Kenneth Austin Dill es un biofísico y químico mejor conocido por su trabajo en las vías de plegamiento de las proteínas . Es el director del Centro Louis y Beatrice Laufer de Biología Física y Cuantitativa de la Universidad de Stony Brook . Fue elegido miembro de la Academia Nacional de Ciencias en 2008. [1] Fue elegido miembro de la Academia Estadounidense de Artes y Ciencias en 2014.
Ken A. Dill | |
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Nació | 1947 |
Ciudadanía | americano |
alma mater | Instituto Tecnológico de Massachusetts Universidad de California, San Diego |
Conocido por | trabajo postdoctoral con Paul Flory , modelo de plegamiento de proteínas hidrofóbico-polar |
Premios | Premio Max Delbruck (2019) |
Carrera científica | |
Campos | Física , Química , Biología , Biología Computacional |
Instituciones | Universidad de Stony Brook |
Asesor de doctorado | Bruno H. Zimm |
La vida
Dill nació en Oklahoma City, Oklahoma en 1947. [1] Asistió al MIT donde obtuvo un SB y SM en Ingeniería Mecánica (1971). [1] Obtuvo su Ph.D. en 1978 en UCSD en el Departamento de Biología trabajando con Bruno H. Zimm , estudiando las propiedades biofísicas de las moléculas de ADN. Hacia el final de su investigación doctoral, se interesó por la mecánica del plegamiento de proteínas, específicamente la forma en que la enzima ribonucleasa que degrada el ARN se pliega a su estado nativo. Pero antes de abordar el problema del plegamiento de proteínas, se mudó a la Universidad de Stanford y trabajó con Paul J. Flory en Química, para su formación postdoctoral. Allí, estudió indirectamente las estructuras celulares centrándose en la dinámica estructural de las micelas. Después de esto, regresó a California, a la Universidad de California, San Francisco , donde popularizó la idea de que el entorno circundante de cualquier proteína determinada le impone limitaciones, de modo que las formas que puede asumir se reducen drásticamente. Matemáticamente, esto se puede visualizar como un embudo, en el que los diversos estados de alta energía desplegados y mal plegados de la proteína ocupan posiciones más cercanas a la parte superior del embudo, pero una vez que la proteína comienza a plegarse, sus opciones se reducen y colapsa rápidamente en su interior. estado más estable, de baja energía. En palabras de Dill, "Al igual que todos los esquiadores que llegan al mismo albergue, la proteína plegable se acerca sistemáticamente a la forma de proteína deseada a medida que avanza por el embudo". [1]