Las lamininas, una familia de glicoproteínas de la matriz extracelular, son el principal componente no colágeno de las membranas basales. Se les ha implicado en una amplia variedad de procesos biológicos que incluyen la adhesión celular, diferenciación, migración, señalización, crecimiento de neuritas y metástasis. Las lamininas están compuestas por 3 cadenas no idénticas: laminina alfa, beta y gamma (antes A, B1 y B2, respectivamente) y forman una estructura cruciforme que consta de 3 brazos cortos, cada uno formado por una cadena diferente, y un brazo largo compuesto de las 3 cadenas. Cada cadena de laminina es una proteína multidominio codificada por un gen distinto. Se han descrito varias isoformas de cada cadena. Los diferentes isómeros de las cadenas alfa, beta y gamma se combinan para dar lugar a diferentes isoformas de laminina heterotrimérica,que anteriormente se designaban con números arábigos en el orden de su descubrimiento, por ejemplo, el heterotrímero alfa1beta1gamma1 se conocía como laminina 1, pero la nomenclatura ahora exige el uso de los números de cada isoforma de subunidad de laminina individual, por ejemplo, lo que antes era laminina 1 ahora esLaminina 111 , y lo que antes era Laminina 5 ahora es Laminina 332. [8] Las funciones biológicas de las diferentes cadenas y moléculas de trímero se desconocen en gran medida, pero se ha demostrado que algunas de las cadenas difieren con respecto a su distribución tisular, lo que presumiblemente refleja diversas funciones in vivo. Este gen codifica la isoforma de la cadena beta laminina, beta 2. La cadena beta 2 contiene los 7 dominios estructurales típicos de las cadenas beta de laminina, incluida la región alfa corta. Sin embargo, a diferencia de la cadena beta 1, la beta 2 tiene una distribución tisular más restringida. Está enriquecido en la membrana basal de los músculos de las uniones neuromusculares, el glomérulo renal y el músculo liso vascular. Los ratones transgénicos en los que el gen de la cadena beta 2 se inactivó mediante recombinación homóloga, mostraron defectos en la maduración de las uniones neuromusculares y deterioro de la filtración glomerular.Se ha informado de un empalme alternativo que implica un sitio de empalme 5 'no consenso (gc) en la UTR 5' de este gen. Se sugirió que el empalme ineficiente de este primer intrón, que no cambia la secuencia de la proteína, da como resultado una mayor abundancia de un[7]