cadena ligera de inmunoglobulina


Los anticuerpos son producidos por los linfocitos B , cada uno de los cuales expresa solo una clase de cadena ligera. Una vez establecida, la clase de cadena ligera permanece fija durante la vida del linfocito B. En un individuo sano, la relación kappa-lambda total es de aproximadamente 2:1 en suero (midiendo anticuerpos completos intactos) o 1:1,5 si se miden cadenas ligeras libres, con una relación muy divergente indicativa de neoplasia . El cociente de kappa dividido por lambda, según un nuevo ensayo policlonal de cadenas ligeras libres, oscila entre 0,26 y 1,65. [1] Tanto la cadena kappa como la lambda pueden aumentar proporcionalmente, manteniendo una relación normal. Esto suele ser indicativo de algo más que una discrasia de células sanguíneas, como una enfermedad renal.

Los genes de cadena ligera de inmunoglobulina en tetrápodos se pueden clasificar en tres grupos distintos: kappa (κ), lambda (λ) y sigma (σ). La divergencia de los isotipos κ, λ y σ precedió a la radiación de los tetrápodos . El isotipo σ se perdió después de la evolución del linaje anfibio y antes del surgimiento del linaje reptiliano. [2]

Otros tipos de cadenas ligeras se pueden encontrar en vertebrados inferiores , como la cadena Ig-Light-Iota de Chondrichthyes y Teleostei . [3] [4]

Los camélidos son únicos entre los mamíferos, ya que también tienen anticuerpos completamente funcionales que tienen dos cadenas pesadas, pero carecen de las cadenas ligeras que normalmente se emparejan con cada cadena pesada. [5]

Los tiburones también poseen, como parte de su sistema inmunitario adaptativo, una molécula funcional similar a un anticuerpo homodimérico de cadena pesada denominada IgNAR (receptor de antígeno nuevo de inmunoglobulina). Se cree que IgNAR nunca ha tenido una cadena ligera asociada, contrariamente a lo que se cree que los anticuerpos de cadena pesada de los camélidos pueden haber perdido su cadena ligera asociada a lo largo de la evolución. [6] [7]

Solo un tipo de cadena ligera está presente en un anticuerpo típico, por lo que las dos cadenas ligeras de un anticuerpo individual son idénticas.


Diagrama esquemático de un anticuerpo típico que muestra dos cadenas pesadas de Ig (azul) unidas por enlaces disulfuro a dos cadenas ligeras de Ig (verde). Se muestran los dominios constante (C) y variable (V).
Una molécula de anticuerpo. Las dos cadenas pesadas son de color rojo y azul y las dos cadenas ligeras son de color verde y amarillo. Véase también: [1]