El motivo de unión a calmodulina IQ es un motivo de secuencia de aminoácidos que contiene la siguiente secuencia:
- [FILV] Qxxx [RK] Gxxx [RK] xx [FILVWY]
Motivo de unión a calmodulina IQ | ||||||||||
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Identificadores | ||||||||||
Símbolo | Coeficiente intelectual | |||||||||
Pfam | PF00612 | |||||||||
InterPro | IPR000048 | |||||||||
INTELIGENTE | SM00015 | |||||||||
PROSITE | PS50096 | |||||||||
SCOP2 | 1wdc / SCOPe / SUPFAM | |||||||||
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El término "IQ" se refiere a los dos primeros aminoácidos del motivo: isoleucina (comúnmente) y glutamina (invariablemente).
Función
La calcodulina (CaM) es reconocida como un sensor principal de calcio (Ca 2+ ) y orquestador de eventos reguladores a través de su interacción con un grupo diverso de proteínas celulares. Existen tres clases de motivos de reconocimiento para muchas de las proteínas de unión a CaM conocidas; el motivo IQ como consenso para la unión independiente de Ca 2+ y dos motivos relacionados para la unión dependiente de Ca 2+ , denominados 1-14 y 1-5-10 basándose en la posición de los residuos hidrófobos conservados . [2]
Ejemplo
El dominio regulador de la miosina de la vieira es un complejo proteico de tres cadenas que activa este motor en respuesta a la unión de Ca 2+ . Las interacciones de la cadena lateral unen las dos cadenas ligeras en tándem a los segmentos adyacentes de la cadena pesada que lleva el motivo de la secuencia IQ. El sitio de unión de Ca 2+ es un nuevo motivo de mano EF en la cadena ligera esencial y se estabiliza mediante enlaces que involucran la cadena pesada y ambas cadenas ligeras, lo que explica el requisito de las tres cadenas para la unión y regulación de Ca 2+ en el cuerpo intacto. Molécula de miosina. [3]
Referencias
- ^ Houdusse A, Cohen C (enero de 1996). "Estructura del dominio regulador de la miosina de vieira en resolución 2 A: implicaciones para la regulación" . Estructura . 4 (1): 21–32. doi : 10.1016 / S0969-2126 (96) 00006-8 . PMID 8805510 .
- ^ Rhoads AR, Friedberg F (abril de 1997). "Motivos de secuencia para el reconocimiento de calmodulina". FASEB J . 11 (5): 331–40. doi : 10.1096 / fasebj.11.5.9141499 . PMID 9141499 .
- ^ Xie X, Harrison DH, Schlichting I, Sweet RM, Kalabokis VN, Szent-Györgyi AG, Cohen C (marzo de 1994). "Estructura del dominio regulador de la miosina de vieira con una resolución de 2,8 A". Naturaleza . 368 (6469): 306–12. doi : 10.1038 / 368306a0 . PMID 8127365 . S2CID 4279198 .