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Calmodulina
Calmodulin.png
Estructura 3D de la Calmodulina unida a Ca 2+ ( PDB : 1OSA )
Identificadores
SímboloLeva
PDB1OSA
UniProtP62158
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EstructurasModelo suizo
DominiosInterPro
La estructura hélice-bucle-hélice del motivo de mano EF que se une al calcio

La calmodulina ( CaM ) (una abreviatura de cal cium- modul ado prote en ) es un intermedio proteína mensajero de unión a calcio multifuncional expresado en todas las células eucariotas . [1] Es un objetivo intracelular del mensajero secundario Ca 2+ , y se requiere la unión de Ca 2+ para la activación de calmodulina. Una vez unida al Ca 2+ , la calmodulina actúa como parte de una vía de transducción de señales de calcio al modificar sus interacciones con varias proteínas diana como las quinasas o las fosfatasas . [2][3] [4]

Estructura [ editar ]

La calcodulina es una proteína pequeña y altamente conservada que tiene 148 aminoácidos de longitud (16,7 kDa). La proteína tiene dos dominios globulares aproximadamente simétricos (los dominios N y C), cada uno de los cuales contiene un par de motivos de mano EF [5] separados por una región enlazadora flexible para un total de cuatro sitios de unión de Ca 2+ , dos en cada dominio globular . [6] En el estado libre de Ca 2+ , las hélices que forman las cuatro manos EF están colapsadas en una orientación compacta y el enlazador central está desordenado; [5] [6] [7] [8] en el Ca 2+-en estado saturado, las hélices de la mano EF adoptan una orientación abierta aproximadamente perpendicular entre sí, y el enlazador central forma una hélice alfa extendida en la estructura cristalina, [5] [6] pero permanece en gran parte desordenada en solución. [9] El dominio C tiene una mayor afinidad de unión por Ca 2+ que el dominio N. [10] [11]

La calcodulina es estructuralmente bastante similar a la troponina C , otra proteína de unión a Ca 2+ que contiene cuatro motivos de mano EF. [5] [12] Sin embargo, la troponina C contiene una hélice alfa adicional en su extremo N-terminal, y se une constitutivamente a su diana, la troponina I . Por lo tanto, no presenta la misma diversidad de reconocimiento de objetivos que la calmodulina.

Importancia de la flexibilidad en la calmodulina [ editar ]

La capacidad de la calcodulina para reconocer una enorme variedad de proteínas diana se debe en gran parte a su flexibilidad estructural. [13] Además de la flexibilidad del dominio enlazador central, los dominios N y C experimentan un ciclo conformacional abierto-cerrado en el estado unido al Ca 2+ . [9] La calcodulina también exhibe una gran variabilidad estructural y sufre considerables fluctuaciones conformacionales cuando se une a los objetivos. [14] [15] [16] Además, la naturaleza predominantemente hidrófoba de la unión entre la calmodulina y la mayoría de sus objetivos permite el reconocimiento de una amplia gama de secuencias de proteínas objetivo. [14] [17] Juntas, estas características permiten que la calmodulina reconozca unas 300 proteínas diana [18] que exhiben una variedad de motivos de secuencia de unión a CaM.

Mecanismo [ editar ]

Esta imagen muestra cambios conformacionales en calmodulina. A la izquierda está la calmodulina sin calcio y a la derecha está la calmodulina con calcio. Los sitios que se unen a las proteínas diana se indican con estrellas rojas.
Estructura de la solución del dominio terminal de Ca 2+ -calmodulina C
Estructura de la solución de Ca 2+ -calmodulina N -dominio terminal

La unión de Ca 2+ por las manos EF provoca una apertura de los dominios N y C, lo que expone las superficies hidrófobas de unión a la diana. [6] Estas superficies interactúan con segmentos no polares complementarios en las proteínas diana, que generalmente consisten en grupos de aminoácidos hidrófobos voluminosos separados por 10-16 aminoácidos polares y / o básicos. [18] [14] El dominio central flexible de la calmodulina permite que la proteína se envuelva alrededor de su objetivo, aunque se conocen modos alternativos de unión. Los objetivos "canónicos" de la calmodulina, como las cinasas de cadena ligera de miosina y CaMKII , se unen solo a la proteína unida al Ca 2+ , mientras que algunas proteínas, como los canales NaV y el motivo IQproteínas, también se unen a calmodulina en ausencia de Ca 2+ . [14] La unión de calmodulina induce reordenamientos conformacionales en la proteína objetivo a través de un "ajuste mutuamente inducido", [19] que conduce a cambios en la función de la proteína objetivo.

La unión de calcio por la calmodulina exhibe una cooperación considerable , [5] [11] lo que hace que la calmodulina sea un ejemplo inusual de una proteína de unión cooperativa monomérica (monocatenaria). Además, la unión a la diana altera la afinidad de unión de la calmodulina hacia los iones Ca 2+ , [20] [21] [22] lo que permite una interacción alostérica compleja entre el Ca 2+ y las interacciones de unión a la diana. [23] Se cree que esta influencia de la unión a la diana en la afinidad del Ca 2+ permite la activación del Ca 2+ de las proteínas que están unidas constitutivamente a la calmodulina, como el Ca 2+ de pequeña conductancia.-canales de potasio (SK) activados. [24]

Papel en los animales [ editar ]

La calcodulina interviene en muchos procesos cruciales como la inflamación , el metabolismo , la apoptosis , la contracción del músculo liso , el movimiento intracelular, la memoria a corto y largo plazo y la respuesta inmunitaria . [25] [26] El calcio participa en un sistema de señalización intracelular actuando como un segundo mensajero difusible para los estímulos iniciales. Lo hace uniendo varios objetivos en la célula, incluyendo una gran cantidad de enzimas , canales iónicos , acuaporinas y otras proteínas. [4]La calcodulina se expresa en muchos tipos de células y puede tener diferentes ubicaciones subcelulares, incluido el citoplasma , dentro de los orgánulos o asociada con el plasma o las membranas de los orgánulos, pero siempre se encuentra intracelularmente. [26] Muchas de las proteínas a las que se une la calmodulina no pueden unirse al calcio por sí mismas y utilizan la calmodulina como sensor de calcio y como transductor de señal. La calcodulina también puede hacer uso de las reservas de calcio en el retículo endoplásmico y el retículo sarcoplásmico . La calcodulina puede sufrir modificaciones postraduccionales, como fosforilación , acetilación , metilación yescisión proteolítica , cada una de las cuales tiene potencial para modular sus acciones.

Ejemplos específicos [ editar ]

Papel en la contracción del músculo liso [ editar ]

Calmodulina unida a un péptido de la quinasa MLC ( PDB : 2LV6 )

La calcodulina juega un papel importante en el acoplamiento de la contracción de la excitación (EC) y el inicio del ciclo del puente cruzado en el músculo liso , lo que finalmente causa la contracción del músculo liso. [27] Para activar la contracción del músculo liso, la cabeza de la cadena ligera de miosina debe estar fosforilada. Esta fosforilación la realiza la quinasa de cadena ligera de miosina (MLC) . Esta MLC quinasa es activada por una calmodulina cuando está unida al calcio, lo que hace que la contracción del músculo liso dependa de la presencia de calcio, a través de la unión de calmodulina y la activación de la MLC quinasa. [27]

Otra forma en que la calmodulina afecta la contracción muscular es controlando el movimiento del Ca 2+ a través de las membranas celulares y del retículo sarcoplásmico . Los canales de Ca 2+ , como el receptor de rianodina del retículo sarcoplásmico, pueden ser inhibidos por la calmodulina unida al calcio, lo que afecta los niveles generales de calcio en la célula. [28] Las bombas de calcio extraen el calcio del citoplasma o lo almacenan en el retículo endoplásmico y este control ayuda a regular muchos procesos posteriores .

Esta es una función muy importante de la calmodulina porque indirectamente desempeña un papel en todos los procesos fisiológicos que se ven afectados por la contracción del músculo liso , como la digestión y la contracción de las arterias (que ayuda a distribuir la sangre y regular la presión arterial ). [29]

Papel en el metabolismo [ editar ]

La calcodulina juega un papel importante en la activación de la fosforilasa quinasa , que finalmente conduce a que la glucosa sea ​​escindida del glucógeno por la glucógeno fosforilasa . [30]

La calmodulina también juega un papel importante en el metabolismo de los lípidos al afectar a la calcitonina . La calcitonina es una hormona polipeptídica que reduce los niveles de Ca 2+ en sangre y activa las cascadas de proteína G que conducen a la generación de cAMP. Las acciones de la calcitonina se pueden bloquear inhibiendo las acciones de la calmodulina, lo que sugiere que la calmodulina juega un papel crucial en la activación de la calcitonina. [30]

Papel en la memoria a corto y largo plazo [ editar ]

La proteína quinasa II dependiente de Ca 2+ / calmodulina (CaMKII) juega un papel crucial en un tipo de plasticidad sináptica conocida como potenciación a largo plazo (LTP) que requiere la presencia de calcio / calmodulina. CaMKII contribuye a la fosforilación de un receptor AMPA que aumenta la sensibilidad de los receptores AMPA. [31] Además, la investigación muestra que la inhibición de CaMKII interfiere con la LTP. [31]

Papel en las plantas [ editar ]

La planta de sorgo contiene genes sensibles a la temperatura. Estos genes ayudan a la planta a adaptarse en condiciones climáticas extremas, como ambientes cálidos y secos .

Mientras que las levaduras tienen un solo gen CaM, las plantas y los vertebrados contienen una forma de genes CaM conservada evolutivamente. La diferencia entre plantas y animales en la señalización de Ca 2+ es que las plantas contienen una familia extendida de CaM además de la forma conservada evolutivamente. [32] Las calmodulinas juegan un papel esencial en el desarrollo de las plantas y la adaptación a los estímulos ambientales.

Calcium plays a key role in the structural integrity of the cell wall and the membrane system of the cell. However, high calcium levels can be toxic to a plant's cellular energy metabolism and, hence, the Ca2+ concentration in the cytosol is maintained at a submicromolar level by removing the cytosolic Ca2+ to either the apoplast or the lumen of the intracellular organelles. Ca2+ pulses created due to increased influx and efflux act as cellular signals in response to external stimuli such as hormones, light, gravity, abiotic stress factors and also interactions with pathogens.

CMLs (CaM-related proteins)[edit]

Plants contain CaM-related proteins (CMLs) apart from the typical CaM proteins. The CMLs have about 15% amino acid similarity with the typical CaMs. Arabidopsis thaliana contains about 50 different CML genes which leads to the question of what purpose these diverse ranges of proteins serve in the cellular function. All plant species exhibit this diversity in the CML genes. The different CaMs and CMLs differ in their affinity to bind and activate the CaM-regulated enzymes in vivo. The CaM or CMLs are also found to be located in different organelle compartments.

Plant growth and development[edit]

In Arabidopsis, the protein DWF1 plays an enzymatic role in the biosynthesis of brassinosteroids, steroid hormones in plants that are required for growth. An interaction occurs between CaM and DWF1,[clarification needed] and DWF1 being unable to bind CaM is unable to produce a regular growth phenotype in plants. Hence, CaM is essential for the DWF1 function in plant growth.

CaM binding proteins are also known to regulate reproductive development in plants. For instance, the CaM-binding protein kinase in tobacco acts as a negative regulator of flowering. However, these CaM-binding protein kinase are also present in the shoot apical meristem of tobacco and a high concentration of these kinases in the meristem causes a delayed transition to flowering in the plant.

S-locus receptor kinase (SRK) is another protein kinase that interacts with CaM. SRK is involved in the self-incompatibility responses involved in pollen-pistil interactions in Brassica.

CaM targets in Arabidopsis are also involved in pollen development and fertilization. Ca2+ transporters are essential for pollen tube growth. Hence, a constant Ca2+ gradient is maintained at the apex of pollen tube for elongation during the process of fertilization. Similarly, CaM is also essential at the pollen tube apex, where its primarily role involves the guidance of the pollen tube growth.

Interaction with microbes[edit]

Nodule formation[edit]

Ca2+ plays a significantly important role in nodule formation in legumes. Nitrogen is an essential element required in plants and many legumes, unable to fix nitrogen independently, pair symbiotically with nitrogen-fixing bacteria that reduce nitrogen to ammonia. This legume-Rhizobium interaction establishment requires the Nod factor that is produced by the Rhizobium bacteria. The Nod factor is recognized by the root hair cells that are involved in the nodule formation in legumes. Ca2+ responses of varied nature are characterized to be involved in the Nod factor recognition. There is a Ca2+ flux at the tip of the root hair initially followed by repetitive oscillation of Ca2+ in the cytosol and also Ca2+ spike occurs around the nucleus. DMI3, an essential gene for Nod factor signaling functions downstream of the Ca2+ spiking signature, might be recognizing the Ca2+ signature. Further, several CaM and CML genes in Medicago and Lotus are expressed in nodules.

Pathogen defense[edit]

Among the diverse range of defense strategies plants utilize against pathogens, Ca2+ signaling is very increasingly common. Free Ca2+ levels in the cytoplasm increases in response to a pathogenic infection. Ca2+ signatures of this nature usually activate the plant defense system by inducing defense-related genes and the hypersensitive cell death. CaMs, CMLs and CaM-binding proteins are some of the recently identified elements of the plant defense signaling pathways. Several CML genes in tobacco, bean and tomato are responsive to pathogens. CML43 is a CaM-related protein that, as isolated from APR134 gene in the disease-resistant leaves of Arabidopsis for gene expression analysis, is rapidly induced when the leaves are inoculated with Pseudomonas syringae. These genes are also found in tomatoes (Solanum lycopersicum). The CML43 from the APR134 also binds to Ca2+ ions in vitro which shows that CML43 and APR134 are, hence, involved in the Ca2+-dependent signaling during the plant immune response to bacterial pathogens.[33] The CML9 expression in Arabidopsis thaliana is rapidly induced by phytopathogenic bacteria, flagellin and salicylic acid.[34] Expression of soybean SCaM4 and SCaM5 in transgenic tobacco and Arabidopsis causes an activation of genes related to pathogen resistance and also results in enhanced resistance to a wide spectrum of pathogen infection. The same is not true for soybean SCaM1 and SCaM2 that are highly conserved CaM isoforms. The AtBAG6 protein is a CaM-binding protein that binds to CaM only in the absence of Ca2+ and not in the presence of it. AtBAG6 is responsible for the hypersensitive response of programmed cell death in order to prevent the spread of pathogen infection or to restrict pathogen growth. Mutations in the CaM binding proteins can lead to severe effects on the defense response of the plants towards pathogen infections. Cyclic nucleotide-gated channels (CNGCs) are functional protein channels in the plasma membrane that have overlapping CaM binding sites transport divalent cations such as Ca2+. However, the exact role of the positioning of the CNGCs in this pathway for plant defense is still unclear.

Abiotic stress response in plants[edit]

Change in intracellular Ca2+ levels is used as a signature for diverse responses towards mechanical stimuli, osmotic and salt treatments, and cold and heat shocks. Different root cell types show a different Ca2+ response to osmotic and salt stresses and this implies the cellular specificities of Ca2+ patterns. In response to external stress CaM activates glutamate decarboxylase (GAD) that catalyzes the conversion of L-glutamate to GABA. A tight control on the GABA synthesis is important for plant development and, hence, increased GABA levels can essentially affect plant development. Therefore, external stress can affect plant growth and development and CaM are involved in that pathway controlling this effect.[citation needed]

Plant examples[edit]

Sorghum[edit]

The plant sorghum is well established model organism and can adapt in hot and dry environments. For this reason, it is used as a model to study calmodulin's role in plants.[35] Sorghum contains seedlings that express a glycine-rich RNA-binding protein, SbGRBP. This particular protein can be modulated by using heat as a stressor. Its unique location in the cell nucleus and cytosol demonstrates interaction with calmodulin that requires the use of Ca2+.[36] By exposing the plant to versatile stress conditions, it can cause different proteins that enable the plant cells to tolerate environmental changes to become repressed. These modulated stress proteins are shown to interact with CaM. The CaMBP genes expressed in the sorghum are depicted as a “model crop” for researching the tolerance to heat and drought stress.

Arabidopsis[edit]

In an Arabidopsis thaliana study, hundreds of different proteins demonstrated the possibility to bind to CaM in plants.[35]

Family members[edit]

  • Calmodulin 1 (CALM1)
  • Calmodulin 2 (CALM2)
  • Calmodulin 3 (CALM3)
  • calmodulin 1 pseudogene 1 (CALM1P1)
  • Calmodulin-like 3 (CALML3)
  • Calmodulin-like 4 (CALML4)
  • Calmodulin-like 5 (CALML5)
  • Calmodulin-like 6 (CALML6)

Other calcium-binding proteins[edit]

Calmodulin belongs to one of the two main groups of calcium-binding proteins, called EF hand proteins. The other group, called annexins, bind calcium and phospholipids such as lipocortin. Many other proteins bind calcium, although binding calcium may not be considered their principal function in the cell.

See also[edit]

  • Proteopedia page for Calmodulin and its conformational change
  • Protein kinase
  • Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase

References[edit]

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External links[edit]

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