En biología molecular, un módulo de unión a carbohidratos (CBM) es un dominio de proteína que se encuentra en enzimas activas de carbohidratos (por ejemplo, glucósido hidrolasas ). La mayoría de estos dominios tienen actividad de unión a carbohidratos. Algunos de estos dominios se encuentran en cellulosomal scaffoldin proteínas. Los CBM se conocían anteriormente como dominios de unión a celulosa . [1] Los CBM se clasifican en numerosas familias, según la similitud de la secuencia de aminoácidos . Actualmente (junio de 2011) hay 64 familias de CBM en la base de datos CAZy. [2]
CBM_1
Estructuras tridimensionales de tres dominios de unión a celulosa modificados de la celobiohidrolasa i de Trichoderma reesei, RMN, 18 estructuras.
interacciones de una quitinasa de la familia 18 con el inhibidor diseñado hm508, y su producto de degradación, quitobiono-delta-lactona
Identificadores
Símbolo
CBM_5_12
Pfam
PF02839
InterPro
IPR003610
SCOP2
1ed7 / SCOPe / SUPFAM
CAZy
CBM12
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estructuras / ECOD
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resumen de estructura
CBM_6
cbm6ct de clostridium thermocellum en complejo con xilopentaosa
Identificadores
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CBM_6
Pfam
PF03422
Clan pfam
CL0202
InterPro
IPR005084
SCOP2
1gmm / SCOPe / SUPFAM
CAZy
CBM6
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estructuras / ECOD
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resumen de estructura
CBM_4 / 9
estructura y función de cbm4
Identificadores
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CBM_4_9
Pfam
PF02018
Clan pfam
CL0202
InterPro
IPR003305
SCOP2
1ulpa / SCOPe / SUPFAM
CAZy
CBM22
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estructuras / ECOD
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resumen de estructura
CBM_10
estructura de la solución de tipo x cbm
Identificadores
Símbolo
CBM_10
Pfam
PF02013
InterPro
IPR002883
SCOP2
1qld / SCOPe / SUPFAM
CAZy
CBM10
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Pfam
estructuras / ECOD
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resumen de estructura
CBM_11
módulo de unión de carbohidratos de la familia 11 de la celulasa celulosómica lic26a-cel5e de clostridium thermocellum
Identificadores
Símbolo
CBM_11
Pfam
PF03425
Clan pfam
CL0202
InterPro
IPR005087
CAZy
CBM11
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estructuras / ECOD
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resumen de estructura
CBM_14
Identificadores
Símbolo
CBM_14
Pfam
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Clan pfam
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InterPro
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SCOP2
1dqc / SCOPe / SUPFAM
CAZy
CBM14
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estructuras / ECOD
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resumen de estructura
CBM_15
módulo de enlace de xylan cbm15
Identificadores
Símbolo
CBM_15
Pfam
PF03426
Clan pfam
CL0202
InterPro
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SCOP2
1gny / SCOPe / SUPFAM
CAZy
CBM15
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estructuras / ECOD
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resumen de estructura
CBM_17 / 28
estructura del módulo de unión de carbohidratos fam17 de clostridium cellulovorans
Identificadores
Símbolo
CBM_17_28
Pfam
PF03424
Clan pfam
CL0202
InterPro
IPR005086
SCOP2
1g0c / SCOPe / SUPFAM
CAZy
CBM28
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estructuras / ECOD
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resumen de estructura
Chitin_bind_1 (CBM18)
análisis de la estructura cristalina del complejo reticulado-wga3 / glcnacbeta1,4glcnac
Identificadores
Símbolo
Chitin_bind_1
Pfam
PF00187
InterPro
IPR001002
PROSITE
PDOC00025
SCOP2
1wgt / SCOPe / SUPFAM
CAZy
CBM18
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resumen de estructura
CBM_19
Identificadores
Símbolo
CBM_19
Pfam
PF03427
Clan pfam
CL0155
InterPro
IPR005089
CAZy
CBM19
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
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resumen de estructura
CBM_20
glucoamilasa, complejo granular de dominio de unión a almidón con ciclodextrina, rmn, estructura promedio minimizada
Identificadores
Símbolo
CBM_20
Pfam
PF00686
Clan pfam
CL0369
InterPro
IPR002044
SCOP2
1cdg / SCOPe / SUPFAM
CAZy
CBM20
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estructuras / ECOD
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resumen de estructura
CBM_21
Identificadores
Símbolo
CBM_21
Pfam
PF03370
InterPro
IPR005036
CAZy
CBM21
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
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resumen de estructura
CBM_25
Identificadores
Símbolo
CBM_25
Pfam
PF03423
InterPro
IPR005085
CAZy
CBM25
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
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resumen de estructura
CBM27
Disección estructural y termodinámica del reconocimiento de manano específico mediante un módulo de unión a carbohidratos, tmcbm27
Identificadores
Símbolo
CBM27
Pfam
PF09212
InterPro
IPR015295
SCOP2
1oh4 / SCOPe / SUPFAM
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estructuras / ECOD
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resumen de estructura
Chitin_bind_3 (CBM33)
estructura cristalina del mutante cbp21 y54a de la proteína de unión a quitina de Serratia marcescens.
Identificadores
Símbolo
Chitin_bind_3
Pfam
PF03067
InterPro
IPR004302
CAZy
CBM33
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Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
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resumen de estructura
CBM_48
estructura cristalina de la glicosilltrehalosa trehalohidrolasa de sulfolobus solfataricus
Identificadores
Símbolo
CBM_48
Pfam
PF02922
Clan pfam
CL0369
InterPro
IPR004193
SCOP2
1bf2 / SCOPe / SUPFAM
CAZy
CBM48
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estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
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resumen de estructura
CBM49
Identificadores
Símbolo
CBM49
Pfam
PF09478
Clan pfam
CL0203
InterPro
IPR019028
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estructuras / ECOD
PDB
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resumen de estructura
Los CBM de las hidrolasas de glucósidos microbianos desempeñan un papel central en el reciclaje del carbono fijado fotosintéticamente a través de su unión a polisacáridos estructurales específicos de las plantas . [3] Los CBM pueden reconocer formas de celulosa tanto cristalina como amorfa. [4] Los CBM son los módulos no catalíticos más comunes asociados con enzimas activas en la hidrólisis de la pared celular de las plantas . Se han identificado muchas CBM putativas mediante alineamientos de secuencias de aminoácidos, pero se ha demostrado experimentalmente que solo unos pocos representantes tienen una función de unión a carbohidratos. [5]
CBM1
La familia 1 del módulo de unión a carbohidratos (CBM1) consta de 36 aminoácidos. Este dominio contiene 4 residuos de cisteína conservados que están implicados en la formación de dos enlaces disulfuro .
CBM2
La familia de módulos de unión a carbohidratos 2 (CBM2) contiene dos cisteínas conservadas , una en cada extremo del dominio, que se ha demostrado [6] que participan en un enlace disulfuro . También hay cuatro triptófanos conservados , dos de los cuales están involucrados en la unión de la celulosa. [7] [8] [9]
CBM3
La familia de módulos de unión a carbohidratos 3 (CBM3) está involucrada en la unión de celulosa [10] y se encuentra asociada con una amplia gama de glicosil hidrolasas bacterianas . Se conoce la estructura de este dominio; forma un sándwich beta . [11]
CBM4
La familia de módulos de unión a carbohidratos 4 (CBM4) incluye los dos dominios de unión a celulosa, CBD (N1) y CBD (N2), dispuestos en tándem en el extremo N de la 1,4-beta-glucanasa, CenC, de Cellulomonas fimi . Estos CBM homólogos son distintos en su selectividad para unirse a celulosa amorfa y no cristalina. [12] Se utilizó espectroscopia de resonancia magnética nuclear heteronuclear multidimensional (RMN) para determinar la estructura terciaria del dominio de unión a celulosa N-terminal de 152 aminoácidos de C. fimi 1,4-beta-glucanasa CenC (CBDN1). La estructura terciaria de CBDN1 es sorprendentemente similar a la de las 1,3-1,4-beta-glucanasas bacterianas, así como a otras proteínas que se unen al azúcar con pliegues en forma de gelatina . [13] CBM4 y CBM9 están estrechamente relacionados.
CBM5
La familia de módulos de unión a carbohidratos 5 (CBM5) se une a la quitina. [14] CBM5 y CBM12 son parientes lejanos.
CBM6
La familia de módulos de unión a carbohidratos 6 (CBM6) es inusual porque contiene dos sitios de unión al sustrato, la hendidura A y la hendidura B. Cellvibrio mixtus endoglucanasa 5A contiene dos dominios CBM6, el dominio CBM6 en el extremo C muestra distintas especificidades de unión al ligando en cada una de las hendiduras de unión al sustrato. Tanto A leporino y hendidura B pueden unirse cello- oligosacáridos , laminarina se une preferentemente en hendidura A, xilooligosacáridos solamente unirse en A y beta1,4 hendido, -beta1,3-mixtos con enlaces glucanos solamente se unen en B. hendidura [15]
CBM9
La familia de módulos de unión a carbohidratos 9 (CBM9) se une a la celulosa cristalina. [16] CBM4 y CBM9 están estrechamente relacionados.
CBM10
La familia de módulos de unión a carbohidratos 10 (CBM10) se encuentra en dos conjuntos distintos de proteínas con funciones diferentes. Los que se encuentran en las bacterias aeróbicas se unen a la celulosa (u otros carbohidratos); pero en los hongos anaerobios son dominios de unión a proteínas, denominados dominios de dockerina . Se cree que los dominios de dockerina son responsables del ensamblaje de un complejo de celulasa / hemicelulasa multiproteína, similar al celulosoma que se encuentra en ciertas bacterias anaeróbicas . [17] [18]
En las bacterias anaeróbicas que degradan las paredes de las células vegetales, ejemplificadas por Clostridium thermocellum , los dominios de dockerina de los polipéptidos catalíticos pueden unirse igualmente bien a cualquier cohesina del mismo organismo . Más recientemente, se ha sugerido que los hongos anaerobios, tipificados por Piromyces equi , también sintetizan un complejo de celulosoma, aunque las secuencias de dockerina de las enzimas bacterianas y fúngicas son completamente diferentes. [19] Por ejemplo, las enzimas fúngicas contienen una, dos o tres copias de la secuencia de dockerina en tándem dentro del polipéptido catalítico. Por el contrario, todos los componentes catalíticos del celulosoma de C. thermocellum contienen un solo dominio dockerina. Las dockerinas bacterianas anaeróbicas son homólogas a las manos EF (motivos de unión al calcio) y requieren calcio para su actividad, mientras que la dockerina fúngica no requiere calcio. Por último, la interacción entre la cohesina y la dockerina parece ser específica de la especie en las bacterias, casi no hay especificidad de unión de especie dentro de las especies de hongos y no hay sitios identificados que distingan diferentes especies.
La de dockerina de P. equi contiene dos tramos helicoidales y cuatro hebras beta cortas que forman una estructura de lámina antiparalela adyacente a una hebra paralela trenzada corta adicional. Los extremos N y C son adyacentes entre sí. [19]
CBM11
La familia de módulos de unión a carbohidratos 11 (CBM11) se encuentra en varias celulasas bacterianas . Un ejemplo es el CBM11 de Clostridium thermocellum Cel26A-Cel5E, se ha demostrado que este dominio se une tanto a β-1,4-glucano como a glucanos enlazados mezclados con β-1,3-1,4. [20] CBM11 tiene una estructura beta-sándwich con un lado cóncavo que forma una hendidura de unión al sustrato. [20]
CBM12
La familia de módulos de unión a carbohidratos 12 (CBM12) comprende dos hojas beta , que constan de dos y tres hebras beta antiparalelas, respectivamente. Se une a la quitina a través de los anillos aromáticos de los residuos de triptófano . [14] CBM5 y CBM12 son parientes lejanos.
CBM14
La familia de módulos de unión a carbohidratos 14 (CBM14) también se conoce como dominio de peritrofina-A. Se encuentra en las proteínas de unión a quitina , particularmente en las proteínas de la matriz peritrófica de insectos y quitinasas animales . [21] [22] [23] También se encuentran copias del dominio en algunos baculovirus . Es un dominio extracelular que contiene seis cisteínas conservadas que probablemente forman tres puentes disulfuro . Se ha demostrado la unión de quitina para una proteína que contiene solo dos de estos dominios. [21]
CBM15
Se ha demostrado que la familia 15 del módulo de unión a carbohidratos (CBM15), que se encuentra en las enzimas bacterianas, se une al xilano y a los xilooligosacáridos. Tiene un pliegue en rollo beta-gelatina, con una ranura en la superficie cóncava de una de las hojas beta . [3]
CBM17
La familia de módulos de unión a carbohidratos 17 (CBM17) parece tener una hendidura de unión muy superficial que puede ser más accesible a las cadenas de celulosa en celulosa no cristalina que las hendiduras de unión más profundas de las CBM de la familia 4. [24] La conservación de la secuencia y la estructura en las familias CBM17 y CBM28 sugiere que han evolucionado a través de la duplicación de genes y la posterior divergencia. [4] CBM17 no compite con los módulos CBM28 cuando se une a celulosa no cristalina. Se ha demostrado que diferentes CBM se unen a diferentes sirtes en celulosa amorfa, CBM17 y CBM28 reconocen distintos sitios que no se superponen en celulosa amorfa. [25]
CBM18
La familia 18 del módulo de unión a carbohidratos (CBM18) (también conocida como proteína de unión a quitina 1 o proteína de reconocimiento de quitina) se encuentra en varias proteínas vegetales y fúngicas que se unen a N-acetilglucosamina (p. Ej., Lectinas solanáceas de tomate y papa, endoquitinasas vegetales , la herida -proteínas inducidas: heveína , win1 y win2, y la subunidad alfa de la toxina asesina de Kluyveromyces lactis ). [26] El dominio puede ocurrir en una o más copias y se cree que está involucrado en el reconocimiento o unión de subunidades de quitina . [27] [28] En las quitinasas, así como en las proteínas inducidas por heridas de papa , este dominio de 43 residuos sigue directamente la secuencia señal y, por lo tanto, se encuentra en el extremo N de la proteína madura; en la subunidad alfa de la toxina asesina se encuentra en la sección central de la proteína.
CBM19
La familia de módulos de unión a carbohidratos 19 (CBM19), que se encuentra en las quitinasas fúngicas , se une a la quitina . [29]
CBM20
La familia de módulos de unión a carbohidratos 20 (CBM20) se une al almidón . [30] [31]
CBM21
La familia de módulos de unión a carbohidratos 21 (CBM21), que se encuentra en muchas proteínas eucariotas involucradas en el metabolismo del glucógeno , se une al glucógeno. [32]
CBM25
La familia de módulos de unión a carbohidratos 25 (CBM25) se une a los alfa-glucooligosacáridos, en particular los que contienen enlaces alfa-1,6 y almidón granular. [33]
CBM27
La familia de módulos de unión a carbohidratos 27 (CBM27) se une a beta-1,4-manooligosacáridos, galactomanano de algarroba y glucomanano de konjac , pero no a celulosa (insoluble y soluble) o xilano de madera de abedul soluble. CBM27 adopta una estructura de sándwich beta que comprende 13 hebras beta con una única hélice alfa pequeña y un solo átomo de metal . [34]
CBM28
La familia de módulos de unión a carbohidratos 28 (CBM28) no compite con los módulos CBM17 cuando se une a celulosa no cristalina. Se ha demostrado que diferentes CBM se unen a diferentes sirtes en celulosa amorfa, CBM17 y CBM28 reconocen distintos sitios que no se superponen en celulosa amorfa. CBM28 tiene una topología de "beta-jelly roll", que es similar en estructura a los dominios CBM17. La conservación de la secuencia y la estructura en las familias CBM17 y CBM28 sugiere que han evolucionado a través de la duplicación de genes y la posterior divergencia. [4] [25]
CBM32
La familia de módulos de unión a carbohidratos 32 (CBM32) se une a diversos sustratos, que van desde polisacáridos de la pared celular vegetal hasta glicanos complejos. [35] El módulo se ha encontrado hasta ahora en microorganismos, incluidos archea, eubacterias y hongos. [35] CBM32 adopta un pliegue beta-sándwich y tiene un átomo metálico unido, que con mayor frecuencia se observa que es calcio. [36] Los módulos CBM32 están asociados con módulos catalíticos como sialidasas, BN-acetilglucosaminidasas, α-N-acetilglucosaminidasas, mananasas y galactosa oxidasas. [36]
CBM33
La familia de módulos de unión a carbohidratos 33 (CBM33) es un dominio de unión a quitina. [37] Tiene un pliegue de fibronectina tipo III que consta de dos hojas beta, dispuestas como un sándwich de hojas beta y una yema que consta de tres hélices cortas, ubicadas entre las cadenas beta 1 y 2. Se une a la quitina a través de un amino polar conservado. ácidos. [38] Este dominio se encuentra aislado en las proteínas esferoidina y espindolina baculovirales .
CBM48
La familia 48 del módulo de unión a carbohidratos (CBM48) se encuentra a menudo en enzimas que contienen dominios catalíticos de la familia 13 de glicosil hidrolasa . Se encuentra en una variedad de enzimas que actúan sobre sustratos ramificados , es decir, isoamilasa, pululanasa y enzima de ramificación. La isoamilasa hidroliza los enlaces ramificados 1,6-alfa-D-glucosídicos en glucógeno, amilopectina y dextrina ; La enzima ramificadora 1,4-alfa-glucano funciona en la formación de enlaces 1,6-glucosídicos de glucógeno; y la pululanasa es una enzima desramificante del almidón. CBM48 se une al glucógeno. [39] [40] [41] [42]
CBM49
La familia de módulos de unión a carbohidratos 49 (CBM49) se encuentra en el extremo C-terminal de las celulasas y los estudios de unión in vitro han demostrado que se une a la celulosa cristalina. [43]
Referencias
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enlaces externos
Módulos de unión de carbohidratos CAZy
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