En enzimología , ferredoxina hidrogenasa ( EC 1.12.7.2 ), también denominado como [Fe-Fe] hidrogenasa, H2 oxidante hidrogenasa , H2 hidrogenasa producir, hidrogenasa bidireccional, hidrogenasa (ferredoxina), hydrogenlyase, y captación hidrogenasa, se encuentra en Clostridium pasteurianum , Clostridium acetobutylicum, Chlamydomonas reinhardtii y otros organismos. El nombre sistemático de esta enzima es hidrógeno: ferredoxina oxidorreductasa [1] [2]
Identificadores | ||||||||
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CE no. | 1.12.7.2 | |||||||
No CAS. | 9080-02-8 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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La ferredoxina hidrogenasa pertenece a la familia de las oxidorreductasas , específicamente las que actúan sobre el hidrógeno como donante con una proteína de hierro-azufre como aceptor. La ferredoxina hidrogenasa tiene un sitio de metalocluster activo denominado "grupo H" o "dominio H" que está involucrado en la interconversión de protones y electrones con gas hidrógeno.
Reacción y mecanismo enzimático
- La ferredoxina hidrogenasa cataliza la siguiente reacción reversible:
- Ferredoxina oxidada H 2 + 2 2 ferredoxina reducida + 2 H +
El mecanismo exacto por el cual ocurre esta reacción aún no se conoce del todo; sin embargo, se han identificado varios intermedios en condiciones de estado estacionario. [2] Un mecanismo propuesto para la reacción catalizada por ferredoxina hidrogenasa es:
Los dos sustratos de esta enzima son H 2 y ferredoxina oxidada , mientras que sus dos productos son ferredoxina reducida y H + . Durante el recambio de gas hidrógeno, el grupo H sufre una serie de transiciones redox a medida que se traslocan los protones. [2] La velocidad de reacción depende del pH del ambiente y ve un aumento de actividad en ambientes de pH entre 7-9. [3] Los grupos de accesorios permiten que la enzima retenga la actividad enzimática completa a potenciales cercanos y superiores al potencial de equilibrio. Sin embargo, es importante tener en cuenta que los grupos de accesorios no son tan efectivos a potenciales extremadamente bajos. [4]
Estructura de la enzima
La reacción se produce en el resto [2Fe] del sitio de agrupación H activo, que también incluye una agrupación [4Fe4S] enlazada covalentemente mediante un tiolato de cisteinilo. Un sitio accesorio adicional conocido como dominio F, que contiene cuatro grupos de Fe-S, se conoce como la puerta principal para la transferencia de electrones hacia y desde el sitio catalítico. [4] El subsitio [2Fe] está coordinado por varios ligandos de CO y CN y un puente azaditiolato que permite el transporte de protones. [2] El estado oxidado del subsitio, abreviado como Hox, incluye un resto paramagnético de valencia mixta [Fe (I) Fe (II)] y un grupo diamagnético oxidado [4Fe4S] 2+. [2] La reducción de un solo electrón de Hox produce dos protómeros que difieren en la localización del electrón y el protón agregados. [2] La adición del segundo electrón da como resultado la configuración [Fe (I) Fe (II)] - [4Fe4S] + y un puente azaditiolato protonado.
Función biológica
Las hidrogenasas se encuentran en procariotas, eucariotas inferiores y arqueas. Esta amplia categoría de metaloenzimas se puede dividir en variantes de [NiFe], [FeFe] y [Fe] según los metales de transición que se encuentran en sus sitios activos. Sin embargo, las actividades de oxidación del gas hidrógeno y reducción de protones varían mucho entre las variantes e incluso dentro de sus propias subcategorías. [1] La ferredoxina hidrogenasa participa en el metabolismo del glioxilato y dicarboxilato y en el metabolismo del metano . Tiene 3 cofactores : hierro , azufre y níquel .
La ferredoxina hidrogenasa que se encuentra en las algas verdes Chlamydomonas reinhardtii utiliza electrones suministrados por el fotosistema I para reducir los protones en gas hidrógeno. Esta transferencia de suministro de electrones es posible a través de las interacciones del fotosistema I con la ferredoxina de transferencia de electrones fotosintética (PetF). [5] [6] La interconversión de protones y electrones con gas hidrógeno permite a los organismos modular la entrada y salida de energía, ajustar el potencial redox del orgánulo y transducir señales químicas. [7]
Importancia industrial
El gas hidrógeno es un candidato potencial para la sustitución parcial de los combustibles fósiles como portador de energía limpia en las pilas de combustible. Sin embargo, debido al peso del gas, a menudo escapa de la atmósfera terrestre al espacio, lo que lo convierte en un recurso escaso en la Tierra. [8]
La fotoproducción de hidrógeno en las algas verdes, catalizada por la ferredoxina hidrogenasa, es una fuente potencial de gas hidrógeno. Desafortunadamente, la ineficacia de la reacción y la enzima en su conjunto para producir hidrógeno coloca una barrera a la viabilidad de esta reacción a escala industrial. [9] Además, la ferredoxina hidrogenasa es sensible al oxígeno; la vida media típica de la enzima en condiciones aeróbicas está en la escala de segundos, lo que dificulta su cultivo y manejo comercial. [9]
Referencias
- ^ a b Artz JH, Zadvornyy OA, Mulder DW, Keable SM, Cohen AE, Ratzloff MW, et al. (Enero de 2020). "Ajuste del sesgo catalítico del gas hidrógeno que produce hidrogenasas". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 142 (3): 1227-1235. doi : 10.1021 / jacs.9b08756 . PMID 31816235 .
- ^ a b c d e f Lorent C, Katz S, Duan J, Kulka CJ, Caserta G, Teutloff C, et al. (Marzo de 2020). "Arrojar luz sobre la dinámica de protones y electrones en [FeFe] hidrogenasas". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 142 (12): 5493–5497. doi : 10.1021 / jacs.9b13075 . PMID 32125830 .
- ^ Diakonova AN, Khrushchev SS, Kovalenko IB, Riznichenko GY, Rubin AB (octubre de 2016). "Influencia del pH y la fuerza iónica en las propiedades electrostáticas de ferredoxina, FNR e hidrogenasa y las constantes de velocidad de su interacción". Biología física . 13 (5): 056004. Bibcode : 2016PhBio..13e6004D . doi : 10.1088 / 1478-3975 / 13/5/056004 . PMID 27716644 .
- ^ a b Gauquelin C, Baffert C, Richaud P, Kamionka E, Etienne E, Guieysse D, et al. (Febrero de 2018). "Funciones del dominio F en [FeFe] hidrogenasa" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1859 (2): 69–77. doi : 10.1016 / j.bbabio.2017.08.010 . PMID 28842179 .
- ^ Long H, King PW, Ghirardi ML, Kim K (abril de 2009). "Complejos de transferencia de carga de hidrogenasa / ferredoxina: efecto de mutaciones de hidrogenasa en la asociación del complejo". El Journal of Physical Chemistry A . 113 (16): 4060–7. doi : 10.1021 / jp810409z . PMID 19317477 .
- ^ Rumpel S, Siebel JF, Diallo M, Farès C, Reijerse EJ, Lubitz W (julio de 2015). "Visión estructural en el complejo de ferredoxina y [FeFe] hidrogenasa de Chlamydomonas reinhardtii". ChemBioChem . 16 (11): 1663–9. doi : 10.1002 / cbic.201500130 . PMID 26010059 .
- ^ Sickerman NS, Hu Y (2019). "Hidrogenasas". En Hu Y (ed.). Metaloproteínas . Metaloproteínas: métodos y protocolos . Métodos en Biología Molecular. 1876 . Saltador. págs. 65–88. doi : 10.1007 / 978-1-4939-8864-8_5 . ISBN 978-1-4939-8864-8. PMID 30317475 .
- ^ Catling DC, Zahnle KJ, McKay C (agosto de 2001). "Metano biogénico, escape de hidrógeno y oxidación irreversible de la Tierra primitiva". Ciencia . 293 (5531): 839–43. Código Bibliográfico : 2001Sci ... 293..839C . doi : 10.1126 / science.1061976 . PMID 11486082 .
- ^ a b Eilenberg H, Weiner I, Ben-Zvi O, Pundak C, Marmari A, Liran O, et al. (30 de agosto de 2016). "El efecto dual de una proteína de fusión ferredoxina-hidrogenasa in vivo: divergencia exitosa del flujo de electrones fotosintéticos hacia la producción de hidrógeno y tolerancia elevada al oxígeno" . Biotecnología para biocombustibles . 9 (1): 182. doi : 10.1186 / s13068-016-0601-3 . PMC 5006448 . PMID 27582874 .