calpainsson una familia ubicua y bien conservada de cisteína proteasas dependientes de calcio. Las proteínas de calpaína típicas son heterodímeros que constan de una subunidad pequeña invariable y subunidades grandes variables. La subunidad catalítica grande tiene cuatro dominios: el dominio I, el dominio regulador N-terminal que se procesa tras la activación de la calpaína; el dominio II, el dominio de la proteasa; dominio III, un dominio enlazador de función desconocida; y el dominio IV, el dominio de unión al calcio similar a la calmodulina. La interfaz de heterodímero se encuentra predominantemente entre el dominio IV y la subunidad pequeña, que también es un dominio de unión a calcio similar a la calmodulina. Este gen codifica una subunidad grande. Es una calpaína atípica porque carece del dominio de unión al calcio similar a la calmodulina y, en cambio, tiene un dominio C-terminal divergente. Por lo tanto, no puede heterodimerizarse con la subunidad pequeña. Es similar en organización a las calpaínas 5 y 6. Este gen está asociado con la diabetes mellitus tipo 2 o no dependiente de insulina (NIDDM) y está ubicado dentro de la región NIDDM1. Se han descrito múltiples variantes de transcripción alternativas que codifican diferentes isoformas para este gen.[7]