El péptido carnoso y carnoso , también conocido como péptido delicioso [1] y abreviado como BMP , [2] es un péptido de 8 aminoácidos de largo que ha sido identificado por dar un sabor carnoso a los alimentos en los que está presente. Yamasaki y Maekawa lo aislaron de la sopa de ternera en 1978. [3]La investigación en curso desde su descubrimiento por Yamasaki y Maekawa ha proporcionado un apoyo general para la presencia de sus propiedades que imparten sabor. Sin embargo, debido a su alto costo de producción, el potencial del péptido para una aplicación generalizada en la industria alimentaria aún no se ha realizado, lo que ha llevado a los esfuerzos de investigación actuales a centrarse en encontrar un método de producción en masa del péptido.
La estructura primaria fue determinada por primera vez por Yamasaki y Maekawa, quienes llevaron a cabo el experimento utilizando el método de degradación de Edman para la secuenciación del extremo N y la carboxipeptidasa A (Cpasa A) y métodos de triazinación para la secuenciación del extremo C-terminal . [3] En el momento del experimento (1978), se utilizaron ambos métodos para determinar la composición de aminoácidos y el orden de la secuencia, incluido el descubrimiento de un enlace Glu-Glu y la detección de alanina en el extremo C-terminal. . Sin embargo, hoy en día, cualquier técnica es suficiente para secuenciar el péptido completo.
A nivel molecular, el sabor umami se registra cuando moléculas como el glutamato y el aspartato se unen a los dominios de unión a ligandos de los receptores del gusto especializados. Una vez activados, estos receptores envían pulsos eléctricos que viajan al cerebro a través de neuronas sensoriales. [4] En 1989, Tamura et al. encontraron que, por sí mismos, los residuos básicos como Lys-Gly y Lys-Lys producían sabores agrios y salados en sus formas de diclorhidrato, mientras que los residuos ácidos como Asp-Glu-Glu y Lys-Gly producían sabores agrios y dulces. [1]Sin embargo, el sabor umami se produce mediante combinaciones de residuos de aminoácidos ácidos y básicos, como Lys-Gly-Asp. Más específicamente, el sabor umami que se encuentra en BMP se genera por la combinación de lisina en el extremo N-terminal y los aminoácidos ácidos (Asp-Glu-Glu) en la sección media del péptido, lo que sugiere que los cationes y aniones juegan un papel en la estimulación de los receptores gustativos para producir el sabor umami.
Sin embargo, otros factores más allá de la presencia de ciertos aminoácidos pueden afectar la respuesta gustativa del péptido. La intensidad del sabor umami aumenta cuando el péptido ácido interactúa con los cationes para formar una sal. A un valor umbral de 1,25 milimolar (mM), el dipéptido Asp-Glu genera el sabor umami más fuerte cuando se expone a NaOH y se somete a un aumento de pH. La posición de los aminoácidos también juega un papel en la intensidad del sabor, ya que un dipéptido Glu-Asp se registra en un valor umbral de 3,14 mM, lo que significa que necesitaría una mayor cantidad del compuesto para que una persona registre el sabor umami. [2]Además, mientras que un análogo de Lys-Gly-HCl registraría un sabor a umami salado a 1,22 mM, un análogo de Gly-Lys-HCl registra un sabor agrio y dulce a 5,48 mM. Por lo tanto, los hallazgos de la investigación indicaron que el sabor puede modificarse en sabor y fuerza mediante la modificación de residuos ácidos en péptidos, lo que abre posibilidades para la producción de péptidos similares a BMP con mayor intensidad de sabor. Aunque su intensidad de sabor no cambia según el pH, [5] Se ha descrito que la BMP produce diferentes sabores según los cambios de pH. En particular, se informa que es ácido a un pH de 3,5, umami a un pH de 6,5 y dulce, ácido y umami a un pH de 9,5. [6]