El metabolismo del glioxilato y dicarboxilato describe una variedad de reacciones que involucran glioxilato o dicarboxilatos . El glioxilato es la base conjugada del ácido glioxílico , y dentro de un ambiente tamponado de pH conocido , como el citoplasma celular, estos términos pueden usarse casi de manera intercambiable, ya que la ganancia o pérdida de un ión hidrógeno es todo lo que los distingue, y esto puede ocurrir en el medio acuoso en cualquier momento. Asimismo, los dicarboxilatos son las bases conjugadas de ácidos dicarboxílicos , una clase general de compuestos orgánicos que contienen dos grupos de ácido carboxílico , tales comoácido oxálico o ácido succínico .
Se puede encontrar una descripción gráfica compacta de las principales reacciones bioquímicas involucradas en KEGG [1] Esto proporciona información sobre las enzimas relevantes y detalla la relación con varios otros procesos metabólicos: metabolismo de glicina, serina y treonina que proporciona hidroxipiruvato y glioxilato , metabolismo de purina que proporciona glioxilato, metabolismo de piruvato que proporciona (S) - malato y formiato , fijación de carbono que consume 3-fosfo-D-glicerato y proporciona D- ribulosa 1,5-P2, metabolismo de ascorbato y aldarato que comparte tartronato-semialdehído , metabolismo de nitrógeno que acciones formiato , metabolismo del piruvato y el ciclo de citrato que cuota de oxaloacetato , y vitamina B 6 metabolismo que consume glicolaldehído .
El ciclo del glioxilato describe un subconjunto importante de estas reacciones implicadas en la biosíntesis de los hidratos de carbono de ácidos grasos o precursores de dos carbonos que entran en el sistema como acetil-coenzima A . Sus enzimas cruciales son la isocitrato liasa y la malato sintasa . Sin embargo, se han propuesto vías alternativas en organismos que carecen de isocitrato liasa. [2]
Referencias
- ^ "Metabolismo de glioxilato y dicarboxilato" . en KEGG.
- ^ "Subsistema: derivación de glioxilato" . Recurso Nacional de Datos de Patógenos Microbianos. Archivado desde el original el 5 de octubre de 2011.