Diagrama de Lineweaver-Burk

En bioquímica , el diagrama de Lineweaver-Burk (o diagrama de doble recíproco ) es una representación gráfica de la ecuación de Lineweaver-Burk de la cinética enzimática , descrita por Hans Lineweaver y Dean Burk en 1934. ^[1] El diagrama de Lineweaver-Burk para enzimas inhibidas puede compararse con ningún inhibidor para determinar cómo el inhibidor compite con la enzima. ^[2]

El gráfico de Lineweaver-Burk es correcto cuando la cinética de la enzima obedece a una cinética ideal de segundo orden; sin embargo, se necesita una regresión no lineal para los sistemas que no se comportan de manera ideal. El gráfico recíproco doble distorsiona la estructura de error de los datos y, por lo tanto, no es la herramienta más precisa para la determinación de los parámetros cinéticos de las enzimas. ^[3] La regresión no lineal o formas lineales alternativas de la ecuación de Michaelis-Menten , como la gráfica de Hanes-Woolf o la gráfica de Eadie-Hofstee, se utilizan generalmente para el cálculo de parámetros. ^[4]

${\ estilo de visualización [S]}$ : concentración de sustrato. El eje independiente de un gráfico de Lineweaver-Burk es el recíproco de la concentración de sustrato, . ^[2] ${\frac{1}{[S]}}$

${\ estilo de visualización V}$ o : velocidad inicial de una reacción inhibida por enzima. El eje dependiente de la gráfica de Lineweaver-Burk es el recíproco de la velocidad, . ^[5] $V_{0}$ ${\frac{1}{V_{0}}}$

$V_{máx}$ : velocidad máxima de la reacción. La intersección con el eje y de la gráfica de Lineweaver-Burk es el recíproco de la velocidad máxima, . ^[2] ${\frac{1}{V_{máx}}}$

$K_{M}$ : la constante de Michaelis , una medida de la afinidad enzimática. Una menor significa una mayor afinidad. Gráficamente, la intersección x de la recta es ^[5] $K_{M}$ $-{\frac{1}{K_{M}}}$

Un ejemplo de un diagrama de Lineweaver-Burk.

_{Inhibición de enzimas mostrada usando Lineweaver-Burk (gráficos recíprocos dobles)}