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No confundir con Glucan .

Los términos glicano y polisacárido están definidos por la IUPAC como sinónimos que significan "compuestos que consisten en un gran número de monosacáridos unidos glicosídicamente". [1] Sin embargo, en la práctica, el término glicano también puede usarse para referirse a la porción de carbohidrato de un glicoconjugado , tal como una glicoproteína , glicolípido o un proteoglicano , incluso si el carbohidrato es solo un oligosacárido . [2] Los glicanos generalmente consisten únicamente en enlaces O-glicosídicosde monosacáridos. Por ejemplo, la celulosa es un glucano (o, para ser más específico, un glucano ) compuesto de D- glucosa con enlaces β-1,4 , y la quitina es un glucano compuesto de N- acetil- D enlazado con β-1,4 -glucosamina. Los glicanos pueden ser homo o heteropolímeros de residuos de monosacáridos y pueden ser lineales o ramificados.

Glicanos y proteínas [ editar ]

Ver también: interacciones glicanos-proteína

Los glicanos se pueden encontrar unidos a proteínas como en las glicoproteínas y proteoglicanos. En general, se encuentran en la superficie exterior de las células. Los glicanos ligados a O y N son muy comunes en eucariotas, pero también se pueden encontrar, aunque con menos frecuencia, en procariotas .

N- glucanos enlazados [ editar ]

Artículo principal: glicosilación ligada a N

Introducción [ editar ]

Los glucanos ligados a N están unidos en el retículo endoplásmico al nitrógeno (N) en la cadena lateral de la asparagina en el sequon . El sequon es una secuencia Asn-X-Ser o Asn-X-Thr, donde X es cualquier aminoácido excepto prolina y el glicano puede estar compuesto de N -acetilgalactosamina , galactosa , ácido neuramínico , N -acetilglucosamina , fucosa , manosa y otros monosacáridos.

Montaje [ editar ]

En eucariotas, los glicanos ligados a N se derivan de una unidad central de 14 azúcares ensamblada en el citoplasma y el retículo endoplásmico . Primero, dos residuos de N -acetilglucosamina se unen al monofosfato de dolicol, un lípido, en el lado externo de la membrana del retículo endoplásmico. A continuación, se añaden cinco residuos de manosa a esta estructura. En este punto, el glucano del núcleo parcialmente terminado se voltea a través de la membrana del retículo endoplásmico, de modo que ahora se encuentra dentro del lumen reticular. Luego, el ensamblaje continúa dentro del retículo endoplásmico, con la adición de cuatro residuos de manosa más. Finalmente, se añaden tres residuos de glucosa a esta estructura. Después del ensamblaje completo, el glicano es transferido en bloque por la glicosiltransferasa oligosacariltransferasa a una cadena peptídica naciente, dentro del lumen reticular. Esta estructura central de glucanos ligados a N, por tanto, consta de 14 residuos (3 glucosa, 9 manosa y 2 N -acetilglucosamina).

Imagen: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=glyco.figgrp.469

Los cuadrados oscuros son N -acetilglucosamina; los círculos de luz son manosa; los triángulos oscuros son glucosa.

Procesamiento, modificación y diversidad [ editar ]

Una vez transferidos a la cadena peptídica naciente, los glicanos ligados a N, en general, experimentan reacciones de procesamiento extensas, mediante las cuales se eliminan los tres residuos de glucosa, así como varios residuos de manosa, dependiendo del glicano ligado a N en cuestión. La eliminación de los residuos de glucosa depende del plegamiento adecuado de las proteínas. Estas reacciones de procesamiento ocurren en el aparato de Golgi . Las reacciones de modificación pueden implicar la adición de un grupo fosfato o acetilo a los azúcares, o la adición de nuevos azúcares, como el ácido neuramínico . El procesamiento y la modificación de glucanos ligados a N dentro del Golgi no sigue una ruta lineal. Como resultado, son posibles muchas variaciones diferentes de la estructura de glicanos ligados a N, dependiendo de la actividad enzimática en el Golgi.

Funciones e importancia [ editar ]

Los glicanos ligados a N son extremadamente importantes en el plegamiento adecuado de proteínas en las células eucariotas. Proteínas chaperonas en el retículo endoplásmico, como calnexina y calreticulina, se unen a los tres residuos de glucosa presentes en el glucano unido a N del núcleo. Estas proteínas acompañantes sirven para ayudar en el plegamiento de la proteína a la que está unido el glicano. Después de un plegado adecuado, se eliminan los tres residuos de glucosa y el glicano pasa a reacciones de procesamiento adicionales. Si la proteína no se pliega correctamente, los tres residuos de glucosa se vuelven a unir, lo que permite que la proteína se vuelva a asociar con las chaperonas. Este ciclo puede repetirse varias veces hasta que una proteína alcanza su conformación adecuada. Si una proteína no se pliega correctamente repetidamente, se excreta del retículo endoplásmico y se degrada mediante proteasas citoplasmáticas.

Los glicanos ligados a N también contribuyen al plegamiento de proteínas mediante efectos estéricos. Por ejemplo, los residuos de cisteína en el péptido pueden bloquearse temporalmente para que no formen enlaces disulfuro con otros residuos de cisteína, debido al tamaño de un glucano cercano. Por lo tanto, la presencia de un glicano unido a N permite que la célula controle qué residuos de cisteína formarán enlaces disulfuro.

Los glicanos ligados a N también juegan un papel importante en las interacciones célula-célula. Por ejemplo, las células tumorales producen glucanos ligados a N que son anormales. Estos son reconocidos por el receptor CD337 en las células Natural Killer como una señal de que la célula en cuestión es cancerosa.

Dentro del sistema inmunológico, los glucanos ligados a N en la superficie de una célula inmunitaria ayudarán a dictar ese patrón de migración de la célula, por ejemplo, las células inmunes que migran a la piel tienen glicosilaciones específicas que favorecen la localización en ese sitio. [3] Los patrones de glicosilación de las diversas inmunoglobulinas, incluidas IgE, IgM, IgD, IgE, IgA e IgG, les otorgan funciones efectoras únicas al alterar sus afinidades por Fc y otros receptores inmunes. [3] Los glicanos también pueden participar en la discriminación "propia" y "no propia", lo que puede ser relevante para la fisiopatología de diversas enfermedades autoinmunes; [3] incluida la artritis reumatoide [4] y la diabetes tipo 1. [5]

El direccionamiento de enzimas lisosomales degradantes también se logra mediante glucanos ligados a N. La modificación de un glicano unido a N con un residuo de manosa-6-fosfato sirve como señal de que la proteína a la que está unido este glicano debe trasladarse al lisosoma. Este reconocimiento y tráfico de enzimas lisosomales por la presencia de manosa-6-fosfato se logra mediante dos proteínas: CI-MPR ( receptor de manosa-6-fosfato independiente de cationes ) y CD-MPR (receptor de manosa-6-fosfato dependiente de cationes). ).

Glicanos ligados a O [ editar ]

Artículo principal: glicosilación ligada a O

Introducción [ editar ]

En eucariotas, los glicanos unidos en O se ensamblan un azúcar a la vez en un residuo de serina o treonina de una cadena peptídica en el aparato de Golgi. A diferencia de los glicanos ligados a N , todavía no se conoce una secuencia de consenso. Sin embargo, la colocación de un residuo de prolina en -1 o +3 con respecto a la serina o treonina es favorable para la glicosilación O-ligada.

Montaje [ editar ]

El primer monosacárido unido en la síntesis de glicanos enlazados en O es la N-acetil-galactosamina. Después de esto, son posibles varias vías diferentes. Se genera una estructura Core 1 mediante la adición de galactosa. Una estructura Core 2 se genera mediante la adición de N-acetil-glucosamina a la N-acetil-galactosamina de la estructura Core 1. Las estructuras del núcleo 3 se generan mediante la adición de una sola N-acetil-glucosamina a la N-acetil-galactosamina original. Las estructuras del núcleo 4 se generan mediante la adición de una segunda N-acetil-glucosamina a la estructura del núcleo 3. Son posibles otras estructuras centrales, aunque menos comunes.

Imágenes:

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=glyco.figgrp.561  : Generación Core 1 y Core 2. Cuadrado blanco = N-acetil-galactosamina; círculo negro = galactosa; Cuadrado negro = N-acetilglucosamina. Nota: hay un error en este diagrama. El cuadrado inferior siempre debe ser blanco en cada imagen, no negro.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=glyco.figgrp.562  : Core 3 y Core 4 generación.

Un tema estructural común en los glicanos ligados a O es la adición de unidades de polilactosamina a las diversas estructuras centrales. Estos se forman mediante la adición repetitiva de unidades de galactosa y N-acetil-glucosamina. Las cadenas de polilactosamina en los glicanos unidos a O a menudo se cierran mediante la adición de un residuo de ácido siálico (similar al ácido neuramínico). Si también se agrega un residuo de fucosa , al penúltimo residuo siguiente, se forma una estructura de Sialyl-Lewis X (SLex).

Funciones e importancia [ editar ]

Sialyl lewis x es importante en la determinación de antígenos sanguíneos ABO .

SLex también es importante para una respuesta inmune adecuada. La liberación de P- selectina de los cuerpos de Weibel-Palade , en las células endoteliales de los vasos sanguíneos, puede ser inducida por varios factores. Uno de esos factores es la respuesta de la célula endotelial a ciertas moléculas bacterianas, como el peptidoglicano . La P-selectina se une a la estructura SLex que está presente en los neutrófilos en el torrente sanguíneo y ayuda a mediar en la extravasación de estas células al tejido circundante durante una infección.

Se ha descubierto que los glicanos ligados a O , en particular la mucina , son importantes en el desarrollo de la microflora intestinal normal. Ciertas cepas de bacterias intestinales se unen específicamente a la mucina, lo que les permite colonizar el intestino.

Ejemplos de glicoproteínas enlazadas en O son:

  • Glicoforina , una proteína en las membranas celulares de los eritrocitos.
  • Mucina, una proteína en la saliva involucrada en la formación de placa dental.
  • Notch , un receptor transmembrana involucrado en el desarrollo y las decisiones sobre el destino celular.
  • Trombospondina
  • Factor VII
  • Factor IX
  • Activador del plasminógeno de tipo urinario

Glucosaminoglicanos [ editar ]

Artículo principal: glucosaminoglicano

Otro tipo de glucano celular son los glucosaminoglicanos (GAG). Estos comprenden 2-aminoazúcares enlazados de forma alterna con ácidos urónicos e incluyen polímeros tales como heparina , heparán sulfato , condroitina , queratán y dermatan . Algunos glicosaminoglicanos, como el heparán sulfato, se encuentran unidos a la superficie celular, donde se unen a través de un enlazador de tetrasacárido mediante un residuo de xilosilo a una proteína (formando una glicoproteína o proteoglicano ).

Glicociencia [ editar ]

Un informe de 2012 del Consejo Nacional de Investigación de EE. UU. Pide un nuevo enfoque en la glucociencia, un campo que explora las estructuras y funciones de los glucanos y promete grandes avances en áreas tan diversas como la medicina, la generación de energía y la ciencia de los materiales. [6] Hasta ahora, los glucanos han recibido poca atención por parte de la comunidad investigadora debido a la falta de herramientas para probar sus estructuras y propiedades, a menudo complejas. [7] El informe presenta una hoja de ruta para transformar la glucociencia de un campo dominado por especialistas a una disciplina ampliamente estudiada e integrada.

Glicanos y lípidos [ editar ]

Ver glicolípidos

Anclajes GPI [ editar ]

Ver glicofosfatidilinositol

Ver también [ editar ]

  • Glicosilación
  • Glucósido
  • Glucósido hidrolasa
  • Glicosiltransferasa

Herramientas utilizadas para la investigación de glucanos [ editar ]

Los siguientes son ejemplos de las técnicas comúnmente utilizadas en el análisis de glucanos: [8] [9]

Espectrometría de masas (MS) de alta resolución y cromatografía líquida de alta resolución (HPLC) [ editar ]

Los métodos más comúnmente aplicados son MS y HPLC , en los que la parte de glucano se escinde enzimática o químicamente de la diana y se somete a análisis. [10] En el caso de los glicolípidos, se pueden analizar directamente sin separación del componente lipídico.

Los N- glicanos de las glicoproteínas se analizan de forma rutinaria mediante cromatografía líquida de alto rendimiento (fase reversa, fase normal y HPLC de intercambio iónico) después de marcar el extremo reductor de los azúcares con un compuesto fluorescente (marcaje reductor). [11] En los últimos años se introdujeron una gran variedad de etiquetas diferentes, en las que 2-aminobenzamida (AB), ácido antranílico (AA), 2-aminopiridina (PA), 2-aminoacridona (AMAC) y 3- (acetilamino) - La 6-aminoacridina (AA-Ac) son solo algunos de ellos. [12]

Los O- glicanos generalmente se analizan sin etiquetas, debido a las condiciones de liberación química que impiden que se etiqueten.

Los glicanos fraccionados de los instrumentos de cromatografía líquida de alto rendimiento (HPLC) se pueden analizar más a fondo mediante MALDI -TOF-MS (MS) para obtener más información sobre la estructura y la pureza. A veces, los grupos de glucanos se analizan directamente mediante espectrometría de masas sin prefraccionamiento, aunque la discriminación entre las estructuras de glucanos isobáricos es más difícil o incluso no siempre es posible. De todos modos, el análisis directo de MALDI -TOF-MS puede conducir a una ilustración rápida y sencilla de la reserva de glucanos. [13]

En los últimos años, la cromatografía líquida de alta resolución en línea acoplada a la espectrometría de masas se hizo muy popular. Al elegir carbono grafítico poroso como fase estacionaria para cromatografía líquida, se pueden analizar incluso glicanos no derivatizados. En este caso, la detección se realiza mediante espectrometría de masas, pero en lugar de MALDI -MS, se utiliza con mayor frecuencia la ionización por electropulverización ( ESI ). [14] [15] [16]

Monitoreo de reacciones múltiples (MRM) [ editar ]

Aunque MRM se ha utilizado ampliamente en metabolómica y proteómica, su alta sensibilidad y respuesta lineal en un amplio rango dinámico lo hacen especialmente adecuado para la investigación y el descubrimiento de biomarcadores de glucanos. La MRM se realiza en un instrumento de triple cuadrupolo (QqQ), que está configurado para detectar un ión precursor predeterminado en el primer cuadrupolo, un fragmento en el cuadrupolo de colisión y un fragmento de ión predeterminado en el tercer cuadrupolo. Es una técnica sin escaneo, en la que cada transición se detecta individualmente y la detección de múltiples transiciones ocurre simultáneamente en los ciclos de trabajo. Esta técnica se utiliza para caracterizar la glucometa inmunitaria. [3] [17]

Tabla 1 : Ventajas y desventajas de la espectrometría de masas en el análisis de glucanos

VentajasDesventajas
  • Aplicable para pequeñas cantidades de muestra (rango fmol inferior)
  • Útil para mezclas complejas de glicanos (generación de una dimensión de análisis adicional).
  • Los lados de la unión se pueden analizar mediante experimentos de EM en tándem (análisis de glucanos específicos de los lados).
  • Secuenciación de glicanos mediante experimentos de EM en tándem.
  • Método destructivo.
  • Necesidad de un diseño experimental adecuado.

Matrices [ editar ]

Las matrices de lectina y anticuerpos proporcionan un cribado de alto rendimiento de muchas muestras que contienen glucanos. Este método utiliza lectinas naturales o anticuerpos monoclonales artificiales , donde ambos se inmovilizan en un determinado chip y se incuban con una muestra de glicoproteína fluorescente.

Las matrices de glicanos, como las que ofrecen el Consortium for Functional Glycomics y Z Biotech LLC , contienen compuestos de carbohidratos que se pueden analizar con lectinas o anticuerpos para definir la especificidad de los carbohidratos e identificar ligandos.

Etiquetado metabólico y covalente de glucanos [ editar ]

El marcaje metabólico de los glicanos se puede utilizar como una forma de detectar estructuras de glicanos. Una estrategia bien conocida implica el uso de azúcares marcados con azida que pueden reaccionar usando la ligadura de Staudinger . Este método se ha utilizado para la obtención de imágenes in vitro e in vivo de glucanos.

Herramientas para glicoproteínas [ editar ]

La cristalografía de rayos X y la espectroscopia de resonancia magnética nuclear (RMN) para el análisis estructural completo de glucanos complejos es un campo difícil y complejo. Sin embargo, la estructura del sitio de unión de numerosas lectinas , enzimas y otras proteínas que se unen a los carbohidratos ha revelado una amplia variedad de bases estructurales para la función de la glucometa. La pureza de las muestras de ensayo se ha obtenido mediante cromatografía ( cromatografía de afinidad, etc.) y electroforesis analítica ( PAGE (electroforesis de poliacrilamida) , electroforesis capilar , electroforesis de afinidad , etc.).

Recursos [ editar ]

  • National Center for Functional Glycomics (NCFG) El enfoque del NCFG es el desarrollo en las glicosciencias, con énfasis en la exploración de los mecanismos moleculares de reconocimiento de glucanos por proteínas importantes en la biología y las enfermedades humanas. Tienen una serie de recursos para el análisis de glucanos , así como formación en glucómicos y protocolos para el análisis de glucanos.
  • GlyTouCan , repositorio de estructuras de glicanos
  • Glycosciences.DE , base de datos de glucanos alemana
  • Base de datos de estructura de carbohidratos , base de datos rusa de glucanos
  • UniCarbKB , base de datos australiana de glucanos
  • GlycoSuiteDB , base de datos de glucanos del Instituto Suizo de Bioinformática
  • El Consortium for Functional Glycomics (CFG) es una iniciativa de investigación sin fines de lucro que comprende ocho instalaciones principales y más de 500 investigadores participantes que trabajan juntos para desarrollar recursos y servicios y ponerlos a disposición de la comunidad científica de forma gratuita. Los datos generados por estos recursos se capturan en bases de datos accesibles a través de Functional Glycomics Gateway , un recurso web mantenido a través de una asociación entre CFG y Nature Publishing Group .
  • Transformar la glicosciencia: una hoja de ruta para el futuro por el Consejo Nacional de Investigación de EE . UU . Este sitio proporciona información sobre los informes y talleres sobre glucociencia del Consejo Nacional de Investigación de EE. UU.

Referencias [ editar ]

  1. ^ "Glicanos" . Libro de oro IUPAC - Glicanos. 2009. doi : 10.1351 / goldbook.G02645 . ISBN 978-0-9678550-9-7.
  2. ^ Dwek, Raymond A. (1996). "Glicobiología: hacia la comprensión de la función de los azúcares". Chem. Rev . 96 (2): 683–720. doi : 10.1021 / cr940283b . PMID 11848770 . 
  3. ↑ a b c d Maverakis E, Kim K, Shimoda M, Gershwin M, Patel F, Wilken R, Raychaudhuri S, Ruhaak LR, Lebrilla CB (2015). "Glicanos en el sistema inmunológico y la teoría alterada de la autoinmunidad de los glicanos" . J Autoimmun . 57 (6): 1–13. doi : 10.1016 / j.jaut.2014.12.002 . PMC 4340844 . PMID 25578468 .  
  4. ^ Nakagawa, S; Hato, M; Takegawa, Y; Deguchi, K; Ito, H; Takahata, M; Iwasaki, N; Minami, A; Nishimura, SI (2007). "Detección de perfiles de N-glicanos alterados en suero completo de pacientes con artritis reumatoide". J. Chromatogr. B . 853 (1–2): 133-137. doi : 10.1016 / j.jchromb.2007.03.003 . hdl : 2115/28276 . PMID 17392038 . 
  5. ^ Bermingham, ML; Colombo, M; McGurnaghan, SJ; Blackbourn, LAK; Vučković, F; Pučić Baković, M; Trbojević-Akmačić, I; Lauc, G; Agakov, F; Agakova, AS; Hayward, C; Klarić, L; Palmer, CNA; Petrie, JR; Chalmers, J; Collier, A; Verde, F; Lindsay, RS; Macrury, S; McKnight, JA; Patrick, AW; Thekkepat, S; Gornik, O; McKeigue, PM; Colhoun, HM (2018). "Perfil de N-glicanos y enfermedad renal en la diabetes tipo 1" . Cuidado de la diabetes . 41 (1): 79–87. doi : 10.2337 / dc17-1042 . PMID 29146600 . 
  6. ^ "Informe del Consejo Nacional de Investigación de Estados Unidos, Transformación de la glicosciencia: una hoja de ruta para el futuro " .
  7. ^ "Informe resumido del Consejo Nacional de Investigación de Estados Unidos, Transformación de la glicosciencia: una hoja de ruta para el futuro " .
  8. ^ Fundamentos de glicobiología (2ª ed.). Prensa de laboratorio Cold Spring Harbor. 2009. ISBN 978-087969770-9.
  9. ↑ Aizpurua-Olaizola, O .; Toraño, J. Sastre; Falcón-Pérez, JM; Williams, C .; Reichardt, N .; Bendiciones, G.-J. (2018). "Espectrometría de masas para el descubrimiento de biomarcadores de glucanos". Tendencias de TrAC en Química Analítica . 100 : 7-14. doi : 10.1016 / j.trac.2017.12.015 .
  10. ^ Wada Y, Azadi P, Costello CE, et al. (Abril de 2007). "Comparación de los métodos para perfilar glicoproteína glicanos - estudio multiinstitucional de la Iniciativa de Glicomicos / Proteoma de Enfermedad Humana HUPO" . Glicobiología . 17 (4): 411-22. doi : 10.1093 / glycob / cwl086 . PMID 17223647 . 
  11. ^ Hase S, Ikenaka T, Matsushima Y (noviembre de 1978). "Análisis de estructura de oligosacáridos marcando los azúcares finales reductores con un compuesto fluorescente". Biochem. Biophys. Res. Comun . 85 (1): 257–63. doi : 10.1016 / S0006-291X (78) 80037-0 . PMID 743278 . 
  12. ^ Pabst M, Kolarich D, Pöltl G, et al. (Enero de 2009). "Comparación de marcadores fluorescentes para oligosacáridos e introducción de un nuevo método de purificación posetiquetado". Anal. Biochem . 384 (2): 263–73. doi : 10.1016 / j.ab.2008.09.041 . PMID 18940176 . 
  13. ^ Harvey DJ, Bateman RH, Bordoli RS, Tyldesley R (2000). "Ionización y fragmentación de glicanos complejos con un espectrómetro de masas de tiempo de vuelo cuadrupolo equipado con una fuente de iones de ionización / desorción láser asistida por matriz". Comun. Rápida Mass Spectrom . 14 (22): 2135–42. Código Bibliográfico : 2000RCMS ... 14.2135H . doi : 10.1002 / 1097-0231 (20001130) 14:22 <2135 :: AID-RCM143> 3.0.CO; 2- # . PMID 11114021 . 
  14. ^ Schulz, BL; Packer NH, NH; Karlsson, NG (diciembre de 2002). "Análisis a pequeña escala de oligosacáridos O-ligados de glicoproteínas y mucinas separadas por electroforesis en gel". Anal. Chem . 74 (23): 6088–97. doi : 10.1021 / ac025890a . PMID 12498206 . 
  15. ^ Pabst M, Bondili JS, Stadlmann J, Mach L, Altmann F (julio de 2007). "Estructura de masa + tiempo de retención: una estrategia para el análisis de N-glicanos por LC-ESI-MS de carbono y su aplicación a fibrina N-glicanos". Anal. Chem . 79 (13): 5051–7. doi : 10.1021 / ac070363i . PMID 17539604 . 
  16. ^ Ruhaak LR, Deelder AM, Wuhrer M (mayo de 2009). "Análisis de oligosacáridos por espectrometría de masas-cromatografía líquida de carbono grafitizado" . Anal Bioanal Chem . 394 (1): 163–74. doi : 10.1007 / s00216-009-2664-5 . PMID 19247642 . 
  17. ^ Flores, Sarah A .; Ali, Liaqat; Lane, Catherine S .; Olin, Magnus; Karlsson, Niclas G. (1 de abril de 2013). "Monitorización de reacción seleccionada para diferenciar y cuantificar relativamente isómeros de 1 O-glicanos sulfatados y no sulfatados de la proteína MUC7 salival en la artritis reumatoide" . Proteómica molecular y celular . 12 (4): 921–931. doi : 10.1074 / mcp.M113.028878 . ISSN 1535-9484 . PMC 3617339 . PMID 23457413 .   
  • Varki, Ajit; Cummings, Richard; Esko, Jeffrey; Freeze, Hudson; Hart, Gerald; Marth, Jamey, eds. (1999). Fundamentos de la glicobiología . Cold Spring Harbor NY: Prensa de laboratorio de Cold Spring Harbor. ISBN 978-0-87969-559-0. NBK20709.

Enlaces externos [ editar ]

  • Emanual Maverakis; et al. (2015). "Glicanos en el sistema inmunológico y la teoría alterada de la autoinmunidad de los glicanos" . Revista de autoinmunidad . 57 : 1-13. doi : 10.1016 / j.jaut.2014.12.002 . PMC  4340844 . PMID  25578468 .