Helen Walden es una bióloga estructural inglesa que recibió la medalla Colworth de la Sociedad Bioquímica en 2015. [1] [2] Es profesora de biología estructural en la Universidad de Glasgow y ha realizado importantes contribuciones al campo de la ubiquitinación . [3]
Helen Walden estudió para obtener una licenciatura en Bioquímica en la Universidad de Bath . Se mudó a la Universidad de St Andrews y obtuvo un doctorado por investigar la base estructural de la hipertermoestabilidad de las proteínas. Después de una beca posdoctoral en el St Jude's Children's Research Hospital , Walden se mudó a Londres para establecer un laboratorio en el Cancer Research UK London Research Institute (y ahora parte del Francis Crick Institute ). Después de la titularidad, Walden se trasladó a la Unidad de Fosforilación y Ubiquitilación de MRC en la Universidad de Dundee , donde en 2016 fue ascendida a profesora. [4] En 2017, Walden trasladó su laboratorio alUniversidad de Glasgow como Profesor de Biología Estructural. [3]
En St Jude's Children's Research Hospital , Helen Walden desarrolló su interés en los mecanismos de ubiquitinación, resolviendo la estructura de E1 para Nedd8 . [5] [6] En Londres, Walden estudió la especificidad y la regulación de las ligasas de ubiquitina E3 . [7] [8] En los últimos años, Walden ha estudiado el mecanismo y la asociación de enfermedades de las enzimas conjugadas con E2. [9] Walden ha investigado el papel de Parkin en la enfermedad de Parkinson . [10] [11] Su estudio de la vía de la Anemia de Fanconi ha permitido a Walden comenzar a desarrollar moléculas pequeñas para dirigirse a la vía. [12]