monóxido de carbono deshidrogenasa
En enzimología , la monóxido de carbono deshidrogenasa (CODH) ( EC 1.2.7.4 ) es una enzima que cataliza la reacción química
El proceso químico catalizado por la monóxido de carbono deshidrogenasa se denomina reacción de desplazamiento agua-gas .
En los microorganismos que utilizan CODH se observa una variedad de donantes/receptores de electrones (mostrados como "A" y "AH 2 " en la ecuación de reacción anterior). Varios ejemplos de cofactores de transferencia de electrones incluyen ferredoxina , NADP+/NADPH y complejos de flavoproteínas como el dinucleótido de flavina y adenina (FAD). [1] [2] [3] Las deshidrogenasas de monóxido de carbono respaldan el metabolismo de diversos procariotas, incluidos los metanógenos , los carboxidótrofos aeróbicos, los acetógenos , los reductores de sulfato y las bacterias hidrogenógenas. La reacción bidireccional catalizada por CODH juega un papel en el ciclo del carbono .permitiendo a los organismos hacer uso del CO como fuente de energía y utilizar el CO 2 como fuente de carbono. CODH puede formar una enzima monofuncional, como es el caso de Rhodospirillum rubrum , o puede formar un grupo con acetil-CoA sintasa como se ha demostrado en M.thermoacetica . Cuando actúan en concierto, ya sea como enzimas estructuralmente independientes o en una unidad CODH/ACS bifuncional, los dos sitios catalíticos son clave para la fijación de carbono en la vía reductora de acetil-CoA. Los organismos microbianos (tanto aeróbicos como anaeróbicos ) codifican y sintetizan CODH para el propósito. de fijación de carbono (oxidación de CO y CO 2reducción). Dependiendo de las proteínas accesorias adjuntas (grupos A, B, C, D), cumple una variedad de funciones catalíticas, incluida la reducción de grupos [4Fe-4S] y la inserción de níquel. [4]
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre el grupo aldehído u oxo del donante con otros aceptores. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es monóxido de carbono: oxidorreductasa aceptora. Otros nombres de uso común incluyen monóxido de carbono anaeróbico deshidrogenasa, monóxido de carbono oxigenasa, monóxido de carbono deshidrogenasa y monóxido de carbono: (aceptor) oxidorreductasa.
Las bacterias aerobias carboxidotróficas utilizan flavoenzimas de cobre-molibdeno. Las bacterias anaeróbicas utilizan CODH a base de níquel-hierro debido a su naturaleza sensible al oxígeno. Se ha encontrado CODH que contiene un sitio activo Mo-[2Fe-2S]-FAD en bacterias aerobias, mientras que una clase distinta de enzimas Ni-[3Fe-4S] CODH se ha purificado a partir de bacterias anaerobias. [5] [6] [7] Ambas clases de CODH catalizan la conversión reversible entre dióxido de carbono (CO 2 ) y monóxido de carbono (CO). CODH existe en formas monofuncionales y bifuncionales. En este último caso, CODH forma un grupo bifuncional con acetil-CoA sintasa , como bien se ha caracterizado en la bacteria anaerobia Moorella thermoacetica . [8] [9]
El Ni- CODH homodimérico consta de cinco complejos metálicos denominados grupos. Cada uno difiere en la geometría de coordinación individual , la presencia de níquel y la ubicación del sitio activo en la subunidad α o β. [10] Múltiples grupos de investigación han propuesto estructuras cristalinas para la enzima tetramérica α 2 β 2 CODH/ACS de la bacteria acetogénica M. thermoacetica , incluidos dos ejemplos recientes desde 2009: 3I01 2Z8Y. Las dos unidades β son el sitio de actividad de CODH y forman el núcleo central de la enzima. En total, la enzima de 310 kDa contiene siete grupos de hierro-azufre [4Fe-4S]. Cada unidad α contiene un solo grupo de metal. Juntas, las dos unidades β contienen cinco grupos de tres tipos. La actividad catalítica de CODH se produce en los grupos C de Ni-[3Fe-4S], mientras que los grupos B y D de [4Fe-4S] interiores transfieren electrones fuera del grupo C a los portadores de electrones externos, como la ferredoxina . La actividad de ACS ocurre en el grupo A ubicado en las dos unidades α externas. [6] [7]
