno y presentación de antígeno peptídico a través del MHC de clase I • proceso metabólico de beta amiloide • maduración de angiotensina • remodelación de vasos sanguíneos • regulación de vasoconstricción • diferenciación de células madre hematopoyéticas • regulación del proceso metabólico de angiotensina • regulación de migración de células de músculo liso • proliferación de células mononucleares • regulación de la presión arterial sistémica por renina-angiotensina • secreción de ácido araquidónico • proceso catabólico de péptidos • mantenimiento del diámetro de los vasos sanguíneos • proteólisis • desarrollo de los riñones • inmunidad mediada por neutrófilos • regulación positiva de la presión arterial sistémica • espermatogénesis • regulación de la presión arterial • regulación postranscripcional de la expresión génica • regulación negativa de la expresión génica • regulación negativa de la unión a proteínas • regulación positiva de unión a proteínas • proceso catabólico hormonal • contracción del corazón • regulación positiva de la actividad de la proteína tirosina quinasa • proliferación celular en la médula ósea • regulación positiva de la autofosforilación de peptidil-tirosina • regulación de la proliferación de células madre hematopoyéticas • regulación negativa del ensamblaje de la unión gap • regulación positiva de la S-nitrosilación de peptidil-cisteína • regulación positiva de la presión arterial Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	1636	11421
Ensembl	ENSG00000159640	ENSMUSG00000020681
UniProt	P12821	P09470
RefSeq (ARNm)	NM_000789 NM_001178057 NM_152830 NM_152831 NM_001382700 NM_001382701 NM_001382702	NM_009598 NM_207624 NM_001281819
RefSeq (proteína)	NP_000780 NP_001171528 NP_690043 NP_001369629 NP_001369630 NP_001369631	NP_001268748 NP_033728 NP_997507
Ubicación (UCSC)	Crónicas 17: 63,48 - 63,5 Mb	Crónicas 11: 105,97 - 105,99 Mb
Búsqueda en PubMed	[3]	[4]
Wikidata
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La enzima convertidora de angiotensina ( EC 3.4.15.1 ), o ACE , es un componente central del sistema renina-angiotensina (RAS), que controla la presión arterial al regular el volumen de líquidos en el cuerpo. Convierte la hormona angiotensina I en el vasoconstrictor activo angiotensina II . Por lo tanto, la ECA aumenta indirectamente la presión arterial al hacer que los vasos sanguíneos se contraigan. Los inhibidores de la ECA se utilizan ampliamente como fármacos para el tratamiento de enfermedades cardiovasculares . ^[5]

La enzima fue descubierta por Leonard T. Skeggs Jr. en 1956. ^[6] La primera estructura cristalina de testículo humano ACE fue resuelta en el año 2002 por R. Natesh en el laboratorio de K. Ravi Acharya y el trabajo fue publicado en el Journal Nature en enero de 2003. ^[7] Se encuentra principalmente en los capilares de los pulmones, pero también se puede encontrar en células epiteliales endoteliales y renales . ^[8]

Otras funciones menos conocidas de la ECA son la degradación de bradicinina , ^[9] sustancia P ^[10] y proteína beta amiloide . ^[11]

Nomenclatura

ACE también se conoce por los siguientes nombres:

• dipeptidil carboxipeptidasa I
• peptidasa P
• dipéptido hidrolasa
• peptidil dipeptidasa
• enzima convertidora de angiotensina
• quinasa II
• enzima convertidora de angiotensina I
• carboxicatepsina
• dipeptidil carboxipeptidasa
• "enzima convertidora de hipertensina" peptidil dipeptidasa I
• peptidil-dipéptido hidrolasa
• peptidilipéptido hidrolasa
• peptidil dipeptidasa de células endoteliales
• peptidil dipeptidasa-4
• PDH
• peptidil dipéptido hidrolasa
• DCP
• CD143

Función

La ECA hidroliza los péptidos mediante la eliminación de un dipéptido del extremo C-terminal. Asimismo, convierte el decapéptido angiotensina I inactivo en el octapéptido angiotensina II eliminando el dipéptido His-Leu. ^[12]

mecanismo catalítico ACE propuesto

La ECA es un componente central del sistema renina-angiotensina (RAS), que controla la presión arterial al regular el volumen de líquidos en el cuerpo.

Diagrama esquemático del sistema renina-angiotensina-aldosterona

La angiotensina II es un potente vasoconstrictor que depende de la concentración de sustrato. ^[13] La angiotensina II se une al receptor de angiotensina II tipo 1 (AT1) , lo que desencadena una serie de acciones que provocan vasoconstricción y, por lo tanto, aumento de la presión arterial.

Diagrama anatómico del sistema renina-angiotensina, que muestra el papel de la ECA en los pulmones. ^[14]

La ECA también forma parte del sistema quinina-calicreína , donde degrada la bradicinina , un potente vasodilatador , y otros péptidos vasoactivos. ^[15]

La quinasa II es lo mismo que la enzima convertidora de angiotensina. Por tanto, la misma enzima (ECA) que genera un vasoconstrictor (ANG II) también elimina los vasodilatadores (bradicinina). ^[14]

Mecanismo

ACE es una metaloproteinasa de zinc . ^[16] El ion zinc es esencial para su actividad, ya que participa directamente en la catálisis de la hidrólisis del péptido. Por tanto, los agentes quelantes de metales pueden inhibir la ECA. ^[17]

ECA en complejo con inhibidor lisinopril, catión zinc mostrado en gris, aniones cloruro en amarillo. Basado en la interpretación PyMOL de PDB 1o86 La imagen muestra que lisinopril es un inhibidor competitivo, ya que tiene una estructura similar a la angiotensina I y se une al sitio activo de la ECA. La estructura del complejo ACE y lisinopril se resolvió en el año 2002 y se publicó en 2003. ^[7]

Se encontró que el residuo E384 tenía una función dual. Primero actúa como base general para activar el agua como nucleófilo. Entonces actúa como un ácido general para romper el enlace CN. ^[18]

La función del ion cloruro es muy compleja y muy debatida. La activación de aniones por el cloruro es un rasgo característico de la ECA. ^[19] Se determinó experimentalmente que la activación de la hidrólisis por cloruro depende en gran medida del sustrato. Si bien aumenta las tasas de hidrólisis para, por ejemplo, Hip-His-Leu, inhibe la hidrólisis de otros sustratos como Hip-Ala-Pro. ^[18] En condiciones fisiológicas, la enzima alcanza aproximadamente el 60% de su actividad máxima hacia la angiotensina I mientras alcanza su actividad completa hacia la bradicinina. Por lo tanto, se asume que la función de activación del anión en ACE proporciona una alta especificidad de sustrato. ^[19] Otras teorías dicen que el cloruro simplemente podría estabilizar la estructura general de la enzima.^[18]

Genética

El gen ACE, ACE , codifica dos isoenzimas . La isoenzima somática se expresa en muchos tejidos, principalmente en el pulmón, incluidas las células endoteliales vasculares, las células epiteliales del riñón y las células de Leydig testiculares , mientras que la germinal se expresa solo en los espermatozoides . El tejido cerebral tiene enzima ACE, que participa en el RAS local y convierte Aβ42 (que se agrega en placas) en Aβ40 (que se cree que es menos tóxico) formas de beta amiloide. Este último es predominantemente una función de la porción del dominio N en la enzima ACE. Por lo tanto, los inhibidores de la ECA que atraviesan la barrera hematoencefálica y tienen una actividad N-terminal seleccionada preferentemente pueden causar la acumulación de Aβ42 y la progresión de la demencia. ^{[ cita requerida ]}

Relevancia de la enfermedad

Los inhibidores de la ECA se utilizan ampliamente como fármacos en el tratamiento de afecciones como hipertensión arterial , insuficiencia cardíaca , nefropatía diabética y diabetes mellitus tipo 2 .

Los inhibidores de la ECA inhiben la ECA de forma competitiva. ^[20] Eso da como resultado una disminución de la formación de angiotensina II y una disminución del metabolismo de la bradicinina , lo que conduce a una dilatación sistemática de las arterias y venas y una disminución de la presión arterial. Además, la inhibición de la formación de angiotensina II disminuye la secreción de aldosterona mediada por angiotensina II de la corteza suprarrenal , lo que conduce a una disminución de la reabsorción de agua y sodio y una reducción del volumen extracelular . ^[21]

El efecto de ACE sobre la enfermedad de Alzheimer todavía es muy debatido. Los pacientes de Alzheimer suelen mostrar niveles más altos de ECA en su cerebro. Algunos estudios sugieren que los inhibidores de la ECA que pueden atravesar la barrera hematoencefálica (BBB) ​​podrían mejorar la actividad de las principales enzimas que degradan el péptido beta-amiloide como la neprilisina en el cerebro, lo que resulta en un desarrollo más lento de la enfermedad de Alzheimer. ^[22] Investigaciones más recientes sugieren que los inhibidores de la ECA pueden reducir el riesgo de enfermedad de Alzheimer en ausencia de alelos de apolipoproteína E4 (ApoE4) , pero no tendrán ningún efecto en los portadores de ApoE4-. ^[23]Otra hipótesis más reciente es que niveles más altos de ECA pueden prevenir la enfermedad de Alzheimer. Se supone que la ECA puede degradar el beta-amiloide en los vasos sanguíneos del cerebro y, por lo tanto, ayudar a prevenir la progresión de la enfermedad. ^[24]

Se ha establecido una correlación negativa entre la frecuencia del alelo D de ACE1 y la prevalencia y mortalidad de COVID-19 . ^[25]

Patología

• Los niveles elevados de ECA también se encuentran en la sarcoidosis y se utilizan para diagnosticar y controlar esta enfermedad. Los niveles elevados de ECA también se encuentran en lepra , hipertiroidismo , hepatitis aguda , cirrosis biliar primaria , diabetes mellitus , mieloma múltiple , osteoartritis , amiloidosis , enfermedad de Gaucher , neumoconiosis , histoplasmosis y tuberculosis miliar . También se observa en algunos pacientes con psoriasis en placas extensa.
• Los niveles séricos están disminuidos en la enfermedad renal , la enfermedad pulmonar obstructiva y el hipotiroidismo .

Influencia en el rendimiento deportivo

El gen de la enzima convertidora de angiotensina tiene más de 160 polimorfismos descritos en 2018. ^[26]

Los estudios han demostrado que diferentes genotipos de la enzima convertidora de angiotensina pueden tener una influencia variable en el rendimiento deportivo. ^{[27] [28]}

El polimorfismo rs1799752 I / D consiste en una inserción (I) o ausencia (D) de una secuencia de alanina de 287 pares de bases en el intrón 16 del gen. ^[26] El genotipo DD se relaciona con niveles plasmáticos más altos de la proteína ACE, el genotipo DI con niveles intermedios y el II con niveles más bajos. ^[26] Durante el ejercicio físico, debido a los niveles más altos de ACE para los portadores del alelo D, por lo tanto, una mayor capacidad para producir angiotensina II, la presión arterial aumentará antes que para los portadores del alelo I. Esto da como resultado una frecuencia cardíaca máxima más baja y un consumo máximo de oxígeno más bajo (VO 2 _máx.). Por lo tanto, los portadores del alelo D tienen un 10% más de riesgo de enfermedades cardiovasculares. Además, el alelo D está asociado con un mayor aumento en el crecimiento del ventrículo izquierdo en respuesta al entrenamiento en comparación con el alelo I. ^[29] Por otro lado, los portadores del alelo I generalmente muestran un aumento de la frecuencia cardíaca máxima debido a niveles más bajos de ECA, una mayor absorción máxima de oxígeno y, por lo tanto, muestran un mejor rendimiento de resistencia. ^[29] El alelo I se encuentra con mayor frecuencia en corredores de distancia de élite, remeros y ciclistas. Los nadadores de distancias cortas muestran una mayor frecuencia del alelo D, ya que su disciplina se basa más en la fuerza que en la resistencia. ^{[30] [31]}

Ver también

• Inhibidores de la ECA
• Enzima convertidora de angiotensina 2 (ACE2)
• Reacción hipotensiva a la transfusión
• Sistema renina-angiotensina

Referencias

1. GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000159640 - Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000020681 - Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
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6. Skeggs LT, Kahn JR, Shumway NP (marzo de 1956). "La preparación y función de la enzima convertidora de hipertensina" . La Revista de Medicina Experimental . 103 (3): 295–9. doi : 10.1084 / jem.103.3.295 . PMC 2136590 . PMID 13295487 .  
7. Natesh R, Schwager SL, Sturrock ED, Acharya KR (2003). "Estructura cristalina del complejo lisinopril-enzima convertidora de angiotensina humana" . Naturaleza . 421 (6922): 551–4. Código Bibliográfico : 2003Natur.421..551N . doi : 10.1038 / nature01370 . PMID 12540854 . S2CID 4137382 .  
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13. Zhang R, Xu X, Chen T, Li L, Rao P (mayo de 2000). "Un ensayo para la enzima convertidora de angiotensina usando electroforesis de zona capilar". Bioquímica analítica . 280 (2): 286–90. doi : 10.1006 / abio.2000.4535 . PMID 10790312 . 
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26. Cintra, Mariangela Torreglosa Ruiz; Balarin, Marly Aparecida Spadotto; Tanaka, Sarah Cristina Sato Vaz; Silva, Vanessa Iorrana Mota da; Marqui, Alessandra Bernadete Trovó de; Resende, Elisabete Aparecida Mantovani Rodrigues de; Lima, Marco Fábio Prata; Gomes, Mariana Kefálas Oliveira (noviembre de 2018). "Síndrome de ovario poliquístico: polimorfismo rs1799752 del gen ACE" . Revista da Associação Médica Brasileira . 64 (11): 1017–1022. doi : 10.1590 / 1806-9282.64.11.1017 . PMID 30570054 . 
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Lectura adicional

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Enlaces externos

• Proteopedia Angiotensin-converting_enzyme : la estructura de la enzima convertidora de angiotensina en 3D interactivo
• Angiotensin + Converting + Enzyme en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
• Ubicación del genoma humano ACE y página de detalles del gen ACE en UCSC Genome Browser .

• Portal de biología