El colágeno tipo IV, el principal componente estructural de las membranas basales, es una proteína multimérica compuesta por 3 subunidades alfa. Estas subunidades están codificadas por 6 genes diferentes, alfa 1 a alfa 6, cada uno de los cuales puede formar una estructura de triple hélice con otras 2 subunidades para formar colágeno tipo IV. Este gen codifica alfa 3. En el síndrome de Goodpasture, los autoanticuerpos se unen a las moléculas de colágeno en las membranas basales de los alvéolos y glomérulos. Los epítopos que provocan estos autoanticuerpos se localizan en gran medida en el dominio C-terminal no colágeno de la proteína. Una quinasa específica fosforila los aminoácidos en esta misma región C-terminal y la expresión de esta quinasa se regula al alza durante la patogénesis. Hay múltiples transcripciones alternativas que parecen ser exclusivas de este gen alfa 3 humano y el corte y empalme alternativo está restringido a los seis exones que codifican este dominio C-terminal. Este gen también está relacionado con una forma autosómica recesiva del síndrome de Alport.. Las mutaciones que contribuyen a este síndrome también se encuentran dentro de los exones que codifican esta región C-terminal. Al igual que los otros miembros de la familia de genes del colágeno tipo IV, este gen está organizado en una conformación cabeza a cabeza con otro gen del colágeno tipo IV, de modo que cada par de genes comparte un promotor común. Algunos exones de este gen se intercalan con exones de un gen no caracterizado que está en la hebra opuesta. [6]